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Relevant bibliographies by topics / Glutamate déshydrogénase

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Academic literature on the topic 'Glutamate déshydrogénase'

Author: Grafiati

Published: 4 June 2021

Last updated: 7 February 2022

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Journal articles on the topic "Glutamate déshydrogénase"

1

de Vienne, Dominique. "Les formes multiples de la glutamate déshydrogénase dans divers organes deMedicago sativaL." Bulletin de la Société Botanique de France. Actualités Botaniques 132, no. 2 (1985): 103–9. http://dx.doi.org/10.1080/01811789.1985.10826734.

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2

ALLEMAN, F., A. BORDAS, J. P. CAFFIN, et al. "L’engraissement chez le poulet : aspects métaboliques et génétiques." INRAE Productions Animales 12, no. 4 (1999): 257–64. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1999.12.4.3886.

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Abstract:

L’augmentation du poids de tissus adipeux présents dans les carcasses de poulet de chair a incité à en rechercher les causes, afin de pouvoir maîtriser ce caractère défavorable, tant pour les producteurs que pour les consommateurs. La comparaison de lignées expérimentales génétiquement grasses et maigres a permis d’identifier les différences métaboliques majeures entre animaux gras et maigres. Elles sont rappelées dans cet article. Les résultats les plus récents concernant le métabolisme hépatique, analysé à différentes étapes (catabolisme des acides aminés, lipogenèse proprement dite, maturation et sécrétion des lipides) par des mesures d’activités enzymatiques ou de quantités d’ARN messagers, sont rapportés. Ils montrent que beaucoup de ces paramètres sont plus élevés chez les animaux gras comparés aux maigres. L’hypothèse d’une régulation commune pour ces différentes étapes du métabolisme est avancée. Cependant, chaque étape peut aussi être individuellement responsable des différences d’engraissement, comme cela semble être le cas pour l’enzyme glutamate déshydrogénase.

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3

Barbut, Frédéric, Valérie Lalande, Béatrice Burghoffer, et al. "Intérêt de la détection simultanée de la toxine A et de la glutamate déshydrogénase (TriageND C. difficile Panel) pour le diagnostic des infections digestives associées a Clostridium difficile." Revue Française des Laboratoires 2000, no. 325 (2000): 25–28. http://dx.doi.org/10.1016/s0338-9898(00)80516-8.

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4

Goullet, P., B. Picard, and C. Richard. "Caractérisation de Escherichia hermannii par électrophorèse des estérases, de la phosphatase acide et des glutamate-et malate-déshydrogénases." Annales de l'Institut Pasteur / Microbiologie 137, no. 1 (1986): 295–99. http://dx.doi.org/10.1016/s0769-2609(86)80036-9.

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5

Chaffei, Chiraz, Akira Suzuki, Céline Masclaux-Daubresse, Mohamed Habib Ghorbel, and Houda Gouia. "Implication du glutamate, de l'isocitrate et de la malate déshydrogénases dans l'assimilation de l'azote chez la tomate stressée par le cadmium." Comptes Rendus Biologies 329, no. 10 (2006): 790–803. http://dx.doi.org/10.1016/j.crvi.2006.06.008.

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6

Goullet, P., and B. Picard. "Étude du polymorphisme électrophorétique des lactate-, malate- et glutamate-déshydrogénases, de la phosphatase acide et des estérases de Providencia alcalifaciens, P. stuartii et P. rustigianii." Annales de l'Institut Pasteur / Microbiologie 136, no. 3 (1985): 347–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0769-2609(85)80097-1.

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Dissertations / Theses on the topic "Glutamate déshydrogénase"

1

Andrès, Christian. "La glutamate déshydrogenase dans les atrophies olivo-ponto-cérébelleuses." Université Louis Pasteur (Strasbourg) (1971-2008), 1987. http://www.theses.fr/1987STR1M011.

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2

Chalot, Michel. "Assimilation de l'ammonium par les ectomycorhizes d'épicéa (picea excelsa) et par quelques symbiotes fongiques (hebeloma cylindrosporum et laccaria laccata)." Nancy 1, 1992. http://www.theses.fr/1992NAN10056.

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Abstract:

Le rôle essentiel de la glutamate déshydrogénase et de la glutamine synthétase dans l'assimilation de l'ammonium par les ectomycorhizes d'épicéa ont été démontré par l'utilisation de l'isotope 15 de l'azote. L'importance du marquage dans les fonctions amide et amine de la glutamine et dans la fonction amine du glutamate en présence ou en absence de méthionine sulfoximine, inhibiteur de la GS, démontre l'intervention de la séquence gdh/gs. La synthèse d'alanine est aussi une voie importante de mobilisation de l'azote exogène dans les ectomycorhizes d'épicéa. L'importance de ces deux enzymes a été confirmée chez les champignons basidiomycètes ectomycorhiziens par l'utilisation d'un mutant déficient en GDH à NADP d'hebeloma cylindrosporum. Les caractéristiques physico-chimiques ainsi que les propriétés fonctionnelles de la GS et de la GDH à NADP ont été étudiées chez laccaria laccata, chez lequel elles ont été purifiées à homogénéité électrophorétiques. L'ensemble de ces résultats accordent un rôle prépondérant à la séquence GDH/GS chez les mycorhizes et leurs symbiotes fongiques

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3

Delaunay, Stéphane. "Étude et modification du métabolisme central de Corynebacterium glutamicum, productrice de glutamate." Vandoeuvre-les-Nancy, INPL, 1999. http://www.theses.fr/1999INPL061N.

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Abstract:

L'objectif général de ce travail est l'étude du métabolisme central et plus particulièrement des voies anaplérotiques chez corynebacterium glutamicum lors de la fermentation glutamique. Au cours du procédé utilisé, l'excrétion du glutamate chez C. Glutamicum 2262 est induite par une élévation de la température du milieu de culture de 33°C à 39°C. Ce traitement, en provoquant une orientation du métabolisme vers l'excrétion de glutamate au détriment de la croissance, permet la production de 85 g/l de glutamate en 24 h. Afin d'acquérir le maximum de connaissances concernant deux enzymes anaplérotiques, la phosphoénolpyruvate carboxylase (PEPc) et la pyruvate carboxylase (Pc), une étude de leur régulation in vitro ainsi qu'une modification de leur activité au cours de la fermentation glutamique ont été réalisées. Les mesures in vitro ont montré que le glutamate est un inhibiteur de l'activité PEPc et, grâce à la mise au point d'une nouvelle méthode de dosage de l'activité Pc, qu'il n'a aucune action sur cette dernière activité enzymatique. Afin de préciser le rôle de ces deux enzymes au cours de la fermentation glutamique, l'activité PEPc a été amplifiée par modification génétique de la souche de C. Glutamicum utilisée alors que l'activité Pc a pu être éliminée par la limitation du milieu de culture en biotine. Les résultats obtenus suggèrent que la Pc est l'enzyme anaplérotique majoritaire pendant la phase de production de glutamate. La PEPc ne pourrait intervenir que pendant les toutes premières heures suivant l'induction de l'excrétion du glutamate.

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4

Hamelin, Maud. "Modification du protéome mitochondrial au cours du vieillissement chez le rat : identification de cibles." Paris 7, 2005. http://www.theses.fr/2005PA077143.

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5

Tirado, Torres Juan Luis. "Contribution à l'étude des activités glutamine synthétase et glutamate déshydrogénase comme marqueurs du métabolisme azoté chez la feuille de soja." Montpellier 2, 1987. http://www.theses.fr/1987MON20109.

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Abstract:

Le comportement des activites enzymatiques a l'egard de la nutrition azotee (mineral et/ou atmospherique) est etudie au cours du developpement d'une feuille donnee ainsi qu'a chaque etage foliaire a des stades differents

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6

Hardin-Pouzet, Hélène. "Interactions neurones sérotoninergiques - astrocytes dans l'hippocampe de rat : conséquences sur le métabolisme astrocytaire du glutamate." Lyon 1, 1994. http://www.theses.fr/1994LYO1T133.

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7

Brun, Annick. "Contribution à l'étude de la glutamine synthétase et de la glutamate déshydrogénase à NADP chez le champignon ectomycorhizien laccaria laccata : purification, propriétés physico-chimiques et localisation dans les ectomycorhizes de Douglas." Nancy 1, 1992. http://www.theses.fr/1992NAN10169.

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Abstract:

La glutamine synthétase (gs) et la glutamate déshydrogénase à nadp (gdh a nadp) sont deux enzymes clés de l'assimilation de l'ammonium. Ces deux enzymes ont été purifiées à homogénéité électrophorétique chez le champignon ectomycorhizien laccaria laccata. , selon un protocole simple utilisant trois étapes chromatographiques. A l'issue de ce protocole, la gs a été purifiée 31 fois avec un rendement de 23%, alors que la gdh a nadp a été purifiée 688 fois avec un rendement de 62%. Les constantes d'affinité des enzymes pour leurs substrats ont été mesurées et les propriétés structurales étudiées. La gs est une protéine octamérique de masse moléculaire de 380 kda, composée de sous-unités identiques de 42 kda. La gdh a nadp est un hexamère de 298 kda dont les sous-unités identiques ont une masse de 47 kda. Le séquençage de quelques polypeptides montre la forte homologie entre la gs de l. Laccata et la gs de plantes supérieures, entre le gdh de l. Laccata et la gdh de champignons ascomycètes. Les tests immunologiques ont révélé que les anticorps produits contre ces deux enzymes sont très spécifiques et ont permis de localiser ces deux enzymes dans le mycelium végétatif de l. Laccata ou en association symbiotique avec les racines de douglas. La technique de marquage a l'or colloïdal révèle que ces deux enzymes sont reparties uniformément dans les différents tissus de la mycorhize et qu'elles sont toutes deux localisées dans le cytosol des cellules fongiques

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8

Lorillou, Sophie. "Contribution à l'étude de la régulation de la glutamate déshydrogénase à NADP chez le basidiomycète ectomycorhizien Laccaria bicolor S238N." Nancy 1, 1995. http://www.theses.fr/1995NAN10370.

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Abstract:

Le transfert du mycélium végétatif de Laccaria bicolor S238N d'un milieu contenant NH4+ (25 mm) sur un milieu contenant NO3- (25 mM) ou sur un milieu prive d'azote provoque une stimulation de l'activité spécifique de la GDH à NADP. La quantification du polypeptide GDH à l'aide d'immunsérum anti-GDH à NADP par la technique des empreintes immun électrophorétiques a démontré que les variations observées dans l'activité spécifique de l'enzyme correspondaient à des différences de concentration du biocatalyseur. L'immunprécipitation d'extraits protéiques provenant de mycélium marqué in vivo en présence de 35Sméthionine met en évidence une synthèse de novo de la GDH à NADP en présence de NO3- ou en absence d'azote. Afin d'étudier les mécanismes moléculaires impliqués dans la biosynthèse de la GDH à NADP, un ADNc pleine longueur correspondant à la GDH à NADP a été isolé chez Laccaria bicolor. L’analyse de la séquence peptidique déduite de la séquence nucléotidique révèle la présence d'acides aminés conservés, impliqués dans la structure et la fonction de l'enzyme. La comparaison avec les séquences en acides aminés de GDH à NADP isolées à partir de d'autres champignons ascomycètes montre une conservation importante de l'enzyme chez les champignons supérieurs. L’ADNc a servi de sonde moléculaire pour étudier l'expression du gène GDH à NADP dans le mycélium de Laccaria bicolor cultivé sur différentes sources d'azote. Lorsque le mycélium est transféré d'un milieu contenant NH4+ (25 mM), sur un milieu contenant NO3- (25 mm) ou sur un milieu privé d'azote, l'accumulation des ARNm de la GDH à NADP est stimulée de 4 fois. La source azotée régulé la GDH à NADP au niveau post-transcriptionnel et/ou transcriptionel

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9

Boulahya-Brihmouche, Kenza Amel. "Importance de l'enveloppe cellulaire dans la régulation de la production de glutamate par Corynebacterium glutamicum 2262 au cours d'un procédé thermo-induit." Thesis, Vandoeuvre-les-Nancy, INPL, 2010. http://www.theses.fr/2010INPL063N/document.

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Abstract:

Lors de ce travail, une étude comparative entre trois souches de C. glutamicum a été réalisée. Celles-ci sont C. glutamicum 2262, une souche surproductrice de glutamate suite à l’élévation de température du milieu de culture de 33 à 39°C, C. glutamicum 2262 NP un variant incapable d’excréter du glutamate dans ces mêmes conditions et C. glutamicum 2262 ∆pks13 un mutant dépourvu de bicouche mycolique externe. Un modèle métabolique original reprenant les différentes modifications physiologiques aboutissant à l’excrétion du glutamate au cours du procédé thermo-induit a été établi. La bicouche mycolique joue un rôle primordial puisque son absence affecte sévèrement la production du glutamate. Dans un premier temps, l’élévation de température serait ressentie au niveau de cette bicouche. Ce ressenti, visualisé par l’accumulation de protéines caractéristiques d’un stress thermique, est nécessaire pour que la bactérie soit en capacité de surproduire le glutamate. Par la suite, la production de glutamate est régulée au niveau de l’α-cétoglutarate déshydrogénase (ODH) grâce à la phosphoprotéine OdhI. Suite au changement de température, celle-ci est déphosphorylée ce qui lui permet d’interagir avec ODH et de provoquer l’inhibition de cette dernière. Ceci se traduit par la redirection sur flux carboné vers la synthèse du glutamate. Aucun de ces évènements n’est observé chez C. glutamicum 2262 ∆pks13. Par ailleurs, l’élévation de température induit une modification de la composition de l’enveloppe cellulaire qui semble intervenir dans le processus physiologique aboutissant à l’excrétion du glutamate puisque très peu de changements sont observés chez C. glutamicum 2262 NP<br>During this work, a comparative study between three strains of Corynebacterium glutamicum was carried out. These strains were C. glutamicum 2262 which overproduces glutamate after an increase in the culture temperature from 33 to 39°C, C. glutamicum 2262 NP which is unable to produce glutamate in the same culture conditions and C. glutamicum 2262 ∆pks13 devoid of outer corynomycolic acid bilayer. An original metabolic model describing the successive physiological modifications responsible for the glutamate excretion during the temperature-triggered process was established. The presence of the corynomycolic acid bilayer appeared to be necessary since its lack affected dramatically the glutamate production. The temperature increase would be first sensed at the level of the external corynomycolic acid layer. This sensing was visualised through the accumulation of thermal stress proteins. In C. glutamicum 2262 ∆pks13, the synthesis of these proteins was not induced. The glutamate production is regulated at the oxoglutarate dehydrogenase (ODH) level by the phosphoprotein OdhI. A consequence of the temperature increase was the dephosphorylation of this regulatory protein and its interaction with ODH, provoking its inhibition. The carbon flux was then reoriented toward the glutamate synthesis. In C. glutamicum 2262 ∆pks13, no dephosphorylation of OdhI and no change in the ODH activity were not determined. The thermal stress also induced a change in the composition of the corynomycolic acid layer which was correlated with the ability of C. glutamicum 2262 to overproduce glutamate. In C. glutamicum 2262 NP, the composition of the corynomycolic acid layer remained unchanged

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10

Fontaine, Jean-Xavier. "L'enzyme glutamate déshydrogénase et l'efficacité d'utilisation de l' azote : analyses génétiques et physiologiques chez le blé et Arabidopsis." Amiens, 2008. http://www.theses.fr/2008AMIE0103.

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Abstract:

Dans le contexte actuel, les économies d’énergie et la limitation de la pollution due à la fertilisation azotée sont les principaux axes de recherche permettant d’aboutir à une agriculture raisonnée. Il est donc essentiel de mieux comprendre les bases génétiques régulant l’efficacité d’utilisation de l’azote (NUE) et les mécanismes physiologiques liés à sa remobilisation. Nous nous sommes donc intéressés au rôle de la glutamate déshydrogénase (GDH) durant le remplissage du grain de blé. Pour mieux comprendre le rôle de cette enzyme sur la physiologie de la plante entière, nous avons utilisé l’espèce modèle Arabidopsis thaliana dont le génome est entièrement séquencé. Chez le blé des régions chromosomiques (QTL) impliquées dans des mécanismes physiologiques liés au rendement et à la qualité du grain sont co-localisées à l’activité de la GDH. Chez la plante modèle, l’utilisation de mutants, démontre qu’il existe une régulation de l’expression de la GDH au sein des organes et entre organes. L’analyse du génome d’Arabidopsis a révélé la présence d’un troisième gène GDH. Les analyses montrent que ce gène est exprimé au niveau des racines. Les mutants semblent également présenter une modification de leur teneur en amidon. La GDH semble exprimée lors de phases critiques du développement et lors de perturbations au sein de la culture. Chez le blé, l’expression de la GDH est liée à la remobilisation de l’azote et au processus de remplissage du grain. Chez la plante modèle, la régulation de l’expression de la GDH semble liée au contrôle du statut carbone/azote de la plante entière. Sa position stratégique au sein des cellules compagnes de phloème renforce cette hypothèse.

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