Literatura académica sobre el tema "Structures secondaires de protéines"

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Artículos de revistas sobre el tema "Structures secondaires de protéines"

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Blaizot, Frédérique, Valérie Bel, Christine Bonnet, Alain Wittmann, Patrice Georges, Jean-Luc Gisclon, Laurence Tranoy y Julien Vieugué. "Chapitre IV – Structures secondaires et structures accessoires". Gallia 66, n.º 1 (2009): 175–251. http://dx.doi.org/10.3406/galia.2009.3375.

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ZIMMER, N. y R. CORDESSE. "Influence des tanins sur la valeur nutritive des aliments des ruminants". INRAE Productions Animales 9, n.º 3 (17 de junio de 1996): 167–79. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1996.9.3.4044.

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Resumen
Les tanins sont des métabolites secondaires importants dans le règne végétal. Ils s’intègrent dans la défense des végétaux contre les herbivores, en particulier pour les plantes se développant dans les zones difficiles. La structure chimique de ces polyphénols leur confère une capacité très développée à se fixer sur toutes sortes de molécules, essentiellement les protéines. Ces interactions faisant intervenir les différents types de liaison possibles sont dépendantes de nombreux facteurs liés au milieu et à la structure des molécules réactantes (importance de la présence de proline chez les protéines). Ces aspects biochimiques permettent de se rendre compte de l’incidence et de la complexité des actions des tanins dans l’alimentation. La principale conséquence chez les ruminants est une diminution de la dégradation des protéines alimentaires dans le rumen, mais aussi une perturbation des activités microbiennes (rumen, caecum), une diminution de l’ingestion et même une toxicité. Les herbivores adaptés à une alimentation riche en tanins ont su développer des mécanismes de protection, en particulier la synthèse de protéines salivaires riches en proline “neutralisant” les tanins ingérés. Le tannage des protéines alimentaires par les tanins naturels est un débouché potentiel en alimentation des ruminants.
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Edelstein, Stuart J. "Structures des protéines de l'opéron lac". Comptes Rendus Biologies 328, n.º 6 (junio de 2005): 511–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.crvi.2005.04.003.

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HENRY, Y. "Signification de la protéine équilibrée pour le porc : intérêt et limites". INRAE Productions Animales 1, n.º 1 (11 de febrero de 1988): 65–74. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1988.1.1.4437.

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Resumen
Après une première globalisation sur la base de la teneur en protéines du régime, le besoin azoté du porc en croissance a pris une signification composite par la prise en compte des besoins en acides aminés indispensables séparément les uns des autres, pour aboutir finalement à la notion de besoin en protéine équilibrée présentant une composition constante en acides aminés. L’amélioration de l’équilibre en acides aminés, associée à une réduction du taux de protéines dans l’aliment, est désormais rendue possible par la supplémentation à l’aide d’acides aminés industriels : en premier lieu la lysine seule, qui est généralement l’acide aminé le plus limitant des aliments pour porcs, puis la lysine avec les autres acides aminés limitants secondaires (thréonine, tryptophane, méthionine). En dehors de leur caractère limitant, des cas d’excès de certains acides aminés peuvent se présenter : déséquilibre entre acides aminés ramifiés, excès d’arginine, déséquilibre entre les acides aminés neutres qui pourrait expliquer l’effet dépressif d’un taux de protéines excessif sur l’ingestion alimentaire. Dans un deuxième temps, nous avons analysé les limites du concept de la protéine équilibrée : non constance de la composition en acides aminés des protéines fixées, différences dans le devenir métabolique des acides aminés, nécessité de prendre en compte la disponibilité des acides aminés. Par ailleurs, en dehors de l’économie de protéines, les bénéfices à attendre de l’amélioration de l’équilibre en acides aminés s’étendent à l’économie d’énergie alimentaire et à une stimulation de la consommation volontaire d’aliment, ce qui permet de viser tout à la fois un abaissement du coût de l’alimentation et une valorisation optimale des potentialités des génotypes à forte intensité de dépôt de tissus maigres.
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Contet, Alicia, Véronique Caussanel, Alain Beck y Peter Lowe. "Immunotoxines et immunocytokines". médecine/sciences 35, n.º 12 (diciembre de 2019): 1054–61. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2019205.

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Resumen
Les cytokines et les toxines biologiques représentent deux classes de biomolécules qui ont longtemps été explorées pour leur potentiel thérapeutique. Des effets secondaires considérables et des mauvaises propriétés pharmacocinétiques sont fréquemment observés chez chacune d’elles, ce qui limite leur application. L’ingénierie des protéines recombinantes a permis la création d’immunocytokines et d’immunotoxines qui visent à utiliser les propriétés avantageuses des immunoglobulines, pour résoudre ces problèmes. Des anticorps entiers, des fragments d’anticorps, des domaines constants et des dérivés ont été génétiquement fusionnés à une gamme de cytokines et de toxines. Cette revue présente les stratégies déployées et les problèmes à résoudre au cours de l’évaluation clinique pour cette classe de biothérapeutiques.
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Fraternali, Franca. "Bricoler avec les réseaux d’interactions protéines-protéines, leurs structures et leurs mutations associées aux maladies". Biologie Aujourd'hui 211, n.º 3 (2017): 223–28. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2017031.

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HENRY, Y. "Affinement du concept de la protéine idéale pour le porc en croissance". INRAE Productions Animales 6, n.º 3 (28 de junio de 1993): 199–212. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1993.6.3.4200.

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Resumen
Cet article traite des données récentes sur les relations d’équilibre entre les acides aminés dans l’alimentation du porc en croissance, au travers du concept de la protéine "idéale". Après avoir précisé les limites de ce concept, sur le plan de la constance des rapports entre les teneurs en acides aminés indispensables et celle en lysine, prise comme référence, sont considérés les ratios entre les acides aminés limitants secondaires (tryptophane, thréonine, méthionine et acides aminés soufrés) et la lysine, compte tenu des spécificités de leur rôle fonctionnel au plan métabolique et physiologique. Pour cela, l’incidence des écarts entre le profil de composition en acides aminés de la protéine alimentaire et celui de la protéine idéale (excès de protéines) sur l’ingestion alimentaire et les performances de croissance est étudiée selon la nature de l’acide aminé le plus limitant. En raison de sa faible contribution aux processus métaboliques autres que ceux concernant la synthèse de protéines corporelles, la lysine constitue une référence stable pour l’expression des rapports entre les acides aminés. A la différence de la lysine, le tryptophane interagit fortement et négativement avec les protéines excédentaires (acides aminés neutres de grande taille) au niveau de l’appétit et de la croissance, en liaison avec un dysfonctionnement du système sérotoninergique. Ceci met en défaut la constance du rapport tryptophane / lysine, qui devrait être corrigé sur la base d’un ratio minimum tryptophane / acides aminés neutres de 4 %, pour se prémunir d’un risque d’excès de ces derniers dans certaines protéines alimentaires. Dans le cas de la thréonine, lorsqu’elle est limitante, il ressort une interaction positive avec les acides aminés non indispensables (acide glutamique). L’équilibre méthionine / cystine a été reconsidéré en fonction des données récentes de la bibliographie. En conclusion, les recommandations concernant les rapports acides aminés / lysine pour le porc en croissance ont été réactualisées.
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Lévy, Daniel, Aurélie Di Cicco, Aurélie Bertin y Manuela Dezi. "La cryo-microscopie électronique révèle une nouvelle vision de la cellule et de ses composants". médecine/sciences 37, n.º 4 (abril de 2021): 379–85. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2021034.

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Resumen
La cryo-microscopie électronique (cryo-EM) est une technique d’imagerie du vivant qui prend désormais une place prépondérante en biologie structurale, avec des retombées en biologie cellulaire et du développement, en bioinformatique, en biomédecine ou en physique de la cellule. Elle permet de déterminer des structures de protéines purifiées in vitro ou au sein des cellules. Cette revue décrit les principales avancées récentes de la cryo-EM, illustrées par des exemples d’élucidation de structures de protéines d’intérêt en biomédecine, et les pistes de développements futurs.
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Gouy, Manolo, Philippe Marliere, Catherine Papanicolaou y Jacques Ninio. "Prédiction des structures secondaires dans les acides nucléiques: aspects algorithmiques et physiques". Biochimie 67, n.º 5 (mayo de 1985): 523–31. http://dx.doi.org/10.1016/s0300-9084(85)80272-8.

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Pellerin, Patrice, Elizabeth Waters, Jean-Marc Brillouet y Michel Moutounet. "Effet de polysaccharides sur la formation de trouble protéique dans un vin blanc". OENO One 28, n.º 3 (30 de septiembre de 1994): 213. http://dx.doi.org/10.20870/oeno-one.1994.28.3.1144.

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Resumen
<p style="text-align: justify;">La découverte récente de deux polysaccharides, une mannoprotéine de levure et un arabinogalactane- protéine (AGP) de raisin, présents en très faible quantité dans le vin et ayant un effet protecteur contre la dénaturation thermique des protéines, permet d'envisager l'obtention de vins stables sans recourir à l'élimination des protéines par collage à la bentonite. 15 polysaccharides aux compositions et structures variées ont été testés, mais sont pour la plupart sans effet ou bien provoquent une forte augmentation du trouble après passage du vin à la chaleur. Une activité protectrice des protéines a cependant été observée avec un AGP mineur de pomme et une gomme d'<em>Acacia senegal</em>.</p><p style="text-align: justify;">L'utilisation de ces polysaccharides actifs pour la stabilisation protéique des vins blancs passe par une meilleure compréhension de leur mode d'action ainsi que par l'augmentation de leur concentration dans les vins.</p>
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Más fuentes

Tesis sobre el tema "Structures secondaires de protéines"

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Levin, Jonathan Mark. "Prédiction de la structure des protéines par homologie : structures secondaires et modélisation de la structure tertiaire". Paris 11, 1989. http://www.theses.fr/1989PA112135.

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Resumen
Ce travail présente de nouvelles méthodes pour extraire des informations structurales à partir d'une séquence en acides aminés et l'application de ces méthodes à la modélisation des protéines. Nous avons mis au point un algorithme d'alignement multiple pour des séquences protéiques basé sur l'algorithme de Needleman et Wunsch, mais qui n'est pas limité par le nombre et la taille des séquences protéiques à aligner. Nous avons développé une méthode de prédiction des structures secondaires, la Méthode des Homologues, basée sur les similarités entre peptides, qui prédit correctement 63% des résidus d'acides aminés, pour trois états. Cette méthode prédit correctement 87% des résidus d'une protéine homologue avec une protéine de la base de données. Nous avons utilisé un modèle simplifié de la chaîne polypeptique pour déterminer les limites des calculs par minimisation de l'énergie. Nous avons appliqué ces techniques à la modélisation des protéines de choc thermique (HSP90), du domaine liant l'ADN des protéines régulatrices FixK et Fnr et du domaine liant l'hème de la nitrate réductase de tabac.
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Bograh, Alfred. "Effets des anions inorganiques, des polyamines, et du cholestérol sur les structures secondaires des protéines du photosystème II". Thèse, Université du Québec à Trois-Rivières, 1998. http://depot-e.uqtr.ca/4743/1/000642364.pdf.

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Dupuis, Franck. "Tessellations de Voronoï appliquées aux structures protéiques". Paris 7, 2003. https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00006058.

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De, Brevern Alexandre. "Nouvelles stratégies d'analyses et de prédiction des structures tridimensionnelles des protéines". Phd thesis, Université Paris-Diderot - Paris VII, 2001. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00133819.

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Resumen
Caractériser la structure tridimensionnelle des protéines avec les structures secondaires classiques est assez pauvre structurellement. Nous avons donc développé une nouvelle méthodologie pour concevoir des séries de petits prototypes moyens nommés Blocs Protéiques (BPs) qui permettent une bonne approximation des structures protéiques. L'analyse de la spécificité des blocs protéiques a montré leur stabilité et leur spécificité sur le plan structural. Le choix final du nombre de BPs est associé a une prédiction locale correcte.
Cette prédiction se base avec une méthode bayésienne qui permet de comprendre l'importance des acides aminés de maniè;re simple. Pour améliorer cette prédiction, nous nous sommes bases sur deux concepts : (i) 1 repliement local -> n séquences et (ii) 1 séquence -> n repliements. Le premier concept signifie que plusieurs types de séquences peuvent être associes a la même structure et le second qu'une séquence peut-être associée a plusieurs type de repliements. Ces deux aspects sont développés en se basant sur la recherche d'un indice de fiabilité lie a la prédiction locale, pour trouver des zones de fortes probabilités. Certains mots, i.e. successions de blocs protéiques apparaissent plus fréquemment que d'autres. Nous avons donc défini au mieux quelle est l'architecture de ces successions, les liens existants entre ces différents mots.
Du fait de cette redondance qui peut apparaìtre dans la structure protéique, une méthode de compactage qui permet d'associer des structures structurellement proches sur le plan local a été mise au point. Cette approche appelée "protéine hybride" de conception simple permet de catégoriser en classes "structurellement dépendantes" l'ensemble des structures de la base de données protéiques. Cette approche, en plus du compactage, peut être utilisée dans une optique différente, celle de la recherche d'homologie structurale et de la caractérisation des dépendances entre structures et séquences.
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Eudes, Richard. "Développements méthodologiques relatifs à l'attribution et à la prédiction des structures secondaires des protéines globulaires : classification structurale de mutations du transporteur CFTR, observées chez des patients atteints de mucoviscidose". Paris 6, 2006. http://www.theses.fr/2006PA066170.

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Girault, Raynald. "Caractérisation biochimique des polymères incrustant les parois secondaires des fibres de lin". Rouen, 1999. http://www.theses.fr/1999ROUES055.

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Les fibres élémentaires dépectinisées de lin mature (linum usitatissimum L. ) renferment, en association forte avec les dépôts secondaires de cellulose, des polymères incrustants variés. Ces polymères pourraient avoir une influence notable sur les propriétés mécaniques, et notamment sur la résistance aux tensions, de ces fibres. De nombreux polymères incrustant les parois secondaires des fibres élémentaires dépectinisées de lin ont ete caractérisés, après extraction chimique ou enzymatique. Le composé majoritaire est un long (1→4)-galactane. Ce polymère pourrait constituer les ramifications latérales de rhamnogalacturonanes de type I. Outre les polysaccharides, des protéines ont aussi été identifiées. L'une de ces protéines appartient au groupe des protéines riches en leucine, les deux autres appartenant au groupe des protéines pariétales de structure, et plus particulièrement aux protéines riches en glycine et aux arabinogalactane-protéines. Le rôle possible de chacun de ces incrustants dans les fibres élémentaires de lin est abordé. La possibilité d'une interaction entre les arabinogalactane-protéines et les (1→4)-galactanes a été mise en évidence. Les modalités de cette interaction sont discutées.
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Craveur, Pierrick. "Analyse de la conformation locale des structures protéiques : irrégularités des feuillets béta, modifications post-traductionnelles et flexibilité". Paris 7, 2014. http://www.theses.fr/2014PA077154.

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Resumen
J'ai basé mon travail sur une représentation des protéines développée au laboratoire : l'alphabet structural des Blocs Protéiques (BPs). Cet alphabet permet de décrire et d'étudier les conformations locales composant les structures des protéines. Grâce à cette représentation j'ai pu m'intéresser, dans un premier temps, à l'étude structurale d'irrégularités observées au sein des feuillets 13, les β-bulges. Ils sont décrits dans la littérature comme conservés au sein des familles protéiques et impactant la structure, et la fonction des protéines. J'ai cherché à répondre à la question : les 13-bulges sont-ils réellement conservés au sein de repliements homologues ? Dans un second temps, je me suis intéressé aux modifications post-traductionnelles (PTMs) qui par essence correspondent à des modifications très diverses des résidus protéiques. Ces PTMs sont de plus en plus étudiées dans le contexte structural, et leur impact sur la flexibilité est de plus en plus pointé du doigt. J'ai ainsi développé une base de données qui répertorie les structures contenant des modification: annotées comme PTMs. Grâce à ces données j'ai essayé de répondre à la question : les PTMs ont-elles un effet sur la structure des protéines ? Cet effet impact-il globalement ou localement la structure des protéines ? Enfin dans la dernière partie de ma thèse, je me suis intéressé à la corrélation entre les conformations locales et la flexibilité du squelette polypeptidique. Par le biais de nombreuses simulations de dynamique moléculaire, j'ai cherché à quantifier cette corrélation, de manière systématique, puis au regard de la présence de β-bulges et de sites de PTMs. Ces derniers travaux amèneront un nouveau regard sur la méthode de prédiction de la flexibilité développée au laboratoire
I based my work on a representation of proteins developed in the laboratory: the structural alphabet of Protein Blocks (PBs). This alphabet is used to describe and study the local conformations of protein structures. With this representation I have firstly studied the structural irregularities observed in the 13 sheets, the β-bulges. They are described in the literature as conserved among protein families and impacting the structure and function of proteins. I tried to answer the question: are the β-bulges actually conserved within homologs folds? In a second time, I studied the post-translational modifications (PTMs), which essentially correspond to very different modifications of the protein residues. These PTMs are increasingly studied in the structural context, and their impact on the flexibility is more pointed. I have developed a database that curates the structures containing annotated modifications as PTMs. With this data I have tried to answer the question: Did the PTMs affect protein structure? This effect is global or local in protein structure? Finally in the last part of my thesis, I studied the correlation between local conformations and flexibility of the polypeptide backbone. Through numerous molecular dynamics simulations, I have attempted to quantify this correlation, systematically, and in view of the presence of β-bulges and PTMs sites. These works bring a new look on the prediction method developed in the laboratory flexibility
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Bernard, Aymeric. "Traitement des données incohérentes par un nouveau potentiel de contraintes de distances pour le calcul des structures RMN". Paris 7, 2009. http://www.theses.fr/2009PA077131.

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Resumen
Pour le calcul de structures, la principale source d'informations, issues des expériences de Résonance Magnétique Nucléaire (RMN), sont les Effets Nucléaires d'Overhauser (NOEs) qui nous renseignent sur les distances entre certains protons de la molécule étudiée. Le logiciel ARIA (pour "Ambiguous Restraints for Itérative Assignment") sert à analyser et interpréter les données RMN, afin de déterminer un ensemble de structures tridimensionnelles compatibles avec les données expérimentales. Pour cela, ARIA utilise l'ensemble des mesures de distances issues des NOEs, sous forme de contraintes imposées in silico a la molécule. De récentes analyses ont montré que les erreurs des NOEs suivent une distribution de type log-normal, suggérant ainsi l'utilisation d'un nouveau potentiel de contraintes de distances, le potentiel log-harmonique. Le but de ma thèse a donc été de montrer l'efficacité d'un tel potentiel dans l'amélioration de la qualité des structures déterminées par RMN. La première partie de ma thèse se penche sur l'étude du comportement de ce potentiel dans des exemples de structures bien connues et dont les données ont été préparées manuellement. Dans une seconde partie, le recalcul de 398 structures RMN a permis de montrer l'amélioration globale de la qualité des structures calculées avec le potentiel log-harmonique. Enfin, dans une troisième partie, l'étude de deux protéines a permis de mettre en évidence les propriétés du potentiel log-harmonique quant à la détection d'erreurs dans les structures
For structure calculation, the main source of information from Nuclear Magnetic Resonance (NMR experiments is the Nuclear Overhauser Effects (NOEs), which provide information about the distance between some protons of the molecule studied. The ARIA software package (for "Ambiguous Restraints for Iterative Assignment") is used to analyse and interpret NMR data, to determine a set of three-dimensional structures consistent with experimental data. ARIA uses the above measures in the form of distance constraints imposed, in silico, on the molecule. To impose these distances, the software used so far the "Soft Square" potential which presents a window of tolerance around the target distance measured experimental in order to take into account the uncertainties on the experimental data. A Recent analysis has shown the NOE errors follow a log-normal distribution, suggesting the use of a new log-harmonic potential. The aim of my thesis has been to show the effectiveness of the log-harmonic potential in improving the quality of structures determined by NMR. The first part of my thesis focuses on studying the behaviour of the potential with some examples of structures well known and whose data have been manually prepared. In second part, the recalculation of 398 NMR structures has demonstrated the overall improvement of the qualit of structures calculated with the log-harmonic potential. Finally, in a third part, the study of two protein allowed identifying the properties of the log-harmonic potential for error detection in structures
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Paulet, Damien. "Variation d'hydrophobicité et structure secondaire des protéines transmembranaires". Thesis, Montpellier 1, 2010. http://www.theses.fr/2010MON13518/document.

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Resumen
Contexte. Les protéines transmembranaires ont une importance considérable tant au niveau de la survie d'une cellule qu'au niveau de ces interactions avec les autres cellules. En raison de contraintes techniques, la cristallisation de ce type de protéine demeure très complexe, ce qui limite grandement l’exploration de leur structure. Pour contourner ces difficultés, différents outils de prédiction ont été développés,en se fondant originellement sur l'hydrophobicité des régions enfouies dans la membrane. Méthode. L'outil développé repose sur une dérivation de la moyenne d'hydrophobicité calculée sur deux ensembles de taille de fenêtres. Le premier ensemble (G1) contient des petites tailles de fenêtres ce qui correspond à des événements locaux, tandis que le second (G2) correspond à des tailles de fenêtres plus larges, adaptées à la taille des hélices formant certaines protéines transmembranaires. La variation d'hydrophobicité est obtenue en dérivant les moyennes d'hydrophobicité. Un consensus est établi pour chaque groupe, et les résultats sont comparés à un ensemble de protéines transmembranaires cristallisées. Résultats. Les variations d'hydrophobicité G2 sont liées aux extrémités des hélices transmembranaires,tandis que les variations G1 sont en relation avec la limites des structures et certaines irrégularités structurelles.Ces résultats nous ont amené à introduire une nouvelle notion : les unités transmembranaires(TMU). Les TMU consistent en un ensemble de sous-structures qui composent les structures transmembranaires
Background. Few high-resolution structures of integral membranes proteins are available, as crystallization of such proteins needs yet to overcome too many technical limitations. Nevertheless, prediction oftheir transmembrane (TM) structure by bioinformatics tools provides interesting insights on the topology of these proteins.Method. We describe here how to extract new information from the analysis of hydrophobicity variations or hydrophobic pulses (HPulses) in the sequence of integral membrane proteins using the Hydrophobic Pulse Predictor, a new tool we developed for this purpose. To analyze the primary sequence of 70 integralmembrane proteins we defined two levels of analysis : G1-HPulses for sliding windows of n=2 to 6 andG2-HPulses for sliding windows of n=12 to 16.Results. The G2-HPulse analysis of 541 transmembrane helices allowed the definition of the new conceptof transmembrane unit (TMU) that groups together transmembrane helices and segments with potentialadjacent structures. In addition, the G1-HPulse analysis identified helix irregularities that correspondedto kinks, partial helices or unannotated structural events. These irregularities could represent key dynamicelements that are alternatively activated depending on the channel status as illustrated by the crystalstructures of the lactose permease in different conformations. Our results open a new way in the understanding of transmembrane secondary structures : hydrophobicity through hydrophobic pulses stronglyimpacts on such embedded structures and is not confined to define the transmembrane status of aminoacids
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Beltz, Hervé. "Etude par fluorescence de l'importance des structures primaires et secondaires de la séquence cTAR et de la protéine NCp7 lors du premier saut de brin de la transcription inverse de VIH-1". Phd thesis, Université Louis Pasteur - Strasbourg I, 2004. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00007730.

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Resumen
La NCp7 est impliquée dans de nombreuses étapes du cycle viral notamment la rétrotranscription. Ceci en fait une cible potentielle pour un traitement anti-HIV. Par son activité chaperonne, elle permet de stimuler le premier saut de brin. Ce dernier consiste en la déstabilisation et l'hybridation des séquences TAR et cTAR du génome viral. C'est à l'aide de séquences cTAR marquées à leurs extrémités 3' et 5' par des chromophores et différentes techniques de spectroscopie de fluorescence et d'absorption que nous avons pu mettre en évidence l'importance des structures primaire et secondaire de la NCp7 et de cTAR dans le premier saut de brin. L'activité déstabilisatrice est fortement dépendante des bulges et de la boucle interne de cTAR. D'autre part, cette activité dépend également de la présence du Trp37 ainsi que de la présence des deux doigts de zinc de la NCp7 dans leur conformation native. Ensuite, nous avons pu mettre en évidence que la NCp7 favorisait la formation de l'homodimère de mutants de la partie haute de cTAR par formation d'un complexe boucle-boucle. Finalement, nous avons étudié une nouvelle sonde fluorescente analogue à l'adénine (la 8-vinyl-déoxyadénosine) qui est une solution alternative à la 2-aminopurine.
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Más fuentes

Libros sobre el tema "Structures secondaires de protéines"

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International Conference on Retinal Proteins (5th 1992 Dourdan, France). Structures and functions of retinal proteins =: Structures et fonctions des rétino-protéines : proceedings of the Vth International Conference on Retinal Proteins held in Dourdan (France) June 28 - July 3, 1992. Paris: Ed. INSERM, 1992.

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NATO, Advanced Research Institute on Biological Signal Transduction (1990 Island of Spetsai Greece). Biological signal transduction. Berlin: Springer-Verlag, 1991.

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C, Hoch Jeffrey, Poulsen Flemming M, Redfield Christina, North Atlantic Treaty Organization. Scientific Affairs Division. y NATO Advanced Research Workshop on Computational Aspects of the Study of Biological Macromolecules by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy (1990 : Il Ciocco, Italy), eds. Computational aspects of the study of biological macromolecules by nuclear magnetic resonance spectroscopy. New York: Plenum Press, 1991.

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Hoch, Jeffrey C. Computational Aspects of the Study of Biological Macromolecules by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. Springer, 2013.

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5

Hoch, Jeffrey C. Computational Aspects of the Study of Biological Macromolecules by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. Springer, 1992.

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6

Coop Himmelblau Central Los Angeles Area High School 9 For The Visual And Performing Arts Hs9. Prestel Publishing, 2010.

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Goode, Jamie A., Joan Marsh y Derek J. Chadwick. Molecular Basis of Smell and Taste Transduction. Wiley & Sons, Incorporated, John, 2008.

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Derek, Chadwick, Marsh Joan, Goode Jamie y Symposium on the Molecular Basis of Smell and Taste Transduction (1993 : London, England), eds. The Molecular basis of smell and taste transduction. Chichester: Wiley, 1993.

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Capítulos de libros sobre el tema "Structures secondaires de protéines"

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"3 La structure secondaire". En La structure des protéines, 41–54. EDP Sciences, 2020. http://dx.doi.org/10.1051/978-2-7598-2243-0-006.

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"3 La structure secondaire". En La structure des protéines, 41–54. EDP Sciences, 2020. http://dx.doi.org/10.1051/978-2-7598-2243-0.c006.

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