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1

Jeschke, Gunnar, and Martin Jansen. "Hochauflösende14N-Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 110, no. 9 (1998): 1342–43. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1521-3757(19980504)110:9<1342::aid-ange1342>3.0.co;2-e.

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2

Renault, Marie, Abhishek Cukkemane, and Marc Baldus. "Festkörper-NMR-Spektroskopie an komplexen Biomolekülen." Angewandte Chemie 122, no. 45 (2010): 8524–35. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201002823.

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3

Blümel, Janet. "Festkörper-NMR-Spektroskopie in der Katalyse." Nachrichten aus der Chemie 54, no. 6 (2006): 632–38. http://dx.doi.org/10.1002/nadc.20060540606.

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4

Schöfberger, Wolfgang. "Festkörper-NMR-Spektroskopie in der Koordinationschemie." Nachrichten aus der Chemie 61, no. 9 (2013): 930–32. http://dx.doi.org/10.1002/nadc.201390286.

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5

Voelkel, Rüdiger. "Hochauflösende Festkörper-13C-NMR-Spektroskopie von Polymeren." Angewandte Chemie 100, no. 11 (1988): 1525–40. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19881001107.

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6

Schwalbe, Harald, and Anthony Bielecki. "Neues aus der hochauflösenden Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 113, no. 11 (2001): 2100–2105. http://dx.doi.org/10.1002/1521-3757(20010601)113:11<2100::aid-ange2100>3.0.co;2-z.

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7

Lakomek, Nils-Alexander. "Biologische Festkörper-NMR-Spektroskopie in der Strukturbiologie." BIOspektrum 27, no. 3 (2021): 257–59. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-021-1561-0.

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Abstract:
AbstractBiological solid-state NMR elucidates the structure and dynamics of biomolecules at physiological temperatures. It provides high-resolution structural information for a wide range of biomolecules and assemblies, from small membrane proteins embedded in a lipid environment, over fibrillar structures up to supramolecular assemblies. Recent developments allow for proton detection at fast magic angle spinning frequencies, which reduces the required sample amounts to a few hundreds of micrograms.
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8

Schmedt auf der Günne, Jörn. "Spinpolarisierte Strukturen und Festkörper-NMR-Spektroskopie paramagnetischer Verbindungen." Angewandte Chemie 121, no. 19 (2009): 3452–54. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200900360.

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9

Koe, Julian R, Douglas R Powell, Jarrod J Buffy, Shuzi Hayase, and Robert West. "Perchlorpolysilan: Kristallstruktur, Festkörper-29Si-NMR-Spektroskopie und Reaktionen." Angewandte Chemie 110, no. 10 (1998): 1514–15. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1521-3757(19980518)110:10<1514::aid-ange1514>3.0.co;2-x.

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10

Cherepanov, Alexey V, Clemens Glaubitz, and Harald Schwalbe. "Hochauflösende Festkörper-NMR-Spektroskopie an vollständig 13C,15N-markierter RNA." Angewandte Chemie 122, no. 28 (2010): 4855–59. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200906885.

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11

Linser, Rasmus, Muralidhar Dasari, Matthias Hiller, et al. "Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen." Angewandte Chemie 123, no. 19 (2011): 4601–5. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201008244.

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12

Maier, Güunther, Ulrich Seipp, Hans-Otto Kalinowski, and Markus Henrich. "Festkörper-13C-NMR-Spektroskopie, 1. Titantetrachlorid-Komplexe von Diketonen: Ihre Bedeutung für Hydrid-Reduktionen und ihre Festkörper-NMR-Spektren." Chemische Berichte 127, no. 8 (1994): 1427–36. http://dx.doi.org/10.1002/cber.19941270816.

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13

Bersch, Beate, Jonas M. Dörr, Audrey Hessel, J. Antoinette Killian, and Paul Schanda. "Protonendetektierte Festkörper-NMR-Spektroskopie an einem Zinktransporter-Membranprotein in nativen Nanoscheiben." Angewandte Chemie 129, no. 9 (2017): 2549–53. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201610441.

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14

Wiegand, Thomas, Denis Lacabanne, Katharina Keller, et al. "Festkörper-NMR- und EPR-Spektroskopie an Mn2+-substituierten ATP-angetriebenen Proteinmaschinen." Angewandte Chemie 129, no. 12 (2017): 3418–22. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201610551.

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15

Peter, Martin G., and Hans Föster. "Zur Struktur von Eumelaninen: Identifizierung von Konstitutionsmustern durch Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 101, no. 6 (1989): 753–57. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19891010608.

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16

Maxwell, Robert, David Lathrop, Deanna Franke, and Hellmut Eckert. "Heteronucleare X-Y-Spinentkopplung in der hochauflösenden NMR-Spektroskopie anorganischer Festkörper." Angewandte Chemie 102, no. 8 (1990): 950–51. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19901020830.

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17

Lange, Adam, Stefan Becker, Karsten Seidel, Karin Giller, Olaf Pongs, and Marc Baldus. "Ein Konzept zur schnellen Bestimmung von Proteinstrukturen durch Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 117, no. 14 (2005): 2125–29. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200462516.

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18

Renault, Marie, Shane Pawsey, Martine P. Bos, et al. "Festkörper-NMR-Spektroskopie an zellulären Proben: verbesserte Empfindlichkeit durch dynamische Kernpolarisation." Angewandte Chemie 124, no. 12 (2012): 3053–56. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201105984.

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19

Asami, Sam, Magdalena Rakwalska-Bange, Teresa Carlomagno, and Bernd Reif. "Untersuchung von Protein-RNA-Interaktionsstellen mithilfe1H-detektierter MAS-Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 125, no. 8 (2013): 2401–5. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201208024.

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20

Ma, Peixiang, Jens D. Haller, Jérémy Zajakala та ін. "Bestimmung transienter Konformationszustände von Proteinen durch Festkörper-R1ρ-Relaxationsdispersions-NMR-Spektroskopie". Angewandte Chemie 126, № 17 (2014): 4400–4405. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201311275.

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21

Hunger, M. "Moderne Methoden der In-situ-Festkörper-NMR-Spektroskopie in der heterogenen Katalyse." Chemie Ingenieur Technik 79, no. 6 (2007): 781–93. http://dx.doi.org/10.1002/cite.200700008.

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22

Ma, Peixiang, Jens D. Haller, Jérémy Zajakala та ін. "Frontispiz: Bestimmung transienter Konformationszustände von Proteinen durch Festkörper-R1ρ-Relaxationsdispersions-NMR-Spektroskopie". Angewandte Chemie 126, № 17 (2014): n/a. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201481771.

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23

Siemer, Ansgar B., Christiane Ritter, Matthias Ernst, Roland Riek, and Beat H. Meier. "Hochauflösende Festkörper-NMR-Spektroskopie am Prionprotein HET-s in seiner amyloiden Form." Angewandte Chemie 117, no. 16 (2005): 2494–97. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200462952.

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24

Baldus, Marc. "Festkörper-NMR-Spektroskopie: Untersuchung von molekularer Struktur und Organisation auf atomarer Ebene." Angewandte Chemie 118, no. 8 (2006): 1204–7. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200503223.

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25

Higman, Victoria A., Krisztina Varga, Lubica Aslimovska, et al. "Ermittlung der Konformation von Bacteriorhodopsin-Peptidschleifen in Purpurmembranen durch Festkörper-MAS-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 123, no. 36 (2011): 8583–86. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201100730.

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26

van Wüllen, Leo, Utz Müller, and Martin Jansen. "Mittelreichweitige Ordnung in amorphen Nitrid-Keramiken: Überraschungen durch Anwendung moderner Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 112, no. 14 (2000): 2574–76. http://dx.doi.org/10.1002/1521-3757(20000717)112:14<2574::aid-ange2574>3.0.co;2-s.

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27

Blümich, Bernhard, and Hans Wolfgang Spiess. "Zweidimensionale Festkörper-NMR-Spektroskopie: Neue Möglichkeiten zur Untersuchung von Struktur und Dynamik fester Polymere." Angewandte Chemie 100, no. 12 (1988): 1716–34. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19881001207.

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28

Crewdson, Patrick, David L Bryce, Frank Rominger, and Peter Hofmann. "Ultrahochfeld-59Co-Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Untersuchung des 1,2-Polybutadien-Katalysators [Co(C8H13)(C4H6)]." Angewandte Chemie 120, no. 18 (2008): 3503–7. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200705204.

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29

Pöppler, Ann‐Christin, Michael M. Lübtow, Jonas Schlauersbach, Johannes Wiest, Lorenz Meinel, and Robert Luxenhofer. "Strukturmodell von Polymermizellen in Abhängigkeit von der Curcumin‐Beladung mithilfe von Festkörper‐NMR‐Spektroskopie." Angewandte Chemie 131, no. 51 (2019): 18712–18. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201908914.

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30

Wiegand, Thomas, Riccardo Cadalbert, Carole Gardiennet, et al. "Beobachtung von ssDNA-Bindung an die DnaB-Helikase von Helicobacter pylori mittels Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 128, no. 45 (2016): 14370–75. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201607295.

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31

Wittmann, Johannes J., Kazuyuki Takeda, Beat H. Meier, and Matthias Ernst. "Kompensation von Pulsimperfektionen in der Festkörper-NMR- Spektroskopie: ein Schlüssel zu verbesserter Reproduzierbarkeit und Effizienz." Angewandte Chemie 127, no. 43 (2015): 12781–85. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201504782.

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32

Jantschke, Anne, Eline Koers, Deni Mance, Markus Weingarth, Eike Brunner, and Marc Baldus. "Einblick in die supramolekulare Architektur von intaktem Diatomeen-Biosilikat mithilfe DNP-verstärkter Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 127, no. 50 (2015): 15284–88. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201507327.

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Linser, Rasmus, Muralidhar Dasari, Matthias Hiller, et al. "Titelbild: Festkörper-NMR-Spektroskopie mit Protonendetektion an fibrillären Proteinen und Membranproteinen (Angew. Chem. 19/2011)." Angewandte Chemie 123, no. 19 (2011): 4325. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201101732.

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Agarwal, Vipin, Susanne Penzel, Kathrin Szekely, et al. "De-novo-3D-Strukturaufklärung mit Proteinmengen unter einem Milligramm mittels 100-kHz-MAS-Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 126, no. 45 (2014): 12450–53. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201405730.

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35

Etzkorn, Manuel, Swetlana Martell, Ovidiu C Andronesi, Karsten Seidel, Martin Engelhard, and Marc Baldus. "Sekundärstruktur, Dynamik und Topologie eines Sieben-Helix-Rezeptors in nativer Membranumgebung, untersucht mit Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 119, no. 3 (2007): 463–66. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200602139.

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36

Koppenhoefer, Bernhard, Hans Allmendinger, and Bernadette Peters. "Modifizierung von Kieselgel mit Weinsäurederivaten hoher Stereoisomerenreinheit und Charakterisierung durch Festkörper-13C-NMR-CP-MAS-Spektroskopie." Liebigs Annalen der Chemie 1987, no. 11 (1987): 991–95. http://dx.doi.org/10.1002/jlac.198719870860.

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37

Schubeis, Tobias, Puwei Yuan, Mumdooh Ahmed, Madhu Nagaraj, Barth-Jan van Rossum, and Christiane Ritter. "Entschlüsselung einer repetitiven Amyloidsequenz: Korrelation von Biofilm-extrahierten und segmental markierten Curli-Fimbrien mittels Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 127, no. 49 (2015): 14880–84. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201506772.

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38

Brown, Steven P., Torsten Schaller, Uta P. Seelbach, et al. "Struktur und Dynamik des Wirt-Gast-Komplexes einer molekularen Pinzette: Synthese, Festkörper-NMR-Spektroskopie und quantenchemische Rechnungen." Angewandte Chemie 113, no. 4 (2001): 740–43. http://dx.doi.org/10.1002/1521-3757(20010216)113:4<740::aid-ange7400>3.0.co;2-o.

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39

Schmiers, Helmut, and Bernd Schröter. "Untersuchungen zu den Bindungstypen des Kohlenstoffs in graphitierenden und nicht graphitierenden „Kohlenstoffen”︁ mittels Festkörper-13C-NMR-Spektroskopie." Zeitschrift für Chemie 22, no. 10 (2010): 393–94. http://dx.doi.org/10.1002/zfch.19820221021.

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40

Schmiers, Helmut, Hans Rosenberger, and Gerhard Scheler. "Zum Nachweis aliphatischer Strukturelemente im Kohlenstoffgerüst von Pech- und Petrolkoksen mittels hochauflösender Festkörper-1H- und 13C-NMR-Spektroskopie." Zeitschrift für Chemie 27, no. 6 (2010): 232. http://dx.doi.org/10.1002/zfch.19870270627.

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41

Stanek, Jan, Loren B. Andreas, Kristaps Jaudzems, et al. "Zuordnung der Rückgrat- und Seitenketten-Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper-NMR-Spektroskopie: Mikrokristalle, Sedimente und Amyloidfibrillen." Angewandte Chemie 128, no. 50 (2016): 15730–35. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201607084.

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42

Koller, Hubert, Axel Wölker, Hellmut Eckert, Christian Panz, and Peter Behrens. "Fünffach koordiniertes Silicium in Zeolithen: Nachweis von SiO4/2F−-Gruppen in Nonasil und ZSM-5 durch29Si-Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 109, no. 24 (1997): 2939–40. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19971092438.

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Morris, Vanessa K., Rasmus Linser, Karyn L. Wilde, Anthony P. Duff, Margaret Sunde та Ann H. Kwan. "Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität". Angewandte Chemie 124, № 50 (2012): 12791–95. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201205625.

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Etzkorn, Manuel, Swetlana Martell, Ovidiu C Andronesi, Karsten Seidel, Martin Engelhard, and Marc Baldus. "Titelbild: Sekundärstruktur, Dynamik und Topologie eines Sieben-Helix-Rezeptors in nativer Membranumgebung, untersucht mit Festkörper-NMR-Spektroskopie (Angew. Chem. 3/2007)." Angewandte Chemie 119, no. 3 (2007): 313. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200690175.

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Fild, Christian, Hellmut Eckert, and Hubert Koller. "Nachweis selektiver Assoziation zwischen tetraedrischen BO4-Einheiten und Na+ sowie zwischen trigonalen BO3-Einheiten und H+ im dehydratisierten Zeolith B-ZSM-5 mit Festkörper-NMR-Spektroskopie." Angewandte Chemie 110, no. 18 (1998): 2654–56. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1521-3757(19980918)110:18<2654::aid-ange2654>3.0.co;2-y.

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Burkert, Paul K., Meinhard Grommelt, Tanja Pietraß, Joachim Lachmann, and Gerhard Müller. "Breitlinien 185Re- und 187Re-Festkörper-NMR-Spektroskopie an Metaperrhenaten mit alkylsubstituierten Kationen der V. Hauptgruppe / Wideline 185Re and 187Re Solid-State NMR Spectroscopy of Metaperrhenates with Alkyl-Substituted Cations of Main Group V." Zeitschrift für Naturforschung B 45, no. 6 (1990): 725–30. http://dx.doi.org/10.1515/znb-1990-0601.

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Abstract:
127I solid-state NMR spectra of metaperiodates with alkyl- or aryl-substituted cations of main group V yield second order quadrupole effects due to the distortion of the tetrahedra surrounding the iodine nuclei. In some cases the 127I quadrupole effects were found to become very small or even vanish. Thus the isomorphous metaperrhenates should also be accessible by 185Re, 187Re solid-state NMR. Owing to the very large quadrupole moments of the 185Re and 187Re isotopes, very small distortions or changes in dynamical effects can be detected in systems with such voluminous cations.The solid-state
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Stanek, Jan, Loren B. Andreas, Kristaps Jaudzems, et al. "Frontispiz: Zuordnung der Rückgrat- und Seitenketten-Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper-NMR-Spektroskopie: Mikrokristalle, Sedimente und Amyloidfibrillen." Angewandte Chemie 128, no. 50 (2016). http://dx.doi.org/10.1002/ange.201685061.

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