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Thematische Bibliographien / Monooxygenasen

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Auswahl der wissenschaftlichen Literatur zum Thema „Monooxygenasen“

Autor: Grafiati

Veröffentlicht am 4. Juni 2021

Zuletzt aktualisiert am 8. Februar 2022

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Zeitschriftenartikel zum Thema "Monooxygenasen"

1

Holtmann, D., K. M. Mangold, and J. Schrader. "Bioelektrokatalyse mit P450 Monooxygenasen." Chemie Ingenieur Technik 78, no. 9 (2006): 1385–86. http://dx.doi.org/10.1002/cite.200650143.

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2

Tischler, Dirk. "Monooxygenasen als enantioselektive Biokatalysatoren." BIOspektrum 19, no. 1 (2013): 104. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-013-0277-1.

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3

Walsh, Christopher T., and Y. C. Jack Chen. "Enzymatische Baeyer-Villiger-Oxidationen durch flavinabhängige Monooxygenasen." Angewandte Chemie 100, no. 3 (1988): 342–52. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19881000305.

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4

Zengin Cekic, S., D. Holtmann, K. M. Mangold, and J. Schrader. "Bioelektrokatalyse mit P450 Monooxygenasen - spektroelektrochemische Charakterisierung des mediatorvermittelten Elektronentransfers." Chemie Ingenieur Technik 81, no. 8 (2009): 1318. http://dx.doi.org/10.1002/cite.200950081.

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5

Brummund, J., I. Kaluzna, L. Hilterhaus, M. Müller, and A. Liese. "Prozessentwicklung für biokatalytische Hydroxylierungen unter Anwendung von Cytochrom P450 Monooxygenasen." Chemie Ingenieur Technik 84, no. 8 (2012): 1211–12. http://dx.doi.org/10.1002/cite.201250231.

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6

Ströhle, F. W., E. Kranen, R. Maas, J. Schrader, and D. Holtmann. "Kombination von Oberflächen-exprimierten P450-Monooxygenasen und Kofaktorregeneration als neuartige Plattformtechnologie." Chemie Ingenieur Technik 86, no. 9 (2014): 1450. http://dx.doi.org/10.1002/cite.201450235.

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7

Cashman, John R. "HUMAN AND PLANT FLAVIN-CONTAINING MONOOXYGENASEN-OXYGENATION OF AMINES: DETOXICATION VS. BIOACTIVATION." Drug Metabolism Reviews 34, no. 3 (2002): 513–21. http://dx.doi.org/10.1081/dmr-120005651.

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8

Fukatsu, Arisa, Yuma Morimoto, Hideki Sugimoto, and Shinobu Itoh. "Modelling a ‘histidine brace’ motif in mononuclear copper monooxygenases." Chemical Communications 56, no. 38 (2020): 5123–26. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc01392g.

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Annotation:

A mononuclear copper complex bearing a ‘histidine brace’ is synthesised and characterised as an active-site model of mononuclear copper monooxygenases such as lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs) and particulate methane monooxygenase (pMMO).

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9

Willetts, Andrew. "Characterised Flavin-Dependent Two-Component Monooxygenases from the CAM Plasmid of Pseudomonas putida ATCC 17453 (NCIMB 10007): ketolactonases by Another Name." Microorganisms 7, no. 1 (2018): 1. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms7010001.

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Annotation:

The CAM plasmid-coded isoenzymic diketocamphane monooxygenases induced in Pseudomonas putida ATCC 17453 (NCIMB 10007) by growth of the bacterium on the bicyclic monoterpene (rac)-camphor are notable both for their interesting history, and their strategic importance in chemoenzymatic syntheses. Originally named ‘ketolactonase—an enzyme system for cyclic lactonization’ because of its characterised mode of action, (+)-camphor-induced 2,5-diketocamphane 1,2-monooxygenase was the first example of a Baeyer-Villiger monooxygenase activity to be confirmed in vitro. Both this enzyme and the enantiocomplementary (−)-camphor-induced 3,6-diketocamphane 1,6-monooxygenase were mistakenly classified and studied as coenzyme-containing flavoproteins for nearly 40 years before being correctly recognised and reinvestigated as FMN-dependent two-component monooxygenases. As has subsequently become evident, both the nature and number of flavin reductases able to supply the requisite reduced flavin co-substrate for the monooxygenases changes progressively throughout the different phases of camphor-dependent growth. Highly purified preparations of the enantiocomplementary monooxygenases have been exploited successfully for undertaking both nucleophilic and electrophilic biooxidations generating various enantiopure lactones and sulfoxides of value as chiral synthons and auxiliaries, respectively. In this review the chequered history, current functional understanding, and scope and value as biocatalysts of the diketocamphane monooxygenases are discussed.

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10

Zhou, Ning-Yi, Alister Jenkins, Chan K. N. Chan Kwo Chion, and David J. Leak. "The Alkene Monooxygenase from Xanthobacter Strain Py2 Is Closely Related to Aromatic Monooxygenases and Catalyzes Aromatic Monohydroxylation of Benzene, Toluene, and Phenol." Applied and Environmental Microbiology 65, no. 4 (1999): 1589–95. http://dx.doi.org/10.1128/aem.65.4.1589-1595.1999.

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Annotation:

ABSTRACT The genes encoding the six polypeptide components of the alkene monooxygenase from Xanthobacter strain Py2 (Xamo) have been located on a 4.9-kb fragment of chromosomal DNA previously cloned in cosmid pNY2. Sequencing and analysis of the predicted amino acid sequences indicate that the components of Xamo are homologous to those of the aromatic monooxygenases, toluene 2-, 3-, and 4-monooxygenase and benzene monooxygenase, and that the gene order is identical. The genes and predicted polypeptides are aamA, encoding the 497-residue oxygenase α-subunit (XamoA); aamB, encoding the 88-residue oxygenase γ-subunit (XamoB); aamC, encoding the 122-residue ferredoxin (XamoC); aamD, encoding the 101-residue coupling or effector protein (XamoD); aamE, encoding the 341-residue oxygenase β-subunit (XamoE); andaamF, encoding the 327-residue reductase (XamoF). A sequence with >60% concurrence with the consensus sequence of ς54 (RpoN)-dependent promoters was identified upstream of the aamA gene. Detailed comparison of XamoA with the oxygenase α-subunits from aromatic monooxygenases, phenol hydroxylases, methane monooxygenase, and the alkene monooxygenase fromRhodococcus rhodochrous B276 showed that, despite the overall similarity to the aromatic monooxygenases, XamoA has some distinctive characteristics of the oxygenases which oxidize aliphatic, and particularly alkene, substrates. On the basis of the similarity between Xamo and the aromatic monooxygenases, Xanthobacterstrain Py2 was tested and shown to oxidize benzene, toluene, and phenol, while the alkene monooxygenase-negative mutants NZ1 and NZ2 did not. Benzene was oxidized to phenol, which accumulated transiently before being further oxidized. Toluene was oxidized to a mixture ofo-, m-, and p-cresols (39.8, 18, and 41.7%, respectively) and a small amount (0.5%) of benzyl alcohol, none of which were further oxidized. In growth studiesXanthobacter strain Py2 was found to grow on phenol and catechol but not on benzene or toluene; growth on phenol required a functional alkene monooxygenase. However, there is no evidence of genes encoding steps in the metabolism of catechol in the vicinity of theaam gene cluster. This suggests that the inducer specificity of the alkene monooxygenase may have evolved to benefit from the naturally broad substrate specificity of this class of monooxygenase and the ability of the host strain to grow on catechol.

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Mehr Quellen

Dissertationen zum Thema "Monooxygenasen"

1

Tatzel, Stephan. "Modellierung von Cytochrom P450-Monooxygenasen." [S.l. : s.n.], 2008. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-34577.

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2

Leipold, Friedemann [Verfasser]. "Untersuchungen zu rekombinanten eukaryotischen Baeyer-Villiger-Monooxygenasen / Friedemann Leipold." Greifswald : Universitätsbibliothek Greifswald, 2013. http://d-nb.info/1033281859/34.

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3

Thönnessen, Alexandra [Verfasser]. "Funktionelle Charakterisierung von flavinhaltigen Monooxygenasen in Arabidopsis thaliana / Alexandra Thönnessen." Aachen : Hochschulbibliothek der Rheinisch-Westfälischen Technischen Hochschule Aachen, 2012. http://d-nb.info/1022868403/34.

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4

Born, Ariane. "Etablierung und Optimierung der Error-Prone-PCR und eines Aktivitätsscreenings für Styrol-Monooxygenasen." Master's thesis, Technische Universitaet Bergakademie Freiberg Universitaetsbibliothek "Georgius Agricola", 2011. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:105-qucosa-77143.

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Annotation:

Styrol-Monooxygenasen (SMOs) spielen im bakteriellen Abbau von Styrol eine wichtige Rolle. Sie epoxidieren den Kohlenwasserstoff zu (S)-Styroloxid und waren bis vor kurzem vor allem aus Gram-negativen Vertretern wie Pseudomonaden bekannt. Das Grampositive nocardioforme Bodenbakterium Rhodococcus opacus 1CP kann Styrol als Energie- und Kohlenstoffquelle nutzen und verfügt über zwei Typen von SMOs. Neben StyA2B, einer fusionierten FAD:NADH-Oxidoreduktase (StyB) und Monooxygenase (StyA2) findet sich eine weitere Monooxygenase StyA1, deren Gen direkt stromaufwärts zu styA2B lokalisiert ist. Zusätzlich zum natürlichen Fusionsprotein StyA2B gelang kürzlich die Konstruktion künstlicher Fusionen StyAL1B und StyAL2B aus Pseudomonas fluorescens ST. Um sowohl StyA1/StyA2B als auch die künstlichen Fusionen StyAL1B und StyAL2B für eine biotechnologische Anwendung nutzen zu können, wurde im Rahmen dieser Arbeit angestrebt, ihre spezifische Oxygenierungsaktivität (StyA1/StyA2B: 0,24 U/mg) mit Hilfe der error prone PCR zu erhöhen. Um Veränderungen der katalytischen Aktivität in einer großen Zahl von Mutanten schnell zu erkennen, ist ein einfacher Screeningtest erforderlich. Die Fähigkeit von SMOs zur Oxidation von Indol zu blauem Indigo bietet diese Möglichkeit. Allerdings ist hierfür die Expression löslicher Proteine eine wesentliche Voraussetzung. Versuche zur Veränderung der Gene styA2B und styA1A2B mit Hilfe eines kommerziellen error prone PCR Kits lieferten ca. 300 bis 1.200 mutmaßlich veränderte Klone, welche jedoch keinerlei Aktivität für den Indolumsatz zeigten. Als Ursache wurde eine Expression der Proteine in Form inaktiver Inclusion Bodies vermutet. Die Fusionsproteine StyAL1B und StyAL2B bilden lösliches Protein, welche Indol zum blauen Farbstoff Indigo umsetzen. Verschiedene Kultivierungsbedingungen wurden auf den Umsatz von Indol untersucht. Dabei wurde erkannt, dass die Klone sich nicht identisch bezüglich ihrer Proteinlöslichkeit verhalten. Mit Hilfe dieser Ergebnisse wurde ein Test für das Aktivitätsscreening von Styrol-Monooxygenasen auf Platte entwickelt. Die Erhöhung der NaCl-Konzentration im Medium steigerte die Indoloxidation, welche sich jedoch durch zusätzliche physiologisch Faktoren schwer beeinflussen lassen. Auch für die Fusionsproteine erfolgte die Durchführung einer error prone PCR. Der Schritt der error prone PCR stellte kein Problem dar, jedoch die Einbindung des veränderten Genfragmentes in den Vektor, beziehungsweise dessen Transformation in E. coli. Alternative Strategien, wie die Nutzung alternativer DNA Polymerasen und eines konventionellen Konzepts, bei dem veränderte Gene in geschnittene Expressionsvektoren ligiert werden, führte zu keinen detektierbaren Klonen. Die Kultivierung von identischen Klonen auf Festmedium wirkte sich aufgrund nicht näher identifizierter Einflüsse auf das Verhalten bezüglich der Indoloxidation sehr unterschiedlich aus. Um diese Einflüsse zu minimieren, erfolgte die Untersuchung des Systems in einer Flüssigkultur. Im Blickpunkt stand hierbei die Indigoproduktion von E. coli BL21 (pET_StyAL2B) die in Abhängigkeit der optischen Dichte der Kultur untersucht wurde<br>Styrene monooxygenases (SMOs) play an important role in the bacterial degradation of styrene. They epoxidize the hydrocarbon highly enantioselective to (S)-styrene oxide. Most of the styrene monooxygenases known so far were identified in Gram-negative microorganisms like pseudomonads. Rhodococcus opacus 1CP, a Gram-positive nocardioform actinobacterium, which uses styrene as energy and carbon source was recently found to possess a novel type of SMO, StyA2B. This protein represents a natural fusion between an FAD:NADH oxidoreductase (StyB) and a single monooxygenase subunit (StyA2) and might act in combination with another single oxygenase StyA1 in strain 1CP. Two artificial analogs to StyA2B, designated StyAL1B and StyAL2B, were recently prepared by a fusion of styA and styB of Pseudomonas fluorescens ST and both showed oxygenating activity. For StyA1/StyA2B as well as the artificial fusion proteins StyAL1B and StyAL2B, it was tried to enhance the specific oxygenation activity in order to support their biotechnological applicability. The method of error prone PCR was used for that purpose. In order to identify favorable modifications with increased catalytic activity from a high number of mutants, an easy and simple screening test is necessary. Therefore, it is reasonable to use the ability of SMOs to oxidize indole to the blue dye indigo. However, the expression of SMOs as soluble proteins is an important requirement for any activity screening. Attempts to modify the genes styA2B and styA1/styA2B by means of a commercial error prone PCR kit yielded 300 to 1,200 potential mutants. Unfortunately, none of the obtained colonies showed any indole-oxidizing activity and the formation of insoluble inclusion bodies was assumed to be a likely explanation. In contrast to StyA2B and StyA1, recombinant expression of the artificial fused SMOs StyAL1B und StyAL2B should yield detectable amounts of active proteins. In fact, cultivation of clones expressing both types of proteins showed a blue coloration. Since the coloration of clones from one single solid medium evolved in a non-uniform manner, cultivation conditions were varied in order to identify factors which promote a more uniform tendency for indole oxidation. Although a high NaCl concentration in the medium was shown to favor indole oxidation, the latter one seems to be influenced by additional physiological factors, hardly to control. For the artificially fused proteins an error prone PCR was carried out, too. Although the initial step of mutagenic PCR was found to be successful, completing the vector system by a second ll-up PCR reaction failed. Alternative strategies like the usage of alternative DNA polymerases as well as a conventional cloning approach of various genes into a digested expression vector did not lead to detectable clones. The cultivation of identical clones on petri dishes provided no uniform tendency for indole oxidation and thus did not allow the reliable comparison of mutants in respect of their specific SMO activities. Cultivation of mutants in liquid medium should lead to more reproducible conditions and for that purpose a method was successfully established to quantify indigo formation and cell density

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5

Sehlmeyer, Sven [Verfasser], and Dietrich [Akademischer Betreuer] Ober. "Flavin-abhängige Monooxygenasen aus N-oxygenierenden Arctiiden / Sven Sehlmeyer ; Betreuer: Dietrich Ober." Braunschweig : Technische Universität Braunschweig, 2010. http://d-nb.info/1175828041/34.

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6

Budde, Michael. "Biokatalyse mit Cytochrom P450 Monooxygenasen: zur selektiven Oxidation von Terpenen und Fettsäuren." [S.l. : s.n.], 2007. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-32363.

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7

Wimalasena, Kandatege. "Mechanistic studies on non-heme monooxygenases : dopamine [beta]-monooxygenase and pseudomonas oleovorans monooxygenase system." Diss., Georgia Institute of Technology, 1986. http://hdl.handle.net/1853/27070.

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8

Ullmann, Christoph. "Untersuchungen zur Wirkung von Propiverin auf spezifische Cytochrom-P450-abhängige Monooxygenasen in der Rattenleber." [S.l.] : [s.n.], 2000. http://web.ub.uni-greifswald.de/eDiss/2001/2.

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9

Erber, Astrid Maria [Verfasser], and Andreas [Akademischer Betreuer] Bechthold. "Untersuchungen zu Luciferase-ähnlichen Monooxygenasen, Flavinreduktasen und Ketoreduktasen aus dem Mensacarcin-Produzenten Streptomyces bottropensis." Freiburg : Universität, 2017. http://d-nb.info/1135572178/34.

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10

Lutz-Wahl, Sabine. "Selektive Hydroxylierung von Alpha- und Beta-Ionon durch Streptomyces-Stämme und molekulargenetische Arbeiten zur Identifizierung und Isolierung der Ionon-Hydroxylase aus Streptomyces fradiae Tü 27 /." [S.l. : s.n.], 1999. http://www.bsz-bw.de/cgi-bin/xvms.cgi?SWB8339140.

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Mehr Quellen

Bücher zum Thema "Monooxygenasen"

1

Bhambra, Amarbalita. The regulatory protein of methane monooxygenase. typescript, 1996.

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2

Arinç, Emel, John B. Schenkman, and Ernest Hodgson, eds. Molecular Aspects of Monooxygenases and Bioactivation of Toxic Compounds. Springer US, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4684-7284-4.

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3

Martin, Howard. Molecular genetics of methane monooxygenase in methylosinus trichosporium OB3b. typescript, 1994.

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4

Callaghan, Anastasia J. The regulatory protein and component interactions of soluble methane monooxygenase. typescript, 2000.

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5

Hrycay, Eugene G., and Stelvio M. Bandiera, eds. Monooxygenase, Peroxidase and Peroxygenase Properties and Mechanisms of Cytochrome P450. Springer International Publishing, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-16009-2.

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6

Lloyd, John S. Heterologous expression and site-directed mutagenesis of soluable methane monooxygenase. typescript, 1997.

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7

Gallagher, Stephen C. Structural and mechanistic studies of alkene monooxygenase from Nocardia corallina B-276. typescript, 1997.

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8

Finch, Ruth. The molecular genetics and regulation of methane monooxygenase in Methylosinus trichosporium OB3b. typescript, 1997.

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9

Jiang, Yan. Studies of the hydroxylase component of soluble methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath). typescript, 1993.

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10

Pilkington, S. J. The soluble methane monooxygenase and ammonia oxidation in the obligate methanotroph "Methylosinus trichosporium (OB3b)". typescript, 1986.

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Mehr Quellen

Buchteile zum Thema "Monooxygenasen"

1

Shimada, Hideo, Stephen G. Sligar, Hyeyeong Yeom, and Yuzuru Ishimura. "Heme Monooxygenases." In Catalysis by Metal Complexes. Springer Netherlands, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-5442-0_5.

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2

Kodera, Masahito, Koji Kano, and Takuzo Funabiki. "Nonheme Monooxygenases." In Catalysis by Metal Complexes. Springer Netherlands, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-5442-0_7.

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3

Cashman, John R. "Flavin Monooxygenases." In Enzyme Systems that Metabolise Drugs and Other Xenobiotics. John Wiley & Sons, Ltd, 2002. http://dx.doi.org/10.1002/0470846305.ch3.

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4

Ingraham, Llyod L., and Damon L. Meyer. "Flavin Monooxygenases." In Biochemistry of Dioxygen. Springer US, 1985. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4613-2475-1_12.

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5

Ingraham, Llyod L., and Damon L. Meyer. "Pterin Monooxygenases." In Biochemistry of Dioxygen. Springer US, 1985. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4613-2475-1_13.

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6

Reichenbecher, Wolfram, Paolo De Marco, Julie Scanlan, Nardia Baxter, and J. Colin Murrell. "MSA Monooxygenase." In Novel Approaches for Bioremediation of Organic Pollution. Springer US, 1999. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4615-4749-5_4.

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7

Lippard, Stephen J. "Methane Monooxygenase." In Bioinorganic Chemistry. Springer Netherlands, 1995. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-0255-1_1.

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8

Schomburg, Dietmar, and Dörte Stephan. "Cyclohexanone monooxygenase." In Enzyme Handbook. Springer Berlin Heidelberg, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-57942-4_104.

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9

Schomburg, Dietmar, and Dörte Stephan. "Methane monooxygenase." In Enzyme Handbook. Springer Berlin Heidelberg, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-57942-4_107.

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10

Schomburg, Dietmar, and Dörte Stephan. "Albendazole monooxygenase." In Enzyme Handbook. Springer Berlin Heidelberg, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-57942-4_114.

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Konferenzberichte zum Thema "Monooxygenasen"

1

Zhi, Li. "Engineering of P450 Monooxygenase for Regio- and Stereoselective Biohydroxylations." In 14th Asia Pacific Confederation of Chemical Engineering Congress. Research Publishing Services, 2012. http://dx.doi.org/10.3850/978-981-07-1445-1_728.

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2

Brondani, Patrícia B., Gonzalo de Gonzalo, Marco W. Fraaije, and Leandro H. Andrade. "Selective oxidations of organoboron compounds catalyzed by Baeyer-Villiger monooxygenases." In 14th Brazilian Meeting on Organic Synthesis. Editora Edgard Blücher, 2013. http://dx.doi.org/10.5151/chempro-14bmos-r0097-2.

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3

Breda, Carlo, Aisha M. Swaih, Mariaelena Repici, and Flaviano Giorgini. "A29 Kynurenine 3-monooxygenase interacts with huntingtin at the outer mitochondrial membrane." In EHDN 2018 Plenary Meeting, Vienna, Austria, Programme and Abstracts. BMJ Publishing Group Ltd, 2018. http://dx.doi.org/10.1136/jnnp-2018-ehdn.27.

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4

Melancon, M., D. Williams, D. Buhler, and J. Lech. "Assessment of the State of Hepatic Monooxygenase Activity in Laboratory and Feral Fish." In OCEANS '86. IEEE, 1986. http://dx.doi.org/10.1109/oceans.1986.1160430.

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5

Eremina, O. Yu, V. V. Olifer, and Yu V. Lopatina. "RESISTANCE MECHANISMS TO ACETAMIPRID IN GERMAN COCKROACH BLATTELLA GERMANICA (L.) (BLATTODEA: ECTOBIIDAE)." In V International Scientific Conference CONCEPTUAL AND APPLIED ASPECTS OF INVERTEBRATE SCIENTIFIC RESEARCH AND BIOLOGICAL EDUCATION. Tomsk State University Press, 2020. http://dx.doi.org/10.17223/978-5-94621-931-0-2020-14.

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Annotation:

The spectrum of resistance to various groups of insecticides of several laboratory strains of German cockroach, Blattella germanica, from different geographically remote regions of Russia is presented. Studies have been carried out on the synergistic effects of desynchronized use of piperonyl butoxide (PBO), S, S, Stributylphosphorotrithioate (DEF), diethyl maleate (DEM) and verapamil (Ver) in combination with 5-7 concentrations of acetamiprid to determine possible resistance mechanisms. The studies were performed on three strains (M1, Moscow; OBN, Obninsk; U1, Yekaterinburg) in comparison with the standard laboratory susceptible strain S-NIID. Acetamiprid resistance was reduced using PBO, DEF, and Ver which indicates the involvement of P450 monooxygenases, esterases, and ABC transporters in this phenomenon. DEM turned out to be less effective. Insecticide multi-resistance is widespread in German cockroaches in Russia.

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6

Istiqomah, Nor, Jaya Maulana, and Suharti Suharti. "Increase of Monooxygenase Activity in Aedes Aegypti Population in Kedungwuni Timur Subdistrict Pekalongan Regency." In The 2nd International Symposium of Public Health. SCITEPRESS - Science and Technology Publications, 2017. http://dx.doi.org/10.5220/0007509100590062.

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7

Liu, Chun-Yu, Tzu-Ting Huang, Ji-Lin Chen, et al. "Abstract 1711: Kynurenine 3-monooxygenase (KMO) acts as a novel oncoprotein in triple negative breast cancer." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2019; March 29-April 3, 2019; Atlanta, GA. American Association for Cancer Research, 2019. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2019-1711.

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8

Liu, Chun-Yu, Tzu-Ting Huang, Ji-Lin Chen, et al. "Abstract 1711: Kynurenine 3-monooxygenase (KMO) acts as a novel oncoprotein in triple negative breast cancer." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2019; March 29-April 3, 2019; Atlanta, GA. American Association for Cancer Research, 2019. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.sabcs18-1711.

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9

de Gonzalo, Gonzalo, Cristina Rodriguez, and Vicente Gotor. "Immobilization of Baeyer-Villiger monooxygenases in presence of ionic liquids, a simple approach for enzyme recycling." In The 20th International Electronic Conference on Synthetic Organic Chemistry. MDPI, 2016. http://dx.doi.org/10.3390/ecsoc-20-f004.

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10

Gabrielle Silva, Thaís, GONCALO AMARANTE GUIMARAES PEREIRA, and Thamy L. R. Corrêa. "Bacterial Lytic Polysaccharide Monooxygenases (LPMOs) and their impact on deconstruction of lignocellulosic biomass for production of second generation ethanol." In XXV Congresso de Iniciação Cientifica da Unicamp. Galoa, 2017. http://dx.doi.org/10.19146/pibic-2017-78831.

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Berichte der Organisationen zum Thema "Monooxygenasen"

1

UNKEFER, P., M. ALVAREZ, and C. UNKEFER. CHARACTERIZATION OF PROPANE MONOOXYGENASE: INITIAL MECHANISTIC STUDIES. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), 2000. http://dx.doi.org/10.2172/773329.

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2

Dewitt, J. X-Ray Absorption Spectroscopic Studies of the Dinuclear Iron Center in Methane Monooxygenase and the Sulfure and Chlorine Centers in Photographic Materials. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), 2018. http://dx.doi.org/10.2172/1454092.

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3

DeWitt, J. G. X-ray absorption spectroscopic studies of the dinuclear iron center in methane monooxygenase and the sulfure and chlorine centers in photographic materials. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), 1992. http://dx.doi.org/10.2172/7047693.

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4

DeWitt, Jane G. X-ray absorption spectroscopic studies of the dinuclear iron center in methane monooxygenase and the sulfure and chlorine centers in photographic materials. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), 1992. http://dx.doi.org/10.2172/10130540.

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