Academic literature on the topic 'Mutagenèse dirigée'

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Journal articles on the topic "Mutagenèse dirigée"

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Broca, O., and V. Bello. "Mutagenèse dirigée par recombinaison homologue dans les cellules es." Morphologie 90, no. 290 (2006): 123–37. http://dx.doi.org/10.1016/s1286-0115(06)74493-9.

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Poyot, T., F. Nachon, D. Rochu, D. Fournier, and P. Masson. "Optimiser les enzymes, mutagenèse et évolution dirigées." Annales Pharmaceutiques Françaises 65, no. 2 (2007): 119–25. http://dx.doi.org/10.1016/s0003-4509(07)90025-5.

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Dissertations / Theses on the topic "Mutagenèse dirigée"

1

Travé, Gilles. "Etude fonctionnelle de l'annexine I par mutagenèse dirigée." Toulouse 3, 1992. http://www.theses.fr/1992TOU30183.

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Abstract:
Ce travail a porte sur une proteine liant les phospholipides acides en presence de calcium: l'annexine i. Nous avons tout d'abord mis au point en combinant genie genetique et biochimie, un systeme d'expression/modification/purification d'annexines i recombinantes. Ce systeme a ete ensuite applique a l'etude de 2 motifs structuraux precis de l'annexine i: la sequence de 9 acides amines proposee pour l'inhibition de la pla2, situee dans l'helice d du domaine iii, et le site calcium consensus situe dans la boucle a-b du domaine ii. Concernant la phospholipase a2, les resultats obtenus laissent penser que la sequence etudiee n'intervient pas dans le phenomene d'inhibition de la phospholipase, dans les limites du test utilise. Ceci nous amene, dans la discussion, a proposer un mode d'action alternatif des peptides antiflammine, ainsi qu'a favoriser un modele d'action de l'annexine quant a cette activite anti-phospholipase. Concernant le site calcium du domaine ii, nos resultats nous permettent tout d'abord des conclusions structurales, concernant le role de chacun des residus mutes dans la reponse de la proteine au calcium et aux lipides. De plus, ils nous permettent de proposer, dans la discussion, des modeles concernant l'activation du monomere par le calcium pour des phenomenes apparemment differents: liaison aux lipides, agregation de particules lipidiques, liaison a l'actine, auto-association de monomeres
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2

Cagnon, Christine. "Etude des résistances aux antibiotiques glycopeptidiques par mutagenèse dirigée." Toulouse, INSA, 1991. http://www.theses.fr/1991ISAT0012.

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Abstract:
L'étude structurale et fonctionnelle des résistances aux antibiotiques glycopeptidiques a été envisagée en étroite collaboration avec le Laboratoire de cristallographie biologique de l'IBMC de Strasbourg. Un outil génétique performant pour l'ingénierie des protéines a été mis en place. Il est composé d'une famille de vecteurs permettant le clonage de gènes étrangers dans Escherichia coli, le séquençage et la mutagenèse dirigée. Leur expression est soumise au contrôle d'un promoteur fort inductible à l'arabinose. La protéine produite peut être recueillie dans le cytoplasme ou le periplasme. De plus, une cassette de fusion avec le gène LACZ permet d'obtenir éventuellement une protéine fusionnée à la beta-galactosidase active. Après purification, un clivage spécifique permet de séparer les deux proteines. L’expression des gènes de résistance aux antibiotiques glycopeptidiques a ete envisagée après la mise en place de tests permettant de detecter l'activité de résistance in vivo et in vitro. Un test quantitatif a été mis au point. La protéine SH BLE a été produite dans Escherichia coli et a été purifiée et cristallisée. La détermination de sa structure tridimensionnelle par la méthode de diffraction des rayons X est freinée par des problèmes d'anisomorphisme des derivés lourds du cristal. Une première mutagénèse pour introduire une seconde cystéine sur la protéine n'a pas permis de contourner cette difficulté. Les protéines SA BLE et Tn5 ble sont également produites dans Escherichia coli. Il a été montré que le codon d'initiation de la traduction de SA BLE est un GIG. Les purifications de ces deux protéines se sont avérées plus délicates que pour la protéine SH BLE. Enfin, des expériences de mutagenèse dirigée sur le gène de la protéine SH BLE ont été réalisées.
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Bezzine, Sofiane. "Etude des relations structure-fonction des lipases pancréatiques par mutagenèse dirigée." Aix-Marseille 3, 1999. http://www.theses.fr/1999AIX30031.

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Pham, Viet-Laï. "Aminopeptidase B : modélisation moléculaire et étude du site actif par mutagenèse dirigée." Paris 6, 2007. http://www.theses.fr/2007PA066546.

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Abstract:
L’aminopeptidase B (Ap-B ; EC 3. 4. 11. 6) hydrolyse les acides aminés basiques en N-terminal de peptides et est impliquée dans la maturation d’hormones et probablement de neuropeptides selon un mécanisme original récemment mis en évidence. À ce jour, un seul de ses substrats physiologiques a été identifié, le glucagon qui, de par l’action successive de la NRD convertase puis de l’Ap-B, est transformé en miniglucagon. Ces deux hormones participent à la régulation de l’homéostasie du glucose chez les Mammifères. Une autre particularité de l’Ap-B est de présenter, in vitro, une activité résiduelle de type e��poxyde hydrolase, capable d’hydrolyser le leucotriène A4 (LTA4) en leucotriène B4, un médiateur lipidique de l’inflammation. A l’inverse, son plus proche parent phylogénétique, la Leucotriène A4 Hydrolase (LTA4H ; EC 3. 3. 2. 6) possède, en plus de son activité époxyde hydrolase, une activité aminopeptidase toutefois moins spécifique. Une analyse structurale et fonctionnelle de l’Ap-B est nécessaire pour mieux comprendre les mécanismes catalytiques de l’enzyme et pour parvenir à la conception d’inhibiteurs spécifiques, dont l’utilisation devrait nous éclairer sur l’ensemble de ses fonctions in vivo. Nous avons mis au point un système d’expression et de purification de l’Ap-B chez E. Coli avant d’entreprendre une analyse fonctionnelle par mutagenèse dirigée d’un certain nombre de résidus potentiellement impliqués dans l’activité de l’enzyme. Ces acides aminés ont été identifiés par alignement des séquences des protéines de la famille M1 à laquelle appartiennent l’Ap-B et la LTA4H. Cette étude a, par ailleurs, permis d’identifier 3 sous-familles distinctes d’aminopeptidases. Cette famille M1 est caractérisée par la présence d’un motif de fixation du cation Zn2+ de type HEXXHX18E. Les mutations des résidus de ce motif conduisent à une perte totale de l’activité de l’Ap-B, confirmant ainsi le rôle essentiel de ces résidus dans le mécanisme catalytique. La famille M1 est également caractérisée par la présence d’un second motif consensus (GXMEN). Nous avons également muté l’ensemble des résidus de ce second motif. Si les mutations des acides aminés M, E et N conduisent à une perte de l’activité, les mutations du résidu G en sérine ou proline donnent naissance à deux protéines actives. Le mutant G298S a des propriétés proches de l’enzyme sauvage, tandis que le mutant G298P présente une modification de sa spécificité de substrat (clivage de R, K, P et A), de son profil d’inhibition et de son activité en présence d’ions Cl-. L’analyse de ces mutants par dichroïsme circulaire et spectrométrie de fluorescence montre que les structures globales de ces enzymes ne semblent pas perturbées. Dix autres acides aminés ont également été mutés et leur étude fonctionnelle est en cours. Les similitudes structurales et fonctionnelles de l’Ap-B et de la LTA4H dont la structure 3D est connue, nous a permis de construire un modèle moléculaire de la structure de l’Ap-B. Ce modèle a été utilisé pour, d’une part, essayer de comprendre le rôle du résidu Glycine du motif GXMEN et, d’autre part, pour mettre en évidence un certain nombre de différences entre l’Ap-B et la LTA4H, en particulier au niveau du site actif et des propriétés potentielles d’interactions protéine-protéines de l’Ap-B. En parallèle, nous avons mis au point un second système d’expression et de purification de l’Ap-B à partir d’un vecteur baculovirus et de cellules d’insectes. Ce système nous permet d’obtenir une quantité suffisante d’enzyme pour mettre au point les conditions de cristallogenèse de la protéine<br>Aminopeptidase B (Ap-B ; EC 3. 4. 11. 6) cleaves basic residues at the N-terminus of peptides and participates in hormone and neuropeptide processing through an original mechanism recently described. The only known physiological substrate of Ap-B is the glucagon, which is processed into miniglucagon by NRD convertase and Ap-B. In mammals, these hormones are involved in the regulation of glucose homeostasis. One second characteristic of Ap-B is that the enzyme exhibits, in vitro, a residual ability to hydrolyze leukotriene A4 (LTA4) into the pro-inflammatory lipid mediator leukotriene B4. Inversely, LTA4 hydrolase (LTA4H ; EC 3. 3. 2. 6), the closest homologous protein of Ap-B, possesses, besides an epoxyde hydrolase activity, an aminopeptidase activity of broader specificity. Both proteins belong to the M1 family of Zn2+-aminopeptidases. A structure-function analysis is needed for a detailed understanding of the enzymatic mechanisms of Ap-B and to aid in the design of inhibitors, which could be used to determine its whole in vivo functions. In order to carry out a functional analysis by site-directed mutagenesis, we developed an expression system and a purification procedure of Ap-B using E. Coli. Amino acid residues potentially involved in the aminopeptidase activity are identified using alignments of primary structures of proteins from the M1 family. This study allowed us to identify 3 distinct M1 sub-families. This M1 family is characterized by the presence of a HEXXHXn=18E Zn2+- binding motif. Mutations of these residues lead to a total loss of activity and confirm their essential roles in catalysis. The major part of the M1 family members (Ap-B, LTA4H,…) constitutes the main sub-family and possesses a second consensus motif (GXMEN). Mutations of the M, E or N residues also lead to a total loss of aminopeptidase activity. Surprisingly, replacement of the conserved glycine into a serine or a proline created two new active enzymes. The G298S mutant exhibits properties similar to the wild type enzyme, whereas the G298P mutant shows a modification of its substrate specificity (recognizing R, K, P and A), its inhibition profile and its behavior towards Cl-. Fluorescence spectroscopy and circular dichroïsm analyses did not show any fundamental modification in the mutant structures. Ten other residues were mutated in the Ap-B primary structure and their functional studies are in progress. The sequence and catalytic similarities shared between Ap-B and LTA4H and the determination of the X-ray structure of LTA4H led us to build a 3D structural model of Ap-B. This model was used, on one hand, to better understand the enzymatic role of the glycine residue of the GXMEN motif and, on the other hand, to highlight functional differences between Ap-B and LTA4H, particularly at the level of their active site and of their proteinprotein interaction properties. In parallel, we also developed a second system of expression and purification of Ap-B using baculovirus and insect cells. This system allows us to purify a sufficient amount of protein for crystallogenesis assays
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Roberge, Claude. "Mutagenèse dirigée des gènes T moyen et grand T du virus du polyome." Mémoire, Université de Sherbrooke, 1987. http://hdl.handle.net/11143/11708.

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Abstract:
La délétion dl97 s'étend des nucléotides 1367 à 1396 et touche une région codante commune aux antigènes T moyen et grand T du virus du polyome. Le T moyen mutant MT97, affecté par cette délétion, perd son potentiel de transformation de lignées établies in vitro et son pouvoir de tumorigenèse in vivo. Le grand T mutant LT97, affecté par cette délétion, présente une efficacité accrue d'immortalisation et, contrairement au grand T sauvage, il est capable de complémenter le T moyen tant pour la transformation de cellules primaires in vitro que pour la tumorigenèse in vivo. Ce comportement pourrait s'expliquer par l'inaptitude de ce mutant à initier la réplication de l'ADN viral et, par conséquent, à exercer un effet cytopathique. Afin de mieux comprendre le rôle des antigènes tumoraux du virus du polyome dans la transformation néoplasique et la réplication de l'ADN viral, nous avons utilisé la technique de mutagenèse par boucle de délétion afin d'introduire des mutations ponctuelles dans la région du génome du virus du polyome correspondant à la délétion dl97. Nous avons construit 6 T moyen mutants, qui conservent tous leur potentiel de transformation, ainsi que 4 grand T mutants dont 3 sont incapables d'initier la réplication de l'ADN viral et présentent un potentiel accru d'immortalisation, ces deux propriétés paraissant liées.
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Laporte, Stéphane. "Caractérisation moléculaire du récepteur à l'angiotensine II de type 1 par mutagenèse dirigée." Thesis, National Library of Canada = Bibliothèque nationale du Canada, 1997. http://www.collectionscanada.ca/obj/s4/f2/dsk3/ftp04/nq26386.pdf.

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Chodorge, Matthieu. "Optimisation des stratégies pour l'évolution dirigée des protéines." Montpellier 2, 2005. http://www.theses.fr/2005MON20008.

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Cedrone, Frédéric. "Evolution dirigée de l'Epoxyde Hydrolase d'Aspergillus niger : de la mise en place de la technologie aux premiers mutants." Aix-Marseille 2, 2004. http://www.theses.fr/2004AIX22053.

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Goulet, Marie-Claire. "Évolution adaptative des cystatines végétales et modulation de leur activité inhibitrice par mutagenèse dirigée." Thesis, Université Laval, 2007. http://www.theses.ulaval.ca/2007/24509/24509.pdf.

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Fréchet, Mathide. "Rôle de la surexpression de L'ADN polymérase ß dans la mutagenèse spontanée et induite." Toulouse 3, 2001. http://www.theses.fr/2001TOU30075.

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More sources

Books on the topic "Mutagenèse dirigée"

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J, Harwood Adrian, ed. Basic DNA and RNA protocols. Humana Press, 1996.

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2

White, Bruce A. Pcr Cloning Protocols: From Molecular Cloning to Genetic Engineering (Methods in Molecular Biology). Humana Press, 1997.

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