Academic literature on the topic 'Pectinase'
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Journal articles on the topic "Pectinase"
Aguilar, Guillermo, Blanca A. Trejo, Juan M. García, and Carlos Huitrón. "Influence of pH on endo- and exo-pectinase production by Aspergillus sp. CH-Y-1043." Canadian Journal of Microbiology 37, no. 12 (December 1, 1991): 912–17. http://dx.doi.org/10.1139/m91-158.
Full textAmanat, Fatima, Amna Yaqoob, Asif Ali, and Muhammad Sajjad. "Extracellular Production of Pectinase from Bacteria Isolated from Rotten Apples from Lahore, Pakistan." BioScientific Review 01, no. 03 (September 2019): 37–45. http://dx.doi.org/10.32350/bsr.0103.05.
Full textRoy, Karabi, Sujan Dey, Md Kamal Uddin, Rasel Barua, and Md Towhid Hossain. "Extracellular Pectinase from a Novel Bacterium Chryseobacterium indologenes Strain SD and Its Application in Fruit Juice Clarification." Enzyme Research 2018 (March 21, 2018): 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2018/3859752.
Full textCHAMANI, Esmaeil, Seyyed Karim TAHAMI, Nasser ZARE, Rasool Asghari-ZAKARIA, Mehdi MOHEBODINI, and Daryl JOYCE. "Effect of Different Cellulase and Pectinase Enzyme Treatments on Protoplast Isolation and Viability in Lilium ledebeourii Bioss." Notulae Botanicae Horti Agrobotanici Cluj-Napoca 40, no. 2 (November 5, 2012): 123. http://dx.doi.org/10.15835/nbha4028055.
Full textDoan, Chien Thang, Chien-Lin Chen, Van Bon Nguyen, Thi Ngoc Tran, Anh Dzung Nguyen, and San-Lang Wang. "Conversion of Pectin-Containing By-Products to Pectinases by Bacillus amyloliquefaciens and Its Applications on Hydrolyzing Banana Peels for Prebiotics Production." Polymers 13, no. 9 (May 4, 2021): 1483. http://dx.doi.org/10.3390/polym13091483.
Full textMulluye, Kelemu, Ameha Kebede, and Negussie Bussa. "Production and Optimization of Pectinase from Pectinolytic Fungi Cultivated on Mango peels and Pectin Subjected to Submerged Fermentation." Biology, Medicine, & Natural Product Chemistry 10, no. 1 (July 1, 2021): 15–21. http://dx.doi.org/10.14421/biomedich.2021.101.15-21.
Full textProdanovic, Jelena, and Mirjana Antov. "The influence of molecular weight of polyethylene glycol on separation and purification of pectinases from Penicillium cyclopium in aqueous two-phase system." Acta Periodica Technologica, no. 39 (2008): 193–99. http://dx.doi.org/10.2298/apt0839193p.
Full textONGARATTO, Ricardo Schmitz, and Luiz Antonio VIOTTO. "Efeito do tratamento enzimático sobre a viscosidade e os teores de fibra e pectina em suco de pitanga (Eugenia uniflora L.)." Brazilian Journal of Food Technology 18, no. 3 (September 2015): 231–38. http://dx.doi.org/10.1590/1981-6723.5514.
Full textOumer, Oliyad Jeilu, and Dawit Abate. "Screening and Molecular Identification of Pectinase Producing Microbes from Coffee Pulp." BioMed Research International 2018 (2018): 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2018/2961767.
Full text-, Shilpa, Mandheer Kaur, and Yogita Jadon. "Isolation and Screening of Pectinase Producing Bacteria from Soil Sample." CGC International Journal of Contemporary Technology and Research 3, no. 2 (July 17, 2021): 166–70. http://dx.doi.org/10.46860/cgcijctr.2021.06.31.166.
Full textDissertations / Theses on the topic "Pectinase"
Meneguin, Andréia Bagliotti [UNESP]. "Obtenção e caracterização de filmes de misturas de amido resistence e pectina como estratégia para liberação cólon específica de fármacos." Universidade Estadual Paulista (UNESP), 2012. http://hdl.handle.net/11449/91698.
Full textFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
Universidade Estadual Paulista (UNESP)
O revestimento de formas farmacêuticas sólidas com polissacarídeos degradáveis pela microflora colônica representa uma importante e confiável estratégia para obtenção de sistemas de liberação cólon-específica de fármacos. No entanto, a maioria dos polímeros naturais, quando utilizados isoladamente e sem uma modificação prévia, apresenta a desvatangem de ser altamente solúvel em água, o que compromete a proteção oferecida pelo revestimento. Tal efeito pode ser evitado através do emprego do amido resistente, o qual possui estrutura cristalina tridimensional mais ordenada e resistência à degradação enzimática nas porções superiores do TGI. Sua posterior associação com a pectina mostra-se interessante, uma vez que ela permanece como agregados de macromoléculas em meio ácido. Além disso, a associação polimérica resulta em características físico-químicas inexistentes nos poliméros isolados. Devido às pesquisas com amido resistente na área farmacêutica ainda ser muito restrita, um estudo detalhado nesse campo faz-se necessário. Filmes de revestimento foram obtidos através do método de evaporação do solvente, a partir de dispersões de alta amilose retrogradada e pectina, às quais foram adicionados os plastificantes glicerina ou propilenoglicol. A caracterização dos filmes foi realizada por análises de reologia, morfologia, propriedades mecânicas, permeabilidade ao vapor d’água, intumescimento e difratometria de raios X. A avaliação do potencial como sistema de liberação cólon específica de fármacos foi realizada através da digestão enzimática in vitro dos filmes de revestimento em meios com diferentes valores de pH. O conjunto de resultados mostrou que a maioria das dispersões poliméricas apresenta comportamento de sistemas pouco organizados, com presença de comportamento...
Coating of solid dosage forms with polysaccharides that are degraded by colonic microflora represents an important and reliable strategy for obtaining colon specific delivery of drugs. However, most of natural polymers when used isolatedly or without a prior modification presents high water solubility, compromising the protection afforded by the coating. This effect can be avoided using resistant starch, which has more ordered three-dimensional crystalline structure and is resistant to enzymatic degradation in the upper portions of GI tract. The later association with pectin is interesting, since it remains as macromolecules aggregates in acidic medium. Furthermore, polymeric association results physical-chemical properties absent in the isolated polymers. Since resistant starch-related researches in the pharmaceutical field are still very limited, a detailed study in this field is required. Film coating was obtained by the method of solvent casting from retrograded high amylose and pectin dispersions, to which glycerol or propyleneglycol plasticizers were added. Films characterization was accomplished by rheology analysis, morphology, mechanical properties, water vapor permeability, swelling and X-ray diffraction. The potential as a colon specific drug delivery system was evaluated by performing in vitro enzymatic digestion of the coating films in media presenting different pH values. The result set showed that most of the polymeric dispersions has the behaviour of a poorly arranged system, with presence of a predominantly viscous behaviour, since the loss modules were superior to the storage modules. Dispersions containing the same proportion of polymers in the absence of plasticizers, originated more organized systems, whose samples showed less swelling index. Although the pectin have provided greater... (Complete abstract click electronic access below)
Meneguin, Andreia Bagliotti. "Obtenção e caracterização de filmes de misturas de amido resistence e pectina como estratégia para liberação cólon específica de fármacos /." Araraquara : [s.n.], 2012. http://hdl.handle.net/11449/91698.
Full textCoorientador: Beatriz Stringhetti Ferreira Cury
Banca: Ana Dóris de Castro
Banca: Newton Andréo Filho
Resumo: O revestimento de formas farmacêuticas sólidas com polissacarídeos degradáveis pela microflora colônica representa uma importante e confiável estratégia para obtenção de sistemas de liberação cólon-específica de fármacos. No entanto, a maioria dos polímeros naturais, quando utilizados isoladamente e sem uma modificação prévia, apresenta a desvatangem de ser altamente solúvel em água, o que compromete a proteção oferecida pelo revestimento. Tal efeito pode ser evitado através do emprego do amido resistente, o qual possui estrutura cristalina tridimensional mais ordenada e resistência à degradação enzimática nas porções superiores do TGI. Sua posterior associação com a pectina mostra-se interessante, uma vez que ela permanece como agregados de macromoléculas em meio ácido. Além disso, a associação polimérica resulta em características físico-químicas inexistentes nos poliméros isolados. Devido às pesquisas com amido resistente na área farmacêutica ainda ser muito restrita, um estudo detalhado nesse campo faz-se necessário. Filmes de revestimento foram obtidos através do método de evaporação do solvente, a partir de dispersões de alta amilose retrogradada e pectina, às quais foram adicionados os plastificantes glicerina ou propilenoglicol. A caracterização dos filmes foi realizada por análises de reologia, morfologia, propriedades mecânicas, permeabilidade ao vapor d'água, intumescimento e difratometria de raios X. A avaliação do potencial como sistema de liberação cólon específica de fármacos foi realizada através da digestão enzimática in vitro dos filmes de revestimento em meios com diferentes valores de pH. O conjunto de resultados mostrou que a maioria das dispersões poliméricas apresenta comportamento de sistemas pouco organizados, com presença de comportamento... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)
Abstract: Coating of solid dosage forms with polysaccharides that are degraded by colonic microflora represents an important and reliable strategy for obtaining colon specific delivery of drugs. However, most of natural polymers when used isolatedly or without a prior modification presents high water solubility, compromising the protection afforded by the coating. This effect can be avoided using resistant starch, which has more ordered three-dimensional crystalline structure and is resistant to enzymatic degradation in the upper portions of GI tract. The later association with pectin is interesting, since it remains as macromolecules aggregates in acidic medium. Furthermore, polymeric association results physical-chemical properties absent in the isolated polymers. Since resistant starch-related researches in the pharmaceutical field are still very limited, a detailed study in this field is required. Film coating was obtained by the method of solvent casting from retrograded high amylose and pectin dispersions, to which glycerol or propyleneglycol plasticizers were added. Films characterization was accomplished by rheology analysis, morphology, mechanical properties, water vapor permeability, swelling and X-ray diffraction. The potential as a colon specific drug delivery system was evaluated by performing in vitro enzymatic digestion of the coating films in media presenting different pH values. The result set showed that most of the polymeric dispersions has the behaviour of a poorly arranged system, with presence of a predominantly viscous behaviour, since the loss modules were superior to the storage modules. Dispersions containing the same proportion of polymers in the absence of plasticizers, originated more organized systems, whose samples showed less swelling index. Although the pectin have provided greater... (Complete abstract click electronic access below)
Mestre
Lima, Alvaro Silva. "Extração liquido-liquido de pectinase microbiana." [s.n.], 2002. http://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/255475.
Full textTese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos
Made available in DSpace on 2018-08-01T14:56:45Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Lima_AlvaroSilva_D.pdf: 50549034 bytes, checksum: cd55eea726075aec85a0bc9066722c16 (MD5) Previous issue date: 2002
Resumo: As enzimas pectinolíticas degradam as substâncias pécticas e são utilizadas na clarificação de sucos e vinhos. Dentre elas destacam-se a poligalacturonase (PG), pectina-esterase (PE) e pectina-liase (PL). Estas enzimas foram produzidas em fermentação submersa utilizando os microrganismos Aspergillus niger NRRL-3122, Humicola grisea CCT-2664, Penicillium italicum IZ-1584 e Pichia canadensis CCT-2636 em 3 diferentes meios de cultura (contendo pectina, pectina e sacarose e pectina e glicose). A. niger produziu maiores atividades de exo-PG (0,73 U/mL em meio contendo sacarose) e de endo-PG (56,83 U/mL em meio contendo glicose), já a PL foi produzida com maior atividade em meio contendo glicose (0,210 U/mL) utilizando-se P. canadensis e PE em meio contendo apenas pectina como fonte de carbono (0,076 U/mL) utilizando-se H. grisea. Sistemas aquosos bifásicos (SAB) são empregados no processo de purificação e fracionamento de enzimas. Foram formados sistemas Polietileno glicol (PEG)/fosfato de potássio, PEG/citrato de sódio e PEG/maltodextrina usando-se enzimas comerciais e enzimas produzidas através de fermentação com A. niger, estudou-se o efeito da massa molecular do PEG e da adição de NaCI sobre o fator de purificação (FP) em cada fase, a recuperação (R) em cada fase e o coeficiente de partição (K) das enzimas em SAB. Os sistemas com a enzima comercial apresentaram maiores FP em sistema PEG/fosfato na fase de topo, rica em PEG, sem adição de NaCI para PEG de alta massa molecular: PEG-8000 (exo-PG com FP= 16,64 vezes, R=49,1% e K= 1,14) e PEG-10000 (PE com FP=14,27 vezes, R= 49,1% e K=1,14; PL com FP=14,27 vezes, R= 42,3% e K= 0,86 e endo-PG com FP= 16,28 vezes, R=53,5% e K= 0,18). Utilizando-se o caldo de cultura fermentado obteve-se melhores resultados com adição de NaCI em sistemas PEG/citrato com PEG-3350 (PL com FP=13,61 vezes, R= 69,3% e K=1,93; exo-PG com FP=10,52 vezes, R= 53,6% e K= 0,98) e com PEG-10000 (endo-PG com FP= 4,41 vezes, R= 51,3% e K= 0,55) e sem adição de NaCI com PEG-3350 (PE com FP= 6,31 vezes, R= 47,9% e K= 0,62).
Abstract: Pectinolíticas enzymes degrade molecules of pectic substances and are used to clear juices and wines. Among them we stand out poligalacturonase (PG), pectinesterase (PE) and pectinlyase (PL). These enzymes have been produced by submerged fermentation using Aspergillus niger NRRL-3122, Humicola grisea CCT-2664, Penicillium italicum IZ-1584 and Pichia canadensis CCT-2636 microrganisms in 3 different culture media (containing pectin, pectin and sucrose and pectin and glucose). Aspergillus niger has produced the best activities of exo-PG (0.73 U/mL in medium containing sucrose) and of endo-PG (56.83 U/mL in medium containing glucose). PL, through, has been produced better in medium containing glucose (0.210 U/mL) using P. canadensis and PE in medium containing just pectin as carbon source (0.076 U/mL) using H. grisea. Aqueous two-phase systems are used in the process of purifcation and fragmentation of enzymes. There has been formed PEG/phosphate, PEG/citrate and PEG/maltodextrin systems using commercial enzymes and produced by A. niger observing the effect of molecular weight of PEG and in addition of NaCI in the purification factor (FP), yield (R) and partition coefficient (K). The commercial enzyme systems have presented more FP in the upper phase without addition of NaCI in PEG/phosphate system with a high molecular PEG weight: PEG-8000 (exo-PG with FP = 16.64 times, R = 49,1% and K = 1.14) and PEG-10000 (PE with FP=14,27 times, R = 49,1% and K=1,14; PL with FP=14,27 times, R = 42,3% and K = 0.86 and endo-PG with FP = 16.28 times, R = 53,5% and K = 0.18). Using the fermented broth of culture there has been better results in addition of NaCI in the systems PEG/citrato with PEG-3350 (PL with FP=13,61 times, R = 69,3% and K=1,93; exo-PG with FP=10,52 times, R = 53,6% and K = 0.98) and with PEG-10000 (endo-PG with FP = 4,41 times, R = 51,3% and K = 0.55) and without addition of NaCI with PEG-3350 (PE with FP = 6,31 times, R = 47,9% and K =0.62).
Doutorado
Doutor em Engenharia de Alimentos
Harsa, Sebnem. "Studies on the ion-exchange of pectinase." Thesis, University of Reading, 1991. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.303734.
Full textMaria, Marques do Couto Fabíola. "Leveduras produtoras de β glicosidase e pectinase." Universidade Federal de Pernambuco, 2008. https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1014.
Full textFundação de Amparo à Ciência e Tecnologia do Estado de Pernambuco
Por possuir a capacidade de crescer e se reproduzir mais rapidamente, determinadas leveduras apresentam importância biotecnológica, como capacidade de fermentação alcoólica e floculação através de características física, química, biológica e produção de enzimas. ß-glicosidases e pectinases possuem ampla aplicação em diversos processos industriais, destacando-se na produção de etanol e clarificação de sucos. Com o objetivo de selecionar e caracterizar quanto à produção de ß-glicosidase e pectinase leveduras estocadas na Coleção de Culturas-Micoteca URM, foram realizados testes de viabilidade e perfil taxonômico em 16 isolados pertencentes às espécies Candida lipolytica, C. peltata, Kluyveromyces marxianus, K. polysporus, Pichia barkeri, P. minuta, P. ohmeri, Rhodotorula glutinis e Saccharomyces cerevisiae. Para verificação da capacidade de produzir ß-glicosidase e pectinase foram utilizados, p-nitrofenil-ß-Dglicopiranosideo e pectina cítrica, respectivamente, como substratos. Todas as culturas testadas mantiveram-se viáveis e preservaram seus aspectos taxonômicos. Produziram ß-glicosidase, os isolados de C. lypolytica URM1120, C. peltata URM4681, K. marxianus URM4404, K. polysporus URM1283, P. ohmeri URM4417, R. glutinis URM5092 e S. cerevisiae URM1460, URM5107 e pectinase, os isolados de K. marxianus URM4405, P. ohmeri URM4417 e S. cerevisiae URM1460. C. peltata URM4681, S. cerevisiae URM5107 e K. marxianus URM4405 se destacam como bons produtores de ß-glicosidase, pectina liase e poligalacturonase respectivamente. O estudo e caracterização dessas enzimas de origem fúngica tornam-se relevantes para aplicações na indústria de alimentos
Zhang, Jing. "Biochemical Study and Technical Applications of Fungal Pectinase." Doctoral thesis, Uppsala : Acta Universitatis Upsaliensis : Universitetsbiblioteket [distributör], 2006. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-6295.
Full textPedrolli, Danielle Biscaro. "Caracterização físico-química de pectinases extracelulares purificadas de Aspergillus giganteus /." Rio Claro : [s.n.], 2008. http://hdl.handle.net/11449/95014.
Full textBanca: João Atílio Jorge
Banca: Rubens Monti
Resumo: O fungo Aspergillus giganteus produz uma única poligalacturonase (PG) quando cultivado em meio líquido com pectina de citrus como única fonte de carbono, e pelo menos três pectina liases (PL) quando cultivado em meio líquido com resíduo de laranja como fonte de carbono. A PG de A. giganteus foi purificada em duas etapas: precipitação de proteínas com 70% de saturação com sulfato de amônio e troca aniônica. A PG purificada apresentou massa molar de 69,7±0,07 kDa. A máxima atividade da enzima foi observada em pH 6,0 a 55-60ºC, sendo essa estável em meio neutro e alcalino. A PG apresentou meias-vidas de 115, 18 e 6 min quando incubada a 40, 50 e 55 ºC, respectivamente. A enzima mostrou-se ativa sobre substratos de qualquer grau de metilação, com maior especificidade para substratos de baixa ou nenhuma metilação, apresentando Vmax 669,6 e 602,8 μmol/mg.min, Km 3,25 e 1,16 mg/mL, kcat 770 e 690 s-1 sobre pectina de citrus 34 % esterificada e ácido poligalacturônico, respectivamente. A PG apresentou atividade exo liberando apenas ácido galacturônico como produto de hidrólise. 2-Mercaptoetanol, DTT, Co2+, Mn2+, Mg2+, NH4 + e Na+ agiram como estimulantes da atividade PG. Já Hg2+, EDTA, citrato de sódio, ácido iodoacético, SDS, Ba2+, Cu2+, Pb2+ e Zn2+ inibiram essa atividade enzimática. A principal pectina liase de A. giganteus, a PL I, foi purificada em três etapas: troca aniônica, troca catiônica e filtração em gel. A massa molar da PL I foi estimada em 55,7±1,4 kDa. A máxima atividade da enzima foi obtida em pH 8,5 a 50ºC. A PL I apresentou meias-vidas de 19, 9 e 6 min a 40, 45 e 50ºC, respectivamente. As maiores atividades da PL I foram observadas em pectinas de citrus com 34 e 72% de metilação, nas quais apresentou Vmax 1.488,1 e 1.129,8 U/mg.min, respectivamente, e Km 4,8 mg/mL para ambos os substratos. O padrão de degradação da pectina...(Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)
Abstract: Aspergillus giganteus produces one polygalacturonase (PG) on liquid medium with citrus pectin as the only carbon source, and at least three pectin lyases (PL) with orange waste. Homogenous PG was obtained after two steps: protein precipitation with 70 % ammonium sulphate saturation and anionexchange chromatography. The purified PG showed molecular weight of 69.7±0,07 kDa. The enzyme exhibited maximal activity at pH 6.0 and 55-60 °C, and was stable in neutral and alkaline medium. The half-live for PG at 40, 50 and 55 °C was 115, 18 and 6 min, respectively. The enzyme was active on substrates with any methyl-esterification degree, and hydrolysed better low esterified and not esterified substrates, showing Vmax 669.6 and 602.8 μmol. mg-1.min-1, Km 3.25 and 1.16 mg/mL, kcat 770 and 690 s-1 on 34 % esterified citrus pectin and polygalacturonic acid, respectively. The unique soluble product released in the reaction with pectin and polygalacturonic acid was monogalacturonic acid, and according to this results the enzyme can be classified as exoPG. PG activity enhanced in presence of 2-mercaptoethanol, DTT, Co2+, Mn2+, Mg2+, NH4 + and Na+, and was completely inhibited in presence of Hg2+. EDTA, sodium citrate, iodoacetic acid, SDS, Ba2+, Cu2+, Pb2+ and Zn2+ inhibited enzyme activity. The main PL from A. giganteus was called PL I and was purified after three steps: anion-exchange and cation-exchange chromatographies, and gel filtration. The purified PL I showed molecular weight of 55.7±1.4 kDa. The enzyme exhibited maximal activity at pH 8.5 and 50 °C, and was stable in neutral and acid medium. The half-live for PL I at 40, 45 and 50 °C was 19, 9 and 6 min, respectively. The enzyme was more active on citrus pectins with 34 and 72% of esterification, showing Vmax 1,488.1 and 1,129.8 U. mg-1.min-1, repectively, and Km 4.8 mg/mL on both substrates. The degradation pathern on 34% esterified...(Complete abstract click electronic access below)
Mestre
Moulding, P. H. "A study of the pectolytic components of a commercial pectinase." Thesis, University of Leeds, 1985. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.373471.
Full textGaio, Iloir. "Avaliação da atividade e estabilidade de pectinases comerciais imobilizadas e submetidas ao tratamento com gás liquefeito de petróleo." reponame:Repositório Institucional da UFSC, 2016. https://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/168217.
Full textMade available in DSpace on 2016-09-20T05:04:00Z (GMT). No. of bitstreams: 1 342011.pdf: 2342565 bytes, checksum: df6ecc2da3888450160540afa2a809c3 (MD5) Previous issue date: 2016
As enzimas pectinases têm sido amplamente utilizadas em muitossegmentos industriais, como indústria de alimentos, têxtil, papel,antifúngicos, entre outros. Com intuito de aumentar a viabilidade técnicae econômica na utilização destas enzimas em diversos processos, tornasenecessário buscar alternativas para aumentar a estabilidade e aatividade enzimática. Neste contexto, no presente estudo investigou-se ainfluência de gás liquefeito de petróleo (GLP) pressurizado, ou seja, osefeitos das variáveis pressão (30?190 bar), tempo de reação (1?6 h) etaxa de despressurização (20?100 bar/min) sobre as atividadesenzimáticas de pectina liase (PMGL) e pectinametilesterase (PME) deduas pectinases comerciais (Pectinex® Ultra SP-L e Pectinex® Mash),imobilizadas em suporte de gelatina-alginato de sódio e poliuretano,mediante o emprego de metodologia de planejamento de experimentos.Avaliou-se também o rendimento de imobilização, os ciclos dereutilização, a estabilidade térmica em baixas (- 80ºC, -18 ºC e 4 ºC) eem altas temperaturas (25 ºC, 30 ºC, 40 ºC, 50 ºC e 60 ºC), a aplicaçãona clarificação de suco de pêssego e os ciclos de reutilização noprocesso de clarificação. O complexo enzimático Pectinex® Ultra SP-Limobilizado em suporte de gelatina-alginato ao ser tratado com GLP,obteve aumento de 14 % da atividade de pectina liase (PMGL) e de 19% de pectinametilesterase (PME) quando comparada com a atividadeinicial da enzima, nas condições de 110 bar de pressão, tempo de reaçãode 3,5 h e despressurização de 60 bar/min. Da mesma forma, obteve-seum incremento na atividade residual de pectina liase (Pectinex® Mash)de 38 % quando submetida a uma pressão de 190 bar por 1 hora edespressurizada a uma taxa de 20 bar/min de 11 % sobre a atividade depectinametilesterase a 110 bar por 3,5 h e despressurizada a uma taxa de60 bar/min-1. O complexo enzimático Pectinex® Ultra SP-L imobilizadoem suporte de Poliuretano (PU) ao ser tratado com GLP obteveaumento de 56% de atividade de pectinametilesterase (PME) quandocomparada com a atividade incial da enzima, nas condições de de190 bar pressão, tempo de reação de 6 h e despressurização de20 bar/min O complexo enzimático Pectinex® Mash teve 3 % deaumento de atividade de pectinametilesterase (PME) quando comparadocom a atividade inicial da enzima, nas condições de 110 bar de pressãopor 3,5 h e despressurizada a uma taxa de 60 bar/min. Após o tratamentoem GLP o extrato enzimático Pectinex® Mash imobilizado em gelatinaalginatomanteve aproximadamente 60 % da atividade residual dePMGL até o 6º ciclo de reuso. No entanto, os imobilizados de PME(Pectinex® Mash) e PMGL (Pectinex® Ultra SP-L) mantiveram suasatividades de aproximadamente 40 % até o 5º e 3º ciclo,respectivamente. A PME do complexo Pectinex® Ultra SP-L apresentouaproximadamente 67 % de atividade residual no 2º ciclo. A estabilidadetérmica dos complexos enzimáticos estudados foram avaliados emdiferentes temperaturas, nas formas livre, imobilizada eimobilizada/tratada com gás GLP pressurizado. De modo geral, asenzimas do complexo Pectinex® Mash mostraram-se estáveis em todasas temperaturas estudadas, enquanto que as enzimas do complexoPectinex® Ultra SP-L não mostraram resposta em algumas temperaturasaltas. Este comportamento pode ser devido a rápida desnaturação daproteína que estrutura a enzima. Observou-se um aumento daestabilidade para as enzimas tratadas com fluido pressurizado (GLP),mostrando influencia do gás sobre a estabilidade e atividade enzimática.O gás GLP influenciou positivamente na clarificação de suco depêssego, pois na concentração de enzima de 0,00125 %, a enzima PMEclarificou 26 % a mais o suco em relação ao padrão (apenasimobilizada), e a enzima PMGL clarificou 52,6 % a mais. Desse modo,é possível inferir que a enzima PMGL do complexo comercialPectinex® Ultra SP-L mostrou melhores resultados. Resultadossemelhantes foram obtidos para o complexo Pectinex® Mash. Asenzimas (PME e PMGL) do complexo Pectinex® Mash imobilizadas etratadas com gás GLP apresentaram atividade relativa até o 7º ciclo deutilização tanto para clarificação quanto para redução de turbidez,quando a atividade relativa atingiu 40%. Estes resultados mostram opotencial de aplicação de enzimas imobilizadas e tratadas com gás GLP.
Abstract : Pectinase enzymes have been widely used in many industries, such asthe food, textiles, paper and anti-fungal sectors, to name a few. In orderto increase these enzymes' technical and economical viability in variousprocesses, it is necessary to search for alternatives that will increaseboth the enzymatic activity and stability. In this context, this study hasinvestigated the influence of pressurized liquefied petroleum gas (LPG),or in other words, the effects of variables such as; pressure (30-190 bar),reaction time (1-6h) and depressurization (20-100 bar/min-1) on pectinlyase (PMGL) and pectin methylesterase (PME) enzymatic activitiesfrom two commercial pectinases (Pectinex Ultra SP-L and Pectinex Mash) immobilised in sodium alginate-gelatin and polyurethane carrier,employing the experiments planning methodology. There have beenevaluations of immobilization yield, reuse cycles, thermal stability inlow (-80oC, -18oC and 4oC) and high temperatures (25oC, 30oC, 40oC,50oC and 60oC), as well as clarification applied on peach juice and thereuse cycles on the clarification process. The enzymatic complexPectinex Ultra SP-L immobilized in an alginate-gelatin carrier andtreated with LPG had a 14% increase on pectin lyase (PMGL) activityand a 19% increase on pectin methylesterase (PME) activity whencompared to the enzyme's initial activity at 110bar pressure, 3h30mreaction time and 60bar/min-1 depressurization level. In the same way,there was a 38% increase on the pectin lyase (Pectinex Mash) residualactivity when submitted to 190bar pressure for 1 hour and depressurizedat a 20bar/min-1 rate and at 11% on the pectin methylesterase activity at110bar for 3h30m and depressurized at a 60bar/min-1 rate. Theenzymatic complex Pectinex Ultra SP-L immobilized withPolyurethane (PU) carrier, when treated with LPG, had a 56% increaseon pectin methylesterase (PME) activity when compared to the enzyme'sinitial activity with 190bar pressure, 6h reaction time and 20bar/min-1depressurization. The enzymatic complex Pectinex Mash had a 3%pectin methylesterase (PME) activity increase when compared to theenzyme's initial activity at 100bar pressure for 3h30min anddepressurized at a 60 bar/min-1 rate. After the LPG treatment, theenzymatic extract Pectinex Mash immobilized in alginate-gelatin keptapproximately 60% of PGML residual activity up until reuse cycle 6.However, the immobilized pectinases from PME (Pectinex Mash) andPMGL (Pectinex Ultra SP-L) maintained their activities atapproximately 40% up to cycles 5 and 3, respectively. The Pectinex Ultra SP-L complex's PME presented approximately 67% residualactivity on cycle 2. The enzymatic complex thermal stability wasassessed at different temperatures in free, immobilized andimmobilized/treated forms with pressurized LPG gas. On the whole, thePectinex Mash complex enzymes have presented stability for allstudied temperatures, whereas the Pectinex Ultra SP-L complexenzymes have not responded under some high temperatures. It has beennoticed a stability increase for the enzymes treated with pressurizedfluid (LPG), presenting a gas influence on both the enzymatic stabilityand activity. The LPG gas influenced the peach juice clarificationpositively, since the PME enzyme clarified 26% more juice in relationto the only-immobilized pattern and the PMGL enzyme clarified 52.6%more, both at a 0.00125% enzyme concentration level. Thus, it ispossible to deduce that the PMGL enzyme of the Pectinex Ultra SP-Lcommercial complex presented better results. Similar results have beenobtained for the Pectinex Mash complex. The (PME and PMGL)enzymes from the Pectinex Mash complex immobilized and treatedwith LPG gas presented relative activity up until usage cycle 7 for theclarification, as well as for the turbidity reduction when the relativeactivity reached 40%. Such results present a potential for theimplementation of enzymes immobilized and treated with LPG gas.
Hennies, Paulo de Tarso. "Produção de pectinase de Penicillium italicum atraves de fermentação em meio semi-solido." [s.n.], 1996. http://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/255453.
Full textDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos
Made available in DSpace on 2018-07-21T02:22:32Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Hennies_PaulodeTarso_M.pdf: 3761070 bytes, checksum: b7bc37871cd2780660aff2d78b01f95b (MD5) Previous issue date: 1996
Resumo: Estudou-se a produção de pectinase por Penicillum italicum IZ 1584 através de fermentação semi-sólida de bagaço de laranja industrialmente processado. Primeiramente verificou-se a capacidade do fungo em produzir a enzima em um meio líquido contendo pectina como única fonte de carbono e em outro, contendo também sacarose. Este segundo meio proporcionou a maior atividade de pectinase (9,31 x 10-2 UI/ml) após 96 horas de fermentação. A presença de sacarose no meio de cultivo semi-sólido também demonstrou incrementar a produção de pectinase, obtendo-se atividade de 2,33 x 10 -1 UI/g MFU após 9 dias de fermentação. Os sais nutrientes demonstraram ser a variável mais importante para a produção de pectinase na fermentação em meio semi-sólido, quando comparada com as variáveis temperatura de fermentação, concentração de sacarose e pH da solução umidificante. A concentração de sais que proporcionou melhores resultados foi NH4NO3 1,20g/20 g de bagaço de laranja lavado (BLL), KH2PO4 0,08 g/20 g BLL, e MgSO4.7H20 0,12g/20 g BLL. Entretanto quando estas concentrações foram duplicadas, obteve-se 96,5% da atividade de pectinase verificada anteriormente, não havendo portanto diferença significativa nos níveis de atividade pectinolítica produzida. A atividade de pectinase de Penicillium italicum IZ 1584 obtida por fermentação semi-sólida apresentou pH ótimo 5,5 e temperatura ótima de 45°C, na região de pH ácido
Abstract: Pectinase production by Penicillum italicum IZ 1584 was studied in a semi-solid fermentation medium containing processed orange bagasse as substrate. The first step was to verify if the mold was able to release extracelullar pectinase in liquid medium containing pectin as the sole carbon source and in liquid medium containing sucrose and pectin as the carbon source. The highest pectinase activity (9,31 x 10-2 Ul/ml) was obtained when the second medium was fermented for 96 hours. Sucrose was also added to the semi-solid fermentation medium. Pectinase activity was increased relatively to semi-solid medium without sucrose, with 2,33 x 10 -1 Ul/g MFU after a fermentation period of 9 days. Nutrient salts, when compared to temperature, sucrose adition and pH (humidifying solution), showed to be the most important variable for pectinase production in the semi-solid process Best results were obtained with the following concentrations: NH4NO3 1,20 g / 20g washed orange bagasse (BLL), KH2PO4 0,08g/20 g BLL, and MgSO4.7H20 0,12g/20 g BLL. When these concentrations were doubled, 96,5% of the pectinase activity previously observed was verified, showing no significant difference between the salts concentrations on pectinase production. In the acidic region, pectinolytic activity of Penicillum italicum IZ 1584 obtained by semi-solid fermentation showed best activity at pH 5,5 and 45°C
Mestrado
Mestre em Engenharia de Alimentos
Books on the topic "Pectinase"
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