Academic literature on the topic 'TEP amyloïde'
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Journal articles on the topic "TEP amyloïde"
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Payoux, P., T. Voisin, M. Alonso, S. Peiffer, M. Tafani, J. Delrieu, A. Hitzel, S. Gillette, and B. Vellas. "Métabolisme cérébral et charge amyloïde chez les sujets fragiles : une étude en TEP." Médecine Nucléaire 36, no. 4 (April 2012): 161–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2012.02.019.
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2
Santiago-Ribeiro, M. J., E. Beaufils, J. Vercouillie, D. Dufour, V. Camus, K. Mondon, D. Guilloteau, and C. Hommet. "Distribution cérébrale de la charge amyloïde par TEP au 18F-Florbétapir dans l’atrophie corticale postérieure." Médecine Nucléaire 39, no. 3 (May 2015): 210. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2015.03.017.
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3
Bund, C., V. Noblet, F. Heitz, F. Blanc, and I. J. Namer. "Interprétation de l’imagerie de la plaque bêta-amyloïde en imagerie TEP/TDM : comment normaliser les intensités ?" Médecine Nucléaire 39, no. 3 (May 2015): 224–25. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2015.03.069.
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Meyer, M., P. Zanotti Fregonara, F. Lamare, G. Catheline, C. Helmer, K. Peres, M. Allard, J. F. Dartigues, and P. Fernandez. "Charge amyloïde évaluée par TEP au 18F-flutemetamol et performances cognitives chez le sujet âgé non dément." Médecine Nucléaire 40, no. 3 (May 2016): 177. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2016.03.022.
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5
Adel, D., J. Delrieu, A. S. Brun, A. Hitzel, D. De Verbizier, F. Lamarre, M. Razzouk, S. Gillette, B. Vellas, and P. Payoux. "Impact du choix des régions d’intérêt sur la quantification du SUVr en TEP des traceurs de la plaque amyloïde." Médecine Nucléaire 37, no. 5 (May 2013): 141. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2013.03.024.
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6
Bottlaender, M., J. Lagarde, P. Olivieri, M. Tonietto, P. Gervais, C. Comtat, F. Caillé, and M. Sarazin. "Apport de l’imagerie TEP des dépôts tau et amyloïde dans le diagnostic étiologique chez des patients présentant un syndrome amnésique." Médecine Nucléaire 46, no. 2 (March 2022): 53. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2022.01.012.
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7
Deberdt, W., G. Dell’agnello, A. Chevrette, M. Lu, and M. Pontecorvo. "Étude internationale multicentrique randomisée contrôlée de l’impact de l’imagerie TEP amyloïde au florbetapir (18F) sur la prise en charge des patients." Médecine Nucléaire 40, no. 3 (May 2016): 177–78. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2016.03.023.
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Manca, C., V. Roch, C. Armand, T. Jonveaux, G. Karcher, P. Y. Marie, and A. Verger. "Analyse semi-quantitative de la TEP aux marqueurs de la plaque amyloïde après normalisation spatiale et correction d’atténuation vs analyse visuelle." Médecine Nucléaire 43, no. 2 (March 2019): 220. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2019.01.132.
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Balamoutoff, N., and M. J. Santiago Ribeiro. "Imagerie moléculaire de la plaque amyloïde en TEP/TDM par 18F-Florbetapir et intégration des données de suivi neuropsychologique sur 2 ans." Médecine Nucléaire 41, no. 3 (May 2017): 166. http://dx.doi.org/10.1016/j.mednuc.2017.02.073.
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Simon, Maryline, Leslie M. Shaw, Kaj Blennow, Katharina Buck, Christina Rabe, Udo Eichenlaub, and Oskar Hansson. "Concordance du test immunologique Elecsys® B-amyloïde (1–42)’Abeta42 du liquide céphalorachidien (LCR), du Tau total (T-TAU) et du phospho-Tau (181P) LCR (PTAU) avec le TEP-amyloïde et leur association avec la progression clinique de la maladie d’Alzheimer." Revue Neurologique 175 (April 2019): S43—S44. http://dx.doi.org/10.1016/j.neurol.2019.01.053.
Full textDissertations / Theses on the topic "TEP amyloïde"
1
Barbay, Mélanie. "Troubles neurocognitifs légers et majeurs post-AVC : prévalence et contribution de l'amyloïdopathie." Thesis, Amiens, 2021. http://www.theses.fr/2021AMIE0063.
Full textAbstract:
La prévalence des troubles neurocognitifs post-AVC (TNCPA) dans la littérature est hétérogène. Des travaux récents ont proposé une harmonisation des critères et des procédures d'évaluation cognitive post-AVC. De nombreuses études ont évalués les déterminants neuroradiologiques des TNCPA, mais peu ont évaluées le statut amyloïde. Les objectifs principaux de ce travail étaient : (1) de réaliser une méta-analyse avec revue systématique sur la prévalence et les profils des TNCPA (2) puis d'étudier la prévalence et les profils dans une cohorte française utilisant une méthodologie validée (3) d'évaluer la prévalence des dépôts amyloïdes et le devenir cognitif selon le statut amyloïde post-AVC ; (4) de préciser les corrélats neuroradiologiques du statut amyloïde et cognitif post-AVC. La population étudiée était celle de la cohorte GRECogVASC [NCT01339195] et de l'étude ancillaire IDEA 3 [NCT 02813434]. L'étude 1 montrait que plus de la moitié des patients présenterait des TNCPA, dont les deux-tiers étaient des TNC légers et un tiers des TNC majeurs. L'étude 2 démontrait que le critère optimal était le score cognitif global abrégé (c.-à-d. les performances moyennes pour la vitesse d'action, fonctions exécutives et langage). En utilisant ces critères optimisés, la prévalence des TNCPA dans la cohorte GRECogVASC était de 49,5% (IC : 44,6–54,4), dont 39% de TNC légers (IC 95% :34,4–43,9) et 10,4% de TNC majeurs (IC :7,4–13,4). L'étude 3 montrait que les dépôts amyloïdes étaient observés chez 13,5% (IC 95 : 6,39-20,58) des patients. Le statut amyloïde positif était associé à un déficit cognitif plus précoce. L'étude 4 montrait que les facteurs neuroradiologiques associés au statut amyloïde étaient : le nombre d'espaces dilatées (>10) dans les centres semi-ovales et leur présence dans la région cingulaire postérieure. Les microsaignements lobaires, l'hémosidérose et les anomalies de substance blanche temporale étaient également associées au statut amyloïdePrevalence of post stroke neurocognitive disorders (PSNCD) is heterogeneous in the literature. Recent work has proposed the harmonization of diagnostic criteria and cognitive assessment procedures. Neuroradiological determinants of PSNCD have been studied, less other indicators as amyloid deposits. The main objectives of this work were: (1) to perform a meta-analysis with systematic review on prevalence and profiles of PSNCD; (2) to study the prevalence and profile of mild and major NCD in a French cohort, including a validated methodology (3) to assess the prevalence of post-stroke amyloid deposits and cognitive outcome according to the post-stroke amyloid status; (4) to clarify the neuroradiological correlates of amyloid and post-stroke cognitive status. The study population was the GRECogVASC cohort [NCT01339195] and the ancillary study IDEA 3 [NCT 02813434]. Study 1 showed that more than half of the patients presented with post-stroke NCD, of whom two-thirds had mild NCD and one-third had major NCD. Study 2 demonstrated that the optimal criterion was the shortened summary score (i.e., averaged performance for action speed, executive functions, and language). Using this criterion, the mean (95% confidence interval) prevalence of poststroke NCD was 49.5% (44.6–54.4), most of which corresponded to mild NCD (39.1%; 95 CI: 34.4–43.9) rather than dementia (10.4%; 95% CI:7.4–13.4). Study 3 showed that amyloid deposits were observed in 13.5% (95 CI: 6.39-20.58) of patients. A positive amyloid status was also associated with earlier cognitive impairment. Study 4 showed that neuroradiological factors associated with amyloid status were the number of dilated spaces (> 10) in the semi-oval center and their presence in the posterior cingulate region. Lobar microbleeds, hemosiderosis and temporal white matter abnormalities were also associated with the positive amyloid status
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Gosselin, Thomas. "ANIMAL Antidépresseurs, neuroinflammation et maladie d'alzheimer." Thesis, Tours, 2016. http://www.theses.fr/2016TOUR3305/document.
Full textAbstract:
Aujourd’hui, malgré la description des mécanismes à l’origine du développement de la dépression et de la MA, aucun traitement curatif n’existe pour ces pathologies suggérant l’implication d’un autre phénomène. L’un des processus retrouvé communément dans ces pathologies est la neuroinflammation. Or pour le moment, les essais cliniques entrepris dans la MA afin de réduire la neuroinflammation n’ont pas permis d’aboutir à une amélioration significative des symptômes. L’une des raisons de cet échec serait une mauvaise fenêtre thérapeutique qui aurait pour conséquence d’exacerber les effets délétères de la neuroinflammation. Ceci met en lumière la méconnaissance de la cinétique de la neuroinflammation dans la MA. Ainsi notre travail de thèse avait pour but, d’une part, d’étudier l’impact d’anti-inflammatoires comparativement à celui d’antidépresseur dans la dépression chez la souris, et d’autre part, d’étudier l’impact de l’utilisation d’antidépresseur et d’anti-inflammatoires dans un modèle murin de MAToday, despite the description of the mechanisms underlying the development of depression and AD (Alzheimer’s disease), no cure exists for these diseases suggesting the involvement of another phenomenon. One of the processes commonly found in these pathologies is neuroinflammation. However, clinical trials undertaken in the AD to reduce neuroinflammation have not led to a significant improvement of symptoms. One reason for this failure could be a bad therapeutic window which would result in the increase of deleterious effects of neuroinflammation. This highlights the lack of understanding of the kinetics of neuroinflammation in AD
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Leuma, Yona Rodrigue. "Etude des interactions des dérivés de la Thioflavine T avec les agrégats amyloïdes." Toulouse 3, 2009. http://thesesups.ups-tlse.fr/601/.
Full textAbstract:
Les ligands pour le diagnostic précoce de la maladie d'Alzheimer par des techniques d'imageries nucléaires (TEP, TEM. . . . ) actuellement en cours d'études peuvent être répartis en trois catégories : les dérivés de la Thioflavine T (ThT), les styrylbenzenes (SB) et les aminonaphtyles. Jusqu'à présent peu d'études fondamentales portant sur l'interaction des petites molécules avec les agrégats amyloïdes ß ont été effectuées. Les variations de structures ne semblent pas être issues d'un design moléculaire rationnel, mais plutôt obtenues de manière presque aléatoire. Durant ce travail de thèse, nous avons synthétisé les composés dérivant de la ThT et effectué une étude rationnelle de leur relation structure-affinité pour les agrégats amyloïdes. Tout d'abord, les dérivés de la ThT ont été obtenus avec de bons rendements par activation au micro-onde ou de manière catalytique en présence de lanthanide. Diverses fonctions ont par la suite pu être introduites soit par alkylation réductrice en présence de dérivés carbonylés ou par des réactions de couplage de Suzuki. Le transfert de ces méthodes sur un automate de synthèse pour une synthèse parallèle a été exploré. Nous avons ensuite préparé et caractérisé les agrégats amyloïdes in vitro. Enfin, nous avons déterminé les constantes d'affinités de ces dérivés pour les agrégats amyloïdes in vitro. Une étude rationnelle nous a permis de proposer certaines hypothèses permettant une amélioration de l'affinité. Ce travail de thèse nous a permis de proposer des méthodes alternatives permettant d'obtenir les ligands de la famille de la ThT, il nous a permis d'obtenir des dérivés pouvant être fonctionnalisés ultérieurement, de proposer des hypothèses sur le design des composés de la famille de la ThT permettant d'avoir une forte affinité pour les agrégats amyloïdes. Cette étude sera poursuivie dans le but de synthétiser des composés ayant une meilleure affinité et une spécificité pour l'utilisation par imagerie TEPThree main categories of PET ligands (ThioflavinT (ThT), styrylbenzene (SB) and aminonaphtyl derivatives) of Alzheimer's disease associated aggregates are currently under investigation for the early diagnostic by this molecular imaging technique. Yet not much is known about the structure/function relationships explaining the nature of the interaction marker/ aggregate and most improvement of binding affinity seemed to arise from random studies. In the course of this PhD work, we have synthesized ThT derivatives and started a rational structure/affinity study. First of all, syntheses of derivatives have been carried out either under microwave irradiation or using lanthanide catalysis. Further functionnalization has been obtained either by the way of reductive alkylation with an array of carbonyl derivatives, or using Suzuki cross coupling. Benzothiazole derivatives were obtained in all cases with good to excellent yields. The transfer of these syntheses to an automatised synthesiser allowing parallel synthesis has been explored. We then prepared and characterized amyloïd fibrils in vitro. Finally, in vitro binding affinities of theses derivatives to different amyloïd aggregates have been determined by Chemical Physics techniques. This enabled us to propose some important feature regarding the marker/Amyloid beta fibrils interaction. This work now allows us to propose efficient alternative methods to obtain such PET radioligands, this gives an efficient access to a broad array of derivatives of this family and to their later functionnalization. One can also propose some hypotheses regarding the molecular design of binding affinity of this family of ligand to amyloïd fibrils. This study will be pursued in order to synthesize radioligands with better binding affinity and specificity for PET imaging
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Dufour, Emilie. "Inhibiteurs et modèles moléculaires de fibres amyloïdes ° et tau impliquées dans la maladie d'Alzheimer : conception, synthèse et caractérisation." Phd thesis, Université de Grenoble, 2013. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-01062180.
Full textAbstract:
L'objectif de ce projet est d'élaborer des composés capables d'interagir avec des processus biologiques impliquant des associations protéines-protéines, soit pour les inhiber, soit pour les marquer. Deux cibles protéiques impliquées dans la maladie d'Alzheimer et formant des fibres amylogènes sont envisagées : la protéine tau et le peptide Aβ40. Notre conception des inhibiteurs consiste à présenter de façon multimérique des composés biologiquement actifs (peptides et molécules organiques) sur un châssis moléculaire, la dicétopiperazine. L'activité biologique de nos composés est évaluée par des tests in vitro et in vivo. Un autre aspect du projet est la conception, la synthèse et la caractérisation d'un peptidomimétique des fibres de la protéine tau.
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Krishnashenoy, Padmabai Jayakrishna Shenoy. "Structural characterization of amyloid fibrils by solid-state NMR." Thesis, Bordeaux, 2020. http://www.theses.fr/2020BORD0245.
Full textAbstract:
Projet 1- Dissection structurelle de fibrilles amyloïdes de différentes constructions TDP-43 par RMN à l'état solide. La protéine de liaison à l'ADN TAR de 43 kDa (TDP-43) est observée comme le principal composant des inclusions cytoplasmiques des cellules de patients souffrants de la sclérose latérale amyotrophique (SLA) et de la démence lobaire frontotemporale (DLF). La protéine TDP-43 se compose d'un domaine N-terminal (NTD) possédant une structure définie, de deux domaines de motifs de reconnaissance de l'ARN (RRM1 et RRM2) et d'un domaine C-terminal intrinsèquement désordonné (CTD). Le domaine C-terminal de type prion contient la plupart des mutations pathologiques pertinentes aujourd’hui connues et joue un rôle essentiel dans l'agrégation spontanée de TDP-43 et de la pathologie associée. Nous avons utilisé une combinaison de microscopie électronique, de diffraction des rayons X, d'analyse par spectroscopie infrarouge (par Transformée de Fourier) et de spectroscopie RMN des solides pour étudier l'organisation moléculaire de différents fragments de TDP, à savoir le TDP-43 complet, deux fragments C-terminaux (TDP-35 et TDP-16) et un fragment C-terminal tronqué (TDP-43 ∆GaroS2) dans leur état fibrillaire. Bien que les différentes constructions protéiques présentent une morphologie fibrillaire similaire et une signature typique de cross-β par diffraction des rayons X, les expériences de RMN des solides indiquent que TDP-43 et TDP-35 partagent la même structure moléculaire polymorphe. En même temps, la protéine tronquée TDP-16 comprend un noyau amyloïde bien ordonné. Nos résultats démontrent que les fragments C-terminaux peuvent adopter une conformation moléculaire différente, indépendamment ou dans le contexte de l'assemblage complet, ce qui suggère que les domaines N-terminaux et RRM jouent un rôle essentiel dans la transition amyloïde de la protéine TDP-43. Les études par RMN des solides des isoformes TDP-43 (sTDP43-1, sTDP43-2) responsables des sous-types de la SLA démontrent que ces isoformes peuvent former des amyloïdes sans le CTD et adopter un pli amyloïde similaire à TDP-43 complet, suggérant un mécanisme de repliage non-correct des domaines NTD et RRM responsables de la transition amyloïde dans les isoformes TDP43.Projet 2- Mécanisme moléculaire des protéines de signalisation amyloïdes hétérotypiques NWD2/HET-s impliquées dans la mort cellulaire programmée chez les champignonsLe prion [Het-s] active la protéine HET-S formant des pores et déclenchant la mort cellulaire programmée (PCD) chez le champignon Podospora anserina. La structure de type solénoïde de HET-s sert de modèle pour la transition amyloïde du domaine de formation du prion HET-S (PFD). Une protéine de la famille des récepteurs de type Nod-like (NLR) appelée NWD2, codée par le gène voisin de het-S, possède un motif N-terminal (R0) homologue à l'unité répétitive élémentaire de la structure b-solénoïde de HET-s (R1, R2). Les NLR sont associés à la défense de l'hôte et à la mort cellulaire programmée chez les plantes, les animaux et les champignons. Lors de l'activation, le motif N-terminal (R0) peut adopter la conformation solénoïde, servir de modèle à la transition amyloïde du domaine HET-S formant le prion, et déclencher la voie de mort cellulaire en aval. Dans ce travail, nous avons déduit la structure à résolution atomique adoptée par l'amyloïde fonctionnelle NWD2 (R0) en utilisant la RMN des solides. Nous avons également montré que le mécanisme de modélisation impliquant NWD2 et HET-S est obtenu par la formation d'une interface amyloïde hétérotypique via R0/R2, suivie par la PCDProject 1- Structural dissection of amyloid fibrils of different TDP-43 constructs by solid-state NMRThe TAR DNA binding protein of 43 kDa (TDP-43) is observed as the main component in amyotrophic lateral sclerosis (ALS) and frontotemporal lobar dementia (FTLD) cytoplasmic inclusions. TDP-43 consists of a well-folded N-terminal domain (NTD), two RNA recognition motif domains (RRM1 and RRM2) and an intrinsically disordered C-terminal domain (CTD). The prion-like C-terminal domain possesses most of the pathologically relevant mutations and plays a critical role in the spontaneous aggregation of TDP-43 and associated proteinopathy. We used a combination of electron microscopy, X‐ray fiber diffraction, Fourier‐transform infrared spectroscopy analysis, and solid‐state NMR spectroscopy to investigate the molecular organization of different TDP construct namely full-length TDP-43, two C-terminal fragments (TDP-35 and TDP-16) and a C-terminal truncated fragment (TDP-43 ∆GaroS2) in their fibrillar state. Although the different protein constructs exhibit similar fibril morphology and a typical cross-β signature by X-ray diffraction, solid-state NMR indicates that TDP-43 and TDP-35 share the same polymorphic molecular structure. At the same time, TDP-16 encompasses a well-ordered amyloid core. Our findings demonstrate that C-terminal fragments can adopt a different molecular conformation in isolation or the context of the full-length assembly, suggesting that the N-terminal and RRM domains play a critical role in the TDP-43 amyloid transition. ss-NMR studies of TDP-43 isoforms (sTDP43-1, sTDP43-2) responsible for ALS subtypes demonstrate that these isoforms can form amyloids without the CTD and adopt an amyloid fold similar to full-length TDP-43, suggesting a misfolding mechanism of NTD and RRM domains responsible for the amyloid transition in TDP43 isoforms.Project 2- Molecular mechanism of heterotypic amyloid signaling proteins NWD2/HET-s involved in Programmed cell death in fungiThe [Het-s] prion activates HET-S pore-forming protein and triggers programmed cell death (PCD) in the fungus Podospora anserina. The HET-s -solenoid fold act as a template for the amyloid transition of the HET-S prion-forming domain (PFD). A Nod-like receptor (NLR) protein called NWD2, encoded by the gene next to het-S possesses an N-terminal motif (R0) homologous to the elementary repeat unit of HET-s b-solenoid fold (R1, R2). The NLRs are associated with host defense and programmed cell death in plants, animals, and fungi. Upon activation, the N-terminal motif (R0) can adopt the b-solenoid fold, template the amyloid transition of the HET-S prion-forming domain, and trigger the downstream cell death pathway. In this work, we deduced the atomic resolution structure of the b-solenoid fold adopted by the functional amyloid NWD2 (R0) using solid-state NMR. Also, we showed that the templating mechanism involving NWD2 and HET-S achieved by the formation of a heterotypic amyloid interface via R0/R2, followed by PCD. Ss-NMR restraints determined an atomic-resolution structure of the heterotypic amyloid interface R0/R2
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Tanase, Maria Elena. "Nanomaterials self-assembly driven by beta-amyloid peptides." ScholarWorks@UNO, 2005. http://louisdl.louislibraries.org/u?/NOD,223.
Full textAbstract:
Thesis (M.S.)--University of New Orleans, 2005.Title from electronic submission form. "A thesis ... in partial fulfillment of the requirements for the degree of Master of Science in the Department of Chemistry"--Thesis t.p. Vita. Includes bibliographical references.
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Frandemiche, Marie-Lise. "Etude de la dynamique de tau dans le compartiment synaptique dans un contexte physiologique et pathologique exemple de la maladie d'Alzheimer." Phd thesis, Université de Grenoble, 2013. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-01060064.
Full textAbstract:
La maladie d'Alzheimer est une pathologie neurodégénérative caractérisée par une perte progressive des fonctions cognitives. Cette perte des fonctions cognitives est directement liée à une atteinte neuronale et plus particulièrement synaptique. Deux caractéristiques histopathologiques en lien avec des dérégulations protéiques sont retrouvées chez les patients atteints de la MA : les plaques séniles extracellulaires composées de peptides β-amyloïdes (Aβ) fibrillaires et la dégénérescence neurofibrillaire constituée d'agrégats intracellulaires de protéines tau hyper et anormalement phosphorylées. Les formes agrégées de ces protéines ont longtemps été considérées comme neurotoxiques, cependant, il est maintenant avéré que les formes solubles de ces protéines dérégulées étaient à l'origine de la pathologie. Les synapses excitatrices situées au niveau des épines dendritiques sont les cibles du peptide Aβ sous forme soluble et oligomèrique (Aβo). Ce dernier en altère la fonction et induit leurs pertes. Récemment, il a été montré que cette action synaptotoxique de l'Aβo est dépendante de la protéine tau. De plus, dans un autre modèle de tauopathie, la démence fronto-temporale avec syndrome parkinsonien liée au chromosome 17 (FTDP-17), la synaptotoxicité de tau s'est révélée dépendante de son état de phosphorylation. Ainsi, il émerge le concept de tau synaptique dans un contexte pathologique. Cependant, des études plus récentes ont montré que, en condition physiologique, une petite portion de tau se retrouve au niveau de la synapse. Au regard de ces nouvelles données, il est possible que tau, en plus d'être une protéine axonale, nucléaire et membranaire, soit aussi synaptique. Dans ce contexte, les travaux présentés dans cette thèse visent à étudier l'implication de la protéine tau dans la fonction synaptique et les perturbations induites par la présence d'Aβo. Ces travaux ont été effectués sur un modèle cellulaire de cultures primaires de neurones corticaux et sur tranche d'hippocampe de souris par des méthodes biochimiques et d'analyse dynamique en microscopie confocale sur cellules vivantes. Afin d'étudier l'impact d'une activation synaptique sur un système de culture neuronal, l'utilisation combinée de la bicuculline, antagoniste des récepteurs gabaergique GABAa et de 4-amino pyridine, bloqueur de canaux potassique, permet d'établir une potentialisation à long terme sur les synapses. Grâce à un protocole d'extraction permettant d'isoler le compartiment post-synaptique (fraction contenant la densité post synaptique dont le marqueur protéique PSD-95), nous avons montré que l'activation synaptique enrichit la fraction PSD en protéine tau suggérant son implication dans les phénomènes de plasticité synaptique. L'étude du cytosquelette d'actine prépondérant au niveau synaptique a révélé que l'actine filamenteuse est un partenaire de tau. Dans un contexte pathologique, l'incubation d'Aβo induit le recrutement de tau à la synapse et perturbe l'organisation du cytosquelette d'actine. Ce changement structurel du cytosquelette d'actine pourrait être à l'origine des perturbations de la plasticité et du maintien synaptique induit par Aβo. En conclusion, l'ensemble des résultats de cette thèse suggère que tau exerce une fonction physiologique au sein de la synapse impliquant une interaction avec le cytosquelette d'actine et qu'en conditions pathologiques (induites par Aβo), on observe une altération fonctionnelle du rôle de tau à la synapse qui pourrait participer aux perturbations cognitives caractéristiques de la MA.
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Ahmed, Abdullah. "Dévelopement d'une méthode bio-informatique pour la prédiction des régions amyloidogéniques dans les protéines." Phd thesis, Université Montpellier II - Sciences et Techniques du Languedoc, 2013. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00998437.
Full textAbstract:
La formation d'agrégats protéiques insolubles et fibreux, appelés fibrilles amyloïdes, est impliquée dans une large variété de maladies humaines. Parmi elles, figurent entre autres, le diabète de type II, l'arthrite rhumatoïde et, notamment, les atteintes neurodégénératives débilitantes, telles que les maladies d'Alzheimer, de Parkinson ou encore de Huntington. Actuellement, il n'existe ni traitement, ni diagnostic précoce pour aucune de ces maladies.De nombreuses études ont montré que la capacité à former des fibrilles amyloïdes est une propriété inhérente à la chaîne polypeptidique. Ce constat a conduit au développement d'un certain nombre d'approches computationnelles permettant de prédire les propriétés amyloïdogéniques à partir de séquences d'amino-acides. Si ces méthodes s'avèrent très performantes vis à vis de courts peptides (~ 6 résidus), leur application à des séquences plus longues correspondant aux peptides et protéines en lien avec les maladies, engendre un nombre trop élevé de faux positifs. Le principal objectif de cette thèse consiste à développer une meilleure approche bioinformatique, capable de prédire les régions amyloïdogéniques à partir d'une séquence protéique. Récemment, l'utilisation de nouvelles techniques expérimentales a permis de mieux appréhender la structure des amyloïdes. Il est ainsi apparu que l'élément caractéristique de la majorité des fibrilles amyloïdes impliquées dans les maladies, était constitué d'une structure étagée (β-arcade), résultant de l'empilement de motifs " feuillet β - coude - feuillet b " appelés " β-arches ". Nous avons mis à profit cette particularité structurale pour créer une approche bioinformatique permettant de prédire les régions amyloïdogéniques d'une protéine à partir de l'information contenue dans sa séquence. Les résultats provenant de l'analyse des structures de type β-arcade, connues et modélisées, ont été compilés et traités à l'aide d'un algorithme écrit en langage Java, afin de créer le programme ArchCandy.L'application de ce programme à une sélection de séquences protéiques et peptidiques, connues pour leur lien avec les maladies, a permis de démontrer qu'il était en mesure de prédire correctement la majorité de ces séquences, de même que les séquences mutées impliquées dans les maladies familiales. Outre la prédiction de régions à haut potentiel amyloïde, ce programme suggère la conformation structurale adoptée par les fibrilles amyloïdes. Le séquençage de génomes entiers devenant toujours plus abordable, notre méthode offre une perspective de détermination individuelle des profils à risque, vis à vis de maladies neurodégénératives, liées à l'âge ou autres. Elle s'inscrit ainsi pleinement dans l'ère de la médecine personnalisée.
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Horvath, Christophe. "Réalisation de nanofils de protéines." Phd thesis, Université de Grenoble, 2011. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00647308.
Full textAbstract:
Ce travail de thèse propose de réaliser un nanofil électrique auto-assemblé constitué de protéines. L'unité de base de ce nanofil est une protéine chimère comprenant un domaine capable de former des fibres amyloïdes (Het-s 218-289) et un domaine capable d'effectuer des transferts d'électrons (une rubrédoxine). Le premier domaine permet la réalisation d'une fibre par auto-assemblage tandis que le deuxième est exposé à la surface de cette structure. Les caractéristiques redox du domaine exposé permettent aux électrons de se déplacer d'un bout à l'autre de la fibre par sauts successifs. Un tel nanofil a été créé et caractérisé par différentes techniques biophysiques. Ensuite, la preuve de la conduction des nanofils a été apportée sur des ensembles d'objets, de manière indirecte par électrochimie, et de manière directe par des mesures tension/courant. Ces travaux ouvrent la voie à la réalisation d'objets biocompatibles, biodégradables, possédant des propriétés électroniques exploitables dans des dispositifs technologiques.
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Ouberaï, Myriam. "Conception de modèles de fibres amyloïdes et d'inhibiteurs de la fibrillogénèse." Phd thesis, Université Joseph Fourier (Grenoble), 2008. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00361444.
Full textAbstract:
Les peptides et protéines amyloïdes sont impliqués dans de nombreuses pathologies regroupées sous le terme d'amyloses. Ces protéines, dans des conditions encore mal connues, se replient en feuillets β croisés et s'assemblent en fibres. Afin de comprendre les principes physico-chimiques impliqués dans ce processus, nous avons conçu des modèles de fibres amyloïdes par la synthèse d'édifices peptidiques basés sur la séquence du peptide β amyloïde. Ils se composent de deux ou quatre fragments amyloïdes mutés, linéaires ou cyclisés, que nous avons liés à un châssis décapeptide cyclique. Ces édifices se replient en feuillets β croisés et s'assemblent en protofilaments de 5 à 6 nm de diamètre. A l'aide de la modélisation moléculaire, nous avons montré que le repliement en boucle de type brin β-boucle-brin β et la création d'un cœur hydrophobe sont nécessaires pour la formation des feuillets β croisés parallèles. Ces édifices sont des modèles très prometteurs pour la compréhension du mécanisme de formation des fibres amyloïdes.Parmi les stratégies thérapeutiques développées récemment pour lutter contre les amyloses, l'inhibition de la formation des dépôts amyloïdes a été largement étudiée. Au cours de nos travaux, nous avons développé des inhibiteurs de la fibrillogénèse par la présentation de plusieurs exemplaires de molécules hydrophobes sur un cyclodécapeptide. Cette stratégie a pour but de créer une zone d'interaction avec le peptide β amyloïde suffisamment importante pour perturber son auto-association. Nous avons montré, par la réalisation d'expériences de polymérisation du peptide Aβ40, que ces composés sont des inhibiteurs très efficaces par comparaison avec les dérivés monomériques. Ces résultats confirment l'intérêt de cette stratégie pour interférer avec le phénomène de formation des fibres amyloïdes.
Books on the topic "TEP amyloïde"
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Attems, Johannes, and Kurt A. Jellinger. Neuropathology. Oxford University Press, 2013. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199644957.003.0006.
Full textAbstract:
This chapter describes the main neuropathological features of the most common age associated neurodegenerative diseases including Alzheimer's disease, Parkinson's disease and dementia with Lewy bodies as well as other less frequent ones such as multiple system atrophy, Pick's disease, corticobasal degeneration, progressive supranuclear palsy, argyrophilic grain disease, neurofibrillary tangle dominant dementia, frontotemporal lobar degeneration with TDP-43 pathology and Huntington's disease. Likewise cerebral amyloid angiopathy, hippocampal sclerosis, vascular dementia and prion diseases are described. A main aim of this chapter is to assist the reader in interpreting neuropathological reports, hence criteria for the neuropathological classifications of the major diseases are provided. One section covers general considerations on neurodegeneration and basic pathophysiological mechanisms of tau, amyloid-β, α-synuclein, TDP-43 and prions are briefly described in the sections on the respective diseases. Finally, one section is dedicated to cerebral multimorbidity and we give a view on currently emerging neuropathological methods.
2
Cornblath, David R., and Richard A. C. Hughes. Peripheral neuropathy. Oxford University Press, 2015. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199658602.003.0013.
Full textAbstract:
Disorders of peripheral nerves are one of the most common neurological problems today and include the increasing number of people with diabetes worldwide and those with inherited neuropathy, toxic neuropathy, carpal tunnel syndrome, inflammatory neuropathy, radiculopathies, and, increasingly, traumatic nerve injuries. Neuropathic pain is a growing problem without solution. In this chapter, ten landmark papers in peripheral nerve disorders have been selected, covering Bell’s palsy, Charcot-Marie-Tooth disease, carpal tunnel syndrome, paraneoplastic neuropathy, neurophysiology, familial amyloid polyneuropathy, chronic inflammatory demyelinating polyradiculoneuropathy, toxic neuropathy, diabetic neuropathy, and Guillain–Barré syndrome. These important papers set the stage for many subsequent advances in the field but may be forgotten now, so they are brought to the reader’s attention.
3
Burrell, James R., and John R. Hodges. Dementia. Oxford University Press, 2015. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199658602.003.0010.
Full textAbstract:
Cognitive neurology has exploded over the last century, and especially over the last 20 years. From the distinction of dementia as a pathological entity, rather than just ‘normal’ ageing, to more sophisticated sub-classification of dementia syndromes, much has been learned, though great challenges remain. From an incredible array of worthy research studies, ten landmark papers in the field of dementia are presented in this chapter. With regard to Alzheimer’s disease, the following are discussed: the initial description of the disease, both clinically and pathologically; the development of meaningful clinical assessment measures; the early clinical manifestations and genetic causes; the precursors to symptomatic treatment; the use of neuroimaging to identify amyloid pathology in vivo; and the staging of Alzheimer’s pathology. The clinical features and genetic causes of frontotemporal dementia, an important non-Alzheimer’s primary dementia syndrome seen especially in younger patients, are also discussed.
Book chapters on the topic "TEP amyloïde"
1
Liepnieks, J. J., M. D. Benson, and F. E. Dwulet. "Comparison of the Amino Acid Sequences of Ten Kappa I Amyloid Proteins for Amyloidogenic Sequences." In Amyloid and Amyloidosis 1990, 153–56. Dordrecht: Springer Netherlands, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-3284-8_38.
Full text
2
Gysemans, M., J. Snauwaert, C. Van Haesendonck, F. Leroux, B. Goris, S. Bals, and G. Van Tendeloo. "AFM and TEM study of Ag coated insulin-derived amyloid fibrils." In EMC 2008 14th European Microscopy Congress 1–5 September 2008, Aachen, Germany, 739–40. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2008. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-540-85226-1_370.
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3
Anand, Abhinav, Neha Sharma, Monica Gulati, and Navneet Khurana. "Amyloid Beta." In Research Anthology on Diagnosing and Treating Neurocognitive Disorders, 1–17. IGI Global, 2021. http://dx.doi.org/10.4018/978-1-7998-3441-0.ch001.
Full textAbstract:
Alzheimer's disease (AD), exhibiting accumulation of amyloid beta (Aβ) peptide as a foremost protagonist, is one of the top five causes of deaths. It is a neurodegenerative disorder (ND) that causes a progressive decline in memory and cognitive abilities. It is characterized by deposition of Aβ plaques and neurofibrillary tangles (NFTs) in the neurons, which in turn causes a decline in the brain acetylcholine levels. Aβ hypothesis is the most accepted hypothesis pertaining to the pathogenesis of AD. Amyloid Precursor Protein (APP) is constitutively present in brain and it is cleaved by three proteolytic enzymes (i.e., alpha, beta, and gamma secretases). Beta and gamma secretases cleave APP to form Aβ. Ubiquitin Proteasome System (UPS) is involved in the clearing of Aβ plaques. AD also involves impairment in UPS. The novel disease-modifying approaches involve inhibition of beta and gamma secretases. A number of clinical trials are going on worldwide with moieties targeting beta and gamma secretases. This chapter deals with an overview of APP and its enzymatic cleavage leading to AD.
4
Anand, Abhinav, Neha Sharma, Monica Gulati, and Navneet Khurana. "Amyloid Beta." In Advances in Medical Diagnosis, Treatment, and Care, 235–51. IGI Global, 2019. http://dx.doi.org/10.4018/978-1-5225-5282-6.ch011.
Full textAbstract:
Alzheimer's disease (AD), exhibiting accumulation of amyloid beta (Aβ) peptide as a foremost protagonist, is one of the top five causes of deaths. It is a neurodegenerative disorder (ND) that causes a progressive decline in memory and cognitive abilities. It is characterized by deposition of Aβ plaques and neurofibrillary tangles (NFTs) in the neurons, which in turn causes a decline in the brain acetylcholine levels. Aβ hypothesis is the most accepted hypothesis pertaining to the pathogenesis of AD. Amyloid Precursor Protein (APP) is constitutively present in brain and it is cleaved by three proteolytic enzymes (i.e., alpha, beta, and gamma secretases). Beta and gamma secretases cleave APP to form Aβ. Ubiquitin Proteasome System (UPS) is involved in the clearing of Aβ plaques. AD also involves impairment in UPS. The novel disease-modifying approaches involve inhibition of beta and gamma secretases. A number of clinical trials are going on worldwide with moieties targeting beta and gamma secretases. This chapter deals with an overview of APP and its enzymatic cleavage leading to AD.
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Seldin, D. C., V. Sanchorawala, K. Malek, D. G. Wright, K. Quillen, K. T. Finn, R. Falk, et al. "High Dose Melphalan and Autologous Stem Cell Transplantation (HDM/SCT) for Treatment of AL Amyloidosis: Ten Year Single Institutional Experience." In Amyloid and Amyloidosis, 160–62. CRC Press, 2004. http://dx.doi.org/10.1201/9781420037494-56.
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6
Attems, Johannes, and Kurt A. Jellinger. "Neuropathology." In Oxford Textbook of Old Age Psychiatry, 77–98. Oxford University Press, 2020. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780198807292.003.0005.
Full textAbstract:
This chapter describes the main neuropathological features of the most common age-associated neurodegenerative diseases, including Alzheimer’s disease, Parkinson’s disease, and dementia with Lewy bodies, as well as other less frequent ones such as multiple system atrophy, Pick’s disease, corticobasal degeneration, progressive supranuclear palsy, argyrophilic grain disease, neurofibrillary tangle-dominant dementia, frontotemporal lobar degeneration with TDP-43 pathology, and Huntington’s disease. Likewise, cerebral amyloid angiopathy, hippocampal sclerosis, vascular dementia, and prion diseases are described. A main aim of this chapter is to assist the reader in interpreting neuropathological reports; hence criteria for the neuropathological classifications of the major diseases are provided. One section covers general considerations on neurodegeneration, and basic pathophysiological mechanisms of tau, amyloid-β, α-synuclein, TDP-43, and prions are briefly described in the sections on the respective diseases. Finally, one section is dedicated to cerebral multimorbidity, and a view on currently emerging neuropathological methods is given.
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Giunta, Brian, and Jun Tan. "Green Tea (−)-Epigallocatechin-3-Gallate and Amyloid Precursor Protein." In Tea in Health and Disease Prevention, 1411–23. Elsevier, 2013. http://dx.doi.org/10.1016/b978-0-12-384937-3.00118-x.
Full text
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Hawkes, Christopher H., Kapil D. Sethi, and Thomas R. Swift. "Stroke." In Instant Neurological Diagnosis, 267–96. Oxford University Press, 2019. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780190930868.003.0009.
Full textAbstract:
This chapter outlines Handles of importance in the history of stroke and transient ischemic attack. It explores how a stroke or transient ischemic attack may be distinguished from migraine, seizure, syncope, and amyloid spells. Disorders that mimic a stroke and focal cortical and brainstem syndromes are elaborated. Features that would allow the identification of internal carotid artery stenosis are delineated. Unusual cortical syndromes are identified, such as the cortical borderzone infarct, man-in-a-barrel syndrome, Fabry’s syndrome and Susac’s syndrome, cerebral hyperperfusion syndrome, CADASIL, crossed monoparesis, top of the basilar syndrome, one-and-a-half syndrome. Specific lacunar stroke and cortical sinus thrombosis disorders are detailed.
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Hawkes, Christopher H., Kapil D. Sethi, and Thomas R. Swift. "Stroke." In Instant Neurological Diagnosis, 249–78. Oxford University Press, 2016. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199361953.003.0009.
Full textAbstract:
This chapter outlines diagnostic clues of importance in the history in stroke patients and how a stroke or transient ischemic attack may be distinguished from migraine, seizure, syncope, and amyloid spells. Disorders that mimic a stroke are described, as well as focal cortical and brainstem syndromes and the one-and-a-half syndrome. Features permitting the identification of internal carotid artery stenosis are delineated. Posterior circulation ischemia is also addressed. Unusual cortical syndromes are identified, such as the cortical borderzone infarct, man in a barrel syndrome, Fabry’s syndrome, Susac’s syndrome, cerebral hyperperfusion syndrome, CADASIL, crossed monoparesis, top of the basilar syndrome, and one and a half syndrome. Specific lacunar stroke and cortical sinus thrombosis disorders are also detailed.
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Amin, Mohamed M. "Neurodegenerative Disorders." In Advances in Medical Diagnosis, Treatment, and Care, 195–216. IGI Global, 2019. http://dx.doi.org/10.4018/978-1-5225-5282-6.ch009.
Full textAbstract:
Neurodegenerative diseases (NDs) are characterized by specific dysfunction and damage of neurons related to pathologically changed proteins that deposit in the patient brain but also in peripheral organs. These proteins can be used for therapy or used as biomarkers. Except for a plethora of alterations revealed for dissimilar neurodegeneration-related proteins, amyloid-β, prion protein, TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43, transactive response DNA binding protein 43 kDa), tau and α-synuclein, or fused in sarcoma protein (FUS), molecular classification of NDs depend on the full morphological assessment of protein deposits, their spreading in the brain, and their correspondence to clinical signs with specific genetic modifications. The current chapter represents the etiology of neurodegeneration, classification of NDs, concentrating on the maximum applicable biochemical and anatomical characteristics and most imperative NDs.
Conference papers on the topic "TEP amyloïde"
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McCarty, Annastacia K., and Sarah A. Bentil. "Investigating the Progression of Alzheimer’s Disease Using Digital Volume Correlation Algorithm and Strain As a Metric." In ASME 2018 International Mechanical Engineering Congress and Exposition. American Society of Mechanical Engineers, 2018. http://dx.doi.org/10.1115/imece2018-87563.
Full textAbstract:
In the United States, Alzheimer’s disease (AD) affects one in ten people ages 65 and older. In most patients, the first indication of AD is the inability to remember new information, and symptoms grow to include behavior changes and increasing confusion and suspicions surrounding loved ones and daily events. As the disease progresses, the cortex and hippocampus regions of the brain decrease in size, allowing the fluid-filled ventricles within the brain to increase. New and innovative therapies to delay the onset of the disease and progression of the symptoms are being discovered. For example, the antibody solanezumab is undergoing clinical trials to determine its ability to reduce the levels of beta-amyloid in the brain, a known risk factor of AD. Consequently, the ability to identify patients who could benefit from the therapies will be invaluable. The purpose of this study is to determine if the digital volume correlation (DVC) algorithm can detect and track the onset and progression of AD using magnetic resonance imaging (MRI) scans of the head. DVC measures the deformation and strain of the volumetric MRI dataset by tracking the changes in its grey value pattern. A collection of MRI datasets of a patient’s head, which include scans from a baseline visit and visits at 6 months, 12 months, and every 12 months thereafter, is used in our analysis. A strain is applied to each set of MRI scans prior to implementation of the digital volume correlation algorithm. The DVC algorithm is then applied to the dataset and the resulting error between the expected and calculated strain is computed. A decrease in the contrast of the MRI dataset will correlate to additional error by the algorithm. As a result, an increase in the calculated strain error is anticipated to correlate with an increase in the ventricles in the brain, or progression of the disease, over the time period of interest.