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Articles de revues sur le sujet « Imaging by mass spectrometry »

Auteur : Grafiati
Publié le 26 avril 2025

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Heeren, Ron M. A., et Jonathan V. Sweedler. « Imaging mass spectrometry imaging ». International Journal of Mass Spectrometry 260, no 2-3 (février 2007) : 89. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijms.2006.11.016.

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2

NAITO, Yasuhide. « Imaging Mass Spectrometry ». Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan 55, no 1 (2007) : 39. http://dx.doi.org/10.5702/massspec.55.39.

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3

Nirasawa, Takashi, Toshiji Kudo et Takaya Satoh. « Imaging mass spectrometry ». Japanese Journal of Pesticide Science 42, no 1 (2017) : 216–22. http://dx.doi.org/10.1584/jpestics.w17-51.

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4

Shimma, Shuichi. « Mass Spectrometry Imaging ». Mass Spectrometry 11, no 1 (25 février 2022) : A0102. http://dx.doi.org/10.5702/massspectrometry.a0102.

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5

Setou, Mitsutoshi. « Imaging Mass Spectrometry ». YAKUGAKU ZASSHI 132, no 4 (1 avril 2012) : 499–506. http://dx.doi.org/10.1248/yakushi.132.499.

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6

Smeal, Joseph, et Charles L. Wilkins. « Imaging Mass Spectrometry ». Applied Spectroscopy Reviews 46, no 6 (août 2011) : 425–39. http://dx.doi.org/10.1080/05704928.2011.570834.

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7

McDonnell, Liam A., et Ron M. A. Heeren. « Imaging mass spectrometry ». Mass Spectrometry Reviews 26, no 4 (30 avril 2007) : 606–43. http://dx.doi.org/10.1002/mas.20124.

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Porta Siegel, Tiffany, et Shane R. Ellis. « Mass spectrometry imaging 2.0 ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 413, no 10 (23 mars 2021) : 2597–98. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-021-03293-9.

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9

Blaschke, Calvin R. K., Colin T. McDowell, Alyson P. Black, Anand S. Mehta, Peggi M. Angel et Richard R. Drake. « Glycan Imaging Mass Spectrometry ». Clinics in Laboratory Medicine 41, no 2 (juin 2021) : 247–66. http://dx.doi.org/10.1016/j.cll.2021.03.005.

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Franck, Julien, Karim Arafah, Mohamed Elayed, David Bonnel, Daniele Vergara, Amélie Jacquet, Denis Vinatier et al. « MALDI Imaging Mass Spectrometry ». Molecular & ; Cellular Proteomics 8, no 9 (18 mai 2009) : 2023–33. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.r800016-mcp200.

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Pacholski, M. L., et N. Winograd. « Imaging with Mass Spectrometry ». Chemical Reviews 99, no 10 (octobre 1999) : 2977–3006. http://dx.doi.org/10.1021/cr980137w.

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Bamberger, Casimir, Uwe Renz et Andreas Bamberger. « Digital Imaging Mass Spectrometry ». Journal of The American Society for Mass Spectrometry 22, no 6 (12 avril 2011) : 1079–87. http://dx.doi.org/10.1007/s13361-011-0120-1.

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Dogra, Akshay. « A Thorough Examination of the Recent Advances in Mass Spectrometry ». International Journal for Research in Applied Science and Engineering Technology 11, no 7 (31 juillet 2023) : 1731–41. http://dx.doi.org/10.22214/ijraset.2023.54964.

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Résumé :
Abstract: Mass spectrometry has become an essential tool in pharmaceutical analysis, revolutionizing drug development, quality assurance, and our understanding of complex biological systems. This review provides a comprehensive overview of recent advances in mass spectrometry for pharmaceutical analysis. We discuss the fundamentals of mass spectrometry, including ionization and mass analysis principles, as well as the various types of mass spectrometers used in pharmaceutical analysis. We explore high-resolution mass spectrometry (HRMS), tandem mass spectrometry (MS/MS), ambient ionization mass spectrometry, and mass spectrometry imaging (MSI), highlighting their applications in drug characterization, quantification, imaging, and biomarker discovery. Furthermore, we examine the challenges faced by mass spectrometry, such as matrix effects and data interpretation, and discuss emerging trends and future perspectives. By understanding the recent advancements and addressing the challenges, mass spectrometry can continue to drive advancements in pharmaceutical analysis and quality assurance
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Kiss, András, Donald F. Smith, Julia H. Jungmann et Ron M. A. Heeren. « Cluster secondary ion mass spectrometry microscope mode mass spectrometry imaging ». Rapid Communications in Mass Spectrometry 27, no 24 (31 octobre 2013) : 2745–50. http://dx.doi.org/10.1002/rcm.6719.

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Setou, M., et N. Kurabe. « Mass microscopy : high-resolution imaging mass spectrometry ». Journal of Electron Microscopy 60, no 1 (24 novembre 2010) : 47–56. http://dx.doi.org/10.1093/jmicro/dfq079.

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SHIMMA, Shuichi, et Mitsutoshi SETOU. « Review of Imaging Mass Spectrometry ». Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan 53, no 4 (2005) : 230–38. http://dx.doi.org/10.5702/massspec.53.230.

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YAO, Ikuko. « Imaging Mass Spectrometry for Acetylcholine ». Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan 64, no 1 (2016) : 31–34. http://dx.doi.org/10.5702/massspec.s16-07.

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SUGIURA, Yuki, et Shuichi SHIMMA. « Imaging Mass Spectrometry for Metabolomics ». Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan 65, no 5 (2017) : 215–19. http://dx.doi.org/10.5702/massspec.s17-51.

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Satoh, Takaya. « Imaging Mass Spectrometry Using SpiralTOFMS ». Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan 69, no 5 (1 octobre 2021) : 147–48. http://dx.doi.org/10.5702/massspec.s21-29.

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Watrous, Jeramie D., et Pieter C. Dorrestein. « Imaging mass spectrometry in microbiology ». Nature Reviews Microbiology 9, no 9 (8 août 2011) : 683–94. http://dx.doi.org/10.1038/nrmicro2634.

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Doerr, Allison. « Mass spectrometry imaging takes off ». Nature Methods 15, no 1 (janvier 2018) : 32. http://dx.doi.org/10.1038/nmeth.4546.

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Caprioli, Richard M. « Imaging Mass Spectrometry : A Perspective ». Journal of Biomolecular Techniques : JBT 30, no 1 (avril 2019) : 7–11. http://dx.doi.org/10.7171/jbt.19-3001-002.

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Odom, Robert W. « Secondary Ion Mass Spectrometry Imaging ». Applied Spectroscopy Reviews 29, no 1 (février 1994) : 67–116. http://dx.doi.org/10.1080/05704929408000898.

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Jones, Emrys A., Sören-Oliver Deininger, Pancras C. W. Hogendoorn, André M. Deelder et Liam A. McDonnell. « Imaging mass spectrometry statistical analysis ». Journal of Proteomics 75, no 16 (août 2012) : 4962–89. http://dx.doi.org/10.1016/j.jprot.2012.06.014.

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Hanrieder, Jörg, Nhu T. N. Phan, Michael E. Kurczy et Andrew G. Ewing. « Imaging Mass Spectrometry in Neuroscience ». ACS Chemical Neuroscience 4, no 5 (30 avril 2013) : 666–79. http://dx.doi.org/10.1021/cn400053c.

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Goto-Inoue, Naoko, Takahiro Hayasaka, Nobuhiro Zaima et Mitsutoshi Setou. « Imaging mass spectrometry for lipidomics ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids 1811, no 11 (novembre 2011) : 961–69. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2011.03.004.

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Murphy, Robert C., et Alfred H. Merrill. « Lipidomics and Imaging Mass Spectrometry ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids 1811, no 11 (novembre 2011) : 635–36. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2011.09.003.

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Passarelli, Melissa K., et Andrew G. Ewing. « Single-cell imaging mass spectrometry ». Current Opinion in Chemical Biology 17, no 5 (octobre 2013) : 854–59. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2013.07.017.

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Kim, Myung Hwa, Brian D. Leskiw, Lei Shen et Arthur G. Suits. « Velocity map imaging mass spectrometry ». International Journal of Mass Spectrometry 252, no 1 (mai 2006) : 73–78. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijms.2006.01.030.

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Saito, Yusuke, Michihiko Waki, Saira Hameed, Takahiro Hayasaka et Mitsutoshi Setou. « Development of Imaging Mass Spectrometry ». Biological & ; Pharmaceutical Bulletin 35, no 9 (2012) : 1417–24. http://dx.doi.org/10.1248/bpb.b212007.

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Clench, Malcolm R. « Advances in mass spectrometry imaging ». PROTEOMICS 16, no 11-12 (juin 2016) : 1605–6. http://dx.doi.org/10.1002/pmic.201600202.

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Kret, Paulina, Anna Bodzon-Kulakowska, Anna Drabik, Joanna Ner-Kluza, Piotr Suder et Marek Smoluch. « Mass Spectrometry Imaging of Biomaterials ». Materials 16, no 18 (21 septembre 2023) : 6343. http://dx.doi.org/10.3390/ma16186343.

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Résumé :
The science related to biomaterials and tissue engineering accounts for a growing part of our knowledge. Surface modifications of biomaterials, their performance in vitro, and the interaction between them and surrounding tissues are gaining more and more attention. It is because we are interested in finding sophisticated materials that help us to treat or mitigate different disorders. Therefore, efficient methods for surface analysis are needed. Several methods are routinely applied to characterize the physical and chemical properties of the biomaterial surface. Mass Spectrometry Imaging (MSI) techniques are able to measure the information about molecular composition simultaneously from biomaterial and adjacent tissue. That is why it can answer the questions connected with biomaterial characteristics and their biological influence. Moreover, this kind of analysis does not demand any antibodies or dyes that may influence the studied items. It means that we can correlate surface chemistry with a biological response without any modification that could distort the image. In our review, we presented examples of biomaterials analyzed by MSI techniques to indicate the utility of SIMS, MALDI, and DESI—three major ones in the field of biomaterials applications. Examples include biomaterials used to treat vascular system diseases, bone implants with the effects of implanted material on adjacent tissues, nanofibers and membranes monitored by mass spectrometry-related techniques, analyses of drug-eluting long-acting parenteral (LAPs) implants and microspheres where MSI serves as a quality control system.
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Gagnon, Hugo, Julien Franck, Maxence Wisztorski, Robert Day, Isabelle Fournier et Michel Salzet. « TARGETED MASS spectrometry Imaging : Specific Targeting Mass Spectrometry imaging technologies from history to perspective ». Progress in Histochemistry and Cytochemistry 47, no 3 (octobre 2012) : 133–74. http://dx.doi.org/10.1016/j.proghi.2012.08.002.

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Vidová, Veronika, Michael Volný, Karel Lemr et Vladimír Havlíček. « Surface analysis by imaging mass spectrometry ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 74, no 7-8 (2009) : 1101–16. http://dx.doi.org/10.1135/cccc2009028.

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Résumé :
A review of four MS-based techniques available for molecular surface imaging is presented. The main focus is on the commercially available mass spectrometry imaging techniques: secondary ion mass spectrometry (SIMS), matrix assisted laser desorption ionization mass spectrometry (MALDI-MS), desorption electrospray ionization mass spectrometry (DESI-MS) and laser ablation inductively-coupled plasma mass spectrometry (LA-ICP-MS). A short historical perspective is presented and traditional desorption ionization techniques are also briefly described. The four techniques are compared mainly with respect to their usage for imaging of biological surfaces. MALDI is evaluated as the most successful in life sciences and the only technique usable for imaging of large biopolymers. SIMS is less common but offers superior spatial lateral resolution and DESI is considered to be an emerging alternative approach in mass spectrometry imaging. LA-ICP ionization is unbeatable in terms of limits of detection but does not provide structural information. All techniques are considered extremely useful, representing a new wave of expansion of mass spectrometry into surface science and bioanalysis. A minireview with 121 references.
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Feng, Baosheng, Jialing Zhang, Cuilan Chang, Liping Li, Min Li, Xingchuang Xiong, Chengan Guo, Fei Tang, Yu Bai et Huwei Liu. « Ambient Mass Spectrometry Imaging : Plasma Assisted Laser Desorption Ionization Mass Spectrometry Imaging and Its Applications ». Analytical Chemistry 86, no 9 (28 avril 2014) : 4164–69. http://dx.doi.org/10.1021/ac403310k.

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Guerrera, Ida Chiara, et Oliver Kleiner. « Application of Mass Spectrometry in Proteomics ». Bioscience Reports 25, no 1-2 (4 février 2005) : 71–93. http://dx.doi.org/10.1007/s10540-005-2849-x.

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Résumé :
Mass spectrometry has arguably become the core technology in proteomics. The application of mass spectrometry based techniques for the qualitative and quantitative analysis of global proteome samples derived from complex mixtures has had a big impact in the understanding of cellular function. Here, we give a brief introduction to principles of mass spectrometry and instrumentation currently used in proteomics experiments. In addition, recent developments in the application of mass spectrometry in proteomics are summarised. Strategies allowing high-throughput identification of proteins from highly complex mixtures include accurate mass measurement of peptides derived from total proteome digests and multidimensional peptide separations coupled with mass spectrometry. Mass spectrometric analysis of intact proteins permits the characterisation of protein isoforms. Recent developments in stable isotope labelling techniques and chemical tagging allow the mass spectrometry based differential display and quantitation of proteins, and newly established affinity procedures enable the targeted characterisation of post-translationally modified proteins. Finally, advances in mass spectrometric imaging allow the gathering of specific information on the local molecular composition, relative abundance and spatial distribution of peptides and proteins in thin tissue sections.
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Sekuła, Justyna, Joanna Nizioł, Wojciech Rode et Tomasz Ruman. « Silver nanostructures in laser desorption/ionization mass spectrometry and mass spectrometry imaging ». Analyst 140, no 18 (2015) : 6195–209. http://dx.doi.org/10.1039/c5an00943j.

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SHIMMA, Shuichi, Emi TAKEO et Eiichiro FUKUSAKI. « Protocol for Quantitative Imaging Mass Spectrometry ». Bunseki kagaku 65, no 12 (2016) : 745–50. http://dx.doi.org/10.2116/bunsekikagaku.65.745.

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SHIMMA, Shuichi. « Report of “Imaging Mass Spectrometry Workshop” ». Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan 63, no 1 (2015) : 55–57. http://dx.doi.org/10.5702/massspec.s15-02.

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Kim, Eunjin, Jisu Kim, Inseong Choi, Jeongwook Lee et Woon-Seok Yeo. « Organic matrix-free imaging mass spectrometry ». BMB Reports 53, no 7 (31 juillet 2020) : 349–56. http://dx.doi.org/10.5483/bmbrep.2020.53.7.078.

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Cole, Laura M., et Malcolm R. Clench. « Mass spectrometry imaging tools in oncology ». Biomarkers in Medicine 9, no 9 (septembre 2015) : 863–68. http://dx.doi.org/10.2217/bmm.15.61.

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Meistermann, Hélène, Jeremy L. Norris, Hans-Rudolf Aerni, Dale S. Cornett, Arno Friedlein, Annette R. Erskine, Angélique Augustin et al. « Biomarker Discovery by Imaging Mass Spectrometry ». Molecular & ; Cellular Proteomics 5, no 10 (16 mai 2006) : 1876–86. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.m500399-mcp200.

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Esquenazi, Eduardo, Yu-Liang Yang, Jeramie Watrous, William H. Gerwick et Pieter C. Dorrestein. « Imaging mass spectrometry of natural products ». Natural Product Reports 26, no 12 (2009) : 1521. http://dx.doi.org/10.1039/b915674g.

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Dreisewerd, Klaus, et Joanne Y. Yew. « Mass spectrometry imaging goes three dimensional ». Nature Methods 14, no 12 (1 décembre 2017) : 1139–40. http://dx.doi.org/10.1038/nmeth.4513.

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Chaurand, Pierre, Sarah A. Schwartz, Michelle L. Reyzer et Richard M. Caprioli. « Imaging Mass Spectrometry : Principles and Potentials ». Toxicologic Pathology 33, no 1 (janvier 2005) : 92–101. http://dx.doi.org/10.1080/01926230590881862.

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Mesa Sanchez, Daniela, Steve Creger, Veerupaksh Singla, Ruwan T. Kurulugama, John Fjeldsted et Julia Laskin. « Ion Mobility-Mass Spectrometry Imaging Workflow ». Journal of the American Society for Mass Spectrometry 31, no 12 (4 août 2020) : 2437–42. http://dx.doi.org/10.1021/jasms.0c00142.

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Shamraeva, Mariya, Edith Sandström, Kimberly G. Garcia, Ron M. A. Heeren, Ian G. M. Anthony et Sebastiaan van Nuffel. « Fast mass spectrometry imaging for immunohistochemistry ». BIO Web of Conferences 129 (2024) : 05036. http://dx.doi.org/10.1051/bioconf/202412905036.

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Dill, Allison L., Livia S. Eberlin, Demian R. Ifa et R. Graham Cooks. « Perspectives in imaging using mass spectrometry ». Chem. Commun. 47, no 10 (2011) : 2741–46. http://dx.doi.org/10.1039/c0cc03518a.

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Chaurand, Pierre, Sarah A. Schwartz, Dean Billheimer, Baogang J. Xu, Anna Crecelius et Richard M. Caprioli. « Integrating Histology and Imaging Mass Spectrometry ». Analytical Chemistry 76, no 4 (février 2004) : 1145–55. http://dx.doi.org/10.1021/ac0351264.

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Mascini, Nadine E., et Ron M. A. Heeren. « Protein identification in mass-spectrometry imaging ». TrAC Trends in Analytical Chemistry 40 (novembre 2012) : 28–37. http://dx.doi.org/10.1016/j.trac.2012.06.008.

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