Littérature scientifique sur le sujet « Transpeptidases »
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Articles de revues sur le sujet "Transpeptidases"
1
Jacobs, Lian M. C., Patrick Consol et Yu Chen. « Drug Discovery in the Field of β-Lactams : An Academic Perspective ». Antibiotics 13, no 1 (8 janvier 2024) : 59. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics13010059.
Texte intégralRésumé :
β-Lactams are the most widely prescribed class of antibiotics that inhibit penicillin-binding proteins (PBPs), particularly transpeptidases that function in peptidoglycan synthesis. A major mechanism of antibiotic resistance is the production of β-lactamase enzymes, which are capable of hydrolyzing β-lactam antibiotics. There have been many efforts to counter increasing bacterial resistance against β-lactams. These studies have mainly focused on three areas: discovering novel inhibitors against β-lactamases, developing new β-lactams less susceptible to existing resistance mechanisms, and identifying non-β-lactam inhibitors against cell wall transpeptidases. Drug discovery in the β-lactam field has afforded a range of research opportunities for academia. In this review, we summarize the recent new findings on both β-lactamases and cell wall transpeptidases because these two groups of enzymes are evolutionarily and functionally connected. Many efforts to develop new β-lactams have aimed to inhibit both transpeptidases and β-lactamases, while several promising novel β-lactamase inhibitors have shown the potential to be further developed into transpeptidase inhibitors. In addition, the drug discovery progress against each group of enzymes is presented in three aspects: understanding the targets, screening methodology, and new inhibitor chemotypes. This is to offer insights into not only the advancement in this field but also the challenges, opportunities, and resources for future research. In particular, cyclic boronate compounds are now capable of inhibiting all classes of β-lactamases, while the diazabicyclooctane (DBO) series of small molecules has led to not only new β-lactamase inhibitors but potentially a new class of antibiotics by directly targeting PBPs. With the cautiously optimistic successes of a number of new β-lactamase inhibitor chemotypes and many questions remaining to be answered about the structure and function of cell wall transpeptidases, non-β-lactam transpeptidase inhibitors may usher in the next exciting phase of drug discovery in this field.
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Pishesha, Novalia, Jessica R. Ingram et Hidde L. Ploegh. « Sortase A : A Model for Transpeptidation and Its Biological Applications ». Annual Review of Cell and Developmental Biology 34, no 1 (6 octobre 2018) : 163–88. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-cellbio-100617-062527.
Texte intégralRésumé :
Molecular biologists and chemists alike have long sought to modify proteins with substituents that cannot be installed by standard or even advanced genetic approaches. We here describe the use of transpeptidases to achieve these goals. Living systems encode a variety of transpeptidases and peptide ligases that allow for the enzyme-catalyzed formation of peptide bonds, and protein engineers have used directed evolution to enhance these enzymes for biological applications. We focus primarily on the transpeptidase sortase A, which has become popular over the past few years for its ability to perform a remarkably wide variety of protein modifications, both in vitro and in living cells.
3
Mercer, Keri L. N., et David S. Weiss. « The Escherichia coli Cell Division Protein FtsW Is Required To Recruit Its Cognate Transpeptidase, FtsI (PBP3), to the Division Site ». Journal of Bacteriology 184, no 4 (15 février 2002) : 904–12. http://dx.doi.org/10.1128/jb.184.4.904-912.2002.
Texte intégralRésumé :
ABSTRACT The bacterial cell division protein FtsW has been suggested to perform two functions: stabilize the FtsZ cytokinetic ring, and facilitate septal peptidoglycan synthesis by the transpeptidase FtsI (penicillin-binding protein 3). We show here that depleting Escherichia coli cells of FtsW had little effect on the abundance of FtsZ rings but abrogated recruitment of FtsI to potential division sites. Analysis of FtsW localization confirmed and extended these results; septal localization of FtsW required FtsZ, FtsA, FtsQ, and FtsL but not FtsI. Thus, FtsW is a late recruit to the division site and is essential for subsequent recruitment of its cognate transpeptidase FtsI but not for stabilization of FtsZ rings. We suggest that a primary function of FtsW homologues—which are found in almost all bacteria and appear to work in conjunction with dedicated transpeptidases involved in division, elongation, or sporulation—is to recruit their cognate transpeptidases to the correct subcellular location.
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Hugonnet, Jean-Emmanuel, Nabila Haddache, Carole Veckerlé, Lionel Dubost, Arul Marie, Noriyasu Shikura, Jean-Luc Mainardi, Louis B. Rice et Michel Arthur. « Peptidoglycan Cross-Linking in Glycopeptide-Resistant Actinomycetales ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58, no 3 (6 janvier 2014) : 1749–56. http://dx.doi.org/10.1128/aac.02329-13.
Texte intégralRésumé :
ABSTRACTSynthesis of peptidoglycan precursors ending ind-lactate (d-Lac) is thought to be responsible for glycopeptide resistance in members of the orderActinomycetalesthat produce these drugs and in related soil bacteria. More recently, the peptidoglycan of several members of the orderActinomycetaleswas shown to be cross-linked byl,d-transpeptidases that use tetrapeptide acyl donors devoid of the target of glycopeptides. To evaluate the contribution of these resistance mechanisms, we have determined the peptidoglycan structure ofStreptomyces coelicolorA(3)2, which harbors avanHAXgene cluster for the production of precursors ending ind-Lac, andNonomuraeasp. strain ATCC 39727, which is devoid ofvanHAXand produces the glycopeptide A40296. Vancomycin retained residual activity againstS. coelicolorA(3)2 despite efficient incorporation ofd-Lac into cytoplasmic precursors. This was due to ad,d-transpeptidase-catalyzed reaction that generated a stem pentapeptide recognized by glycopeptides by the exchange ofd-Lac ford-Ala and Gly. The contribution ofl,d-transpeptidases to resistance was limited by the supply of tetrapeptide acyl donors, which are essential for the formation of peptidoglycan cross-links by these enzymes. In the absence of a cytoplasmic metallo-d,d-carboxypeptidase, the tetrapeptide substrate was generated by hydrolysis of the C-terminald-Lac residue of the stem pentadepsipeptide in the periplasm in competition with the exchange reaction catalyzed byd,d-transpeptidases. InNonomuraeasp. strain ATCC 39727, the contribution ofl,d-transpeptidases to glycopeptide resistance was limited by the incomplete conversion of pentapeptides into tetrapeptides despite the production of a cytoplasmic metallo-d,d-carboxypeptidase. Since the level of drug production exceeds the level of resistance, we propose thatl,d-transpeptidases merely act as a tolerance mechanism in this bacterium.
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Magnet, Sophie, Lionel Dubost, Arul Marie, Michel Arthur et Laurent Gutmann. « Identification of the l,d-Transpeptidases for Peptidoglycan Cross-Linking in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 190, no 13 (2 mai 2008) : 4782–85. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00025-08.
Texte intégralRésumé :
ABSTRACT Three active-site cysteine l,d-transpeptidases can individually anchor the Braun lipoprotein to the Escherichia coli peptidoglycan. We show here that two additional enzymes of the same family form peptide bonds between the third residues of peptidoglycan stems, generating meso-DAP3→meso-DAP3 unusual cross-links. This activity partially replaces the d,d-transpeptidase activity of penicillin-binding proteins.
6
Bahadur, Raj, Pavan Kumar Chodisetti et Manjula Reddy. « Cleavage of Braun’s lipoprotein Lpp from the bacterial peptidoglycan by a paralog of l,d-transpeptidases, LdtF ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 19 (3 mai 2021) : e2101989118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2101989118.
Texte intégralRésumé :
The gram‐negative bacterial cell envelope is made up of an outer membrane (OM), an inner membrane (IM) that surrounds the cytoplasm, and a periplasmic space between the two membranes containing peptidoglycan (PG or murein). PG is an elastic polymer that forms a mesh-like sacculus around the IM, protecting cells from turgor and environmental stress conditions. In several bacteria, including Escherichia coli, the OM is tethered to PG by an abundant OM lipoprotein, Lpp (or Braun’s lipoprotein), that functions to maintain the structural and functional integrity of the cell envelope. Since its discovery, Lpp has been studied extensively, and although l,d-transpeptidases, the enzymes that catalyze the formation of PG−Lpp linkages, have been earlier identified, it is not known how these linkages are modulated. Here, using genetic and biochemical approaches, we show that LdtF (formerly yafK), a newly identified paralog of l,d-transpeptidases in E. coli, is a murein hydrolytic enzyme that catalyzes cleavage of Lpp from the PG sacculus. LdtF also exhibits glycine-specific carboxypeptidase activity on muropeptides containing a terminal glycine residue. LdtF was earlier presumed to be an l,d-transpeptidase; however, our results show that it is indeed an l,d-endopeptidase that hydrolyzes the products generated by the l,d-transpeptidases. To summarize, this study describes the discovery of a murein endopeptidase with a hitherto unknown catalytic specificity that removes the PG−Lpp cross-links, suggesting a role for LdtF in the regulation of PG–OM linkages to maintain the structural integrity of the bacterial cell envelope.
7
Dubée, Vincent, Sébastien Triboulet, Jean-Luc Mainardi, Mélanie Ethève-Quelquejeu, Laurent Gutmann, Arul Marie, Lionel Dubost, Jean-Emmanuel Hugonnet et Michel Arthur. « Inactivation of Mycobacterium tuberculosis l,d-Transpeptidase LdtMt1by Carbapenems and Cephalosporins ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 8 (21 mai 2012) : 4189–95. http://dx.doi.org/10.1128/aac.00665-12.
Texte intégralRésumé :
ABSTRACTThe structure ofMycobacterium tuberculosispeptidoglycan is atypical since it contains a majority of 3→3 cross-links synthesized byl,d-transpeptidases that replace 4→3 cross-links formed by thed,d-transpeptidase activity of classical penicillin-binding proteins. Carbapenems inactivate thesel,d-transpeptidases, and meropenem combined with clavulanic acid is bactericidal against extensively drug-resistantM. tuberculosis. Here, we used mass spectrometry and stopped-flow fluorimetry to investigate the kinetics and mechanisms of inactivation of the prototypicM. tuberculosisl,d-transpeptidase LdtMt1by carbapenems (meropenem, doripenem, imipenem, and ertapenem) and cephalosporins (cefotaxime, cephalothin, and ceftriaxone). Inactivation proceeded through noncovalent drug binding and acylation of the catalytic Cys of LdtMt1, which was eventually followed by hydrolysis of the resulting acylenzyme. Meropenem rapidly inhibited LdtMt1, with a binding rate constant of 0.08 μM−1min−1. The enzyme was unable to recover from this initial binding step since the dissociation rate constant of the noncovalent complex was low (<0.1 min−1) in comparison to the acylation rate constant (3.1 min−1). The covalent adduct resulting from enzyme acylation was stable, with a hydrolysis rate constant of 1.0 × 10−3min−1. Variations in the carbapenem side chains affected both the binding and acylation steps, ertapenem being the most efficient LdtMt1inactivator. Cephalosporins also formed covalent adducts with LdtMt1, although the acylation reaction was 7- to 1,000-fold slower and led to elimination of one of the drug side chains. Comparison of kinetic constants for drug binding, acylation, and acylenzyme hydrolysis indicates that carbapenems and cephems can both be tailored to optimize peptidoglycan synthesis inhibition inM. tuberculosis.
8
Tolufashe, Gideon F., Victor T. Sabe, Colins U. Ibeji, Thandokuhle Ntombela, Thavendran Govender, Glenn E. M. Maguire, Hendrik G. Kruger, Gyanu Lamichhane et Bahareh Honarparvar. « Structure and Function of L,D- and D,D-Transpeptidase Family Enzymes from Mycobacterium tuberculosis ». Current Medicinal Chemistry 27, no 19 (4 juin 2020) : 3250–67. http://dx.doi.org/10.2174/0929867326666181203150231.
Texte intégralRésumé :
Peptidoglycan, the exoskeleton of bacterial cell and an essential barrier that protects the cell, is synthesized by a pathway where the final steps are catalysed by transpeptidases. Knowledge of the structure and function of these vital enzymes that generate this macromolecule in M. tuberculosis could facilitate the development of potent lead compounds against tuberculosis. This review summarizes the experimental and computational studies to date on these aspects of transpeptidases in M. tuberculosis that have been identified and validated. The reported structures of L,D- and D,D-transpeptidases, as well as their functionalities, are reviewed and the proposed enzymatic mechanisms for L,D-transpeptidases are summarized. In addition, we provide bioactivities of known tuberculosis drugs against these enzymes based on both experimental and computational approaches. Advancing knowledge about these prominent targets supports the development of new drugs with novel inhibition mechanisms overcoming the current need for new drugs against tuberculosis.
9
Nguyen, David, Christopher Bethel, Magdalena A. Taracilla, Qing Li, Khalid M. Dousa, Sebastian G. Kurz, Liem Nguyen, Barry N. Kreiswirth, Wilem Boom et Robert A. Bonomo. « 1390. Durlobactam, a Diazabicyclooctane (DBO) β-lactamase Inhibitor (BLI), Inhibits BlaC and Peptidoglycan (PG) Transpeptidases of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) : A Novel Approach to Therapeutics for Tuberculosis (TB) ? » Open Forum Infectious Diseases 8, Supplement_1 (1 novembre 2021) : S780. http://dx.doi.org/10.1093/ofid/ofab466.1582.
Texte intégralRésumé :
Abstract Background Novel therapies for multidrug-resistant TB are needed and new BLIs could answer this call. Mtb encodes for BlaC, a class A β-lactamase. BlaC is inhibited by clavulanate (CLA) while the DBO avibactam (AVI) is an inefficient inhibitor (low k2/K value). Carbapenems are hydrolyzed slowly by BlaC (low kcat/Km value) making them “dual action” compounds that inhibit both BlaC and PG transpeptidases, the intended β-lactam targets. DBOs inhibit PG transpeptidases in other bacteria. To explore the therapeutic potential of new DBOs against Mtb, we compared the inhibitor activity of AVI, relebactam (REL), and durlobactam (DUR, formerly ETX2514) against BlaC and Mtb PG transpeptidases using a biochemical approach. We also investigated the ability of DUR to lower minimum inhibitory concentrations (MICs) of β-lactams against Mtb H37Rv. Methods Mass spectrometry was performed to capture acyl-enzyme complexes (AECs) of purified BlaC and PG transpeptidases (PonA1, LdtMt1, LdtMt2, LdtMt3, and LdtMt5) with β-lactams and BLIs. Steady-state enzyme kinetics were determined using nitrocefin as a substrate. MICs with amoxicillin (AMX), meropenem (MER), CLA, and DUR alone and in combination against Mtb H37Rv were assessed using a microdilution method. Results DUR alone had a MIC of 2 µg/mL with Mtb H37Rv (Table 1). BlaC formed AECs with all carbapenems and BLIs. BlaC had lower Ki app and higher k2/K with DUR than those with AVI and REL and comparable to those with CLA; however, with a period of pre-incubation, AVI fully inhibits BlaC (Table 2). The carbapenems and DUR formed the most AECs with PG transpeptidases of the β-lactams and BLIs respectively; PG transpeptidases had lower Ki app values with DUR than those with AVI (Table 3). Table 1. Minimum Inhibitory Concetrations for Mycobacterium tuberculosis H37Rv Conclusion DUR alone has some antimicrobial activity against Mtb H37Rv. The likely mechanism that underlies this activity is inhibition of BlaC and several PG transpeptidases. Inhibition of enzyme targets with DUR was more potent and efficient than AVI and REL. DUR in combination with β-lactams lowered MICs but the DUR concentration used was higher than its MIC. Our findings support the exploration of novel BLIs against BlaC and PG transpeptidases with the ultimate goal of repurposing these drugs for the treatment of TB. Disclosures Robert A. Bonomo, MD, entasis (Research Grant or Support)Merck (Grant/Research Support)NIH (Grant/Research Support)VA Merit Award (Grant/Research Support)VenatoRx (Grant/Research Support)
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Biliuk, A., L. Garmanchuk, O. Skachkova, H. Repich et S. Orysyk. « Antineoplastic, anti-metastatic and metabolic effects of newly synthesized platinum complexes ». Bulletin of Taras Shevchenko National University of Kyiv. Series : Problems of Physiological Functions Regulation 23, no 2 (2017) : 69–75. http://dx.doi.org/10.17721/2616_6410.2017.23.69-75.
Texte intégralRésumé :
The aim of this work was to study the antitumor, anti-metastatic and metabolic effects of the newly synthesized n, π-chelate complexes Pt2+ with N-allythioureas (complex II and IU complex). The studies used high-metastable strain of transfected Lewis lung carcinoma and HepG2-transformed hepatocyte cells with high activity gamma-glutamate transpeptidases and mouse leukemia cells of L1210 with pronounced aneuploid karyotype and short duplication of population. In the comparative analysis with the classical chemotherapy cisplatin, the II and IV complexes revealed antitumor and anti-metastatic effects and normalization of biochemical disorders, which are confirmed by a decrease in the activity of lactate dehydrogenase and gamma-glutamine transpeptidase, indicating the inhibition of the formation of drug resistance.
Thèses sur le sujet "Transpeptidases"
1
Triboulet, Sébastien. « Mécanisme catalytique d'une nouvelle classe de transpeptidases du peptidoglycane ». Thesis, Paris 6, 2015. http://www.theses.fr/2015PA066282.
Texte intégralRésumé :
A l’instar des D,D-transpeptidases de la famille des protéines de liaison à la pénicilline (PLP), les L,D-transpeptidases catalysent la formation des ponts interpeptidiques du peptidoglycane. Chez un mutant de Enterococcus faecium, la totalité du peptidoglycane est synthétisée par les L,D-transpeptidases entrainant une résistance à toutes les β-lactamines à l’exception des carbapénèmes. Le peptidoglycane de Mycobacterium tuberculosis étant majoritairement synthétisé par des L,D-transpeptidases, ces enzymes sont une cible potentielle pour le développement de nouveaux traitements de la tuberculose. Les objectifs de cette thèse sont de comprendre la spécificité des L,Dtranspeptidases pour les carbapénèmes et d’identifier les sites de fixation des précurseurs du peptidoglycane à ces enzymes. Les résultats montrent que l’oxyanion formé lors de l’attaque du cycle β-lactame des carbapénèmes par la cystéine active est stabilisé dans le site actif des L,Dtranspeptidases. Cette stabilisation combinée à l’absence d’hydrolyse de l’acylenzyme conduisent à l’inactivation rapide, totale et irréversible des L,Dtranspeptidases par les carbapénèmes. La structure de l’acylenzyme indique que ces propriétés sont indépendantes de la nature de la chaine latérale des antibiotiques qui pourrait être optimisée. La localisation de l’accepteur d’acyle dans la Poche II de Ldtfm ainsi que des interactions supplémentaires avec les chaines glycanes du peptidoglycane montrent que d’autres sites que celui ciblé par les βlactamines, mimes du donneur d’acyle, sont des cibles pour le développement de nouveaux antibiotiques qui pourraient agir en synergie avec les βlactaminesL,D-transpeptidases, as D,D-transpeptidases belonging to the penicillin-binding protein (PBP) family, catalyse the last cross-links step of peptidoglycan biosynthesis. The peptidoglycan of an Enterococcus faecium mutant is exclusively cross-linked by L,D-transpeptidases leading to resistance to all β-lactams except the carbapenems. Since peptidoglycan cross-links are predominantly synthesized by L,D-transpeptidases in Mycobacterium tuberculosis these enzymes are potential targets for chemotherapy of tuberculosis. The aims of the thesis are to identify the kinetic features that account for the specificity of L,D-transpeptidases for carbapenems and to characterise the binding sites for the peptidoglycan precursors in these enzymes. Our results show that the oxyanion resulting from nucleophilic attack of carbapebems by the catalytic cysteine is stabilized into the active site of L,D-transpeptidases. This stabilisation, combined to the absence of hydrolysis of the acylenzyme, leads to the rapid, total and irreversible inactivation of L,D-transpeptidases by carbapenems. Resolution of the acylenzyme structure shows that these kinetic features are independent from the carbapenem side chain that could be modified to optimize the antibiotics. The binding of the acyle acceptor has been identified in Pocket II of Ldtfm that is distinct from the binding site for β-lactams (Pocket I), which mimic the acyle donor. This site and additional peptidoglycan binding sites reveal additional targets for development of new antibiotics that might act in synergy with β-lactams
2
Triboulet, Sébastien. « Mécanisme catalytique d'une nouvelle classe de transpeptidases du peptidoglycane ». Electronic Thesis or Diss., Paris 6, 2015. http://www.theses.fr/2015PA066282.
Texte intégralRésumé :
A l’instar des D,D-transpeptidases de la famille des protéines de liaison à la pénicilline (PLP), les L,D-transpeptidases catalysent la formation des ponts interpeptidiques du peptidoglycane. Chez un mutant de Enterococcus faecium, la totalité du peptidoglycane est synthétisée par les L,D-transpeptidases entrainant une résistance à toutes les β-lactamines à l’exception des carbapénèmes. Le peptidoglycane de Mycobacterium tuberculosis étant majoritairement synthétisé par des L,D-transpeptidases, ces enzymes sont une cible potentielle pour le développement de nouveaux traitements de la tuberculose. Les objectifs de cette thèse sont de comprendre la spécificité des L,Dtranspeptidases pour les carbapénèmes et d’identifier les sites de fixation des précurseurs du peptidoglycane à ces enzymes. Les résultats montrent que l’oxyanion formé lors de l’attaque du cycle β-lactame des carbapénèmes par la cystéine active est stabilisé dans le site actif des L,Dtranspeptidases. Cette stabilisation combinée à l’absence d’hydrolyse de l’acylenzyme conduisent à l’inactivation rapide, totale et irréversible des L,Dtranspeptidases par les carbapénèmes. La structure de l’acylenzyme indique que ces propriétés sont indépendantes de la nature de la chaine latérale des antibiotiques qui pourrait être optimisée. La localisation de l’accepteur d’acyle dans la Poche II de Ldtfm ainsi que des interactions supplémentaires avec les chaines glycanes du peptidoglycane montrent que d’autres sites que celui ciblé par les βlactamines, mimes du donneur d’acyle, sont des cibles pour le développement de nouveaux antibiotiques qui pourraient agir en synergie avec les βlactaminesL,D-transpeptidases, as D,D-transpeptidases belonging to the penicillin-binding protein (PBP) family, catalyse the last cross-links step of peptidoglycan biosynthesis. The peptidoglycan of an Enterococcus faecium mutant is exclusively cross-linked by L,D-transpeptidases leading to resistance to all β-lactams except the carbapenems. Since peptidoglycan cross-links are predominantly synthesized by L,D-transpeptidases in Mycobacterium tuberculosis these enzymes are potential targets for chemotherapy of tuberculosis. The aims of the thesis are to identify the kinetic features that account for the specificity of L,D-transpeptidases for carbapenems and to characterise the binding sites for the peptidoglycan precursors in these enzymes. Our results show that the oxyanion resulting from nucleophilic attack of carbapebems by the catalytic cysteine is stabilized into the active site of L,D-transpeptidases. This stabilisation, combined to the absence of hydrolysis of the acylenzyme, leads to the rapid, total and irreversible inactivation of L,D-transpeptidases by carbapenems. Resolution of the acylenzyme structure shows that these kinetic features are independent from the carbapenem side chain that could be modified to optimize the antibiotics. The binding of the acyle acceptor has been identified in Pocket II of Ldtfm that is distinct from the binding site for β-lactams (Pocket I), which mimic the acyle donor. This site and additional peptidoglycan binding sites reveal additional targets for development of new antibiotics that might act in synergy with β-lactams
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Cordillot, Mathilde. « Les L,D‐transpeptidases, cibles des carbapénèmes chez Mycobacterium tuberculosis ». Thesis, Paris 5, 2013. http://www.theses.fr/2013PA05T030.
Texte intégralRésumé :
Mycobacterium tuberculosis est responsable de 8,7 millions de nouveaux cas de tuberculose et de 1,4 millions de décès en 2011. L’émergence de souches résistantes aux deux antituberculeux majeurs, isoniazide et rifampicine, (MDR) et aux antibiotiques de seconde ligne (XDR), ainsi que la difficulté d’éradiquer les formes « dormantes » du bacille nécessitent la recherche de nouveaux antibiotiques. Les β-lactamines n’ont jamais été utilisées en thérapeutique car M. tuberculosis produit une β-lactamase à large spectre, BlaC. Cependant, l’association d’une β-lactamine appartenant à la classe des carbapénèmes, le méropénème, et d’un inhibiteur de β-lactamase, l’acide clavulanique, est active sur M. tuberculosis incluant des souches XDR. Notre objectif a été de caractériser les cibles des carbapénèmes qui sont atypiques chez M. tuberculosis, parce que le peptidoglycane de cette bactérie contient majoritairement (80%) des ponts interpeptidiques formés par une classe particulière de transpeptidases, les L,D-transpeptidases. Nous avons comparé les cinq L,D-transpeptidases de M. tuberculosis au niveau de leur activité in vitro dans la formation des ponts interpeptidiques du peptidoglycane et dans la réaction d’inactivation par les carbapénèmes. Nous avons ainsi pu montrer que les cinq L,D-transpeptidases sont fonctionnelles in vitro. LdtMt1, LdtMt2, LdtMt4 et LdtMt5 sont capables de former des ponts interpeptidiques du peptidoglycane reliant l’acide aminé en position 3 d’un substrat tétrapeptidique donneur à l’acide aminé en position 3 d’un substrat tétrapeptidique accepteur. Ces mêmes enzymes peuvent également utiliser la D-méthionine comme accepteur dans une réaction d’échange de la D-Ala4 du substrat tétrapeptidique. LdtMt1, LdtMt2, LdtMt3 et LdtMt4 forment un complexe covalent avec les carbapénèmes. La réaction d’inactivation des L,D-transpeptidases par les carbapénèmes se déroulent en deux étapes. Dans un premier temps, un intermédiaire covalent réversible est formé (constante catalytique k1) puis la deuxième étape aboutit à la formation de l’acylenzyme (constante catalytique k2). La détermination des constantes catalytiques d’inactivation k1 et k2 a révélé d’importantes différences entre les carbapénèmes. Excepté pour LdtMt1, l’imipénème inactive plus rapidement les L,D-transpeptidases que les autres carbapénèmes suggérant que des modifications de la chaine latérale pourraient être envisagées pour optimiser l’activité « anti-mycobactérienne » de cette classe de β-lactamines. Nous avons en parallèle initié l’étude de la régulation des L,D-transpeptidases dans différentes conditions de culture ce qui permettra à terme d’identifier les L,D-transpeptidases essentielles pour la croissance et la persistance de M. tuberculosis. Ce travail pourrait déboucher sur l’identification de cibles essentielles permettant l’éradication des formes dormantes de M. tuberculosis qui sont très difficile à traiterMycobacterium tuberculosis is responsible for 8.7 million of new cases of tuberculosis (TB) and 1.4 million of deaths in 2011. The emergence of strains resistant to the two first-line anti-TB drugs, isoniazid and rifampicin, (MDR), to second line-drugs (XDR) and the difficult to kill dormant forms of the bacilli require the discovery of new anti-TB antibiotics. β-lactams are usually not considered for tuberculosis treatment since M. tuberculosis produces a broad-spectrum β-lactamase, BlaC. However, the combination of β-lactam belonging to the carbapenem class, meropenem, with β-lactamase inhibitor, clavulanate, is notably active on XDR strains. Our aim was to characterize the carbapenem targets, atypical in M. tuberculosis, since peptidoglycan of this bacteria contains a majority (80%) of cross-links formed by a special transpeptidase family, the L,D-transpeptidases. We have compared the five L,D-transpeptidases of M. tuberculosis for their in vitro activities with respect to peptidoglycan dimers formation and for inactivation reaction by carbapenems. Thus, we have showed that the five L,D-transpeptidases were functional in vitro. LdtMt1, LdtMt2, LdtMt4 et LdtMt5 were able to form peptidoglycan cross-links binding the third amino acid of a donor tetrapeptide substrate with the third amino acid of an acceptor tetrapeptide substrate. These enzymes were also able to use D-methionine as an acceptor in exchange reaction of D-Ala4 of the donor tetrapeptide substrate. LdtMt1, LdtMt2, LdtMt3 et LdtMt4 formed a covalent adduct with carbapenems. The inactivation reaction of L,D-transpeptidases by carbapenems proceed through two steps. In first, a reversible covalent adduct is formed (catalytic constant k1), followed by a second step leading to acylenzyme formation (catalytic constant k2). The determination of kinetic constants of inactivation k1 et k2 revealed important differences between carbapenems. Except for LdtMt1, Imipenem inactivates L,D-transpeptidases more rapidly than other carbapenems indicating that modification of the carbapenem side chain could be used to optimize their anti-mycobacterial activity. In parallel, we have started the study of the L,D-transpeptidases regulation in various culture conditions will allow identifying the L,D-transpeptidases essential for growth and persistence of M. tuberculosis. This work might lead to identification of essential targets allowing eradication of M. tuberculosis dormant forms, which are difficult to treat with conventional anti-TB drugs
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Han, Liyou. « Studies on γ-glutamyl transpeptidases by using mechanism-based inhibitors ». Kyoto University, 2006. http://hdl.handle.net/2433/136508.
Texte intégralRésumé :
Kyoto University (京都大学)0048
新制・課程博士
博士(農学)
甲第12670号
農博第1593号
新制||農||934(附属図書館)
学位論文||H18||N4196(農学部図書室)
UT51-2006-U375
京都大学大学院農学研究科応用生命科学専攻
(主査)教授 坂田 完三, 教授 江﨑 信芳, 教授 宮川 恒
学位規則第4条第1項該当
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Lefebvre, Anne-Laure. « Etude de l’activité in vitro des β-lactamines sur Mycobacterium abscessus et recherche de leurs cibles ». Thesis, Sorbonne Paris Cité, 2015. http://www.theses.fr/2015USPCB107.
Texte intégralRésumé :
Mycobacterium abscessus est une mycobactérie responsable principalement d’infections pulmonaires, en particulier chez les patients atteints de mucoviscidose ou de dilatation des bronches. M. abscessus est naturellement résistante aux antituberculeux, laissant peu d’options thérapeutiques. Le traitement de référence associait classiquement un aminoside, un macrolide (clarithromycine) et une β-lactamine (céfoxitine ou imipénème), avec un taux de succès d’environ 50 %. Cependant, des souches résistantes à la clarithromycine sont fréquemment isolées, remettant en cause l’utilisation de cet antibiotique. M. abscessus produit naturellement une β-lactamase à large spectre (BlaMab) mais les mécanismes d’action des β-lactamines n’ont pas été étudiés chez cette espèce, ce qui constitue une entrave à l’optimisation des traitements par cette classe d’antibiotiques. Le premier objectif était d’identifier et de caractériser les cibles des β-lactamines chez cette espèce. Inhibant la dernière étape de polymérisation du peptidoglycane, les cibles potentielles des β-lactamines sont trois familles d’enzymes : les D,D-transpeptidases et les D,Dcarboxypeptidases appartenant à la famille des protéines de liaison à la pénicilline (PLP), ainsi que les L,D-transpeptidases qui sont majoritairement responsables de cette dernière étape chez cette espèce. Pour identifier les cibles, des mutants résistants aux β-lactamines ont été sélectionnés à partir de la souche de référence M. abscessus CIP104536 et d’un dérivé portant une délétion du gène blaMab (∆blaMab). Pour les deux souches, l’émergence de la résistance aux β-lactamines a requis de multiples étapes, ce qui constitue un atout pour leur utilisation thérapeutique. Pour les mutants obtenus à partir de la souche CIP104536, les analyses phénotypiques ont montré que la résistance aux β-lactamines n'est pas due à une augmentation de l’efficacité catalytique de BlaMab, à une surproduction de cette enzyme, ou à une diminution de la perméabilité. Le séquençage des génomes de mutants résistants n’a pas révélé de mutations dans les gènes codant pour les L,D-transpeptidases, mais des mutations ont été trouvées dans des gènes codant pour deux PLP. D’autres mutations se situent dans des gènes codant en particulier pour des protéines non caractérisées. L’acquisition de la résistance pourrait donc dépendre de mutations affectant des facteurs essentiels à l’activité des cibles des βlactamines. Le deuxième objectif était d’étudier et de comparer l’activité in vitro des β-lactamines sur M. abscessus. Des expériences de bactéricidie et d’activité intracellulaire chez le macrophage infecté ont été effectuées pour les souches CIP104536 et ∆blaMab. Parmi les antibiotiques étudiés (amikacine, céfoxitine, imipénème, ceftaroline, et amoxicilline), l’imipénème est le plus efficace sur les deux souches. Sur la souche ∆blaMab, l’association d’imipénème et d’amikacine est bactéricide. En l’absence de BlaMab, l’amoxicilline est aussi efficace que l’imipénème. L’avibactam augmente l’activité de la ceftaroline mais l’inhibition de BlaMab est seulement partielle en intracellulaire. Les résultats obtenus in vitro montrent que l’imipénème est supérieur à la céfoxitine pour des concentrations atteignables dans le sérum. L’inhibition de BlaMab pourrait augmenter l’efficacité de l’imipénème et d’autres composés utilisés pour traiter les infections pulmonaires à M. abscessusMycobacterium abscessus is an important pathogen responsible for pulmonary infections in cystic fibrosis patients or in patients suffering from bronchiectasis. The treatment of infections due to M. abscessus is complicated since this bacterium is naturally resistant to the antituberculous agents. The recommended treatment includes an aminoglycoside, a macrolide (clarithromycin) and a β-lactam (cefoxitin or imipenem), with a success rate of about 50 %. However, strains resistant to clarithromycin are frequently isolated, questioning the use of this antibiotic. M. abscessus naturally produces a broad spectrum β-lactamase (BlaMab) but the mechanisms of action of the β-lactams have not been studied in this species, impairing the optimization of the treatment by these antibiotics. The first objective was to identify and characterize the targets of β-lactams antibiotics in this species. Inhibiting the final stage of the peptidoglycan polymerization, the potential targets of β-lactams are three families of enzymes: the D,D-transpeptidases and D,Dcarboxypeptidases belonging to the family of penicillin-binding proteins (PBP), and the L,D-transpeptidases which are mainly responsible for this final stage in this species. To identify the targets, mutants resistant to β-lactams have been selected from the reference strain M. abscessus CIP104536 and from its β-lactamase-deficient derivative ΔblaMab. For both strains, the emergence of resistance to βlactams has required multiple steps, which is an advantage for the therapeutic use of these antibiotics. For the mutants derived from the strain CIP104536, phenotypic analyzes showed that the resistance to β-lactams is not due to an increase in the catalytic efficiency of BlaMab, to an overproduction of this enzyme, or to a decrease in permeability. Genomes sequencing of the resistant mutants did not reveal mutations in the genes encoding the L,D-transpeptidases, but mutations have been found in genes encoding two PBPs. Other mutations have been detected in genes encoding uncharacterized proteins. Acquisition of resistance could therefore depend on mutations affecting key factors essential for the activity of β-lactams targets. The second objective was to study and compare the in vitro activities of β-lactams against M. abscessus. Bactericidal experiments and intracellular activity in the infected macrophage were performed for the strains CIP104536 and ΔblaMab. Among the antibiotics tested (amikacin, cefoxitin, imipenem, ceftaroline, and amoxicillin), imipenem is the most effective agent against the two strains. Combination of imipenem and amikacin was bactericidal against the ΔblaMab mutant. In the absence of BlaMab, amoxicillin was as active as imipenem. Avibactam increased the intracellular activity of ceftaroline but inhibition of BlaMab was only partial intracellularly. Evaluation of the killing and intracellular activities of β-lactams indicates that imipenem is superior to cefoxitin at clinically achievable drug concentrations. Inhibition of BlaMab could improve the efficacy of imipenem and extend the spectrum of drug potentially useful to treat pulmonary infections
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Morini, Federico. « Photobacterium damselae’s L-D transpeptidases : overexpression and purification optimised method and in vitro characterisation ». Thesis, Umeå universitet, Kemiska institutionen, 2017. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-134372.
Texte intégral
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Lecoq, Lauriane. « Etudes par RMN des L,D-transpeptidases bactériennes : structure, dynamique et compréhension de leur inhibition par les beta-lactames ». Phd thesis, Université de Grenoble, 2012. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00819829.
Texte intégralRésumé :
L'étape finale de biosynthèse du peptidoglycane est catalysée par les D,D-transpeptidases (PBPs), l'une des cibles principales des antibiotiques de type beta-lactame. Récemment, il a été montré qu'une nouvelle classe d'enzymes, les L,D-transpeptidases (LDts), permet de contourner l'inhibition des PBPs. Ces LDts ont été identifiées tant dans des bactéries résistantes aux beta-lactames que dans des formes dormantes de Mycobacterium tuberculosis. Les seuls beta-lactames capables de les inhiber, les carbapénèmes, forment une liaison covalente avec la cystéine catalytique des LDts. Ni le mécanisme de cette inactivation, ni la spécificité de ces enzymes pour les carbapénèmes ne sont toutefois expliqués à ce jour. Le but du présent travail consiste en l'investigation par RMN du mécanisme d'acylation des LDts par ces antibiotiques. Dans ce contexte, la première partie de cette thèse s'intéresse à la compréhension actuelle de l'émergence de ce phénomène de résistance. La seconde partie traite des principes de la RMN et des implémentations développées pour étudier la structure, la thermodynamique et la dynamique des LDts. La troisième et dernière partie démontre le succès de l'approche RMN dans l'étude des diverses étapes de la réaction d'acylation, à travers une étude détaillée de l'apoenzyme, de complexes non covalents avec différents beta-lactames, et de l'enzyme acylée par un carbapénème. Au cours de cette étude, la structure du site actif de l'apoenzyme de Bacillus subtilis a été affinée par rapport à une étude cristallographique antérieure. Pour cette enzyme et son pendant chez Enterococcus faecium, nous avons démontré que la spécificité pour les carbapénèmes n'intervient pas au stade de la formation du complexe non covalent. Pour finir, la formation de la liaison covalente entre LDt et carbapénème induit un réarrangement conformationnel substantiel et une augmentation de la flexibilité de l'enzyme.
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Hugonnet, Jean-Emmanuel. « Nouveaux mécanismes de résistance aux β-lactamines et nouvelles cibles de ces antibiotiques chez les bactéries à Gram positif ». Paris 6, 2009. http://www.theses.fr/2009PA066457.
Texte intégralRésumé :
La tuberculose est une maladie provoquée par Mycobacterium tuberculosis habituellement traitée par l’association de rifampicine, d’isoniazide, de pirazinamide et d’éthambutol pendant 6 mois. Des problèmes d’observances ont favorisé l’émergence de souches ultra résistantes (XDR). Les bêta-lactamines n’ont jamais été utilisées contre M. Tuberculosis à cause de la production par la bactérie d’une bêta-lactamase de classe A, BlaC. Nous avons montré que BlaC est capable d’hydrolyser toutes les classes de bêta-lactamines, analysé l’inhibition de BlaC par l’acide clavulanique, le tazobactam et le sulbactam, et montré que l’acide clavulanique est un inhibiteur irréversible de l’enzyme. Nous avons évalué l’efficacité d’une association d’acide clavulanique et de -lactamines contre des souches sensibles et XDR. Le méropénème, en combinaison avec l’acide clavulanique, est bactéricide sur les bacilles en réplication active ainsi que dans un modèle de dormance. La cible du méropénème pourrait être une L,D-transpeptidase, l’enzyme clé d’une nouvelle voie de synthèse du peptidoglycane que nous avons caractérisé chez Enterococcus faecium. Cette voie implique l’activation d’une métallo enzyme qui fournit le substrat d’une L,D transpeptidase (Ldtfm), responsable de la formation de ponts interpeptidiques de type 3-3 dans le peptidoglycane. Nous avons montré que cette enzyme était inactivée par les carbapénèmes. Comme le peptidoglycane de M. Tuberculosis est majoritairement constitué de ponts 3-3 et que cinq paralogues de la famille des L,D-transpeptidases sont présent dans son génome, ces enzymes pourraient être la cible du méropénème.
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Hugonneau, Beaufet Inès. « Adaptation de l'enveloppe bactérienne à la croissance en biofilm ». Electronic Thesis or Diss., Sorbonne université, 2023. https://accesdistant.sorbonne-universite.fr/login?url=https://theses-intra.sorbonne-universite.fr/2023SORUS056.pdf.
Texte intégralRésumé :
Le peptidoglycane est une macromolécule essentielle et spécifique de la paroi bactérienne, qui maintient la forme des cellules, assure une protection mécanique contre la pression osmotique exercée par le cytoplasme et sert à l’ancrage de polymères de l'enveloppe. Il est réticulé par deux familles d’enzymes, les PLP et les LDT, dont la contribution relative est variable et qui sont les cibles des antibiotiques appartenant à la famille des β-lactamines. Tandis que les PLP sont potentiellement inhibées par tous les antibiotiques de la famille des β-lactamines, les LDT sont efficacement inhibées par une seule classe de β-lactamines, les carbapénèmes. Les travaux de thèse explorent le rôle des LDT dans l’adaptation de Escherichia coli et de Pseudomonas aeruginosa à la croissance en biofilm. Nous avons identifié et caractérisé fonctionnellement trois paralogues des LDT chez P. aeruginosa. En parallèle, le rôle des six paralogues des LDT de E. coli a été évalué grâce à la construction de délétions multiples. Chez les deux espèces bactériennes étudiées, la croissance en biofilm est associée à une augmentation significative de la contribution des LDT à la polymérisation du peptidoglycane. Les LDT jouent également un rôle critique dans la stabilisation de l’enveloppe et dans le contrôle du relargage de protéines pro-inflammatoires dans le milieu de culture des bactéries. Ainsi, les LDT pourraient être des cibles exploitables pour lutter contre la formation de biofilms bactériensPeptidoglycan is an essential and specific macromolecule of the bacterial envelope, which maintains the shape of cells, provides mechanical protection against the osmotic pressure of the cytoplasm, and serves as an anchor for envelope polymers. Peptidoglycan is cross-linked by two families of enzymes, PBPs and LDTs, whose relative contribution is variable, and which are the targets of antibiotics belonging to the β-lactam family. While PBPs are potentially inhibited by all β-lactam antibiotics, LDTs are effectively inhibited by only one class of β-lactam antibiotics, the carbapenems. This thesis explores the role of LDTs in the adaptation of Escherichia coli and Pseudomonas aeruginosa to growth in biofilm. We have identified and functionally characterized three LDT paralogs in P. aeruginosa. In parallel, the role of the six LDT paralogs of E. coli was evaluated by constructing multiple deletions. In both bacterial species studied, growth in biofilm is associated with a significant increase in the contribution of LDTs to peptidoglycan polymerization. LDTs also play a critical role in stabilizing the envelope and in preventing the release of pro-inflammatory proteins into the bacterial culture medium. Thus, LDTs could be actionable targets to combat bacterial biofilms
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Dubée, Vincent. « Stratégies d'optimisation des bêta-lactamines pour le traitement des infections dues aux mycobactéries multirésistantes ». Thesis, Paris 6, 2014. http://www.theses.fr/2014PA066415.
Texte intégralRésumé :
L’émergence de formes multirésistantes de tuberculose et la résistance intrinsèque de Mycobacterium abscessus à de nombreux anti-infectieux imposent l’identification de nouveaux antibiotiques et de nouvelles stratégies thérapeutiques. Les mycobactéries sont naturellement peu sensibles aux β-lactamines par production d’une β-lactamase et de cibles atypiques de faible affinité, les L,D-transpeptidases, qui sont efficacement inactivées par une seule classe de β-lactamines, les carbapénèmes. L’objectif de la thèse est d’étudier le mode d’action des β-lactamines afin de proposer des stratégies permettant d’optimiser ces antibiotiques. Pour comprendre la spécificité des L,D-transpeptidases vis-à-vis des carbapénèmes, nous avons étudié la cinétique et le mécanisme de la réaction d’inactivation de ces enzymes par différentes méthodes de spectroscopie en flux arrêté. Nos résultats indiquent que l’efficacité des carbapénèmes est due à leur capacité à former rapidement un intermédiaire tétrahédrique et à la stabilité de l’acylenzyme. La spécificité des L,D-transpeptidases pour les carbapénèmes ne dépend pas de leurs chaînes latérales, qui pourraient être modifiées pour améliorer les propriétés pharmacologiques de ces antibiotiques. Chez M. abscessus, nous avons identifié un inhibiteur de la β-lactamase, l’avibactam, qui augmente l’activité de certaines β-lactamines in vitro, en intracellulaire et dans un modèle d’infection du poisson zèbre. Nos résultats montrent que les β-lactamines peuvent être optimisées pour le traitement des infections dues aux mycobactéries multirésistantes par l’amélioration de l’inactivation des cibles ou l’inhibition des β-lactamasesThe emergence of multidrug-resistant tuberculosis and the intrinsic resistance of Mycobacterium abscessus to most antibiotics require the identification of new drugs and new therapeutic strategies. Mycobacteria are naturally poorly susceptible to β-lactam antibiotics due to production of a β-lactamase and of atypical low-affinity targets, the L,D-transpeptidases, which are effectively inactivated by a single class of β-lactams, the carbapenems. The aim of the thesis is to study the mode of action of β-lactams to propose strategies for the optimization of these antibiotics. To understand the specificity of L,D-transpeptidase for carbapenems, we have studied the kinetics and mechanism of inactivation of these enzymes using various stopped-flow spectroscopic methods. Our results indicate that the efficacy of carbapenems is due to their ability to rapidly form a tetrahedral intermediate and to the stability of the acylenzyme. The specificity of the L,D-transpeptidases for carbapenems does not depend upon the side chains of the drugs, which may be modified to improve their pharmacological properties. In M. abscessus, we have shown that the β-lactamase inhibitor avibactam increases the activity of various β-lactams in vitro, intracellularly, and in zebrafish model. Our results show that β-lactams can be optimized for the treatment of infections due to multidrug-resistant mycobacteria by improving inactivation of the targets and by inhibiting the β-lactamases
Livres sur le sujet "Transpeptidases"
1
Castellano, Immacolata, et Antonello Merlino. Gamma-Glutamyl Transpeptidases. Basel : Springer Basel, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-0348-0682-4.
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2
Castellano, Immacolata. Gamma-glutamyl transpeptidases : Structure and function. Basel : Springer, 2013.
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3
Zhang, Lewei. Gamma-glutamyl transpeptidase and related enzyme activity in hamster buccal pouch carcinogenesis. [Toronto : University of Toronto, Faculty of Dentistry], 1989.
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4
Ruoso, Patrizia. Gamma-glutamyl transpeptidase activity and the maintenance of elevated cysteine levels in cervical carcinoma. Ottawa : National Library of Canada, 2001.
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5
1942-, Sies H., et Packer Lester, dir. Gluthione transferases and gamma-glutamyl transpeptidases. Amsterdam : Elsevier Academic Press, 2005.
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6
Packer, Lester, et Helmut Sies. Glutathione Transferases and Gamma-Glutamyl Transpeptidases. Elsevier Science & Technology Books, 2005.
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7
Gluthione [ i e. Glutathione] transferases and gamma-glutamyl transpeptidases. Amsterdam : Elsevier Academic Press, 2005.
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8
(Editor), Helmut Sies, et Lester Packer (Editor), dir. Glutathione Transferases and gamma-Glutamyl Transpeptidases, Volume 401 (Methods in Enzymology). Academic Press, 2005.
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(Editor), Helmut Sies, et Lester Packer (Editor), dir. Glutathione Transferases and gamma-Glutamyl Transpeptidases, Volume 401 (Methods in Enzymology). Academic Press, 2005.
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Zhang, Lewei. Gamma-glutamyl transpeptidase and related enzyme activity in hamster buccal pouch carcinogenesis. 1989.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "Transpeptidases"
1
Castellano, Immacolata, et Antonello Merlino. « Gamma-Glutamyl Transpeptidases : Structure and Function ». Dans Gamma-Glutamyl Transpeptidases, 1–57. Basel : Springer Basel, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-0348-0682-4_1.
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2
Wharton, C. W., R. S. Chittock et S. Ward. « Infrared Spectroscopy of Interactions Between Antibiotics and β-Lactamases/Transpeptidases ». Dans Spectroscopy of Biological Molecules : Modern Trends, 147–50. Dordrecht : Springer Netherlands, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-5622-6_66.
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3
Bensard, Denis D., Kathryn M. Beauchamp, Ryan T. Hurt, Stephen A. McClave, Angela M. Mills, Esther H. Chen, J. P. J. Wester et al. « γ-Glutamyl Transpeptidase ». Dans Encyclopedia of Intensive Care Medicine, 997. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-00418-6_1010.
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4
Fakoya, Adegbenro Omotuyi John, et Martin Tarzian. « Gamma-Glutamyl Transpeptidase Deficiency ». Dans Genetic Syndromes, 1–3. Cham : Springer International Publishing, 2023. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-66816-1_1747-1.
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5
Taniguchi, Naoyuki, et Yoshitaka Ikeda. « γ-Glutamyl Transpeptidase : Catalytic Mechanism and Gene Expression ». Dans Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology, 239–78. Hoboken, NJ, USA : John Wiley & Sons, Inc., 2006. http://dx.doi.org/10.1002/9780470123188.ch7.
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Reyes, Edward. « The Effect of Prenatal Alcohol Exposure on γ-Glutamyl Transpeptidase ». Dans Liver Pathology and Alcohol, 117–32. Totowa, NJ : Humana Press, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4612-0421-3_4.
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7
Wolf, Sabine, et H. G. Gassen. « γ-Glutamyl Transpeptidase, a Blood-Brain Barrier Associated Membrane Protein ». Dans Advances in Experimental Medicine and Biology, 37–45. Boston, MA : Springer US, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4757-9613-1_6.
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8
Maj, Jerzy G., Jeremiasz J. Tomaszewski et Agnieszka E. Haratym. « Liver γ-Glutamyl Transpeptidase Activity after Cyclosporine A and Amlodipine Treatment ». Dans Liver Carcinogenesis, 249–60. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-79215-1_15.
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9
Hill, Barbara A., Herng-Hsiang Lo, Terrence J. Monks et Serrine S. Lau. « The Role of γ-Glutamyl Transpeptidase in Hydroquinone-Glutathione Conjugate Mediated Nephrotoxicity ». Dans Advances in Experimental Medicine and Biology, 749–51. Boston, MA : Springer New York, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4684-5877-0_99.
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10
Suzuki, Hideyuki, et Hidehiko Kumagai. « Application of Bacterial γ-Glutamyl-Transpeptidase to Improve the Taste of Food ». Dans ACS Symposium Series, 223–37. Washington, DC : American Chemical Society, 2003. http://dx.doi.org/10.1021/bk-2003-0867.ch015.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "Transpeptidases"
1
LaChapelle, Stephanie, Paul F. Cook et Marie H. Hanigan. « Abstract 760 : Sensitizing tumors to chemotherapy by inhibition of gamma-glutamyl transpeptidase ». Dans Proceedings : AACR 101st Annual Meeting 2010‐‐ Apr 17‐21, 2010 ; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2010. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am10-760.
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2
Hanigan, Marie H., Nancy Wakeham, Stephanie Wickham et Simon S. Terzyan. « Abstract 683 : Sensitizing tumors to pro-oxidant therapy by inhibiting gamma-glutamyl transpeptidase ». Dans Proceedings : AACR Annual Meeting 2014 ; April 5-9, 2014 ; San Diego, CA. American Association for Cancer Research, 2014. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2014-683.
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