Academic literature on the topic 'Partner proteins'
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Journal articles on the topic "Partner proteins"
Sahin, Umut, Omar Ferhi, Marion Jeanne, Shirine Benhenda, Caroline Berthier, Florence Jollivet, Michiko Niwa-Kawakita, et al. "Oxidative stress–induced assembly of PML nuclear bodies controls sumoylation of partner proteins." Journal of Cell Biology 204, no. 6 (March 17, 2014): 931–45. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201305148.
Full textDi, Han, Husni Elbahesh, and Margo A. Brinton. "Characteristics of Human OAS1 Isoform Proteins." Viruses 12, no. 2 (January 29, 2020): 152. http://dx.doi.org/10.3390/v12020152.
Full textKrishna, Priti. "Plant Hsp90 and Its Partner Proteins." Journal of Plant Biochemistry and Biotechnology 9, no. 2 (July 2000): 53–56. http://dx.doi.org/10.1007/bf03263085.
Full textRassow, J. "Partner proteins determine multiple functions of Hsp70." Trends in Cell Biology 5, no. 5 (May 1995): 207–12. http://dx.doi.org/10.1016/s0962-8924(00)89001-7.
Full textRassow, Joachim, Wolfgang Voos, and Nikolaus Pfanner. "Partner proteins determine multiple functions of Hsp70." Trends in Cell Biology 5, no. 5 (May 1995): 207–12. http://dx.doi.org/10.1016/0962-8924(95)80013-7.
Full textStower, Hannah. "Proteins partner up in a vigorous relationship." Nature Reviews Genetics 14, no. 12 (October 29, 2013): 822. http://dx.doi.org/10.1038/nrg3617.
Full textPancsa, Rita, Fruzsina Zsolyomi, and Peter Tompa. "Co-Evolution of Intrinsically Disordered Proteins with Folded Partners Witnessed by Evolutionary Couplings." International Journal of Molecular Sciences 19, no. 11 (October 25, 2018): 3315. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19113315.
Full textCerveira, Nuno, Susana Bizarro, and Manuel R. Teixeira. "MLL-SEPTIN gene fusions in hematological malignancies." Biological Chemistry 392, no. 8-9 (August 1, 2011): 713–24. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2011.072.
Full textSiahaan, Riana Friska, and Erli Mutiara. "TURNING DISASTER INTO BUSINESS OPPORTUNITY THROUGH PROCESSING OF POTATO STICK IN SIOSAR VILLAGE KARO DISTRICT." Journal of Community Research and Service 1, no. 2 (March 29, 2018): 59. http://dx.doi.org/10.24114/jcrs.v1i2.9338.
Full textBerthelsen, J. "Prep1, a novel functional partner of Pbx proteins." EMBO Journal 17, no. 5 (March 2, 1998): 1423–33. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/17.5.1423.
Full textDissertations / Theses on the topic "Partner proteins"
Tattersall, Daniel. "The identification of retromer partner proteins." Thesis, University of Cambridge, 2005. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.615241.
Full textNjunge, James Mwangi. "Characterization of the Hsp40 partner proteins of Plasmodium falciparum Hsp70." Thesis, Rhodes University, 2014. http://hdl.handle.net/10962/d1013186.
Full textKrishnan, Kadalmani. "Characterisation of the G protein controlled tyrosine kinase, ACK1 and its interaction with nucleolar partner proteins." Thesis, University of Cambridge, 2012. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.610698.
Full textChan, Pui Wai. "Fhit : a novel interacting partner of G[alpha][subscript q] proteins /." View abstract or full-text, 2008. http://library.ust.hk/cgi/db/thesis.pl?BICH%202008%20CHAN.
Full textMohamad, Nada. "The RNA binding protein Mip6, a novel cellular partner of Mex67 export factor with implications in mRNA export." Doctoral thesis, Universitat Politècnica de València, 2017. http://hdl.handle.net/10251/90397.
Full textLa exportación nuclear de ácido ribonucleico mensajero (ARNm) es un proceso complejo y esencial para una expresión correcta de los genes en todas las células eucariotas. La exportación de ARNm a través del complejo del poro nuclear depende principalmente de la interacción y coordinación de varias proteínas, que forman lo que se conoce como mRNPs (ribonucleoproteínas mensajeras), que tienen un papel dinámico e interconectado en las diferentes etapas de la biogénesis de ARNm, tales como el procesamiento del pre-ARNm, estabilidad, y exportación. Una proteína clave en este proceso es Mex67, conservada de levaduras a humanos, que es la principal exportadora de ARN mensajero y también está implicada en la exportación de ARN ribosomal. Mex67 interacciona con Mtr2 para formar un heterodímero conservado evolutivamente esencial para una exportación adecuada de ARNm y la consiguiente supervivencia de la célula. Se ha estudiado Mex67 durante muchos años, sin embargo, debido a la complejidad e interconectividad de los diferentes procesos de biogénesis de ARNm, todavía quedan por descubrir muchos detalles de la dinámica del proceso y las interacciones entre Mex67 y sus muchas proteínas asociadas. En este estudio, combinando un análisis bioquímico, biofísico y estructural, hemos caracterizado la interacción entre Mex67 y una nueva proteína asociada denominada Mip6 (proteína 6 que interacciona con Mex67). Hemos podido reconstituir un complejo estable in vitro y estudiar extensivamente el mecanismo por el cual interaccionan estas dos proteínas. También hemos resuelto la estructura cristalográfica de la región C-terminal de Mex67 que interacciona con Mip6 e identificado el dominio UBA de Mex67, conocido por unirse a nucleoporinas FG y a la proteína Hpr1, así como el sitio por el que se une Mip6. No obstante, se sabía muy poco sobre la estructura o la función de Mip6 y su parálogo Pes4. Hemos probado que Mip6 es una proteína de unión a ARN con cuatro motivos de reconocimiento de ARN que se unen a ARN in vitro con una afinidad alta. Además, su cuarto motivo de reconocimiento de ARN es también el sitio de unión a Mex67. Posteriormente, demostramos que la formación del complejo de Mex67 con el dominio RRM4 de Mip6 compromete su capacidad para unir ARN o viceversa. También diseñamos una mutación puntual en el RRM4 de Mip6 que rompe la interacción con Mex67 pero no con el ARN. Los ensayos posteriores in vivo en levaduras nos permitieron establecer una hipótesis sobre el papel de Mip6 como proteína adaptadora para Mex67 en la exportación nuclear, especialmente en condiciones de estrés. Una función adicional de Mip6 era la localización del ARNm que se unía a ella en gránulos de estrés en condiciones de estrés celular. Además, hemos resuelto las estructuras cristalográficas del RRM3 de Mip6, RRM3 de Pes4, RRM4 de Pes4 y los RRM3 y 4 de Pes4. Todos los RRMs adoptaron una conformación canónica RRM con secuencias RNP1 y RNP2 conservadas generalmente implicadas en la unión a ARN, excepto el RRM3 de Mip6 que carecía del anillo aromático en RNP2. En la estructura sin ARN de los RRM3 y 4 de Pes4, los dominios RRM tándem estaban conectados por una región flexible desordenada y no había un contacto inter-dominio entre ellos. Finalmente, aunque el RRM4 de Pes4 se unía a ARN in vitro, no presentaba la capacidad de interaccionar con Mex67 lo cual sugiere una divergencia evolutiva de la función de Mip6 y Pes4.
L¿exportació nuclear d¿àcid ribonucleic missatger (mRNA) es un procés complex i essencial per a una correcta expresió gènica en totes cèl¿lules eucariotes. L¿exportació del mRNA a través del complex del porus nuclear depén principalment de la interacció i coordinació de diverses proteïnes, que formen el que es coneix com mRNPs (ribonucleoproteïnes missatgeres), que tenen un paper dinàmic i interconnectat en les diferents etapes de la biogènesi d¿ARNm, com el processament del pre-ARNm, estabilitat, localització i exportació. Una proteïna clau en aquest procés és MEX67, conservada de llevats fins a humans, que és la principal exportadora de ARN missatger i també està implicada en l¿exportació de ARN ribosomal. Mex67 interacciona amb Mtr2 per a formar un heterodímer conservat evolutivament essencial per a una exportació adequada d¿ARNm i la consegüent supervivència de la cèl¿lula. S¿ha estudiat Mex67 durant molts anys, però degut a la complexitat i interconectivitat dels diferents processos de biogènesi d¿ARNm, encara queden per descobrir molts detalls de la dinàmica del procés i les interaccions entre Mex67 i les seues moltes proteïnes associades. En aquest estudi, combinant l¿anàlisi bioquímic, biofísic i estructural, hem caracteritzat la interacció entre Mex67 i una nova proteïna associada anomenada Mip6 (proteïna 6 que interacciona amb Mex67). Hem pogut reconstituir un complex estable in vitro i estudiar extensivament el mecanisme pel qual interaccionen estes dos proteïnes. També hem resolt l¿estructura cristal¿logràfica de la regió C-terminal de Mex67 que interacciona amb Mip6 i identificat el domini UBA de Mex67, conegut per unir-se a nucleoporines FG i a la proteïna Hpr1, així com ser el lloc pel que s¿uneix Mip6. No obstant, se sabia molt poc sobre l¿estructura o la funció de Mip6 i el seu paràleg Pes4. Hem comprobat que Mip6 es una proteïna d¿unió a ARN amb quatre motius de reconeixement d¿ARN que s¿uneixen a ARN in vitro amb una afinitat alta. A més, el seu quart motiu de reconeixement d¿ARN és també el lloc d¿unió a Mex67. Posteriorment, demostràrem que la formació del complex de Mex67 amb el domini RRM4 de Mip6 compromet la seua capacitat per a unir ARN o viceversa. També vam dissenyar una mutació puntual en el RRM4 de Mip6 que trenca la interacció amb Mex67 però no amb l¿ARN. Els assajos posteriors in vivo en llevats ens van permetre establir una hipòtesi sobre el paper de Mip6 com a proteïna adaptadora per a Mex67 en l¿exportació nuclear, especialment en condicions d¿estrès. Una funció adicional de Mip6 era la localització de l¿ARNm que s¿unia a ella en grànuls d¿estrès en condicions d¿estrès cel¿lular. A més, hem resolt les estructures cristal¿logràfiques del RRM3 de Mip6, RRM3 de Pes4, RRM4 de Pes4 i els RRM3 i 4 de Pes4. Tots els RRMs adoptaren una conformació canònica RRM amb seqüències RNP1 i RNP2 conservades generalment implicades en la unió a ARN, excepte el RRM3 de Mip6 que mancava del anell aromàtic en RNP2. En la estructura sense ARN dels RRM3 i 4 de Pes4, els dominis RRM tàndem estàven conectats per una regió flexible desordenada i no hi havia un contacte interdomini entre ells. Finalment, encara que el RRM4 de Pes4 es unia a ARN in vitro, no presentava la capacitat d¿interaccionar amb Mex67, la cual cosa sugerix una divergencia evolutiva de la funció de Mip6 y Pes4.
Mohamad, N. (2017). The RNA binding protein Mip6, a novel cellular partner of Mex67 export factor with implications in mRNA export [Tesis doctoral no publicada]. Universitat Politècnica de València. https://doi.org/10.4995/Thesis/10251/90397
TESIS
Ekiert, Robert. "Analysis of partner proteins of MeCP2 and their relevance to Rett syndrome." Thesis, University of Edinburgh, 2012. http://hdl.handle.net/1842/9901.
Full textHumphrey, Tania Vivienne. "Characterisation of a putative G-protein coupled receptor and its protein interacting partner in Arabidopsis /." St. Lucia, Qld, 2001. http://www.library.uq.edu.au/pdfserve.php?image=thesisabs/absthe16260.pdf.
Full textCheung, Ngai. "Structural and functional characterization of EEN/EndophilinA2, a fusion partner in acute leukemia /." View the Table of Contents & Abstract, 2005. http://sunzi.lib.hku.hk/hkuto/record/B31540284.
Full textCheung, Ngai, and 張毅. "Structural and functional characterization of EEN/EndophilinA2, a fusion partner in acute leukemia." Thesis, The University of Hong Kong (Pokfulam, Hong Kong), 2005. http://hub.hku.hk/bib/B45014760.
Full textO'Kane, Neil D. "TREK-1 investigation of a physiological role and identification of novel binding partner proteins /." abstract and full text PDF (UNR users only), 2009. http://0-gateway.proquest.com.innopac.library.unr.edu/openurl?url_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:dissertation&res_dat=xri:pqdiss&rft_dat=xri:pqdiss:1472969.
Full textBooks on the topic "Partner proteins"
Isserlin, Benjamin Alkan. Syntrophin expression and interacting protein partners in the central nervous system. Ottawa: National Library of Canada, 2000.
Find full textTen tea parties: Patriotic protests that history forgot. Philadelphia: Quirk Books, 2012.
Find full textSrinanda, Dasgupta, ed. Indian politics: Protests and movements. New Delhi: Anmol Publications, 2003.
Find full textSchimmang, Jochen. Der schöne Vogel Phönix. Hamburg, Germany: Edition Nautilus, 2013.
Find full textJanssen, Hilde. Ciz As a Fusion Partner for Tet-proteins in Leukemia: Models for Leukemogenesis & Interaction Partners (Acta Biomedica Lovaniensia). Leuven Univ Pr, 2006.
Find full textMabuto, Yolanda. Identification of Protein Interaction Partners of Chromodomain Helicase DNA Binding Protein 6. Independently Published, 2018.
Find full textPIas1: A protein partner of the homeodomain transcription factor CHX10. Ottawa: National Library of Canada, 2002.
Find full textBook chapters on the topic "Partner proteins"
Chroboczek, J., E. Gout, A. L. Favier, and R. Galinier. "Novel Partner Proteins of Adenovirus Penton." In Current Topics in Microbiology and Immunology, 37–55. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2003. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-05597-7_2.
Full textOke, Muse, Manal S. Zaher, and Samir M. Hamdan. "PCNA Structure and Interactions with Partner Proteins." In Molecular Life Sciences, 1–8. New York, NY: Springer New York, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-6436-5_138-1.
Full textOke, Muse, Manal S. Zaher, and Samir M. Hamdan. "PCNA Structure and Interactions with Partner Proteins." In Molecular Life Sciences, 866–72. New York, NY: Springer New York, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-1531-2_138.
Full textAustin, Brian P., Sreedevi Nallamsetty, and David S. Waugh. "Hexahistidine-Tagged Maltose-Binding Protein as a Fusion Partner for the Production of Soluble Recombinant Proteins in Escherichia coli." In Methods in Molecular Biology, 157–72. Totowa, NJ: Humana Press, 2009. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-59745-196-3_11.
Full textSun, Ping, Joseph E. Tropea, and David S. Waugh. "Enhancing the Solubility of Recombinant Proteins in Escherichia coli by Using Hexahistidine-Tagged Maltose-Binding Protein as a Fusion Partner." In Methods in Molecular Biology, 259–74. Totowa, NJ: Humana Press, 2010. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-61737-967-3_16.
Full textHofmann, Kay. "Bioinformatics of Ubiquitin Domains and Their Binding Partners." In Protein Degradation, 318–47. Weinheim, FRG: Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2005. http://dx.doi.org/10.1002/352760586x.ch12.
Full textHussain, Mahboob Ul. "Interaction Partners of Connexin Proteins." In SpringerBriefs in Biochemistry and Molecular Biology, 33–37. New Delhi: Springer India, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-81-322-1919-4_9.
Full textGuilbert, Solenn M., Alice-Anaïs Varlet, Margit Fuchs, Herman Lambert, Jacques Landry, and Josée N. Lavoie. "Regulation of Actin-Based Structure Dynamics by HspB Proteins and Partners." In Heat Shock Proteins, 435–56. Cham: Springer International Publishing, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-16077-1_18.
Full textGroschner, Klaus, Niroj Shrestha, and Nicola Fameli. "Non-Orai Partners of STIM Proteins." In Calcium Entry Channels in Non-Excitable Cells, 177–96. Boca Raton : Taylor & Francis, 2017. | Series: Methods in signal transduction series: CRC Press, 2017. http://dx.doi.org/10.1201/9781315152592-10.
Full textSharma, Sahil, and Cynthia M. Sharma. "Identification of RNA Binding Partners of CRISPR-Cas Proteins in Prokaryotes Using RIP-Seq." In Methods in Molecular Biology, 111–33. New York, NY: Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1851-6_6.
Full textConference papers on the topic "Partner proteins"
Ringuette, Maurice, Rong Xhu, Baoqian Zhu, Jaro Sodek, and Theodore J. Brown. "IDENTIFICATION OF A NOVEL ATP/GTP-BINDING PROTEIN PARTNER FOR OSTEOPONTIN." In 3rd International Conference on Osteopontin and SIBLING (Small Integrin-Binding Ligand, N-linked Glycoprotein) Proteins, 2002. TheScientificWorld Ltd, 2002. http://dx.doi.org/10.1100/tsw.2002.278.
Full textAmorim, Guilherme Vieira, BRUNA TOBIAS DOS SANTOS, DALYLA MARGARIDA PEREIRA, VITOR HUGO DE SOUZA GREGOLIN, and RENATO MASSAHARU HASSUNUMA. "SIMULAÇÃO COMPUTACIONAL DA ESTRUTURA BIOQUÍMICA DA AQUAPORINA-1." In III Congresso Brasileiro de Ciências Biologicas. Revista Multidisciplinar de Educação e Meio Ambiente, 2022. http://dx.doi.org/10.51189/iii-conbracib/6772.
Full textXue, Li C., Rafael A. Jordan, Yasser El-Manzalawy, Drena Dobbs, and Vasant Honavar. "Ranking docked models of protein-protein complexes using predicted partner-specific protein-protein interfaces." In the 2nd ACM Conference. New York, New York, USA: ACM Press, 2011. http://dx.doi.org/10.1145/2147805.2147866.
Full textDias, André, Mateus Boiani, and Rafael Parpinelli. "Aplicação de Evolução Diferencial em GPU Para o Problema de Predição de Estrutura de Proteínas com Modelo 3D AB Off-Lattice." In XXI Simpósio em Sistemas Computacionais de Alto Desempenho. Sociedade Brasileira de Computação, 2020. http://dx.doi.org/10.5753/wscad.2020.14080.
Full textAversa, Felipe Pires de Campos, RENATO MASSAHARU HASSUNUMA, and PATRÍCIA CARVALHO GARCIA. "USANDO A BIOINFORMÁTICA PARA COMPREENDER A INIBIÇÃO DA PROTEÍNA SNAP-25 PELA TOXINA BOTULÍNICA DO SOROTIPO A." In III Congresso Brasileiro de Ciências Biologicas. Revista Multidisciplinar de Educação e Meio Ambiente, 2022. http://dx.doi.org/10.51189/iii-conbracib/6533.
Full textGarcia, Luan Ednelson Soares, Fábio Aparecido Da Silva, Renato Massaharu Hassunuma, and Patrícia Carvalho Garcia. "TELOMERASE: UMA SOLUÇÃO BIOQUÍMICA PARA O ENVELHECIMENTO?" In II Congresso Brasileiro de Bioquímica Humana On-line. Revista Multidisciplinar em Saúde, 2022. http://dx.doi.org/10.51161/conbraqui/19.
Full text"Regulation of PARP1 activity by its protein partners." In Bioinformatics of Genome Regulation and Structure/Systems Biology (BGRS/SB-2022) :. Institute of Cytology and Genetics, the Siberian Branch of the Russian Academy of Sciences, 2022. http://dx.doi.org/10.18699/sbb-2022-593.
Full textAraújo, Maysa Mirelly De Lima, Izaqueu Rodrigues Da Silva, Tonny Cley Campos Leite, Amanda Reges De Sena, and Jaciana Dos Santos Aguiar. "AVALIAÇÃO IN VITRO DA ATIVIDADE ANTIBACTERIANA DE HIDROLISADOS PROTEICOS OBTIDOS DA PROTEÓLISE DA CLARA DO OVO DE GALINHA CAIPIRA." In II Congresso Brasileiro de Biotecnologia On-line. Revista Multidisciplinar de Educação e Meio Ambiente, 2022. http://dx.doi.org/10.51189/conbiotec/52.
Full textSônego, Thiago, BRUNA MESQUITA THIAGO, RENATO MASSAHARU HASSUNUMA, and PATRÍCIA CARVALHO GARCIA. "ESTUDO BIOQUÍMICO ESTRUTURAL DA HEMOGLOBINA E HUMANA UTILIZANDO O SOFTWARE RASMOL." In III Congresso Brasileiro de Ciências Biologicas. Revista Multidisciplinar de Educação e Meio Ambiente, 2022. http://dx.doi.org/10.51189/iii-conbracib/8463.
Full textAraújo, Maysa Mirelly De Lima, Higor Weverton Dos Santos Silva, Tonny Cley Campos Leite, Amanda Reges De Sena, and Jaciana Dos Santos Aguiar. "AVALIAÇÃO IN VITRO DA ATIVIDADE ANTIOXIDANTE DE HIDROLISADOS PROTEICOS OBTIDOS DA PROTEÓLISE DA CLARA DO OVO DE GALINHA CAIPIRA." In II Congresso Brasileiro de Biotecnologia On-line. Revista Multidisciplinar de Educação e Meio Ambiente, 2022. http://dx.doi.org/10.51189/conbiotec/53.
Full textReports on the topic "Partner proteins"
Barg, Rivka, Erich Grotewold, and Yechiam Salts. Regulation of Tomato Fruit Development by Interacting MYB Proteins. United States Department of Agriculture, January 2012. http://dx.doi.org/10.32747/2012.7592647.bard.
Full textChristopher, David A., and Avihai Danon. Plant Adaptation to Light Stress: Genetic Regulatory Mechanisms. United States Department of Agriculture, May 2004. http://dx.doi.org/10.32747/2004.7586534.bard.
Full textGafni, Yedidya, and Vitaly Citovsky. Molecular interactions of TYLCV capsid protein during assembly of viral particles. United States Department of Agriculture, April 2007. http://dx.doi.org/10.32747/2007.7587233.bard.
Full textBarkan, Alice, and Zach Adam. The Role of Proteases in Regulating Gene Expression and Assembly Processes in the Chloroplast. United States Department of Agriculture, January 2003. http://dx.doi.org/10.32747/2003.7695852.bard.
Full textChamovitz, Daniel, and Albrecht Von Arnim. Translational regulation and light signal transduction in plants: the link between eIF3 and the COP9 signalosome. United States Department of Agriculture, November 2006. http://dx.doi.org/10.32747/2006.7696515.bard.
Full textSengupta-Gopalan, Champa, Shmuel Galili, and Rachel Amir. Improving Methionine Content in Transgenic Forage Legumes. United States Department of Agriculture, February 2001. http://dx.doi.org/10.32747/2001.7580671.bard.
Full textMorrison, Mark, Joshuah Miron, Edward A. Bayer, and Raphael Lamed. Molecular Analysis of Cellulosome Organization in Ruminococcus Albus and Fibrobacter Intestinalis for Optimization of Fiber Digestibility in Ruminants. United States Department of Agriculture, March 2004. http://dx.doi.org/10.32747/2004.7586475.bard.
Full textBar-Joseph, Moshe, William O. Dawson, and Munir Mawassi. Role of Defective RNAs in Citrus Tristeza Virus Diseases. United States Department of Agriculture, September 2000. http://dx.doi.org/10.32747/2000.7575279.bard.
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