Academic literature on the topic 'Complexes récepteur-ligand – Analyse'

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Dissertations / Theses on the topic "Complexes récepteur-ligand – Analyse"

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Karaboga, Arnaud Sinan. "Analyse structurale des récepteurs nucléaires LXR et PPAR : étude des interactions ligand-récepteur dans le but de concevoir de nouveaux principes actifs." Strasbourg, 2006. http://www.theses.fr/2006STR13260.

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Abstract:
Les récepteurs nucléaires constituent une superfamille de facteurs de transcription activés par des ligands. L’objet de cette thèse est de concevoir de nouveaux principes actifs pour les cibles LXR et PPAR impliquées respectivement dans les troubles métaboliques tels que l’athérosclérose et le diabète de type II. L’étude structurale des données cristallographiques relatives à LXR a mis en évidence la flexibilité de sa poche de fixation des ligands : un mécanisme « d’Induce-Fit » permet une adaptation de la poche autour du ligand. Une seconde analyse sur des ligands dérivés de l’époxycholestéro
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Lamour, François. "Analyse de l'interaction entre le récepteur humain de l'acide rétinoïque-[alpha] et ses ligands agonistes et antagonistes par mutagénèse dirigée et délétion." Nancy 1, 1997. http://www.theses.fr/1997NAN10021.

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Abstract:
La vitamine A est un facteur nutritionnel qui est métabolisé en acide rétinoïque (RA). Au niveau moléculaire, la découverte des gènes codant pour les récepteurs de l'acide rétinoïque (RARs et RXRs) ont permis d'effectuer des progrès considérables dans la compréhension du mécanisme d'action de RA. Chaque classe de récepteur consiste en trois sous-types appelés [alpha], [beta] et [gamma] et leurs isoformes respectifs. [. . . ] Ce travail consistait à étudier le domaine de liaison (LBD) du récepteur humain de l'acide rétinoïque [alpha] (hRAR[alpha]) et plus particulièrement visait à répondre à tr
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3

Orts, Julien. "Caractérisation des interactions entre ligands et protéines par RMN en solution." Grenoble, 2010. http://www.theses.fr/2010GRENY011.

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Abstract:
Un des buts de la recherche pharmaceutique est l'inhibition de protéines avec l'aide de petites molécules (ligands). L'une des phases clefs de ce procédé est la détermination du mode d'interaction entre un ligand et son récepteur. Cette tâche peut être entravée par l'absence de structure du complexe protéine-ligand. C'est pour répondre à ce besoin que nous présentons dans ce travail de thèse, une méthode capable de déterminer la structure de complexes protéine-ligands. Dans la méthode INPHARMA (Inter-ligands Nuclear Overhauser Effect for Pharmacophore Mapping), les inter-ligands NOEs (INPHARMA
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4

Ronin, Céline. "Approche de génomique structurale sur la famille des récepteurs nucléaires de Schistosoma mansoni." Strasbourg, 2010. https://publication-theses.unistra.fr/restreint/theses_doctorat/2010/RONIN_Celine_2010.pdf.

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Abstract:
Les schistosomiases représentent la deuxième endémie parasitaire mondiale après le paludisme avec 207 millions de personnes infectées et 600 millions d’individus exposés. L’existence d’une seule molécule efficace (le praziquantel) comme traitement, l’absence actuelle de vaccin et la crainte de l’apparition de résistances incitent à développer rapidement de nouvelles stratégies antiparasitaires. Une meilleure compréhension de la biologie du parasite et des interactions qu’il entretient avec son hôte est le premier pas vers l’identification de nouvelles cibles thérapeutiques et/ou vaccinales. Le
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Eberhardt, Jérôme. "Etude de la dynamique structurale du domaine de liaison au ligand de RXRα et implication de la phosphorylation dans la transcription". Thesis, Strasbourg, 2016. http://www.theses.fr/2016STRAJ118/document.

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Abstract:
De nombreuses études révèlent que le domaine de liaison au ligand de RXRα est très dynamique, même en présence d'un ligand agoniste. Nous avons utilisé les données expérimentales (HDX, RMN et X-ray) disponibles sur ce domaine pour mettre en place un protocole, basé sur la dynamique moléculaire accélérée, permettant d'explorer efficacement la dynamique conformationnelle du domaine de liaison au ligand de RXRα et de valider les ensembles conformationnels obtenus. Ce protocole a été appliqué pour analyser l'influence de la phosphorylation pSer260, située à proximité de la surface d'interaction av
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6

Casiraghi, Marina. "Functional modulation of a G protein-coupled receptor conformational landscape in a lipid bilayer." Thesis, Sorbonne Paris Cité, 2016. http://www.theses.fr/2016USPCC138/document.

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Abstract:
Les récepteurs couplés aux protéines G (GPCRs en anglais) représentent la famille de récepteurs intégrales de membrane plus vaste dans la majorité des cellules eucaryotes. Ils jouent un rôle clé dans la transduction de signal, ainsi que la compréhension de leur mécanisme de signalisation représente une des questions principales dans la biologie d'aujourd'hui. Dans la caractérisation du paysage énergétique de ces récepteurs à l'échelle atomique, les structures cristallographiques publiées pendant la décennie dernière par cristallographie aux rayons X représentent la percée scientifique majeure
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