Academic literature on the topic 'Conformation des protéines'

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Journal articles on the topic "Conformation des protéines"

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Reiter, Eric. "Mécanismes d’action et rôles multiples des β-arrestines dans la biologie des récepteurs couplés aux protéines G." Biologie Aujourd’hui 215, no. 3-4 (2021): 107–18. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2021010.

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Abstract:
La stimulation des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) induit des réponses biologiques à un large éventail de signaux extracellulaires. Les protéines G hétérotrimériques, qui sont recrutées aux RCPG actifs, conduisent à la génération de divers seconds messagers diffusibles. En plus des protéines G, seules deux familles de protéines présentent également la caractéristique remarquable de reconnaître la conformation active de la majorité des RCPG et de s’y lier : les kinases spécifiques des RCPG (GRK) et les β-arrestines. Ces deux familles de protéines ont initialement été identifiées en tant qu’acteurs clefs de la désensibilisation de l’activation des protéines G par les RCPG. Au fil des années, les β-arrestines ont été impliquées dans un nombre croissant d’interactions avec des protéines non réceptrices, élargissant le panel des fonctions cellulaires dans lesquelles elles sont impliquées. Il est maintenant bien établi que les β-arrestines, en échafaudant et en recrutant des complexes protéiques de manière dépendante de l’agoniste, régulent directement le trafic et la signalisation des RCPG. Des avancées remarquables ont été réalisées au cours des dernières années qui ont permis i) d’identifier des ligands biaisés capables, en stabilisant des conformations particulières d’un nombre croissant de RCPG, d’activer ou de bloquer l’action des β-arrestines indépendamment de celle des protéines G, certains de ces ligands présentant un intérêt thérapeutique ; ii) de mettre en évidence le rôle des β-arrestines dans la compartimentalisation de la signalisation des RCPG au sein de la cellule, en particulier depuis les endosomes, et, iii) de comprendre les détails moléculaires de leur interaction avec les RCPG et de leur activation grâce à des approches structurales et biophysiques.
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Crine, P., N. Antoine, and J. Beaudet. "La conformation des protéines lors de leur translocation dans les membranes biologiques." médecine/sciences 5, no. 9 (1989): 678. http://dx.doi.org/10.4267/10608/4044.

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K. A., Badmus, Kabir M., Adeyinka I. A., Adeleke R. A., Iyiola-Tunji A. O., Tijani A. A., and Akinsola O. M. "Short term selection response on growth and reproductive traits in broiler lines of chicken." Nigerian Journal of Animal Production 50, no. 2 (February 28, 2024): 51–65. http://dx.doi.org/10.51791/njap.v50i2.3961.

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Abstract:
Broiler chicken is highly demanded to meet proteins needs of growing population. This research was designed to evaluate the effect of selection response on the growth and reproductive performance traits of broiler chicken lines. Broiler chickens were selected into male and female lines. Body weight, conformation traits, production and reproductive traits were evaluated. Heritability and selection differential were computed and were used to estimate selection response. Correlations among serum alkaline phosphatase (SAP), total protein (TP) and Acetylcholine esterase (AchE) and production and reproductive traits were estimated. Higher heritability estimates were obtained in the body weight and thigh length of the selected lines. Large selection differentials were obtained for body weight and body conformation traits. Responses to selection were largest in the selected lines, Highest and significant number of egg was reported in the dam selected line. The selected lines revealed higher egg weight. SAP was positively and significantly correlated with egg weight (r = 0.761, p = 0.001), fertility (r = 0.870, p = 0.0001) and hatchability (r = 0.915, p = 0.0001). Total protein and Acetylcholine esterase were positively correlated with egg number. It is therefore concluded in this study that, selection, could lead to improvement in growth and reproduction traits in broiler chicken and SAP, TP and AchE could be used as marker for selecting egg weight and egg number in broiler chicken. Le poulet de chair est très demandé pour répondre aux besoins en protéines d'u caractéristiques de croissance et de performance reproductive des lignées de poulets de chair. Les poulets de chair ont été sélectionnés en lignées mâles et femelles. Le poids corporel, les traits de conformation, les traits de production et de reproduction ont été évalués. L'héritabilité et le différentiel de sélection ont été calculés et utilisés pour estimer la réponse de sélection. Les corrélations entre la phosphatase alcaline sérique (PAS), les protéines totales (PT) et l'acétylcholine estérase (AchE) et les caractères de production et de reproduction ont été estimées. Des estimations d'héritabilité plus élevées ont été obtenues pour le poids corporel et la longueur des cuisses des lignées sélectionnées. De grands différentiels de sélection ont été obtenus pour le poids corporel et les caractères de conformation corporelle. Les réponses à la sélection ont été les plus importantes dans les lignées sélectionnées. Le nombre d'œufs le plus élevé et le plus significatif a été signalé dans la lignée maternelle sélectionnée. Les lignées sélectionnées ont révélé un poids d'œufs plus élevé. PAS était positivement et significativement corrélé au poids des œufs (r = 0,761, p = 0,001), à la fertilité (r = 0,870, p = 0,0001) et à l'éclosion (r = 0,915, p = 0,0001). Les protéines totales et l'acétylcholine estérase étaient positivement corrélées au nombre d'œufs. Il est donc conclu dans cette étude que la sélection pourrait conduire à une amélioration des caractéristiques de croissance et de reproduction chez le poulet de chair et que PAS, PT et AchE pourraient être utilisés comme marqueurs pour sélectionner le poids et le nombre d'œufs chez le poulet de chair. de population croissante. Cette recherche visait à évaluer l'effet de la réponse de sélection sur les
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Berto, Ludovic, Anaëlle Dumazer, Fanny Malhaire, Giuseppe Cannone, Vinothkumar Kutti Ragunath, Cyril Goudet, and Guillaume Lebon. "Les avancées récentes dans le domaine de la biologie structurale des récepteurs couplés aux protéines G de la classe C : Le récepteur métabotropique du glutamate 5." Biologie Aujourd’hui 215, no. 3-4 (2021): 85–94. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2021013.

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Abstract:
La classe C des Récepteurs Couplés aux Protéines G (RCPG) comprend plusieurs membres aux fonctions physiologiques importantes comme par exemple les récepteurs des principaux neurotransmetteurs excitateurs (glutamate) et inhibiteurs (GABA) du système nerveux, les récepteurs des goûts umami et sucré et les récepteurs sensibles au calcium. Ces récepteurs possèdent une architecture moléculaire particulière, caractérisée par la présence d’un large domaine extracellulaire (ECD) relié à un domaine membranaire composé de 7 hélices transmembranaires (7TM). De plus, ils forment tous des dimères obligatoires, la dimérisation étant fondamentale pour leur fonction. La fixation d’agoniste dans l’ECD induit l’activation du récepteur. L’activité des agonistes peut être modulée de manière allostérique par des modulateurs positifs (PAM) ou négatifs (NAM), se liant au domaine 7TM. Il est important de comprendre comment les changements de conformation induits par la liaison des agonistes au sein du domaine extracellulaire sont transmis au domaine transmembranaire mais aussi de comprendre les bases structurales et moléculaires de la régulation allostérique des récepteurs de la classe C. Les progrès récents de la microscopie électronique en conditions cryogéniques (cryoEM) ont permis des avancées sans précédent dans le décryptage des bases structurelles et moléculaires des mécanismes d’activation des RCPG de classe C, et notamment du récepteur métabotropique du glutamate de type 5 (mGlu5). Le glutamate entraîne une fermeture et un changement d’orientation des domaines extracellulaires qui induit un mouvement important entre les sous-unités, rapprochant les 7TM et stabilisant la conformation active du récepteur. La diversité de conformations inactives pour les récepteurs de la classe C était inattendue mais propice à une activation possible par des PAM. Ces derniers stabilisent une conformation active des 7TM, indépendante des changements conformationnels induits par les agonistes, représentant un mode alternatif d’activation des récepteurs mGlu. Nous présentons et discutons ici les caractérisations structurales récentes des récepteurs de classe C, en soulignant les résultats qui rendent cette famille de récepteurs unique. La compréhension de la base structurelle de la signalisation des dimères de mGlu représente une réalisation historique et ouvre la voie à l’analyse de la signalisation des dimères de RCPG en général. Ces analyses structurales devraient également ouvrir de nouvelles voies pour la conception de médicaments ciblant cette famille de récepteurs qui sont aussi des cibles thérapeutiques.
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Garnier, J. "Simulation de la conformation des peptides et des protéines : dévéveloppement de nouveaux polypeptides biologiquement actifs." Journal de Chimie Physique 82 (1985): 591–98. http://dx.doi.org/10.1051/jcp/1985820591.

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LEPAGE, C., H. RABESONA, S. KOZIN, A. BLOND, T. HAERTLE, P. DEBEY, and S. REBUFFAT. "Approche physicochimique de la structure de la protéine prion PrPc : Plasticité conformationnelle de peptides de la région 121-170 (H1-S2) de la protéine prion ovine." INRAE Productions Animales 17, HS (December 20, 2004): 39–44. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3624.

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Abstract:
Le passage de la forme non pathogène de la protéine prion normalement présente chez l’individu sain (PrPC) vers la forme pathogène (PrPSc) se traduit par une augmentation de la proportion de feuillet bêta dans la protéine, favorisant son agrégation, la formation de fibrilles et la résistance à la protéinase K. La structure tridimensionnelle de PrPC, déterminée pour quatre espèces, est extrêmement conservée. Elle comporte un segment désordonné et très flexible à l’extrémité N-terminale et une partie globulaire, constituée de deux brins bêta (S1, S2) et de trois hélices alpha (H1 à H3) associés par des boucles (L1 à L5). Le fragment de la protéine correspondant à l’hélice H1 se structure en hélice de façon autonome. En revanche, le peptide comportant la région H1-L3- S2 (PrPH1-L3-S2) montre, comme la protéine, une capacité à adopter différentes conformations. Ces résultats contribuent à proposer l’hélice H1 comme l’un des motifs structuraux de la protéine capables d’initier la transconformation, c’est-à-dire la transformation de la protéine prion normale en protéine prion pathogène. Le rôle clé de l’hélice H1 dans la transconformation a été étayé par une série d’études physicochimiques, détaillées dans l’article, réalisées à l’aide d’une série de peptides de tailles variées (9 à 33 résidus, séquence ovine) ciblés sur la région [133-165] qui comporte la succession des motifs structuraux L2-H1-L3-S2. Les principaux résultats de cette étude montrent la grande stabilité de l’hélice H1, en particulier en présence de la boucle L2 ou des deux boucles L2 et L3. L’absence de la boucle L2 et la présence du brin bêta S2 sont en revanche des facteurs de déstabilisation de l’hélice H1. La boucle L2 pourrait d’ailleurs jouer un rôle tout particulier comme le suggère l’observation d’une interaction entre cette boucle et la protéine PrPC. Une telle interaction pourrait être mise en jeu dans les mécanismes intervenant dans l’interaction protéine prion saine/protéine prion pathogène impliquée dans la propagation de la maladie. Ces résultats, qui devront être confirmés et développés, conduisent à proposer la boucle L2 et le feuillet S2 comme deux régions assurant la «régulation» de la stabilité de l’hélice H1, qui apparaît comme une région clef dans les processus de conversion pathogène.
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HENRY, Y. "Alimentation du porc pour la production de viande maigre : évolutions récentes et perspectives." INRAE Productions Animales 6, no. 1 (February 27, 1993): 31–45. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1993.6.1.4185.

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Abstract:
La production porcine a bénéficié, au cours des dernières décennies, de progrès importants et continus réalisés par la sélection pour une croissance sans cesse plus forte de tissus maigres et un dépôt décroissant de gras, en réponse à la demande des consommateurs. Cet article examine les changements intervenus dans l’alimentation en considérant les évolutions récentes et les perspectives, compte tenu de l’évolution prévisible des performances de production et de l’apport des nouvelles technologies. L’importance du progrès génétique en faveur de la croissance des tissus maigres a conduit en premier lieu à envisager une modélisation de la prévision des besoins nutritionnels (énergie, protéines et acides aminés, minéraux), dont les variations se traduisent notamment par des exigences moins marquées en énergie que par le passé et par un accroissement important des besoins en acides aminés relativement à l’apport énergétique. Grâce à cette démarche de modélisation, il est désormais possible de définir de nouvelles stratégies d’alimentation adaptées pour la production de viande maigre (plan de rationnement alimentaire, choix du type d’aliment pour une phase de production déterminée), en fonction des conditions particulières de production et à l’aide de systèmes d’évaluation des aliments suffisamment discriminants (énergie nette, digestibilité iléale des acides aminés). En outre, l’augmentation de certains intrants alimentaires (azote, phosphore) pour une production accrue de viande maigre implique une gestion raisonnée de leurs apports, afin de prévenir des rejets excessifs dans l’environnement (eau, atmosphère). La tendance à une certaine dégradation de la qualité de la viande, notamment sous l’angle technologique et organoleptique, au fur et à mesure des progrès de la sélection sur la croissance musculaire, oblige à une prise en compte, par l’alimentation, des exigences de qualité des produits, qu’il s’agisse des dépôts gras ou des tissus maigres (importance du gras intramusculaire). Il en est de même avec le recours à de nouvelles technologies permettant, soit de préserver le potentiel de croissance musculaire (utilisation du porc mâle entier), soit de le stimuler (facteurs de croissance). En dernier lieu, après avoir considéré les effets de l’alimentation sur la conformation des carcasses, en relation avec l’amélioration du développement musculaire, les conséquences d’un amaigrissement excessif des truies sur les performances de reproduction sont évoquées en liaison avec la mobilisation et la reconstitution des réserves lipidiques corporelles. Ce problème d’équilibre entre les tissus musculaire et gras constitue un enjeu important pour l’évolution future de l’alimentation du porc maigre. Au plan de l’application, les nouvelles approches nutritionnelles, basées sur l’établissement de lois de réponse qui prennent en compte la diversité à la fois des types génétiques (depuis les plus gras jusqu’aux plus maigres) et des conditions d’élevage et de milieu devraient permettre, dans chaque cas, de définir les conditions optimales de production d’un type de porc particulier.
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Méplan, Catherine, Gerald Verhaegh, Marie-Jeanne Richard, and Pierre Hainaut. "Metal ions as regulators of the conformation and function of the tumour suppressor protein p53: implications for carcinogenesis." Proceedings of the Nutrition Society 58, no. 3 (August 1999): 565–71. http://dx.doi.org/10.1017/s0029665199000749.

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Abstract:
The p53 protein is a multi-function nuclear factor that is activated in response to multiple forms of stress and controls the proliferation, survival, DNA repair and differentiation of cells exposed to potentially genotoxic DNA damage. Loss of p53 function by mutation is a frequent event in human cancer, and is thought to result in the capacity of cells to acquire and accumulate oncogenic mutations during the progression of neoplasia. The p53 protein is a metal-binding transcription factor that is inactivated by metal chelation and by oxidation in vitro. In intact cells, p53 protein activity is crucially dependent on the availability of Zn ions and is impaired by exposure to Cd, a metal which readily substitutes for Zn in a number of transcription factors. Inactivation by Cd suppresses the p53-dependent responses to DNA damage. Overall, these findings indicate that regulation by metals plays an important role in the control of p53, and that perturbation of this control may explain the carcinogenic potential of several metal compounds. Résumé La protéine p53 est un facteur nucléaire multi-fonctionnel qui est activé en réponse à de multiples formes de stress et qui contrôle la prolifération, la survie, la réparation de l’ADN et la différenciation de cellules exposées à des agents génotoxiques. La perte de la fonction de p53 par mutation est un évènement fréquent dans les cancers chez l’homme, et l’on considère que cette inactivation a pour conséquence de rendre la cellule susceptible d’accumuler rapidement des mutations oncogéniques au cours de la progression du cancer. La protéine p53 est un facteur de transcription qui lie les métaux et qui peut être inactivée in vitro par chélation des métaux ainsi que par oxydation. Dans des cellules en culture, l’activité biologique de la p53 dépend de la bio-disponibilité en Zn, et est altérée par l’exposition des cellules au Cd, un métal qui se substitue facilement au Zn dans nombre de facteurs de transcription Zn-dépendants. L’inactivation de p53 par le Cd inhibe les réponses p53-dépendantes suite à la formation de lésions de l’ADN. Globalement, ces données suggèrent que la régulation par les métaux joue un rôle important dans le contrôle de la p53, et que des perturbations de ce contrôle pourraient contribuer à expliquer le potentiel carcinogénique de certains composés métalliques.
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Anago, Eugénie, Guilphados Djogbede, Ezéchiel Mahougnon Salomon Fiogbe, Gaétan Augustin Julien Segbo, and Dèwanou Casimir Akpovi. "Rôle de la glycation des protéines dans les complications et la thérapie du diabète: revue bibliographique." International Journal of Biological and Chemical Sciences 16, no. 6 (March 12, 2023): 2930–44. http://dx.doi.org/10.4314/ijbcs.v16i6.37.

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Abstract:
La fixation d’un ose, fréquemment le glucose, sur les protéines est une réaction biochimique courante entraînant la formation des produits avancés de la glycation (en anglais Advanced Glycation Endproducts, AGEs). L’hyperglycémie permanente observée pendant le diabète, provoque une élévation du taux de glycation des protéines, avec pour conséquence une altération de leurs fonctions. Plusieurs auteurs ont montré le lien entre l’accumulation des AGEs dans différents organes et les complications microvasculaires et macrovasculaires observées lors du diabète. D’autres travaux ont montré que ces complications diabétiques et plusieurs autres maladies métaboliques découlent d’une série de processus délétères initiée par les AGEs. Il s’agit de l’inflammation par le biais des récepteurs, les modifications conformationnelles des macromolécules aboutissant à des accumulations d’agrégats et à une réponse immunitaire médiée par l’immunogénicité des AGEs. Les principales approches thérapeutiques pour le traitement du diabète impliquent l’administration d'insuline, l'inhibition des enzymes de digestion des polysaccharides (alpha-amylase et alpha-glucosidase) et les inhibiteurs de la glycation. Plusieurs travaux ont prouvé qu’un nombre important de plantes, herbes aromatiques et épices possèdent des propriétés antiglycatives très intéressantes et pourront être envisagées pour élargir la gamme des molécules thérapeutiques. The binding of a monosaccharide, frequently glucose, to proteins is a common biochemical reaction leading to the formation of advanced glycation end products (AGEs). The permanent hyperglycaemia observed during diabetes induces an increase in the glycation rate of proteins, with the consequent alteration of their functions. Several authors have demonstrated the link between the accumulation of AGEs in different organs and the microvascular and macrovascular complications observed in diabetes. Other work has shown that these diabetic complications and several other metabolic diseases stem from a series of deleterious processes initiated by AGEs. This is inflammation through receptors, conformational changes of macromolecules leading to accumulations of aggregates and an immune response mediated by the immunogenicity of AGEs. The main therapeutic approaches for the treatment of diabetes involve insulin administration, inhibition of polysaccharide digestion enzymes (alpha-amylase and alpha-glucosidase) and glycation inhibitors. Several works have proven that a large number of plants, aromatic herbs and spices have very interesting antiglycative properties and could be considered to expand the range of therapeutic molecules.
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Mohd Jaafar, F., H. Attoui, X. W. Li, O. Alpar, and P. P. C. Mertens. "Expression des protéines VP2 et VP5 de la capside externe du virus de la fièvre catarrhale ovine." Revue d’élevage et de médecine vétérinaire des pays tropicaux 62, no. 2-4 (February 1, 2009): 173. http://dx.doi.org/10.19182/remvt.10076.

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Abstract:
Since 1998, nine bluetongue virus (BTV) strains from serotypes 1, 2, 4, 6, 8, 9 11, 16 and 25 have invaded Europe, killing more than two million animals (mainly sheep). Live attenuated vac­cines of BTV-2, 4, 9 and 16 have also been used in the region, in some cases causing further outbreaks of disease. Recent sequence analysis have shown that there have been cases of reassortment between field strains and live attenuated vaccine strains, hence the need for safer vaccines such as killed vaccines or recombi­nant protein-based subunit vaccines. The outer capsid protein VP2 of Culicoides-borne orbiviruses is the cell-attachment pro­tein, which carries sero-neutralization epitopes. We have cloned the open reading frame (ORF) (of segment 2) encoding VP2 and expressed the protein from BTV-4 in a bacterial expression sys­tem. The entire protein was found to be insoluble. Bioinformatic and evolutionary analysis showed that VP2 was composed of two ‘domains’, which were expressed separately using the same system. Optimization of expression conditions generated soluble proteins, indicating a correct fold of the expression products. These protein domains were used as antigens in mice experi­ments to raise antibodies against conformational epitopes. VP2 of BTV-4 was also expressed in a baculovirus system and was found to be soluble. The ORF encoding VP2 was cloned into a mammalian expression vector (pcDNA3.1) and is currently used (as a DNA vaccine) in animal experiments (using Chitosan as an adjuvant) to assess the antibody raising capacity of this formula­tion. One of the intended uses of this protein or its domains is to generate crystals for determination of the VP2 atomic structure using X-ray crystallography. VP5 of orbiviruses is a fusion pro­tein that is involved in membrane penetration during initiation of infection. The ORF (of genome segment 6) encoding VP5 of BTV-4 was cloned and expressed in the same bacterial system. Bioinformatic analysis also defined two domains of VP5. Only about 10% of the full length protein was soluble, while the two separated domains were over 90% soluble. Currently, VP5 and the two separate domains are being used in mice experiments to determine whether these can influence the immune response when concomitantly injected with the VP2 domains. VP5 was also cloned in pcDNA and used in mice experiments, formu­lated using Chitosan as an adjuvant. Antibodies collected from the mice reacted with the recombinant expressed VP5 showing high titres of antibodies. VP5 and its domains will also be used in X-ray crystallography. A plaque reduction assay was developed to determine whether the antibodies generated against VP2 domains or the VP2/VP5 mixture can neutralize virus infectivity in cell culture assays, opening the way for challenge assays in animals.
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Dissertations / Theses on the topic "Conformation des protéines"

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Le, Cam Eric. "Conformation de l'ADN et interactions ADN-protéines en microscopie électronique." Paris 11, 1995. http://www.theses.fr/1995PA11T007.

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Jambon, Martin. "Un système bioinformatique de recherche de similitudes fonctionnelles dans les structures 3D de protéines." Lyon 1, 2003. http://www.theses.fr/2003LYO10075.

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Abstract:
SuMo est un système bioinformatique de comparaison de structure 3D de protéines. Le but de cette approche est de faciliter l'exploration des données structurales par les biologistes et la formulation h'ypothèses fines sur l'implication biologique des protéines. Contrairement aux approches existantes dans ce domaine, SuMo ne s'attache pas à résoudre un problème formel dérivant d'une modélisation de la notion de fonction biologiqie. Ceci autorise des efforts constants de développement de l'heuristique mise en oeuvre, permettant de se rapprocher des notions intuitives de fonction biologique plutôt que de coller à un modèle mathématique peu réaliste. L'heuristique développée est basée sur la représentation des macromoléculaires par des groupement chimiques aux propriétés géométriques hétérogènes et associés en triplets. L'utilisation de SuMo s'éffectue directement à partir du serveur web htto://sumo-pbil. Ibcp. Fr. Le criblage de la banque de sites de fixation de ligands générée par et pour SuMo permet de repérer de façon conviviale de potentielles cibles thérapeutiques.
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Bouthinon, Dominique. "Apprentissage à partir d'exemples ambigus : étude théorique et application à la découverte de structures communes à un ensemble de séquences d'ARN." Paris 13, 1996. http://www.theses.fr/1996PA132033.

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Abstract:
Nous étudions une classe de problèmes d'apprentissage caractérisée par l'absence de contre-exemples, chaque exemple du concept cible étant représenté de manière ambigüe par plusieurs descriptions dont une seule, à priori inconnue, est réelle. Le problème pose est double puisqu'il s'agit d'apprendre les caractéristiques les plus spécifiques communes aux exemples, ce qui revient implicitement à identifier ces derniers. Le principe de résolution est fondé sur la recherche de similarités répétées dont la distribution émerge des ressemblances aléatoires. Nous montrons que cette classe de problèmes nécessite une nouvelle définition de la complétude et de la consistance, et qu'en fixant certaines limites à l'utilisation de la négation il est possible de construire une méthode de résolution générale. Le problème de la prédiction de la structure secondaire commune à un groupe de séquences d'ARN relevant de cette classe, nous proposons de le résoudre avec la méthode précitée. En l'occurrence nous construisons, pour chaque séquence, les plus grandes structures valides optimisant un critère d'énergie directement corrélé à la plausibilité d'une structure, critère que l'on ne peut exploiter pour déterminer directement la structure secondaire. Une représentation originale permet de coder ces structures, ainsi que leurs sous-structures, sous la forme d'un dictionnaire, dont les plus longs préfixes qui satisfont un taux minimal de répétition désignent les structures secondaires candidates que nous identifions au moyen d'un algorithme de complexité linéaire. Une mesure permet de classer les structures candidates en établissant la plausibilité de chacune d'elles en fonction de son taux de répétition effectif dans les séquences, comparativement à son taux à priori, calculé sur des séquences aléatoires. Les premiers résultats sur plusieurs groupes de séquences sont encourageants puisque la structure secondaire a été découverte sans aucune information préalable.
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Flahaut, Christophe. "Modifications post-traductionnelles et conformation des chaînes lourdes de l'inter-alpha-inhibiteur." Lille 1, 2000. https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/Th_Num/2000/50376-2000-73.pdf.

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Abstract:
L'inter-inhibiteur (II) est un inhibiteur de serine-proteinases du plasma humain. Il est constitue de trois chaines peptidiques : une chaine legere, la bikunine, et deux chaines lourdes (h1 et h2). Celles-ci sont covalentiellement liees par l'intermediaire d'un glycosaminoglycanne de type chondroitine sulfate. Le role biologique de l'ii decoule de l'activite principalement antiproteasique et anti inflammatoire de la bikunine. De plus, les chaines lourdes, capables de se fixer covalentiellement ou non a l'acide hyaluronique, stabilisent la matrice extracellulaire. La sequence en acides amines des chaines lourdes a ete deduite de la structure des acides desoxyribonucleiques complementaires correspondants. Une meilleure comprehension du role ou de la reactivite de chaque chaine lourde, ainsi que du role et du metabolisme de l'II, implique une meilleure connaissance de leur structure tridimensionnelle. Les chaines lourdes h1 et h2 renferment respectivement 5 et 4 residus de cysteine. Nous demontrons que, au cours de la biosynthese de chaque chaine lourde, deux ponts disulfure se forment, dont l'un appartient a une sequence de type cys-pro-xaa-cys retrouvee dans d'autres proteines participant a des reactions d'oxydo reduction. Bien que le second pont disulfure s'etablisse differemment dans les chaines h1 et h2, celles-ci semblent presenter une conformation assez voisine comme suggere par l'etude realisee en dichroisme circulaire ou de leur sensibilite a une proteolyse partielle. Nous demontrons ensuite que les chaines lourdes font partie des proteines du plasma qui sont a la fois n- et o-glycosylees. Les o-glycannes sialyles appartiennent au type 1 et sont places a l'extremite c-terminale des chaines lourdes. Nous montrons enfin que l'essentiel de ces structures glycanniques est conserve au sein des chaines lourdes de l'II d'origine porcine. Ce fait suggere que les structures ainsi elucidees pourraient participer au metabolisme ou a la fonction physiologique de l'II.
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Yun, Mi-Ran. "Echantillonnage des petits et grands déplacements atomiques dans les protéines et complexes moléculaires." Paris 7, 2007. http://www.theses.fr/2007PA077128.

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Abstract:
La connaissance de l'espace conformationnel de protéines est une importance majeure en biologie, en effet, lors de l'association des protéines (au-delà de la notion 'clef-serrure') les changements conformationnels y jouent un rôle important. De nombreuses études, expérimentales (RMN, Rayons X. . . ) et théoriques (Dynamique Moléculaire, Méthode de Monte Carlo. . . ), sont utilisées pour décrire l'espace conformationel de: molécules. La flexibilité des chaînes latérales est bien caractérisée, cependant celle des chaînes principales reste problématique, souvent sous représenté. Nous proposons une méthode activée, ARTIST (Activation-Relaxation Technique for Internai coordinate Space Trajectories) fusionnée et adaptée de deux programmes existants, (ART et LIGAND) capable d'explorer, en coordonnées internes, des déplacements localisés ou collectifs sur les protéines impliquant ainsi le squelette protéique. Nous démontrons la capacité d'ARTIST à explorer les changements conformationnels en passant de petites protéines aux complexes en utilisant les champs de force en tout-atome d'AMBER et de FLEX. Et le programme ARTIST est adapté avec le champ de force gros-grain OPEP, les premiers tests sont réalisé sur une petite protéine
The knowledge of protein conformational space is a major importance in biology, while protein binding (beyond of the notion "lock and key" the conformational changes play an important role. The several experimental (NMR, X-ray crystallography. . . ) and theoretical studies (Molecular Dynamics, Monte Carlo method. . . ), are used for describe molecular conformational space. The side chain flexibility is well characterized, however main chain flexibility rest in problem. We propose an activated method, ARTIST (Activation-Relaxation Technique for Internal coordinate Space Trajectories) fused and adapted from two programs, (ART and LIGAND) capable to sample, in internal coordinates, local or collective displacements on proteins involving protein backbone. We show the capacity of ARTIST to sample conformational changes from small proteins to complexes using AMBER and FLEX ail atom force fields. The ARTIST is adapted with the coarse-grained force field (OPEP), first tests were performed on a small protein
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Liebschner, Dorothée. "Propriétés électrostatiques et structurales des protéines diffractant à haute résolution." Thesis, Nancy 1, 2010. http://www.theses.fr/2010NAN10085/document.

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Abstract:
Cette étude est consacrée à l'analyse des propriétés électrostatiques et structurales des protéines diffractant à haute résolution. Les travaux se déclinent en deux aspects principaux qui sont, d'une part, l'analyse d'un point de vue fondamental des propriétés dérivées de leur distribution de charge des structures des protéines, et, d'autre part, l'application pratique des méthodes de la cristallographie haute résolution des macromolécules à deux enzymes.Grâce à une analyse structurale et électrostatique de la protéine PfluDING, le mode de fixation du phosphate a été mis en évidence à deux pH différents. En particulier, cette étude a permis de démontrer la présence d'une liaison hydrogène diffuse assurant un mode de fixation identique quelque soit le pH. La seconde enzyme étudiée est la protéine DFPase, capable de dégrader les organophosphorés. La structure de la DFPase obtenue par diffraction X haute résolution et la structure affinée contre des données neutroniques ont été comparées. L'analyse pointe les différences d'interprétation des deux modèles, et permet de proposer un nouveau mécanisme d'action.Les aspects plus fondamentaux de cette étude portent sur les éléments de structure secondaire des protéines : leurs propriétés électrostatiques en termes de moments électriques (moments dipolaires et quadripolaires des hélices et des feuillets), et le réseau des interactions (dont les liaisons H) assurant la cohésion des hélices ont été analysés. Il a été démontré comment certaines interactions entre liaisons peptidiques au sein d'hélices, classiquement représentées comme des liaisons hydrogène, devaient être considérés comme des contacts purement électrostatiques
This study is about the electrostatic and structural properties of proteins diffracting at high X-ray resolution. Two different aspects are tackled which are 1) the analysis of properties derived from their charge distribution, parting from a fundamental point of view and 2) the application of methods used in high resolution macromolecular crystallography to two enzymes of major interest.After the analysis of the structure and electrostatic properties of PfluDING protein, the binding mode of a phosphate ion, located in the active site, was elucidated at two different pH values. Particularly, this study demonstrates that a diffuse hydrogen bond assures the protonation state of the phosphate ion, which is thus identical at each pH value. The second enzyme studied is the proteine DFPase which is capable of hydrolysing nerve agents. A high resolution X-ray structure and a medium resolution neutron structure where compared. The analysis points out the differences between the two models and a new catalytic mechanism could be proposed.The more fundamental aspects of this study are about the secondary structural elements of proteins: their electrostatic properties in terms of electrostatic moments (dipole and quadrupole moments of helices and sheets) as well as the hydrogen bond network assuring the cohesion of helices have been analyzed. It has been shown that certain interactions between peptide units within helices, represented usually as hydrogen bonds, should actually be considered as pure electrostatic contacts
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Joseph, Agnel Praveen. "Comparison of protein folds based on similarities in local backbone conformation." Paris 7, 2011. http://www.theses.fr/2011PA077100.

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Abstract:
Une grande partie de mon travail de thèse porte sur le développement de méthodes efficaces pour l'alignement par paires et multiples protéines structurelles. Ceci est basé sur l'utilisation de la protéine Blocks qui est le plus largement utilisé alphabet structural [1, 2]. Une structure de la protéine complète peut être représenté par une séquence d'alphabets, où chaque alphabet correspond à un PB. L'alignement des séquences PB donne une comparaison de la structure des protéines. Basé sur des stratégies classiques d'alignement de séquences, un outil efficace pour l'alignement de séquences PB a été développé. Matrices de substitution PB raffinés et une ancre approche de programmation dynamique ont été utilisées pour améliorer l'efficacité de cette approche. Un gain significatif de la qualité de l'alignement, d'environ 82% a été obtenue et l'efficacité des mines a été amélioré de 6,8% [3, 4]. La méthode a été encore renforcée par l'ajout de poids de substitution qui correspondent à des régions structurellement similaires identifiés comme des ancres dans alignements. Comme pour iPBA, l'alignement des séquences de BPs est guidé par les équivalences entre couplée à un raffinement itératif par le logiciel Profit. La structure la plus semblable à d'autres structures au sein du groupe a été choisie comme référence lors de l'affinage 3D et de raffinements. Lorsque comparé à MULTIPROT, MUSTANG et HOMSTRAD, notre méthode d'alignement multiple basée sur les BPs (mulPBA) était meilleure dans plus de 85% des cas. La stratégie d'alignement iPBA a également été utilisée pour évaluer la performance d'une méthode de reconnaissance de la structure basée sur la séquence prédite des BPs. Les données sur les structures secondaires prédites et l'accessibilité au solvant prédite ont été utilisés pour améliorer l'exactitude de reconnaissance de la structure. L'influence des données sur les espèces sur la relation séquence-structure a également été analysées en utilisant les BPs [5]. Les relations observées dans les séquences caméléons [6] qui adoptent des conformations différentes dans les structures de protéines, ont également été étudiés en détail. Un protocole efficace et utile a également été développé pour l'attribution des hélices PolyProline II qui peuvent être facilement incorporés dans DSSP, outil largement utilisé pour l'affectation structure secondaire [7]
Protein Structure Comparison is an efficient means for function characterization and evolutionary studies. We propose an improved approach for three dimensional (3D) protein structure comparison based on similarities in local backbone conformations. A library of 16 frequently occurring penta-peptide backbone conformations, namely Protein Blocks (1,2), was used to transform 3D structural information as a sequence. This reduces the problem of structural comparison to a more classical sequence alignment. The use of an anchor based dynamic programming algorithm with specialized gap penalties resulted in a significant improvement over earlier studies based on simple global alignments. The alignment quality improved by about 82% and the efficiency in searching a structure databank for related folds was also enhanced by 6. 2% (3,4). This approach for pairwise structure comparison (iPBA) is implemented as a web server http://www. Dsimb. Inserm. Fr/dsimb tools/ipba/. IPBA was further extended to the development of a multiple structural alignment tool. A progressive alignment strategy was adopted and local weights were added for structurally similar regions (mulPBA) (Joseph et al. In peparation). Comparison with other structural alignment tools showed that both the PB based alignment approaches (iPBA & mulPBA) often give the best performance and can be placed as one of the top two methods currently available. Local conformational variations among structurally similar proteins were also studied in detail (Joseph et al. Submitted). Subtle changes are found to occur mainly in the regions comprising turns. The preference for the indel sites are also confined to a few backbone conformations involving p-turns and helix C-caps. The alignment strategy behind iPBA was also used to assess the performance of a fold recognition approach based on PB prediction. The influence of species specific data on sequence-structure relationships was also analyzed using PBs (5). Relationships observed in chameleon sequences (6) that adopt different conformations in protein structures, was studied in detail. An efficient protocol for the assignment of PolyProline-II helices, which can be easily incorporated into the DSSP secondary structure assignment tool was also developed (7)
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Gibrat, Gabriel. "Structure et dynamique de l'état natif et des états dénaturés par la chaleur et la pression de la calmoduline : une étude par diffusion de neutrons et spectroscopies optiques." Paris 11, 2007. http://www.theses.fr/2007PA112297.

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Abstract:
Ce travail de thèse porte sur l’étude de la dénaturation thermique et sous pression de la calmoduline, une petite (16 kDa) calci-protéine soluble, monomérique, et « majoritairement α », excellent système modèle pour les études de dépliement/repliement. Cette protéine existe sous deux forme, apo et holo, selon qu’elle a ou non fixé des ions calcium. La comparaison des chemins de dépliement par la chaleur et par la pression montre sans ambigüité que le dépliement des deux formes de calmoduline ne peut pas être correctement décrit par un simple modèle « à deux états » Natif  Déplié. Les stabilités issues des expériences sous pression et en température sont largement différentes, ce qui indique la présence d’états intermédiaires. Bien que le chemin de dénaturation thermique ne semble pas faire intervenir d’état intermédiaire de type « molten-globule », fréquemment rencontré en dénaturation de protéines, le chemin de dénaturation sous pression fait intervenir un état intermédiaire compact, dont le maximum de peuplement se situe autour de 3000 bar. Le comportement sous pression des deux formes de calmoduline est par ailleurs asymétrique : les domaines de la forme holo se contractent sous pression, ceux de la forme apo se dilatent. La conformation de l’état final de la dénaturation thermique de la forme apo s’apparente à celle d’une chaîne polymère Gaussienne, avec, toutefois, des structures secondaires résiduelles. Sa dynamique semble plus hétérogène que celle de l’état natif ; suggérant ainsi l’idée que la dynamique des atomes d’une protéine est dans une plus large part déterminée par leur distance au squelette peptidique que par leur exposition au solvant. Il est à noter que la dénaturation thermique de l’apo-calmoduline s’est avérée fortement irréversible. Dans une dernière partie, ce travail de thèse présente l’étude de la dénaturation d’un système plus complexe, oligomérique, la C-phycocyanine, protéine photosynthétique des cyanobactéries. Cette protéine se dénature selon un mécanisme hors-équilibre à l’échelle de l’expérimentation classique, à plusieurs états, avec dissociation des oligomères dans un premier temps, et dépliement des monomères dissociés dans un deuxième temps
This thesis work is concerned with the study of thermal and pressure denaturation of calmodulin, a small (16 kDa), monomeric, soluble, and “mainly α” calci-protein. This protein, that is an excellent model system for unfolding/folding studies, exists in two forms: the holo and the apo forms, depending on the presence or the absence of calcium ions. The comparison of thermal and pressure unfolding pathways shows clearly that the unfolding of both calmodulin forms cannot be correctly described using a “two-state” model (Native  Unfolded). The stabilities given by pressure unfolding experiments and by thermal unfolding ones are largely different, signing the presence of intermediate states. Even if thermal unfolding pathway does not exhibit “molten-globule” intermediate state, classically encountered in protein unfolding pathways, pressure unfolding pathways of both calmodulin forms contain compact intermediate state, with a maximum population around 3000 bar. Up to this pressure, the pressure behaviours of the two calmodulin forms are asymmetric: the domains of the holo form are compacted under pressure, while those of the apo form are dilated. The conformation of the final state of thermal unfolding of apo-calmodulin is similar to that of a Gaussian chain, with some residual secondary structures. Its dynamics looks more heterogeneous than that of the native state, suggesting that the distance of atom to protein backbone plays a more important role than the solvent exposure to the residue. An important finding is that the thermal unfolding of apo-calmodulin is irreversible. The last part of this thesis deals with the unfolding of a more complex oligomeric system: the C-phycocyanin photosynthetic protein. The unfolding pathway of this protein contains several steps, including firstly the oligomer dissociation, and secondly the unfolding of the dissociated monomer. This unfolding mechanism is out of equilibrium at the time-scale of classical experimentation
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Talansier, Émeline. "Étude du foisonnement par mélangeur statique appliqué à la structuration des mousses de blanc d'oeuf dénaturé par traitement thermique." Nantes, 2009. http://www.theses.fr/2009NANT2009.

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Abstract:
Les protéines de blanc d’œuf sont largement utilisées dans l’industrie agro-alimentaire pour leurs propriétés moussantes. L’objectif de cette thèse consiste à mettre en évidence la modification de ces propriétés lors de l’application d’un traitement thermique appliqué sur la poudre de blanc d'œuf. Son impact est évalué à travers une caractérisation complète de la solution protéique et de la mousse correspondante. Une première approche avec des mousses fabriquées au laboratoire à l’aide d’un bol mixer a permis de mettre en avant certaines tendances, notamment l’amélioration de la stabilité lors des traitements thermiques moyens, ainsi qu’un lien entre propriétés inter-faciales et rhéologiques de la mousse. L’utilisation d’un mélangeur statique SMX10™ comme foisonneur continu a ensuite permis la fabrication de mousses à structure contrôlée, ce qui est impossible avec le procédé « batch ». Les propriétés d’usage de la mousse (texture et stabilité), ont pu être reliées à ses paramètres de structure (fraction de vide et taille des bulles), et l’effet de la dénaturation des protéines sur les propriétés de la mousse a pu être quantifié. Outre son intérêt pour la fabrication d’échantillons, le SMX10™ peut constituer un procédé alternatif intéressant au niveau industriel. Un modèle de fonctionnement simplifié 1D est ici proposé. Ce modèle, basé sur le calcul de l’évolution le long du mélangeur de la pression et de la taille des bulles, prend notamment en compte l’expansion du gaz et utilise une modélisation semi-empirique de la viscosité de la mousse. Cette approche globale peut être mise à profit afin de dimensionner ce procédé pour une large gamme d’échelles et d’applications
Egg white proteins (EWP) are widely used in food industries because of their excellent foaming properties. The pasteurization is often performed in the dry state to prevent a damage of their functional properties. The aim of this study is to estimate the effect of dry heat treatment at different levels on the EWP foams properties. The conformational changes of proteins and the formation of soluble aggregates caused by the treatment are investigated in relation to interfacial properties. A link is explored between the EWP denaturation and foam characteristics. As a first approach, foams are processed with a standard home mixer. A link is established between interfacial and rheological properties of foams, and foam stability improved for mild treatments. But such batch foaming process does not allow the production of fixed overrun or bubble size distribution. The static mixer (Sulzer-SMX10™) is therefore required to control the foam structure. It is then possible to link foams properties, i. E. Texture and stability, to their structural parameters (void fraction and bubbles size). The effect of the protein denaturation induced by dry heat treatment is also quantified. The SMX10™ static mixer may be proposed as an eminent alternative process to produce foams at lab but mostly at an industrial scale. An axial physical 1D model is proposed, based on the calculations along the mixer of the pressure drop and the bubble size. The gas expansion is taken into account, and a semi-empirical model is used to characterise the foam viscosity. This approach makes scale-up possible, in the view to use this process for a large range of scales and applications
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Rousseau, Marie-Ève. "Étude de la conformation et de l'orientation des protéines dans les soies naturelles." Thesis, Université Laval, 2007. http://www.theses.ulaval.ca/2007/24312/24312.pdf.

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Books on the topic "Conformation des protéines"

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M, Thornton Janet, ed. Atlas of protein side-chain interactions. Oxford: IRL Press at Oxford University Press, 1992.

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Singh, Juswinder. Atlas of protein side-chain interactions. Oxford: IRL Press at Oxford University Press, 1992.

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Michael, Sundstrom, Norin Martin, and Edwards Aled, eds. Structural genomics and high throughput structural biology. Boca Raton, FL: Taylor&Francis, 2006.

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T, Mant Colin, and Hodges Robert S, eds. High-performance liquid chromatography of peptides and proteins: Separation, analysis, and conformation. Boca Raton: CRC Press, 1991.

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5

András, Aszódi, ed. Protein geometry, classification, topology and symmetry: A computational analysis of structure. Bristol: Institute of Physics Pub., 2005.

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6

H, Lundstrom Kenneth, ed. Structural genomics on membrane proteins. Boca Raton: Taylor & Francis, 2006.

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7

M, Kazmierski Wieslaw, ed. Peptidomimetics protocols. Totowa, NJ: Humana Press, 1999.

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8

Henrik, Bohr, and Brunak Søren, eds. Protein folds: A distance-based approach. Boca Raton: CRC Press, 1996.

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9

1948-, Walker John M., ed. The protein protocols handbook. 2nd ed. Totowa, N.J: Humana Press, 2002.

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10

I, Chasman Daniel, ed. Protein structure: Determination, analysis, and applications for drug discovery. New York: Marcel Dekker, 2003.

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