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Dissertations / Theses on the topic 'Atmungsketten'

Author: Grafiati

Published: 5 June 2025

Last updated: 16 July 2025

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1

Maassen, Alexander. "Atmungsketten-Defekte in bezüglich der Parkinsonschen Krankheit divergenten monozygoten Zwillingen." [S.l.] : [s.n.], 2000. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=961945974.

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2

Borgs, Thorsten. "Isolationsverfahren für den peripheren Arm des Atmungsketten-Komplex I aus Neurospora crassa." [S.l.] : [s.n.], 2005. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=977741680.

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3

Elle, Jana Susann. "Charakterisierung der Atmungsketten-Enzyme NADH-CoQ-Reduktase und Cytochrom-C-Oxidase in verschiedenen humanen Geweben und Darstellung ihrer Bedeutung bei Defekten." Diss., lmu, 2005. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-37662.

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4

Ahrens, Marit. "Effekte verschiedener Inhibitoren der mitochondrialen Atmungskette auf die hypoxische pulmonale Vasokonstriktion an isolierten Kaninchenlungen." Giessen VVB Laufersweiler, 2008. http://d-nb.info/994763352/04.

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5

Wirtz, Stefanie [Verfasser]. "Expression des mitochondrialen Komplexes I der Atmungskette in der Hirnentwicklung der Maus / Stefanie Wirtz." Berlin : Freie Universität Berlin, 2011. http://d-nb.info/102635854X/34.

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6

Welzenberg, Larissa Maria [Verfasser]. "Einfluss einer Inaktivierung der mitochondrialen Atmungskette auf die Differenzierung des Zungenepithels / Larissa Maria Welzenberg." Köln : Deutsche Zentralbibliothek für Medizin, 2011. http://d-nb.info/1016962436/34.

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7

Graw, Jan Adriaan [Verfasser]. "Sauerstofftransport im Blut und in der Atmungskette: Untersuchungen endogener Schutzmechanismen gegen Hämoglobintoxizität und oxidativen Stress / Jan Adriaan Graw." Berlin : Medizinische Fakultät Charité - Universitätsmedizin Berlin, 2018. http://d-nb.info/1151509752/34.

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8

Tzschoppe, Kathrin. "Molekulare und biochemische Charakterisierung des mitochondrialen Translationsaktivators Cbs2p in Saccharomyces cerevisiae." Doctoral thesis, Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden, 2001. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:swb:14-1002721483218-42837.

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Abstract:

Gegenstand der vorliegenden Arbeit ist das Kerngen CBS2 aus Saccharomyces cerevisiae. Cbs2p wird gemeinsam mit Cbs1p spezifisch für die Translation der Cytochrom b (COB)-mRNA in den Mitochondrien benötigt. Die Untersuchungen konzentrierten sich auf die Charakterisierung funktionell wichtiger Bereiche im N- und C-terminalen Bereich des Proteins, den Nachweis von Protein-Protein Wechelwirkungen, die Assoziation von Cbs2p mit mitochondrialen Ribosomen und die Bedeutung des N-terminalen Bereiches für den Import von Cbs2p in die Mitochondrien. Die aminoterminalen 35 Aminosäuren (As) von Cbs2p genügen, um das Reporterprotein Gfp vollständig in die Mitochondrien zu rekrutieren. Dieses Ergebnis zeigt, dass der N-Terminus von Cbs2p den Import von Proteinen in die Mitochondrien vermitteln kann. Da ein N-terminal um 35 As verkürztes Cbs2-Protein ebenfalls noch in den Mitochondrien nachweisbar ist, besitzt Cbs2p wenigstens ein weiteres, vom N-Terminus unabhängiges, internes oder C-terminal lokalisiertes Importsignal für die Mitochondrien. Aufgrund genetischer Daten ist Abc1p ein potenzieller Interaktionspartner von Cbs2p. Es konnte gezeigt werden, dass eine physikalische Wechselwirkung zwischen beiden Proteinen stattfindet. Mittels Blauer Nativ-Gelelektrophorese wurde Cbs2p in einem höher molekularen Proteinkomplex nachgewiesen. Da Cbs2p in der Lage ist, in vitro Homomere zu bilden, sprechen die Daten dafür, das Cbs2p als Multimer in diesem Komplex vorliegt. Es konnte weiterhin gezeigt werden, dass der N-Terminus von Cbs2p eine essentielle Rolle bei der Homomerisierung des Proteins spielt. Die vorliegenden Ergebnisse erweitern das von Michaelis et al. (1991) entwickelte Modell der Wirkungsweise der Translationsaktivatoren Cbs1p und Cbs2p wie folgt: Cbs1p und Cbs2p sind mit der inneren Membran assoziiert. Beide Proteine könnten die COB-mRNA an die mitochondriale Innenmembran führen. Der Kontakt zwischen der COB-mRNA und der mitochondrialen Translationsmaschinerie könnte durch die Assoziation von Cbs2p mit mitochondrialen Ribosomen hergestellt werden. Nur an der Membran erlaubt die Prozessierungs- und Translationsmaschinerie die Reifung von COB-mRNA und die Synthese und Assemblierung von Cytochrom b. Das Vorliegen von Cbs2p in einem hoch molekularen Komplex und die physikalische Wechselwirkung mit Abc1p könnten ein Hinweis dafür sein, dass die Translation in räumlicher Nähe des Assemblierungsortes von Cytochrom b, dem bc1-Komplex, stattfindet.

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9

Jovanovski, Darko [Verfasser]. "Auswirkungen von Natriumthiosulfat auf die mitochondriale Atmungskette eines Nierenepithelzellenmodells der Ratte im Normalzustand und bei LPS-Exposition / Darko Jovanovski." Ulm : Universität Ulm, 2021. http://d-nb.info/1234554976/34.

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10

Schellhaas, Barbara [Verfasser]. "In-vitro-Untersuchungen zur Wirkung ausgewählter Antidepressiva auf die mitochondriale Atmungskette an Homogenaten des menschlichen Hippocampus und Präfrontalcortex / Barbara Schellhaas." Berlin : Medizinische Fakultät Charité - Universitätsmedizin Berlin, 2012. http://d-nb.info/1030380465/34.

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11

Lode, Anja. "Assemblierung der Cytochrom c Oxidase: Molekulare und biochemische Charakterisierung des mitochondrialen Sco1p aus Saccharomyces cerevisiae und homologer Proteine." Doctoral thesis, Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden, 2001. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:swb:14-1002722328812-10604.

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Abstract:

Diese Arbeit beschäftigt sich mit dem mitochondrialen Sco1-Protein der Hefe Saccharomyces cerevisiae sowie mit weiteren Vertretern der Sco-Proteinfamilie. Sco1p ist essenziell für die Assemblierung der Cytochrom c Oxidase (COX), dem terminalen Komplex der Atmungskette. Aufgrund von genetischen Daten wurde angenommen, dass es an der Insertion von Cu-Ionen in den COX-Komplex beteiligt ist. Dabei existieren zwei unterschiedliche Vorstellungen über seine Wirkweise: Einerseits könnte Sco1p als Cu-Chaperon selbst Cu-Ionen binden und anschließend auf die Cu-tragenden COX-Untereinheiten Cox1p und/oder Cox2p übertragen. Andererseits könnte es als Disulfidreduktase die in die Cu-Bindung involvierten Cysteinreste von Cox2p reduzieren und somit die Voraussetzung für eine Cu-Anheftung an Cox2p schaffen. In beiden Fällen wird den unter den Sco-Proteinen konservierten Aminosäuren Cystein(148), Cystein(152) und Histidin(239) eine Schlüsselrolle zugedacht. Es wurde gezeigt, dass diese Aminosäuren tatsächlich essenziell für die Funktion von Sco1p sind. Die Daten dieser Arbeit sprechen dafür, dass Sco1p als Cu-Chaperon fungiert: Sco1p zeigt keine Aktivität als Disulfidreduktase. Außerdem interagiert Sco1p mit Cox17p - dem Protein, das Cu-Ionen in die Mitochondrien importiert - und geht mit Cox2p eine Wechselwirkung ein. Im Rahmen der Interaktionsanalysen wurde weiterhin gezeigt, dass Sco1p homomere Komplexe ausbildet. Ein weiterer Schwerpunkt dieser Arbeit lag in Untersuchungen zum homologen Sco2p aus Saccharomyces cerevisiae, das im Gegensatz zu Sco1p nicht essenziell für eine funkionsfähige COX ist. Trotz seiner großen Ähnlichkeit ist Sco2p nicht in der Lage, die Funktion von Sco1p zu erfüllen. Im Rahmen dieser Arbeit konnt aber demonstriert werden, dass Sco2p zumindest teilweise Sco1p ersetzen kann. Somit kann für beide Proteine angenommen werden, dass sie überlappende Funktionen besitzen. Übereinstimmend wurde nachgewiesen, dass Sco2p - wie Sco1p - in der Lage ist, mit Cox17p und mit Cox2p zu interagieren und außerdem heteromere Komplexe mit Sco1p formiert. Es wurde ein Modell zur Wirkweise von Sco1p und Sco2p entwickelt.

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12

Madignier, Florence [Verfasser], Thomas [Akademischer Betreuer] Meitinger, Thomas [Gutachter] Meitinger, and Percy A. [Gutachter] Knolle. "Mutationsscreen bei Patienten mit isoliertem Komplex-I-Defekt der mitochondrialen Atmungskette / Florence Madignier ; Gutachter: Thomas Meitinger, Percy A. Knolle ; Betreuer: Thomas Meitinger." München : Universitätsbibliothek der TU München, 2018. http://d-nb.info/1178672077/34.

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13

Hanschitz, Kira Béatrice Marie [Verfasser], and Christoph [Akademischer Betreuer] Maack. "Die Rolle eines zellulären Eisendefizits für den Energiehaushalt, die Funktion der Atmungskette, des Citratzyklus und die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) / Kira Béatrice Marie Hanschitz ; Betreuer: Christoph Maack." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2019. http://d-nb.info/1177797259/34.

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14

Oswald, Corina. "Mitochondrial copper homeostasis in mammalian cells." Doctoral thesis, Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden, 2010. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-61580.

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Abstract:

Assembly of cytochrome c oxidase (COX), the terminal enzyme of the mitochondrial respiratory chain, requires a concerted activity of a number of chaperones and factors for the correct insertion of subunits, accessory proteins, cofactors and prosthetic groups. Most of the fundamental biological knowledge concerning mitochondrial copper homeostasis and insertion of copper into COX derives from investigations in the yeast Saccharomyces cerevisiae. In this organism, Cox17 was the first identified factor involved in this pathway. It is a low molecular weight protein containing highly conserved twin Cx9C motifs and is localized in the cytoplasm as well as in the mitochondrial intermembrane space. It was shown that copper-binding is essential for its function. So far, the role of Cox17 in the mammalian mitochondrial copper metabolism has not been well elucidated. Homozygous disruption of the mouse COX17 gene leads to COX deficiency followed by embryonic death, which implies an indispensable role for Cox17 in cell survival. In this thesis, the role of COX17 in the biogenesis of the respiratory chain in HeLa cells was explored by use of siRNA. The knockdown of COX17 results in a reduced steady-state concentration of the copper-bearing subunits of COX and affects growth of HeLa cells accompagnied by an accumulation of ROS and apoptotic cells. Furthermore, in accordance with its predicted function as a copper chaperone and its role in formation of the binuclear copper center of COX, COX17 siRNA knockdown affects COX-activity and -assembly. It is now well accepted that the multienzyme complexes of the respiratory chain are organized in vivo as supramolecular functional structures, so called supercomplexes. While the abundance of COX dimers seems to be unaffected, blue native gel electrophoresis reveals the disappearance of COX-containing supercomplexes as an early response. Accumulation of a novel ~150 kDa complex containing Cox1, but not Cox2 could be observed. This observation may indicate that the absence of Cox17 interferes with copper delivery to Cox2, but not to Cox1. Data presented here suggest that supercomplex formation is not simply due to assembly of completely assembled complexes. Instead an interdependent assembly scenario for the formation of supercomplexes is proposed that requires the coordinated synthesis and association of individual complexes.

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15

Kriegel, Sébastien [Verfasser], and Thorsten [Akademischer Betreuer] Friedrich. "Transformation of a membrane protein from the respiratory chain into a sensor for the analysis of substrates, inhibitors and lipids = Umwandlung eines Proteins der Atmungskette in einen Sensor für die Analyse von Substraten, Inhibitoren und Lipiden." Freiburg : Universität, 2014. http://d-nb.info/1115813668/34.

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16

Khalimonchuk, Oleh. "Yeast mitochondrial copper metabolism: topology and role of Cox11p." Doctoral thesis, Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden, 2006. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:swb:14-1140084356681-67604.

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Abstract:

Cytochrome c oxidase (COX) is one of two known Cu-containing enzymes in mitochondria. Delivery and insertion of copper into COX are very complex processes that require multiple steps and involve a large number of assisting factors. One of the involved components is Cox11p, a copper binding protein in the inner mitochondrial membrane that is conserved from prokaryotes to eukaryotes. Cox11p is essential for respiratory growth and implicated in the assembly of the CuB site located in subunit Cox1p of COX. In the thesis the topology of Cox11p was determined and evidence for its association with the mitochondrial translation machinery is provided. The interaction of Cox11p with mitoribosomes is mediated by its single evolutionary conserved transmembrane segment and appears to be indirect and mediated by another conserved membrane protein(s). A model is proposed in which the CuB site is co-translationally formed by a transient interaction between Cox11p and the nascent Cox1p in the mitochondrial intermembrane space. In addition the genetic and biochemical characterization of S. pombe Cox11p homologue was performed. Two versions of cox11+ gene are detected in a haploid S. pombe genome. Cells lacking either of the cox11+ copies remain respiratory competent, whereas deletion of both S. pombe cox11+ alleles appears to result in either spore lethality or in severe decrease of spores viability. Thus, both versions of SpCox11p are functional and important. In S. pombe Cox11p exists as a tandem with the mitoribosomal protein Rsm22p. This precursor protein is cleaved during mitochondrial import into two mature protein species corresponding to Rsm22p- and Cox11p-like moieties.

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17

Khalimonchuk, Oleh. "Yeast mitochondrial copper metabolism: topology and role of Cox11p." Doctoral thesis, Technische Universität Dresden, 2005. https://tud.qucosa.de/id/qucosa%3A24646.

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Abstract:

Cytochrome c oxidase (COX) is one of two known Cu-containing enzymes in mitochondria. Delivery and insertion of copper into COX are very complex processes that require multiple steps and involve a large number of assisting factors. One of the involved components is Cox11p, a copper binding protein in the inner mitochondrial membrane that is conserved from prokaryotes to eukaryotes. Cox11p is essential for respiratory growth and implicated in the assembly of the CuB site located in subunit Cox1p of COX. In the thesis the topology of Cox11p was determined and evidence for its association with the mitochondrial translation machinery is provided. The interaction of Cox11p with mitoribosomes is mediated by its single evolutionary conserved transmembrane segment and appears to be indirect and mediated by another conserved membrane protein(s). A model is proposed in which the CuB site is co-translationally formed by a transient interaction between Cox11p and the nascent Cox1p in the mitochondrial intermembrane space. In addition the genetic and biochemical characterization of S. pombe Cox11p homologue was performed. Two versions of cox11+ gene are detected in a haploid S. pombe genome. Cells lacking either of the cox11+ copies remain respiratory competent, whereas deletion of both S. pombe cox11+ alleles appears to result in either spore lethality or in severe decrease of spores viability. Thus, both versions of SpCox11p are functional and important. In S. pombe Cox11p exists as a tandem with the mitoribosomal protein Rsm22p. This precursor protein is cleaved during mitochondrial import into two mature protein species corresponding to Rsm22p- and Cox11p-like moieties.

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Heiske, Margit. "Modeling the respiratory chain and the oxidative phosphorylation." Doctoral thesis, Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I, 2013. http://dx.doi.org/10.18452/16720.

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Abstract:

Die oxidative Phosphorylierung (OXPHOS) spielt eine zentrale Rolle im Energiestoffwechsel der Zelle. Sie besteht aus der Atmungskette, deren vier Enzymkomplexe einen Protonengradienten über die innere mitochondriale Membran aufbauen, und der ATP-Synthase, die diesen Gradienten zur Phosphorylierung von ADP zu ATP, der zelluläre Energieeinheit, nutzt. In der vorliegenden Arbeit wurde ein thermodynamisch konformes OXPHOS Modell erstellt, welches auf Differentialgleichungen basiert. Dazu wurden Gleichungen entwickelt, welche die Kinetiken jedes OXPHOS-Komplexes über weite Bereiche von Substrat- und Produktkonzentrationen sowie unterschiedlichster Werte des elektrochemischen Gradientens wiedergeben. Zunächst wurden für jeden Komplex der Atmungskette kinetische Messungen in Abwesenheit des Protonengradientens durchgeführt. Für deren Beschreibung erwiesen sich Gleichungen vom Typ Michaelis-Menten als adäquat; hierbei wurden verschiedene Gleichungstypen verglichen. Anschließend wurde der Einfluss des Protonengradientens auf die kinetischen Parameter so modelliert, dass physiologisch sinnvolle Raten in dessen Abhängigkeit erzielt werden konnten. Diese neuen Ratengleichungen wurden schließlich in ein OXPHOS Modell integriert, mit dem sich experimentelle Daten von Sauerstoffverbrauch, elektrischem Potential und pH-Werten sehr gut beschreiben ließen. Weiter konnten Inhibitor-Titrationskurven reproduziert werden, welche den Sauerstoffverbrauch in Abhängigkeit der relativen Hemmung eines OXPHOS-Komplexes darstellen. Dies zeigt, dass lokale Effekte auf globaler Ebene korrekt wiedergeben werden können. Das hier erarbeitete Modell ist eine solide Basis, um die Rolle der OXPHOS und generell von Mitochondrien eingehend zu untersuchen. Diese werden mit zahlreichen zellulären Vorgängen in Verbindung gebracht: unter anderem mit Diabetes, Krebs und Mitochodriopathien, sowie der Bildung von Sauerstoffradikalen, die im Zusammenhang mit Alterungsprozessen stehen.<br>Oxidative phosphorylation (OXPHOS) plays a central role in the cellular energy metabolism. It comprises the respiratory chain, consisting of four enzyme complexes that establish a proton gradient over the inner mitochondrial membrane, and the ATP-synthase that uses this electrochemical gradient to phosphorylate ADP to ATP, the cellular energy unit. In this work a thermodynamically consistent OXPHOS model was built based on a set of differential equations. Therefore rate equations were developed that describe the kinetics of each OXPHOS complex over a wide concentration range of substrates and products as well for various values of the electrochemical gradient. In a first step, kinetic measurements on bovine heart submitochondrial particles have been performed in the absence of the proton gradient. An appropriate data description was achieved with Michaelis-Menten like equations; here several types of equations have been compared. The next step consisted in incorporating the proton gradient into the rate equations. This was realized by distributing its influence among the kinetic parameters such that reasonable catalytic rates were obtained under physiological conditions. Finally, these new individual kinetic rate expressions for the OXPHOS complexes were integrated in a global model of oxidative phosphorylation. This new model could fit interrelated data of oxygen consumption, the transmembrane potential and the redox state of electron carriers. Furthermore, it could well reproduce flux inhibitor titration curves, which validates its global responses to local perturbations. This model is a solid basis for analyzing the role of OXPHOS and mitochondria in detail. They have been linked to various cellular processes like diabetes, cancer, mitochondrial disorders, but also to the production of reactive oxygen species, which are supposed to be involved in aging.

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19

Maaßen, Alexander [Verfasser]. "Atmungsketten-Defekte in bezüglich der Parkinsonschen Krankheit divergenten monozygoten Zwillingen / Alexander Maaßen." 2000. http://d-nb.info/961945974/34.

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20

Stroh, Anke [Verfasser]. "Isolierung und Charakterisierung der Atmungsketten-Superkomplexe aus Paracoccus denitrificans / von Anke Stroh." 2004. http://d-nb.info/974966479/34.

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21

Borgs, Thorsten [Verfasser]. "Isolationsverfahren für den peripheren Arm des Atmungsketten-Komplex I aus Neurospora crassa / vorgelegt von Thorsten Borgs." 2005. http://d-nb.info/977741680/34.

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22

Elle, Jana Susann [Verfasser]. "Charakterisierung der Atmungsketten-Enzyme NADH-CoQ-Reduktase und Cytochrom-C-Oxidase in verschiedenen humanen Geweben und Darstellung ihrer Bedeutung bei Defekten / vorgelegt von Jana Susann Elle." 2005. http://d-nb.info/975248944/34.

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23

Bamann, Christian [Verfasser]. "Kinetik des Protonen gekoppelten Elektronentransfers in Enzymkomplexen der Atmungskette / von Christian Bamann." 2006. http://d-nb.info/981738494/34.

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24

Naujoks, Britta [Verfasser]. "Inhibierung der Toxoplasma-gondii-Replikation durch Hemmung der mitochondrialen Atmungskette / vorgelegt von Britta Naujoks." 2008. http://d-nb.info/994166044/34.

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25

Dadak, Mete [Verfasser]. "Veränderungen zellulärer Nukleotidkonzentrationen nach In-vitro-Blockierung der mitochondrialen Atmungskette / vorgelegt von Mete Dadak." 2006. http://d-nb.info/982596170/34.

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26

Wichmann, Gunther [Verfasser]. "Der Einfluss einer antenatalen Glukokortikoidtherapie auf die Aktivität der mitochondrialen Atmungskette im fetalen Gehirn / von Gunther Wichmann." 2009. http://d-nb.info/994309325/34.

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27

Heinrich, Christina [Verfasser]. "Pharmakologische Charakterisierung der Wirkungen von Glukokortikoiden auf die Atmungskette und die ATP-Synthese in adrenokortikotrophen Hypophysenzellen (AtT 20) / vorgelegt von Christina Heinrich." 2005. http://d-nb.info/977921700/34.

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28

Janzon, Julia [Verfasser]. "Elektronentransfer zwischen Komplex III und IV der Atmungskette von Paracoccus denitrificans und Thermus thermophilus : funktionelle und kinetische Charakterisierung der Interaktionen anhand von löslichen Fragmenten / von Julia Janzon." 2007. http://d-nb.info/983649278/34.

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29

Naujoks, Britta. "Inhibition of the Toxoplasma gondii replication by inhibition of the mitochondrial respiratory chain." Doctoral thesis, 2008. http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AF45-4.

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30

Vollmer, Christine. "Analysis of the role of Mdm38 in respiratory chain biogenesis." Doctoral thesis, 2011. http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-0006-AE18-E.

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31

Zeller, Stefanie [Verfasser]. "Untersuchungen über den Einfluss eines Kalzium-Antagonisten, eines NADPH-Oxidase-Inhibitors und verschiedener Inhibitoren der mitochondrialen Atmungskette auf die akute und protrahierte Phase der hypoxisch pulmonalen Vasokonstriktion am Modell der isolierten Kaninchenlunge / vorgelegt von Stefanie Zeller." 2007. http://d-nb.info/985238550/34.

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32

Vukotic, Milena. "Biogenesis of respiratory chain: Rcf1 and Rcf2 as a novel assembly factors." Doctoral thesis, 2012. http://hdl.handle.net/11858/00-1735-0000-000D-EF65-C.

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