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Academic literature on the topic 'Nitrate réductase A'
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Journal articles on the topic "Nitrate réductase A"
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SAUVESTY, A., and G. GENDRON. "INFLUENCE DU CLIMAT SUR L’ACTIVITÉ NITRATE RÉDUCTASE AU COURS DU DÉVELOPPEMENT DE SIX VARIÉTÉS D’AVOINE." Canadian Journal of Plant Science 69, no. 3 (1989): 919–23. http://dx.doi.org/10.4141/cjps89-110.
Full textAbstract:
The influence of field climate on nitrate reductase activity (NR) and development was studied in six oat varieties. Of the monitored environmental factors, only temperature had a significant influence; a temperature increase accelerated plant development and increased NR. It was found that a measure of NR activity as early as the coleoptile stage of development indicated optimal environmental conditions for reduction of nitrate nitrogen in a given genotype.Key words: Nitrate reductase activity, development, climate, oat
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SAUVESTY, A., and G. GENDRON. "INFLUENCE DE LA FERTILISATION AZOTÉE SUR L’ACTIVITÉ NITRATE RÉDUCTASE ET LA TENEUR EN PROTÉINES DE TROIS VARIÉTÉS D’AVOINE." Canadian Journal of Plant Science 67, no. 2 (1987): 373–83. http://dx.doi.org/10.4141/cjps87-055.
Full textAbstract:
The effect of two application modes of nitrogen fertilization on leaf nitrate reductase activity, leaf nitrate content and grain and straw protein content was studied in three oat cultivars: Lamar, Cascade and Cabot. The enzymatic activity shows the same biological rhythm for the three cultivars, no matter when the nitrogen was applied; the activity was high at the coleoptile stage, reached a maximum at tillering and then decreased until heading. However, Lamar presented a higher maximum activity at tillering when nitrogen fertilizer was applied at sowing. Ammonium nitrate applied twice during growth resulted for all cultivars in a longer period of higher activity and at the same time a decrease of its amplitude. In leaves, the nitrate availability at the site of reduction was different according to fertilization mode: maximum nitrate content did not appear at the same time during plant development; as for nitrate reductase activity Lamar presented a higher maximum when nitrogen was applied at time of sowing. Fertilization at the beginning of stem elongation did not have any effect on leaf nitrate content. The total and soluble protein content in grain and straw in the three cultivars did not show important differences either.Key words: Ammonium nitrate, nitrate reductase activity, nitrate, protein, oat
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DESPERRIER, Nicole, Jean-Claude BACCOU, and Yves SAUVAIRE. "Influence de la teneur en nitrate sur l'évolution des activités nitrate réductase et nitrogénase du fenugrec (Trigonella foenum-graecum L.)." Agronomie 5, no. 6 (1985): 539–47. http://dx.doi.org/10.1051/agro:19850611.
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4
AOUADJ, R., A. ESSGAOURI, and B. BUTTON. "Étude de la stabilité et de quelques propriétés de la nitrate réductase du champignon ectomycorhizien." Cryptogamie Mycologie 21, no. 3 (2000): 187–202. http://dx.doi.org/10.1016/s0181-1584(00)01044-7.
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5
Bussi, C., R. Habib, L. Salsac, M. Cotte, and F. Combe. "Mesures in vivo et in situ de l'activité nitrate réductase chez le pêcher (Prunus persica (L.) Batsch)." Agronomie 9, no. 4 (1989): 409–14. http://dx.doi.org/10.1051/agro:19890411.
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6
Kimou, A., M. Obaton, and JJ Drevon. "Mesure de l'activité nitrate réductase durant le cycle cultural du soja (Glycine max L Merr). Répartition dans la plante et relation avec l'activité nitrogénase." Agronomie 13, no. 9 (1993): 845–52. http://dx.doi.org/10.1051/agro:19930905.
Full text
7
Bazzigalupi, O., ME Deroche, JC Lescure, C. Bachelier, and S. Tardif. "Activité nitrate réductase in vitro de jeunes plantules de blé (Triticum aestivum L) cultivées dans les conditions de détermination de la faculté germinative et après amélioration de la nutrition et de l'éclairement." Agronomie 12, no. 9 (1992): 711–21. http://dx.doi.org/10.1051/agro:19920906.
Full textDissertations / Theses on the topic "Nitrate réductase A"
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Chu, Ngoc Thuy. "Association symbiotique d'une algue bleue (Anabaena azollae Strasburger) et d'une fougère (Azolla filiculoides Lamarck) : étude écologique et physiologique." Paris 11, 1986. http://www.theses.fr/1986PA112170.
Full text
2
Galangau-Querat, Fabienne. "Contribution à l'étude de la nitrate réductase de tabac : aspect moléculaire." Paris 11, 1988. http://www.theses.fr/1988PA112173.
Full textAbstract:
Parmi les réactions impliquées dans l'assimilation du nitrate, la première étape (réduction du nitrate en nitrite) occupe une place prépondérante. Cette réaction est catalysée par le nitrate réductase dont l'expression du gène et l'activité sont régulés par de nombreux facteurs. Nous avons choisi d'étudier plus particulièrement l'influence de certains de ces facteurs la lumière et le nitrate. Nous avons tout d'abord caractérisé par traduction "in vitro" d'ARNm puis immunosélection des produits de traductions, la nitrate réductase da maïs et de tabac. Puis disposant de l'ADNc de I'ARNm de la nitrate réductase de tabac, nous avons suivi l'évolution de la quantité de I'ARNm de la nitrate réductase et parallèlement celles de la protéine et de son activité. Ainsi, au cours du nycthémère, nous avons montré que la quantité d'ARNm du nitrate réductase atteignait un maximum au lever du jour et coïncidait avec un maximum de l'activité enzymatique correspondante, la quantité de protéine atteignant un maximum 5 heures après. A la fin du jour, la quantité d'ARNm diminue pour devenir indétectable. Ces résultats tendent à confirmer le rôle, probablement indirect, de la lumière sur la régulation de la transcription du gène de la nitrate réductase. Les études menées sur l'influence d'une carence en nitrate ont montré qu'en l'absence d'activité enzymatique, la proportion de I'ARNm de la nitrate réductase n'est pas spfécifiquement modifiée. Par contre l'addition de nitrate provoque spécifiquement son augmentation suivie, en quelques heures, de celles de la protéine et de son activité. Enfin, nous avons mis en évidence une répression métabolique, par les produits de la chaîne d'assimilation du nitrate, sr la quantité d'ARNm de la nitrate réductase.
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Rambour, Serge. "La nitrate réductase marqueur de la croissance cellulaire et de la différenciation organogène ? : étude de sa régulation dans une suspension cellulaire de Silene et des tissus de Chicorée de Bruxelles cultivés un vitro." Lille 1, 1986. http://www.theses.fr/1986LIL10127.
Full text
4
Alcantar, Gonzalez Gabriel. "Contribution à l'étude de l'action inhibitrice du nitrate sur la symbiose Soja-Rhizobium Japonicum : relation avec l'activité nitrate réductase des Bactéroïdes." Paris 11, 1987. http://www.theses.fr/1987PA112147.
Full textAbstract:
La relation entre le nitrate réductase inductible des bactéroïdes et le degré d'inhibition de la fixation de l'azote atmosphérique par le nitrate est étudiée dans la symbiose du Soja avec Rhizobium japonicum à nitrate réductase inductible (NR) ou dépourvu de nitrate réductase inductible (NR-). L'efficacité des symbioses exprimée par la croissance des plantes et la quantité d’azote atmosphérique fixé est comparable. Une plus grande sensibilité de l’ARA à l'effet toxique du nitrate, est associée à la présence d'un nitrate réductase inductible chez les bactéroïdes. Les "effets directs" liés à la présence de l'ion nitrate dans les nodosités sont distingués des "effets indirects" conséquences dans les nodosités du métabolisme du nitrate dans les tissus de la plante hôte. Une diminution de la charge énergétique "moyenne des nodosités" est observée dans les nodosités à R. Japonicum NR+ ce qui contraste avec l'augmentation de la charge énergétique des nodosités à R. Japonicum NR-. La mise en place de la nitrate réductase inductible serait donc consommatrice d'énergie aux dépends du fonctionnement de l'ARA. Un effet dépressif du nitrate sur l'activité phosphoénolpyruvate carboxylase des nodosités à R. Japonicum NR+ est montré. Cet effet peut être dû à la suppression de l'effet stimulant de la lumière sur cette enzyme en début de journée. Aucune trace du 15N03- absorbé ne se décèle dans les bactéroïdes. Il s'en accumule dans la fraction végétale des nodosités. L'augmentation de la teneur en nitrite, légèrement supérieure dans les nodosités à R. Japonicum NR+ par rapport aux nodosités à R. Japonicum NR- témoigne cependant de la réduction du nitrate dans ces organes.
5
Iobbi-Nivol, Chantal. "Mise en évidence d'une seconde nitrate réductase chez Escherichia coli K12." Aix-Marseille 2, 1989. http://www.theses.fr/1989AIX22069.
Full textAbstract:
Nous avons mis en evidence chez e. Coli l'existence d'une seconde nitrate reductase, appelee nitrate reductase z. Une etude biochnimique, montre que si cette enzyme presente de nombreuses proprietes similaire's a celles de la nitrate reductase a, leur sensibilite a la trypsine et leur comportement electrophoretique sur gel de polyacrylamide en conditions non denaturantes les differencient nettement. Une etude immunologique a mis en evidence l'existence d'epitopes communs et distincts entre elles. De plus, cette etude montre que la biosynthese des deux complexes enzymatiques est regulee de facon differente: une des fonctions de la nitrate reductase z serait d'assurer le transfert des electrons vers le nitrate lors de la transition aerobiose-anaerobiose. Les genes de structure des deux nitrates reductases sont tres homologues, identiques en taille et organisees de facon similaire. Leurs regions regulatrices sont par contre differentes. L'etude des sequences du gene narh de l'operon narghji, nous a conduits a reconsiderer le mecanisme fonctionnel de la nitrate reductase a. Chaque sous-unite de la nitrate reductase z semble posseder la meme fonction que la sous-unite qui lui est homologue dans le nitrate reductase a. A l'issu de ce travail, nous proposons que les operons narghji et parzywv proviennent d'une duplication de genes ancestraux qui aurait ete suivie d'une evolution divergente
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Vergnes, Alexandra [Karen]. "Biogenèse des complexes respiratoires : le cas de la nitrate réductase A d'Escherichia coli." Aix-Marseille 2, 2007. http://theses.univ-amu.fr.lama.univ-amu.fr/2007AIX22026.pdf.
Full textAbstract:
La biogenèse des métalloenzymes - de la synthèse d’un précurseur protéique à l’obtention d’une enzyme physiologiquement active - est un processus complexe qui nécessite de coordonner l’insertion des centres métalliques au repliement et à l’assemblage des sous-unités de l’enzyme. Au cours de ma thèse, je me suis intéressée à la biogenèse d’un complexe respiratoire de type molybdoenzyme, la nitrate réductase A d’Escherichia coli. Il s’agit d’un complexe membranaire hétérotrimérique (NarGHI) contenant huit centres métalliques : la sous-unité catalytique NarG contient le cofacteur à molybdène (Moco) et un centre fer-soufre (FS0), la sous-unité de transfert d’électrons NarH contient quatre centres fer-soufre (FS1 à FS4) et la sous-unité d’ancrage NarI possède deux hèmes de type b. La protéine chaperon spécifique NarJ joue un rôle essentiel dans l’activité du complexe nitrate réductase. Nous avons mis en évidence un complexe de protéines chargé d’assurer les étapes finales de biosynthèse du Moco et son transfert aux diverses apoenzymes de la cellule. Nous avons aussi identifié deux sites d’interaction distincts de la protéine NarJ sur la sous-unité catalytique NarG. La fixation de NarJ sur l’extrémité N-terminale de NarG est responsable du contrôle de l’adressage du complexe NarGH à la membrane et, de manière indirecte, de l’insertion de l’hème b dit proximal dans le cytochrome NarI. La fixation de NarJ sur le second site permet l’insertion des centres métalliques de la sous-unité NarG (FS0, Moco). La fixation de NarJ sur ces deux sites assure la coordination entre les étapes d’insertion des centres métalliques et d’assemblage du complexe NarGHI. Ainsi, un rôle central du chaperon NarJ a été mis en évidence dans la biogenèse du complexe nitrate réductase.
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Jacques, Julien. "Réactivité de la nitrate réductase périplasmique étudiée par spectroscopie RPE et électrochimie directe." Thesis, Aix-Marseille, 2014. http://www.theses.fr/2014AIXM4710/document.
Full textAbstract:
La nitrate réductase périplasmique de Rhodobacter sphaeroides catalyse la réduction du nitrate en nitrite. C'est une métalloenzyme qui comprend un cofacteur à molybdène, un centre fer - soufre et deux hèmes.La réactivité du cofacteur à molybdène reste mal comprise pour plusieurs raisons. Entre autres : l'hétérogénéité des signatures RPE Mo(V), état semi-réduit du site actif, et l'existence d'états inactifs de l'enzyme selon les conditions.Pour comprendre la réactivité et la pertinence catalytique des principales espèces Mo(V), nous avons entrepris une caractérisation des processus d'activation et d'inactivation par électrochimie sur film de protéines, et une étude de leur structure par spectroscopies RPE et HYSCORE.Nos observations cinétiques suggèrent que l'activation irréversible de l'enzyme implique un réarrangement d'une des ptérines du cofacteur à Mo.Ceci est mis en évidence par la modification des couplages magnétiques intercentres du fait de l'activation, et par des modifications de structure au delà de la première sphère de coordination du Mo.Enfin, l'étude de l'inactivation réversible de l'enzyme par électrochimie montre l'implication des différents états redox du site actif dans le mécanisme d'inhibition, et donne les conditions nécessaires au piégeage de formes Mo(V) actives<br>Rhodobacter sphaeroides periplasmic nitrate reductase catalyses the reduction of nitrate into nitrite. It is a metalloenzyme containing a molybdenum cofactor, an iron - sulfur cluster, and two haems.The reactivity of the molybdenum cofactor remains elusive for many reasons. Among others : the heterogeneity of the EPR signatures of Mo(V), the semi-reduced state of the active site, and the existence of inactive states of the enzyme, depending on conditions.In order to understand the reactivity and the catalytic relevance of the major Mo(V) species, we have undertaken a characterisation of the activation and inactivation processes by protein-film-electrochemistry, and a study of their structure by EPR and HYSCORE spectroscopies.Our kinetic observations suggest that the irreversible activation of the enzyme involves a rearrangement of one of the pterins of the Mo cofactor.This is evidenced by the modification of intercentre magnetic couplings due to the activation, and by structural modifications beyond the first coordination sphere of Mo.Finally, the study of enzyme reversible inactivation by electrochemistry shows the involvement of the different redox states of the active site in the inhibition mechanism, and yields the necessary conditions to trapping active Mo(V) forms
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Jacques, Julien. "Réactivité de la nitrate réductase périplasmique étudiée par spectroscopie RPE et électrochimie directe." Electronic Thesis or Diss., Aix-Marseille, 2014. http://www.theses.fr/2014AIXM4710.
Full textAbstract:
La nitrate réductase périplasmique de Rhodobacter sphaeroides catalyse la réduction du nitrate en nitrite. C'est une métalloenzyme qui comprend un cofacteur à molybdène, un centre fer - soufre et deux hèmes.La réactivité du cofacteur à molybdène reste mal comprise pour plusieurs raisons. Entre autres : l'hétérogénéité des signatures RPE Mo(V), état semi-réduit du site actif, et l'existence d'états inactifs de l'enzyme selon les conditions.Pour comprendre la réactivité et la pertinence catalytique des principales espèces Mo(V), nous avons entrepris une caractérisation des processus d'activation et d'inactivation par électrochimie sur film de protéines, et une étude de leur structure par spectroscopies RPE et HYSCORE.Nos observations cinétiques suggèrent que l'activation irréversible de l'enzyme implique un réarrangement d'une des ptérines du cofacteur à Mo.Ceci est mis en évidence par la modification des couplages magnétiques intercentres du fait de l'activation, et par des modifications de structure au delà de la première sphère de coordination du Mo.Enfin, l'étude de l'inactivation réversible de l'enzyme par électrochimie montre l'implication des différents états redox du site actif dans le mécanisme d'inhibition, et donne les conditions nécessaires au piégeage de formes Mo(V) actives<br>Rhodobacter sphaeroides periplasmic nitrate reductase catalyses the reduction of nitrate into nitrite. It is a metalloenzyme containing a molybdenum cofactor, an iron - sulfur cluster, and two haems.The reactivity of the molybdenum cofactor remains elusive for many reasons. Among others : the heterogeneity of the EPR signatures of Mo(V), the semi-reduced state of the active site, and the existence of inactive states of the enzyme, depending on conditions.In order to understand the reactivity and the catalytic relevance of the major Mo(V) species, we have undertaken a characterisation of the activation and inactivation processes by protein-film-electrochemistry, and a study of their structure by EPR and HYSCORE spectroscopies.Our kinetic observations suggest that the irreversible activation of the enzyme involves a rearrangement of one of the pterins of the Mo cofactor.This is evidenced by the modification of intercentre magnetic couplings due to the activation, and by structural modifications beyond the first coordination sphere of Mo.Finally, the study of enzyme reversible inactivation by electrochemistry shows the involvement of the different redox states of the active site in the inhibition mechanism, and yields the necessary conditions to trapping active Mo(V) forms
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Têtu, Jean-François. "Clonage et caractérisation du promoteur du gène de la nitrate réductase chez Cichorium intybus L. : recherche de facteurs de transcription contrôlant l'expression de la nitrate réductase en fonction de la source azotée." Lille 1, 2000. https://pepite-depot.univ-lille.fr/LIBRE/Th_Num/2000/50376-2000-214.pdf.
Full textAbstract:
La nitrate reductase (nr) des plantes superieures catalyse la reduction du nitrate en nitrite. Afin d'etudier la regulation du gene de la nitrate reductase (nia) chez cichorium intybus, nous avons entrepris l'isolement de son promoteur. Par pcr-inverse, nous avons isole un fragment de 932 pb presentant une homologie de disposition des sequences regulatrices avec les promoteurs de gene nia de vegetaux superieurs. Une analyse de la sequence nucleotidique revele l'existence de sites putatifs de liaison avec des facteurs de transcription de type nit2 de neurospora crassa. Afin de tester la fonctionnalite de cette sequence de 932 pb, nous avons entrepris la transformation de cotyledons etioles de chicoree avec agrobacterium tumefaciens portant la construction pnia : uida. Seule une plante, sur les six descendants de transformants primaires obtenus, montre une induction du promoteur par le nitrate. Cette regulation de la sequence pnia par le nitrate confirme le fait d'avoir clone un promoteur nr fonctionnel. Afin de confirmer ces resultats, nous avons mis au point une technique de detection de l'activite gus dans une culture cellulaire de chicoree transformee transitoirement avec la construction pnia : uida. En effet, la suspension cellulaire de chicoree represente un bon modele d'induction de l'expression de la nr par le nitrate. Lorsque cette suspension est repiquee d'un milieu ammonium a un milieu nitrate, on observe une augmentation tres rapide de l'accumulation de nitrate endogene, puis une augmentation de l'accumulation des transcrits nr et de l'activite nr<br>Une premiere analyse de la suspension cellulaire de chicoree transformee pnia : uida en condition nitrate et ammonium montre une regulation de l'activite -glucuronidase dependante du nitrate. Dans une derniere partie, nous avons tente de mettre en evidence des proteines impliquees dans la reponse a l'induction par le nitrate dans la suspension cellulaire. Au niveau des proteines tissulaires solubles, tres peu de differences sont notees. Par contre, les differences sont plus marquees au niveau des proteines nucleaires, tant au niveau de la presence des proteines que de leur accumulation. 5 proteines montrant des differences d'accumulation en fonction de la source d'azote ont ete prelevees afin de realiser un spectre de masse. La proteine 2 presente de fortes homologies avec la proteine narq d'escherichia coli. Narq est impliquee dans la reponse au facteur nitrate en activant les genes narp et narl. Cependant, une micro-sequence de la proteine 2 n'est retrouvee dans aucune proteine isolee jusqu'a ce jour. Enfin, par des experiences de retards sur gels, nous montrons que certaines proteines nucleaires pourraient se lier specifiquement au promoteur nia de chicoree en presence de nitrate dans la region 391 a 536
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Dubois, Vincent. "Expression de l'ADNc Nia2, codant pour une nitrate réductase de tabac, chez la laitue." Paris 11, 2002. http://www.theses.fr/2002PA112060.
Full textAbstract:
L'utilisation de l'ADNc Nia2, codant pour une nitrate réductase (NR) de Nicotiana tabacum, sous contrôle d'un promoteur constitutif (p35S), dans des plantes de tabac transgéniques, a permis l'obtention de teneurs en nitrate remarquablement faibles pour certains génotypes transgéniques. Cette stratégie pourrait s'avérer une voie intéressante à utiliser chez des espèces accumulatrices de nitrate comme la laitue et l'épinard. Nous avons donc créé et étudié une population de laitues transformées avec la construction p35S ::Nia2. Cependant, l'analyse des teneurs en nitrate n'a jamais permis d'observer de baisses de ces transformants par rapport aux plantes témoins. Afin d'expliquer ces résultats, nous avons cherché a mieux comprendre le fonctionnement du transgène p35S ::Nia2 chez la laitue. Un test in vitro, conçu pour mettre en évidence une activité NR liée à l'expression du transgène, a permis de vérifier que la protéine transgénique était active dans quatre génotypes transformés. Cependant cette expression n'a aucune répercussion sur l'absorption du nitrate et les activités NR totales (endogène + transgénique) contrairement a ce qui avait été observé chez le tabac. Nous nous sommes alors intéressés de plus près à l'expression du transgène et des gènes Nia endogènes dans ces plantes par hybridations northern. Les ARNm Nia2 n'ont été détectés que dans les cotylédons de plantules cultivées sur un milieu assurant une diminution importante de la transcription des gènes Nia endogènes. L'ensemble des résultats obtenus sont compatibles avec l'implication d'un mécanisme de suppression post-transcriptionnelle particulier agissant sur la dégradation soit des ARNm Nia2 et Nia endogènes soit des ARNm Nia2 seuls. La dégradation spécifique des ARNm transgéniques serait initiée de façon très précoce au cours du développement des plantules et d'autant plus tôt que l'expression des gènes Nia endogènes est importante<br>The nitrate reductase (NR) Nia2 cDNA from tobacco had been introduced into tobacco plants under the control of the 35S promoter (p35S). Some of these transgenic plants showed low nitrate levels in their leaves. It was interesting to apply this strategy to plants like lettuce or spinach that accumulate high nitrate levels. In this way, we produced and studied a population of transgenic lettuce transformed with the p35S::Nia2 construction. None of these lettuce showed low nitrate levels when compared to the untransformed plants. In order to explain these results, we tried to find and analyze lettuce having a transgenic NR activity. An hi vitro test was used to detect plants specifically expressing the NR activity from Nia2. Four genotypes showed this activity. Nevertheless, no repercussion on nitrate absorption and total NR activity (endogenous + transgenic) was detected in these plants as had been shown previously for transgenic tobacco. Then, we focused on the transgene and endogenous Nia gene expression. By northern blot, we showed that the Nia2 mRNA were only detected in cotyledons of plantlets which were growing on a medium for which the transcription of the endogenous Nia gene was very low. Our results are in accordance with the involving of a specific PTGS (Post-Transcriptional Gene Silencing) mechanism in these transgenic lettuce inducing the degradation either of the Nia2 and endogenous Nia mRNA (phenomenon already observed in tobacco) or of the Nia2 mRNA only. The specific Nia2 mRNA degradation seems to be initiated early in plantlet development and even sooner when the transcription of the endogenous Nia is great. Experiments are currently being conducted in order to develop tools which will be important to confirm and well characterize this mechanism in p33S::Nia2 lettuce