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Relevant bibliographies by topics / Immunochimie / Journal articles

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Journal articles on the topic 'Immunochimie'

Author: Grafiati

Published: 4 June 2021

Last updated: 30 January 2023

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1

Goullé, Jean-Pierre, Élodie Saussereau, Michel Guerbet, and Christian Lacroix. "Immunochimie : quelle place en 2008 ?" Annales de Toxicologie Analytique 21, no. 1 (2009): 49–53. http://dx.doi.org/10.1051/ata/2009024.

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2

Brunet, Bertrand, Yves Papet, and Patrick Mura. "Préparation d’échantillons pour analyses en immunochimie." Annales de Toxicologie Analytique 22, no. 2 (2010): 69–74. http://dx.doi.org/10.1051/ata/2010012.

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3

Émile, Carole. "Prestation de conseil en biochimie et immunochimie." Option/Bio 27, no. 541-542 (April 2016): 17–19. http://dx.doi.org/10.1016/s0992-5945(16)30113-1.

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4

Manus, J. M. "Une journée “toxicologie: matrices alternatives et immunochimie”: quand le toxique doit être cherché… ailleurs." Revue Française des Laboratoires 1997, no. 290 (January 1997): 95–99. http://dx.doi.org/10.1016/s0338-9898(97)80020-0.

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5

Yamoun, A., S. Tehami, R. Djafer, and H. Belmahi. "Comparaison de deux techniques de dépistage urinaire du Δ9–carboxy-tétrahydrocanabinol : immunochimie (EMIT) versus chromatographie en phase gazeuse couplée à la spectrométrie de masse (GC-MS)." Toxicologie Analytique et Clinique 29, no. 2 (May 2017): S55. http://dx.doi.org/10.1016/j.toxac.2017.03.077.

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6

Deslauriers, M., F. Chandad, and C. Mouton. "Caracterisation immunochimique d'une adhesine hemagglutinante de Bacteroides gingivalis." Médecine et Maladies Infectieuses 20 (December 1990): 165–71. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(05)80084-8.

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7

Margent, Pierre. "Dépistage du cancer colorectal : coloscopie ou test fécal immunochimique ?" Option/Bio 23, no. 470 (April 2012): 5. http://dx.doi.org/10.1016/s0992-5945(12)71228-x.

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8

Alvarez, Jean-Claude. "Le dépistage immunochimique des médicaments substitutifs de l'héroïne et autres opioïdes." Annales de Toxicologie Analytique 21, no. 1 (2009): 13–19. http://dx.doi.org/10.1051/ata/2009033.

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9

Jego, P., E. Mordelet, A. Le Treut, F. Zimbacca, Ch Charasse, J. Rivalan, and P. Le Pogamp. "Une forme immunochimique particulière de myélome multiple: le myélome à chaines légères sériques." La Revue de Médecine Interne 12, no. 6 (November 1991): S433. http://dx.doi.org/10.1016/s0248-8663(05)80777-5.

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10

Mseddi-Hdiji, S., S. Haddouk, M. Ben Ayed, N. Tahri, M. Elloumi, S. Baklouti, J. Hachicha, M. S. Krichen, Z. Bahloul, and H. Masmoudi. "Gammapathies monoclonales en Tunisie : analyse épidémiologique, immunochimique et étiologique d'une série de 288 cas." Pathologie Biologie 53, no. 1 (January 2005): 19–25. http://dx.doi.org/10.1016/j.patbio.2004.01.014.

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11

Kintz, Pascal, Sylviane Lohner, Catherine Sengler, and Vincent Cirimele. "Lettre à la rédaction : Place d'un test immunochimique dans le criblage des cannabinoïdes dans le sang total." Annales de Toxicologie Analytique 13, no. 4 (2001): 284–85. http://dx.doi.org/10.1051/ata/2001028.

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12

GAUCHER, Christine, and A. PUIGSERVER. "Etude biochimique et immunochimique de la stimulation des peptidases de la bordure en brosse entérocytaire par un régime hyperprotéique." Reproduction Nutrition Développement 25, no. 4B (1985): 803. http://dx.doi.org/10.1051/rnd:19850616.

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13

Tounsi, H., T. Ben Salem, A. Hamzaoui, M. Khanfir, I. Ben Ghorbel, M. Lamloum, and M. H. Houman. "Profil clinique, immunochimique et étiologique des gammapathies monoclonales dans un service de médecine interne. À propos d’une série de 98 patients." La Revue de Médecine Interne 34 (December 2013): A90—A91. http://dx.doi.org/10.1016/j.revmed.2013.10.148.

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14

MOUDJOU, M., E. SABUNCU, D. VILETTE, A. LEDUR, and H. LAUDE. "Approche immunochimique de la structure de la protéine cellulaire PrPc ovine. Caractérisation d’anticorps discriminant les glycoformes et les allèles de la protéine Prion chez le mouton." INRAE Productions Animales 17, HS (December 20, 2004): 51–53. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3627.

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Abstract:

Les Encéphalopathies Spongiformes Transmissibles (EST) sont des maladies neurodégénératives caractérisées par l’accumulation dans le cerveau d’une forme anormale de la protéine prion, la PrP. La PrP cellulaire est une glycoprotéine membranaire qui a deux sites de glycosylation. La susceptibilité des moutons à la tremblante, la plus répandue des EST, est sous le contrôle d’un polymorphisme génétique en position 136, 154 et 171 de la protéine PrP. Différents travaux ont montré que l’efficacité de la conversion de la PrP normale (PrPc) en PrP anormale (PrPsc) pouvait être influencée à la fois par son degré de glycosylation et par sa séquence primaire en acides aminés. Au cours de notre travail de production d’anticorps monoclonaux dirigés contre la PrP ovine, nous avons obtenu de nouveaux anticorps discriminants les différentes formes glycosylées de la PrP. Parmi ces anticorps, nous avons montré que certains présentent une affinité différentielle vis-à-vis des allèles de la PrP, essentiellement en position 171. Cette position est connue pour jouer un rôle majeur dans le contrôle de la résistance (Arginine, R171) et de la sensibilité (Glutamine, Q171) des moutons à la tremblante. Ces anticorps représentent de nouveaux outils pour étudier la relation entre le niveau de glycosylation de la PrPc et sa capacité à être convertie en PrPsc. Ils nous permettront également une analyse plus fine du profil électrophorétique des différentes glycoformes de la PrP anormale dans le cadre du typage de souches de prions. Enfin, ces anticorps peuvent être utilisés pour le génotypage rapide des moutons en vue d’une sélection d’animaux résistants à la tremblante et pour la compréhension des bases moléculaires de la résistance à la tremblante conférée par la présence de l’Arginine en position 171 de la PrP.

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15

Chevalier, S., H. Eysseric, N. Allibe, X. Fonrose, J. L. Quesada, and F. Stanke-Labesque. "Évaluation des performances du test de dépistage urinaire immunochimique des cannabinoïdes Syva® EMIT® II Plus sur Vista : impact sur le diagnostic de consommation de cannabinoïdes." Toxicologie Analytique et Clinique 28, no. 2 (June 2016): S38—S39. http://dx.doi.org/10.1016/j.toxac.2016.03.065.

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16

DUCROT, C. "Chapitre 2 : La protéine prion cellulaire (PrPc) : propriétés et rôle physiologique." INRAE Productions Animales 17, HS (December 20, 2004). http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3623.

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Abstract:

Les propriétés et le rôle physiologique de la protéine prion sont encore mal connus, de même que la façon et les raisons pour lesquelles la protéine prion normale est transformée en protéine prion pathogène. Ces différentes questions sont importantes, à la fois pour comprendre les mécanismes moléculaires à l’origine des encéphalopathies spongiformes transmissibles et pour rechercher des possibilités de thérapie. C’est la raison pour laquelle divers types de travaux sont conduits sur ces questions, utilisant différentes approches. L’article de Lepage et al. est basé sur l’approche physicochimique de la structure de la protéine prion. L’objectif de ces travaux est de rechercher les domaines de la protéine prion qui pourraient avoir un rôle clé dans la transconformation de la protéine normale en protéine pathogène, tant pour induire que pour réguler ce processus. L’article de Moudjou et al. est basé sur une approche immunochimique. Des anticorps monoclonaux ont été mis au point, avec des affinités particulières pour certaines régions de la protéine prion PrP. Ainsi certains anticorps reconnaissent différentes formes glycosylées de la protéine et discriminent les allèles de la PrP associés à la susceptibilité des moutons à la tremblante. Ces réactifs offrent des perspectives dans plusieurs domaines, notamment dans l’étude du rôle de la glycosylation dans la capacité de la protéine prion à être convertie en protéine pathogène et dans l’analyse fine des profils glycotypiques de la protéine anormale, dans le cadre du typage moléculaire des souches de prions. Ces anticorps peuvent également être utilisés comme moyen de génotypage rapide des moutons. Enfin, l’article de Gatti et al. analyse le rôle physiologique de la protéine prion cellulaire. Des travaux ont été entrepris pour établir la présence et les voies de sécrétion de la protéine prion normale dans différents organes et tissus de l’organisme, ainsi que son rôle, en utilisant différents modèles animaux et cellulaires.

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17

DUCROT, C., J. CHARLEY-POULAIN, and J. M. AYNAUD. "Numéro hors série 2004 : Encéphalopathies spongiformes transmissibles animales -Sommaire et avant-propos." INRAE Productions Animales 17, HS (December 18, 2004). http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3612.

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Abstract:

Ce numéro hors-série est consacré aux travaux sur les maladies à prions des animaux de ferme, menés à l’Inra en collaboration avec de nombreux organismes nationaux et internationaux. Il aborde de nombreuses facettes de la recherche sur ces agents et les maladies qu’ils occasionnent, tant sur le modèle tremblante que sur l’Encéphalopathie Spongiforme Bovine (ESB) : biologie de l’agent pathogène et notion de souche de prion, pathogénie de la maladie et résistance génétique, voies de transmission et évolution dans les populations animales, lutte contre les EST. Le premier article présente l’ensemble des outils mis au point à l’Inra pour étudier les EST (laboratoire de génotypage à grande échelle) ainsi que les dispositifs expérimentaux qui y sont dédiés (domaine expérimental atteint de tremblante naturelle et différentes animaleries protégées). Ensuite, la notion de souche de prion est introduite, discutée, et les divers travaux en cours pour différencier les souches de prions sur une base biologique et biochimique sont présentés, de même que les études menées pour comprendre le déterminisme de cette diversité. Ces travaux ont aussi pour objectif l’amélioration des méthodes actuelles de typage en termes de rapidité et de fiabilité, notamment à travers le développement de souris transgéniques. Deux articles traitent des mécanismes par lesquels la protéine prion pathogène est introduite dans l’organisme, puis la façon dont elle diffuse dans les différents tissus et organes et exerce son pouvoir pathogène. L’un concerne la pathogénie de la tremblante, à partir des travaux entrepris sur le mouton : dans quels tissus diffuse la protéine prion pathogène, dans quels types de cellules et à quelle vitesse, et comment intervient le génotype de l’individu dans ce processus. L’autre porte sur les modèles cellulaires mis au point récemment, qui permettent la multiplication du prion ovin et servent à étudier les interactions entre la protéine prion pathogène et différents types de cellules de l’organisme, les gènes activés en cas d’infection, le rôle du polymorphisme de la protéine prion ovine dans la réplication du prion pathogène et l’identification de molécules ayant une activité antiprion. Les propriétés et le rôle physiologique de la protéine prion normale, ainsi que les raisons pour lesquelles la protéine prion normale est transformée en protéine prion pathogène, sont ensuite abordés à travers plusieurs études : approche physicochimique et structurale de la structure de la protéine prion, pour analyser les domaines de la protéine prion qui pourraient avoir un rôle clé dans la transconformation de la protéine normale en protéine pathogène, et pour comprendre la relation entre le polymorphisme génétique de cette protéine et l’état de résistance ou de sensibilité à la tremblante ; approche immunochimique grâce à des anticorps monoclonaux ayant des affinités particulières pour certaines régions de la protéine prion PrP, qui permettent l’étude de la capacité de la protéine normale à être convertie en protéine pathogène et le typage moléculaire des souches de prions ; analyse des voies de sécrétion et du rôle physiologique de la protéine prion cellulaire. L’influence du polymorphisme au locus Prnp sur la sensibilité des animaux aux EST est documentée, ainsi que les travaux en cours pour mettre en évidence d’autres gènes influençant la sensibilité des animaux aux EST, à partir de la cartographie du génome. Concernant l’épidémiologie des EST, un article présente les travaux sur les sources d’infection, les voies de transmission et la dynamique de la maladie dans les populations animales, en matière de tremblante et d’ESB. Les résultats relèvent d’expérimentations, d’études de terrain et de modélisation mathématique. Enfin, plusieurs articles sont consacrés à la lutte contre les EST, abordant plusieurs volets : développement de tests pour le diagnostic avant la mort et la distinction entre souches d’EST, travaux conduits depuis dix ans pour maîtriser voire éradiquer la tremblante dans la population ovine en jouant sur la résistance génétique des ovins aux EST, étude clinique conduite sur une molécule à visée thérapeutique et discussion sur la méthode de choix des molécules à expérimenter, pistes pour la destruction des farines animales à risque, grâce à l’utilisation de microorganismes ou la fabrication de biolubrifiants, additifs biocarburants et matériaux polymères.

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