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Dissertations / Theses

Academic literature on the topic 'Isomerases de dissulfetos de proteínas'

Author: Grafiati

Published: 4 June 2021

Last updated: 16 February 2022

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Dissertations / Theses on the topic "Isomerases de dissulfetos de proteínas"

1

Watanabe, Monica Massako. "Medidas das atividades da Dissulfeto Isomerase Proteica: uma análise crítica." Universidade de São Paulo, 2014. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5160/tde-13012015-102327/.

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Abstract:

A Dissulfeto Isomerase Proteína (PDI) é uma chaperona redox essencial responsável pela inserção correta das ligações dissulfeto em proteínas nascentes no retículo endoplasmático. Nesta localização celular, bem como em outras regiões, como na superfície celular, a PDI atua na manutenção da homeostase redox e sinalização. Houve substanciosa evolução no conhecimento sobre a estrutura e funções da PDI, graças a estudos in vitro que utilizam a PDI purificada, quimeras ou seus domínios isolados. Nestas abordagens experimentais, as medidas das atividades redutase e chaperona da PDI são realizadas de

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2

Silva, Thaís Larissa Araujo de Oliveira. "Estudo da rota de externalização da dissulfeto isomerase protéica (PDIA1) em células endoteliais." Universidade de São Paulo, 2015. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5131/tde-09112015-113347/.

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Abstract:

Dissulfeto isomerase protéica (PDIA1 ou PDI) é uma chaperona e ditiol-dissulfeto oxido-redutase residente do reticulo endoplasmático (RE). PDI é essencial à regulação da proteostase por ter função no enovelamento oxidativo de proteínas e na via de degradação associada ao RE (ERAD). Além disso, PDI interage fisicamente e regula a atividade de NADPH oxidases, e fora da célula é um regulador redox essencial à atividade de proteínas extracelulares. Este pool epi/pericelular da PDI (pecPDI) regula função de proteínas de membrana/secretadas, como integrinas, glicoproteínas gp120 do virus HIV e outra

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3

Santos, Thayna Meirelles. "Processamento intracelular da fibrilina-1 mutada na síndrome de Marfan: escape do controle de qualidade pela dissulfeto isomerase proteica." Universidade de São Paulo, 2014. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5131/tde-25112014-111305/.

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Abstract:

A Síndrome de Marfan (SMF) é a enfermidade hereditária mais comum dentre as que afetam o sistema conjuntivo, causada por mutações da glicoproteína fibrilina-1, o principal componente estrutural das microfibrilas elásticas da matriz extracelular. As manifestações fenotípicas da SMF são sistêmicas e acometem tipicamente os sistemas ocular, esquelético e cardiovascular, este uma importante causa de morbi-mortalidade. Entretanto, não está claro como a mutação induz a doença. Estudos anteriores sugerem anomalias morfológicas do retículo endoplasmático (RE) ou retenção intracelular da fibrilina-1 no

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4

Pavanelli, Jéssyca Cristine. "Modularidade gênica das famílias da dissulfeto isomerase proteica e do inibidor da dissociação de guanina: estudos computacionais, moleculares e funcionais." Universidade de São Paulo, 2016. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5131/tde-06022017-153111/.

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Abstract:

Vias redox são importantes reguladores da homeostase e sinalização celular, mas o entendimento dos mecanismos desses processos é incompleto. Tiol-proteínas como a dissulfeto isomerase proteica (PDI) podem ser moduladores dessas vias. A PDI(PDIA1) é o protótipo da família das PDIs, cuja função canônica é o enovelamento redox de proteínas no retículo endoplasmático. Além disso, PDI exerce regulação de NADPH oxidases, as principais fontes de oxidantes celulares, e é necessária para ativação de RhoGTPases, organização do citoesqueleto e migração de células vasculares. No estudo de mecanismos pelos

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5

Tanaka, Leonardo Yuji. "Dissulfeto isomerase proteica como via integrativa entre estresse oxidativo e resposta a proteínas mal-enoveladas na reparação à lesão vascular." Universidade de São Paulo, 2014. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5131/tde-08042014-092611/.

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Abstract:

O remodelamento vascular é um determinante fundamental do lúmen em doenças vasculares, porém os mecanismos envolvidos não estão completamente elucidados. Nós investigamos o papel da chaperona redox residente do retículo endoplasmático Dissulfeto Isomerase Proteica (PDI) e sua fração localizada na superfície celular (peri/epicelular=pecPDI) no calibre e arquitetura vascular durante reparação à lesão. Em artérias ilíacas de coelho submetidas à lesão in vivo, houve importante aumento do mRNA e expressão proteica (~25x aumento 14 dias pós-lesão vs. controle) da PDI. O silenciamento da PDI por siRN

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6

Bessa, Tiphany Coralie de. "Mecanismo associados à perda da regulação da nox1 NADPH oxidase pela dissulfeto isomerase proteica em células com ativação sustentada da via ras." Universidade de São Paulo, 2018. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5131/tde-03072018-090616/.

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Abstract:

Dissulfeto isomerase proteica como a PDIA1 tem sido implicada na progressão do câncer, porém os mecanismos envolvidos ainda não foram claramente identificados. Previamente, nós demonstramos um importante efeito da PDIA1 induzindo a superexpressão da Nox1 NADPH oxidase, associada à geração de espécie reativas de oxigênio (ROS). Uma vez que a perda na regulação de ROS envolve o crescimento tumoral, nós propusemos que a PDIA1 atua como um mecanismo regulador proximal na produção de ROS em tumores. No presente estudo, nós focamos no câncer colorretal (CRC) com distintos efeitos na ativação de KRas

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7

SANTOS, Gérsika Bitencourt. "Inibição da atividade catalítica da proteína dissulfeto isomerase por tempol." Universidade Federal de Alfenas, 2011. http://bdtd.unifal-mg.edu.br:8080/handle/tede/185.

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Abstract:

Especies reativas de oxigenio/nitrogenio (ERO/ERN) produzidas por neutrofilos atraves do complexo NADPH oxidase (Nox2) estao diretamente associadas as acoes deleterias surgidas quando a inflamacao escapa do controle da homeostase. A ativacao da NADPH oxidase de neutrofilos requer o acoplamento das subunidades citosolicas aos componentes de granulos e translocacao do complexo a membrana do fagossoma. A PDI (Proteina Dissulfeto Isomerase, EC 5.3.4.1) e uma chaperona envolvida no trafego proteico celular, sendo encontrada na superficie de diversas celulas procarioticas e eucarioticas. Trabalhos p

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8

Pescatore-Alves, Luciana. "Papel da dissulfeto isomerase proteica (PDI) na migração de células musculares lisas vasculares: possível envolvimento de Nox1 NADPH oxidase e RhoGTPases." Universidade de São Paulo, 2012. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/5/5131/tde-25042012-165242/.

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Abstract:

A migração de células musculares lisas (VSMC) da camada média do vaso para a íntima é essencial para vasculogênese e contribui para o processo de aterosclerose e estenose após lesão por cateter-balão, caracterizando-se como um importante alvo terapêutico. Diversos trabalhos já demonstraram que fatores de crescimento (como PDGF e FGF) estimulam a migração de VSMC, inclusive, muitos desses fatores de crescimento induzem sinalização redox associadas à geração de espécies reativas de oxigênio (ROS) (ex. Nox1 NADPH oxidase). Nosso grupo já descreveu interações físicas e regulação funcional da NADPH

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9

Peixoto, Álbert Souza. "Oxidação da proteína dissulfeto isomerase por peroxinitrito: cinética, produtos e implicações biológicas." Universidade de São Paulo, 2017. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-14122017-142837/.

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Abstract:

Proteína dissulfeto isomerase (PDI) é uma ditiol-dissulfeto óxido redutase ubíqua que é responsável por uma série de funções celulares, inclusive na sinalização celular e nas respostas a eventos que causam dano celular. Entretanto, a PDI pode se tornar disfuncional através das modificações pós-traducionais, incluindo as promovidas por oxidantes biológicos. Estes oxidantes são provavelmente os responsáveis pelas modificações oxidativas pós-traducionais da PDI que foram detectadas em várias condições associadas ao estresse oxidativo, levando à disfunção da proteína. Devido a falta de estudos cin

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10

OLIVEIRA, Altamir Fernandes de. "Estudo cinético da proteína dissulfeto isomerase: nitróxidos como reguladores da atividade catalítica." Universidade Federal de Alfenas, 2010. https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/723.

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Abstract:

A Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI, E.C. 5.3.4.1), pertencente à superfamília das tiorredoxinas, é uma tiol oxidorredutase que catalisa a oxidação e redução de tióis e a isomerização de dissulfetos intramoleculares. Essa chaperona tem atividade dependente de cisteínas presentes nos sítios ativos, e está presente no retículo endoplasmático (RE) e/ou na membrana plasmática de células eucarióticas. Estudos anteriores da atividade catalítica de PDI foram realizados utilizando-se como pseudo-substratos, entre eles, a di-eosinaglutationa oxidada (Di-E-GSSG), que se mostrou ótima ferramenta p

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