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Academic literature on the topic 'Encéphalopathie spongiforme subaiguë transmissible'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 9 February 2022

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Journal articles on the topic "Encéphalopathie spongiforme subaiguë transmissible"

1

Dormont, D. "Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles humaines." Médecine et Maladies Infectieuses 26 (March 1996): 243–50. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(96)80129-6.

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2

Brugère-Picoux, Jeanne, Karim Adjou, and Henri Brugère. "Actualités sur les encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST)." Bulletin de l'Académie Nationale de Médecine 189, no. 2 (2005): 389–98. http://dx.doi.org/10.1016/s0001-4079(19)33591-5.

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3

Dormont, D. "Histoire naturelle des encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles humaines." Transfusion Clinique et Biologique 1, no. 5 (1994): 319–31. http://dx.doi.org/10.1016/s1246-7820(06)80013-3.

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4

Dormont, D. "Encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles ou maladies à prions." EMC - Maladies Infectieuses 1, no. 2 (2004): 99–127. http://dx.doi.org/10.1016/j.emcmi.2004.03.001.

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5

Lasmezas, Corinne, Jean-Philippe Deslys, Dominique Dormont, and Jeanne Brugère-Picoux. "Connaissances récentes sur les encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST)." Bulletin de l'Académie Vétérinaire de France, no. 4 (1996): 387. http://dx.doi.org/10.4267/2042/63884.

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6

Dormont, D. "Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles ou maladies à prions." Médecine et Maladies Infectieuses 31 (March 2001): 288–97. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(01)80069-x.

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7

BRUGERE-PICOUX, Jeanne, Karim ADJOU, Claude COUQUET, Sébastien ALLIX, Hamid EL HACHIMI, and Henri BRUGERE. "Epidémiologie et aspects cliniques des encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST) animales." Bulletin de l'Académie vétérinaire de France, no. 1 (2005): 423. http://dx.doi.org/10.4267/2042/47798.

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8

Dormont, D., and J. P. Deslys. "Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles induites par les agents transmissibles non conventionnels ou prions." Médecine et Maladies Infectieuses 25 (May 1995): 684–87. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(05)80879-0.

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9

Paul, J. "Problèmes de stérilisation liés aux agents dits “prions” des encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles." Médecine et Maladies Infectieuses 26 (March 1996): 295–98. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(96)80137-5.

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10

Cesbron, Jean-Yves, Catherine Lemaire, Nadirah Delhem, and Françoise Blanquet. "Rôle du système immunitaire dans les encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles ou maladies à prions." Annales de l'Institut Pasteur / Actualités 8, no. 4 (1997): 305–10. http://dx.doi.org/10.1016/s0924-4204(97)86596-1.

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Dissertations / Theses on the topic "Encéphalopathie spongiforme subaiguë transmissible"

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Gourdain, Pauline. "La protéine prion : son rôle dans la régulation de la réponse immune et sa valeur en tant que cible vaccinale." Paris 6, 2009. http://www.theses.fr/2009PA066170.

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Abstract:
Les maladies à prions sont des affections neurodégénératives fatales, caractérisées par une perte neuronale circonscrite au système nerveux central et liée à la présence d’une protéine anormalement conformée, la PrPSc. Cette dernière provient de la conversion d’une protéine membranaire, la PrPC. Pour un gène présent dans toutes les espèces, aucune anomalie n’a été observée chez les souris Prnp-/-. La fonction de la PrPC demeure donc méconnue. La première partie de ce travail a consisté à évaluer l’impact de la PrPC dans les interactions entre les lymphocytes T et les cellules dendritiques. La PrPC migre vers les zones de contact entres les cellules et joue un rôle sur les deux partenaires de la synapse. De plus, l’absence de PrPC à la surface des cellules présentatrices ralentit la réponse proliférative des lymphocytes T in vivo. La deuxième partie de ce mémoire s’inscrit dans le cadre de la recherche d’approches prophylactiques et thérapeutiques contre les maladies à prions. Des lymphocytes T anti-PrP engendrés dans des souris Prnp-/- ont été injectés dans des receveuses histocompatibles Prnp+/+ ultérieurement infectées avec l’agent de la tremblante. Les lymphocytes T transférés survivent et demeurent fonctionnels dans un environnement PrP+ ; les souris receveuses sont partiellement protégées contre l’invasion par les prions et cette protection est indépendante de la production d’anticorps. Les informations obtenues à l’issue de ce travail constituent un préalable au développement de stratégies vaccinales chez l’homme, dans les maladies à prions.
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Boyer-Mougenot, Anne-Laure. "Pathologie moléculaire de l’α-synucléine : relations potentielles avec les maladies à prion". Thesis, Lyon 1, 2011. http://www.theses.fr/2011LYO10057/document.

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Abstract:
Les similitudes entre les mécanismes neurotoxiques responsables des encéphalopathies spongiformes Transmissibles (EST) et des synucléinoapthies, ainsi que la présence concomitante des formes pathologiques de la protéine prion et de l’α-synucléine au sein d’une même maladie neurodégénérative sont deux observations qui nous ont conduits à étudier les relations existant potentiellement entre les altérations moléculaires de l’α-synucléine et les maladies à prion. Après avoir développé des anticorps monoclonaux en immunisant avec de l’α-synucléine recombinante humaine des souris n’exprimant pas de façon endogène cet immunogène, nous avons caractérisé les altérations moléculaires de l’α-synucléine apparaissant conjointement à une symptomatologie motrice sévère lors du vieillissement de souris transgéniques (TgM83) surexprimant l’α-synucléine humaine mutée en A53T. Les essais d’inoculation intracérébrale de souris TgM83 par différentes souches de prion ont mis en évidence que la transmission de l’encéphalopathie spongiforme bovine de type H permet de déclencher chez ces animaux une maladie à prion de façon concomitante au développement d’altérations moléculaires de l’α-synucléine. Enfin, l’importante accélération de la pathologie liée a l’α-synucléine observée chez des souris TgM83 ayant été inoculées par des tissus contenant des formes altérées de l’α-synucléine, constitue un résultat soutenant le fait que la pathologie liée a l’α-synucléine serait capable de se propager expérimentalement de proche en proche, comme la protéine prion pathologique au cours des EST
The overlap of neurotoxic mecanisms involved in prion diseases and synucleinopathies, and the concomitant detection of pathological forms of prion and α-synuclein in a same neurodegenerative disease, raise questions about the existence of potential relationship between α‐synuclein molecular alteration and prion diseases. First, we developed monoclonal antibodies by immunizing mice presenting a spontaneous deletion of the α-synuclein gene with human recombinant α‐synuclein. Then, we characterized the molecular alterations appearing jointly to clinical signs during the aging of a transgenic mouse model of synucleinopathies (TgM83), overexpressing human A53T α‐synuclein. Then, an approach routinely done in the field of prion was used to trigger a synucleinopathy alongside a prion disease. For this purpose, TgM83 mice were inoculated intracerebrally by three different prion strains : transmission of H-type bovine spongiform encephalopathy allows the onset of a prion disease concomitantly to the α‐synuclein pathology developed by the TgM83 mouse model. Finally, intracerebral inoculation of TgM83 mice with brain homogenates from symptomatic mice affected by a synucleinopathy triggers an important acceleration of the α‐synuclein pathology, resulting in the early onset of motor clinical signs associated with molecular alterations of α-synuclein. These data suggest that α-synuclein alterations can be experimentally transmitted from one mouse to another, supporting the idea that, far from being confined to the transmissible spongiform encephalopathies, the « prion-like » propagation of misfolded neuronal proteins might occur in synucleinopathies
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Simoneau, Steve. "Pathogénèse cellulaire des encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles." Paris 6, 2004. http://www.theses.fr/2004PA066498.

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Di, Battista Claudine. "Les encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles et la santé publique." Bordeaux 2, 1997. http://www.theses.fr/1997BOR2P074.

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Madec, Jean-Yves. "Caractérisation de l'accumulation et des propriétés biochimiques de la protéine prion pathologique chez différentes espèces atteintes d'encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles." Lyon 1, 1999. http://www.theses.fr/1999LYO1T207.

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Cassard, Hervé. "Contribution à l'étude de la diversité biochimique et biologique des agents des encéphalopathies spongiformes transmissibles." Toulouse 3, 2012. http://thesesups.ups-tlse.fr/1982/.

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Abstract:
Les encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) sont caractérisées par l'accumulation d'une protéine, la PrPSc, dans le système nerveux central des individus malades. Selon le concept du prion, la PrPSc serait l'agent infectieux responsable des EST. La capacité des typages biologique (in vivo) et biochimique (étude des propriétés de la PrPSc) des souches de prion à refléter la réelle diversité des agents des EST reste incertaine. La première partie de notre travail a consisté à étudier le phénotype biochimique de la PrPSc au sein d'un panel d'isolats de maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) préalablement classés sur la base de critères génétiques et clinico-lésionnels. Nous avons pu définir quatre groupes biochimiques distincts ne correspondant que partiellement aux catégories de la classification pré-établie et pouvant potentiellement correspondre à différentes souches de prion. Dans le deuxième volet de nos travaux, nous avons étudié la capacité d'isolats de tremblante à se propager dans divers modèles de souris transgéniques exprimant une PrP hétérologue ainsi que les conséquences de ces transmissions interspécifiques sur leurs propriétés biologiques et biochimiques. Nous avons pu démontrer que le franchissement des barrières d'espèces porcine et bovine par l'agent de la tremblante atypique entraînait l'émergence de nouveaux prions, dont celui responsable de l'encéphalopathie spongiforme bovine. Par ailleurs, nous avons réussi à transmettre plusieurs isolats de tremblante classique à deux lignées de souris transgéniques exprimant la PrP humaine. Dans l'une de ces lignées, la signature biochimique de l'agent propagé était similaire à celle d'isolats de MCJ sporadique
Transmissible spongiform encephalopathies (TSE) are characterized by the accumulation of a protein called PrPSc in the central nervous system of affected individuals. According to the prion hypothesis, PrPSc itself is the infectious agent in TSE. Whether biological (in vivo) and biochemical (study of the properties of PrPSc) prion strain typing can reflect the whole diversity of TSE agents remains doubtful. Within this context, the first part of our work consisted of establishing the biochemical phenotype of PrPSc in a large panel of Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) isolates that had been previously classified according to genetic and clinico-pathological criteria. We identified four biochemical subgroups that only partially correlated with the pre-established subclassification and could therefore represent different prion strains. In the second part of our work we looked into the ability of scrapie isolates to propagate into murine transgenic models expressing PrPC of various species. We demonstrated that passage across the porcine and bovine species barriers by the atypical scrapie agent led to the emergence of new prions, including the agent of the bovine spongiform encephalopathy. Furthermore, we managed to transmit several classical scrapie isolates to two different transgenic mice strains expressing human PrP. In one of these models, the biochemical signature of the propagated agent was similar to that of sporadic CJD isolates
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Debeer, Sabine. "Contribution au diagnostic et à la caractérisation des encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles des bovins et ovins en France." Lyon 1, 2003. http://www.theses.fr/2003LYO10176.

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Abstract:
Les encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST) sont des maladies neurodégénératives fatales, de l'homme (maladie de Creutzfeldt-Jakob) et de l'animal (encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), tremblante du mouton). La nature exacte de l'agent infectieux demeurant inconnu, l'unique marqueur spécifique des ESST disponible est la protéine prion pathologique (Pr Psc), isoforme anormale d'une protéine prion de l'hôte. Afin de renforcer le diagnostic histologique, nous avons développé, au cours de ce travail, un protocole de détection immunohistochimique (IHC) de la Pr Psc chez les bovins et les petits ruminants. Dans le diagnostic des ESST, nous avons montré que ce protocole est applicable y compris dans les conditions extrêmes telles que l'autolyse et/ou la congélation préalable des tissus. Aujourd'hui, l'IHC permet d'élucider les cas difficiles détectés par les tests biochimiques de détection de la protéine prion pathologique. L'analyse topographique de la Pr Psc dans l'encéphale complet de 2 bovins et dans l'obex de plus de 100 bovins atteints d'ESB nous donne des éléments de caractérisation de la neuropathologie de l'ESB en France, qui apparaît d'ores et déjà semblable à celle décrite en Grande-Bretagne. Ainsi, ce travail apporte une contribution non seulement dans le cadre du diagnostic, mais aussi de l'étude de la pathologie des ESST.
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Batxelli, Isabelle. "Recherche d'un profil protéique corrélé aux encéphalopathies spongiformes subaigües transmissibles (ESST) : analyses en spectrométrie de masse SELDI-TOF." Thesis, Montpellier 2, 2010. http://www.theses.fr/2010MON20127.

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Abstract:
Les encéphalopathies spongiformes subaigües transmissibles (ESST) sont des maladies neurodégénératives affectant l'Homme et les animaux, l'issue est toujours fatale. La détection dans le sang de l'agent pathogène responsable de l'infection (protéine prion pathologique)reste difficile à ce jour et l'identification de nouveaux biomarqueurs impliqués dans la physiopathologie des ESST constitue un projet ambitieux et risqué. Dans ce contexte, notre objectif est d'établir un profil protéique corrélé aux ESST. L'utilisation d'un modèle animalbien caractérisé : la tremblante naturelle du mouton, d'une technologie adaptée à l'analyse de profils protéiques : SELDI-TOF MS et d'un fluide biologique : le sérum, a constitué la base de nos travaux de recherche. Dans un premier temps, les protocoles expérimentaux ont été mis en place et optimisés. Puis, ils ont été évalués pour leur pertinence dans la discrimination de moutons pathologiques en phases précoce et tardive de la maladie versus des moutons contrôles par analyse des sérums fractionnés ou non. Des biomarqueurs potentiels de faibles poids moléculaires ont été sélectionnés à l'aide de la méthode statistique SAM et une signature protéique permettant un diagnostic précoce a été établie (87% de sensibilité et 90%de spécificité). Un des biomarqueurs a été identifié comme étant un fragment de la transthyrétine, puis son potentiel discriminant a été évalué en SELDI-TOF MS dans une étude cinétique de hamsters Syriens infectés par la scrapie, en western blot et par dosage ELISA.Finalement, une cohorte de validation constituée de moutons appelés « scrapie-free » a permis de valider les biomarqueurs les plus pertinents
Transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) are fatal neurodegenerative diseasesoccurring in animals and humans for which no ante-mortem diagnostic test in biological fluidsis available. In such pathologies, detection of the pathological form of the prion protein (i.e.,the causative factor) in blood is difficult. Identification of new biomarkers implicated in thepathway of prion infection is relevant. In this context, our objective was to find a proteicprofile correlated to TSEs. We used a well-known TSE model: scrapie in sheep breeding, amass spectrometry technology easy-to-use for proteic profiling: SELDI-TOF MS and abiological fluid: serum. First, experimental tools have been developed and optimized. Thesetools were evaluated for their discriminating potential of control sheep and animals with earlyor late phase scrapie using a large number of serum samples (fractionated or not). Then, usingthe SAM statistical method, potential low molecular weight biomarkers were selected. Amongthese biomarkers, a protein signature pattern was identified; it can discriminate between earlyphase scrapie and control sera (sensitivity of 87% and specificity of 90%). One of theseproteins was identified as a fragment of transthyretin and evaluated as a biomarker using aSELDI-TOF MS kinetic study of sera from scrapie infected Syrian hamsters. This biomarkerwas also confirmed by western blot analysis and ELISA quantitation. Finally, a cohort of freescrapiesheep permits to validate the diagnostic potential of the candidate biomarkers
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Leclere, Edwige. "Intérêts de la streptomycine et des calixarènes dans le diagnostique in vitro et l'étude des stades précoces des encéphalopathies spongiformes transmissibles." Lyon 1, 2008. http://n2t.net/ark:/47881/m6dn4350.

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Abstract:
Les encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) regroupent un ensemble d’atteintes neurodégénératives toujours fatales, caractérisées par l’accumulation, dans le système nerveux central, de PrPsc, un isoforme anormal, insoluble et résistant aux protéases, de la protéine prion cellulaire (PrPc). Propres aux mammifères, ces atteintes peuvent être génétiques, sporadiques ou infectieuses par transmission inter- ou intra-espèces. Depuis la « crise de la vache folle », les EST sont devenues l’une des principales préoccupations des gouvernements en terme de santé publique, en raison de l’exposition potentielle d’une partie importante de la population au risque infectieux. En effet, la présence de l’agent pathogène dans le sang durant la très longue période d’incubation et l’absence actuelle de moyens de diagnostique ante mortem dans les fluides biologiques rend la transmissibilité possible par les dons de sang, d’organes et les actes chirurgicaux, d’autant que la protéine mise en cause est particulièrement résistante aux moyens usuels de stérilisation. Dans le but de contribuer au diagnostique des maladies à prion en phase pré-clinique, nous avons développé une méthode applicable à la détection de très faibles quantités de prion dans les tissus et les fluides biologiques. Pour cela, nous avons tout d’abord démontré les propriétés de précipitation de la streptomycine et son utilité dans l’exploration des stades précoces de l’infection. Puis, nous avons mis en évidence la capacité de capture des calixarènes greffés avant de prouver que leur association pouvait permettre le diagnostique des EST dans tous les tissus et chez toutes les espèces testées. Ce travail apporte donc à la fois, des moyens techniques d’étude des phases précoces d’invasion du prion pathologique et une méthodologie diagnostique qui, après optimisation, devrait permettre la commercialisation d’un kit de dosage de la PrPsc applicable aux fluides biologiques au cours de la période d’incubation des EST
Transmissible spongiform encephalopathies (TSE) are a group of mammalian neurodegenerative disorders characterised by brain accumulation of an abnormal, insoluble and protease-resistant isoform (PrPsc) of host-encoded cellular prion protein (PrPc). These diseases can be inherited, spontaneous or transmitted from host to another within and between species. Since “Mad-Cow disease” crisis, TSE has been becoming a high priority of governments because a large people are exposed to a potential risk of infection. Indeed, the presence of pathogen agent in blood during the long and silent incubation period and the current lack of a reliable test to identify individuals incubating the disease, induces that transmissibility by blood transfusion, transplantation or reuse of surgical instruments should be possible. In order to contribute of the prion disease presymptomatic diagnosis, we have developed a method that could detect very low level of PrPsc in tissues and biological fluids. To do this, we first demonstrated the precipitation properties of streptomycin and its usefulness to explore the early stages of infection. Then, we proved the ability of grafted calixarenes to capture PrP, before highlighted that their association could be able to diagnose TSE infection in all tissues and in all species tested. Thus, this work provides both technical tools to study early stages of prion diseases and a diagnostic protocol which should allow the development of a kit assay to detect PrPsc in biological fluids during the incubation period of TSE
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Crozet, Carole. "Souris transgéniques pour la protéine prion ovine : transmission d'encéphalopathies subaiguës spongiformes transmissibles naturelles et expérimentales : contribution à la caractérisation des maladies à prions." Lyon 1, 2001. http://www.theses.fr/2001LYO1T036.

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