Relevant bibliographies by topics / Peptides – Biosynthèse

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Academic literature on the topic 'Peptides – Biosynthèse'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 17 February 2022

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Journal articles on the topic "Peptides – Biosynthèse"

1

Kleinkauf, Horst, Henk van Liempt, Harriet Palissa, and Hans von Döhren. "Biosynthese von Peptiden: Ein nichtribosomales System." Naturwissenschaften 79, no. 4 (April 1992): 153–62. http://dx.doi.org/10.1007/bf01134432.

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2

Duell, Elke, and Tobias A. M. Gulder. "Biochemie 2016: Megaenzyme zur Biosynthese von Peptiden." Nachrichten aus der Chemie 65, no. 3 (March 2017): 323–25. http://dx.doi.org/10.1002/nadc.20174060817.

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3

Krawczyk, Bartlomiej, Eric F. van Herwerden, Herman S. Overkleeft, and Roderich D. Süssmuth. "Eliminierungsreaktionen von Estern in der Biosynthese von Polyketiden und ribosomalen Peptiden." Angewandte Chemie 125, no. 35 (August 9, 2013): 9252–54. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201304851.

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4

Viehrig, Konrad, Frank Surup, Carsten Volz, Jennifer Herrmann, Antoine Abou Fayad, Sebastian Adam, Jesko Köhnke, Dirk Trauner, and Rolf Müller. "Chemische Struktur und Biosynthese der Crocagine, polycyclischer Peptide ribosomalen Ursprungs ausChondromyces crocatus." Angewandte Chemie 129, no. 26 (May 23, 2017): 7513–17. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201612640.

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5

Aldemir, Hülya, and Tobias A. M. Gulder. "Erweiterung des Strukturraums ribosomaler Peptide: autokatalytische N-Methylierung in der Omphalotin-Biosynthese." Angewandte Chemie 129, no. 44 (September 26, 2017): 13756–58. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201708456.

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6

Mavrakanas, Thomas, and Dominique Bastide. "Peptide C : un coproduit de la biosynthèse de l’insuline ou une hormone peptidique active ?" La Presse Médicale 38, no. 1 (January 2009): 68–72. http://dx.doi.org/10.1016/j.lpm.2008.07.015.

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7

Fewer, David P., Julia Österholm, Leo Rouhiainen, Jouni Jokela, Matti Wahlsten, and Kaarina Sivonen. "Nostophycin Biosynthesis Is Directed by a Hybrid Polyketide Synthase-Nonribosomal Peptide Synthetase in the Toxic Cyanobacterium Nostoc sp. Strain 152." Applied and Environmental Microbiology 77, no. 22 (September 23, 2011): 8034–40. http://dx.doi.org/10.1128/aem.05993-11.

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Abstract:
ABSTRACTCyanobacteria are a rich source of natural products with interesting pharmaceutical properties. Here, we report the identification, sequencing, annotation, and biochemical analysis of the nostophycin (npn) biosynthetic gene cluster. Thenpngene cluster spans 45.1 kb and consists of three open reading frames encoding a polyketide synthase, a mixed polyketide nonribosomal peptide synthetase, and a nonribosomal peptide synthetase. The genetic architecture and catalytic domain organization of the proteins are colinear in arrangement, with the putative order of the biosynthetic assembly of the cyclic heptapeptide. NpnB contains an embedded monooxygenase domain linking nonribosomal peptide synthetase (NRPS) and polyketide synthase (PKS) catalytic domains and predicted here to hydroxylate the nostophycin during assembly. Expression of the adenylation domains and subsequent substrate specificity assays support the involvement of this cluster in nostophycin biosynthesis. Biochemical analyses suggest that the loading substrate of NpnA is likely to be a phenylpropanoic acid necessitating deletion of a carbon atom to explain the biosynthesis of nostophycin. Biosyntheses of nostophycin and microcystin resemble each other, but the phylogenetic analyses suggest that they are distantly related to one another.
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8

Chen, Dandan, Qi Zhang, Qinglin Zhang, Peilin Cen, Zhinan Xu, and Wen Liu. "Improvement of FK506 Production in Streptomyces tsukubaensis by Genetic Enhancement of the Supply of Unusual Polyketide Extender Units via Utilization of Two Distinct Site-Specific Recombination Systems." Applied and Environmental Microbiology 78, no. 15 (May 11, 2012): 5093–103. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00450-12.

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Abstract:
ABSTRACTFK506 is a potent immunosuppressant that has a wide range of clinical applications. Its 23-member macrocyclic scaffold, mainly with a polyketide origin, features two methoxy groups at C-13 and C-15 and one allyl side chain at C-21, due to the region-specific incorporation of two unusual extender units derived from methoxymalonyl-acyl carrier protein (ACP) and allylmalonyl-coenzyme A (CoA), respectively. Whether their intracellular formations can be a bottleneck for FK506 production remains elusive. In this study, we report the improvement of FK506 yield in the producing strainStreptomyces tsukubaensisby the duplication of two sets of pathway-specific genes individually encoding the biosyntheses of these two extender units, thereby providing a promising approach to generate high-FK506-producing strains via genetic manipulation. Taking advantage of the fact thatS. tsukubaensisis amenable to two actinophage (ΦC31 and VWB) integrase-mediated recombination systems, we genetically enhanced the biosyntheses of methoxymalonyl-ACP and allylmalonyl-CoA, as indicated by transcriptional analysis. Together with the optimization of glucose supplementation, the maximal FK506 titer eventually increased by approximately 150% in comparison with that of the original strain. The strategy of engineering the biosynthesis of unusual extender units described here may be applicable to improving the production of other polyketide or nonribosomal peptide natural products that contain pathway-specific building blocks.
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9

Kehr, Jan-Christoph, Douglas Gatte Picchi, and Elke Dittmann. "Natural product biosyntheses in cyanobacteria: A treasure trove of unique enzymes." Beilstein Journal of Organic Chemistry 7 (December 5, 2011): 1622–35. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.7.191.

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Abstract:
Cyanobacteria are prolific producers of natural products. Investigations into the biochemistry responsible for the formation of these compounds have revealed fascinating mechanisms that are not, or only rarely, found in other microorganisms. In this article, we survey the biosynthetic pathways of cyanobacteria isolated from freshwater, marine and terrestrial habitats. We especially emphasize modular nonribosomal peptide synthetase (NRPS) and polyketide synthase (PKS) pathways and highlight the unique enzyme mechanisms that were elucidated or can be anticipated for the individual products. We further include ribosomal natural products and UV-absorbing pigments from cyanobacteria. Mechanistic insights obtained from the biochemical studies of cyanobacterial pathways can inspire the development of concepts for the design of bioactive compounds by synthetic-biology approaches in the future.
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10

Vanage, G. R., M. A. Phadke, A. H. Bandivdekar, and A. R. Sheth. "Hormonal modulation of Invitro Biosynthesis of Inhibin like Peptide by Human Prostate: Hormonelle Modulation der In-vitro-Biosynthese des Inhibin-ähnlichen Peptids durch die menschliche Prostata." Andrologia 22, no. 1 (April 24, 2009): 7–11. http://dx.doi.org/10.1111/j.1439-0272.1990.tb01932.x.

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Dissertations / Theses on the topic "Peptides – Biosynthèse"

1

Yan, Kok-Phen. "Mécanismes moléculaires gouvernant la biosynthèse des peptides lasso, peptides bioactifs bactériens : cas de de la microcine J25." Paris 6, 2011. http://www.theses.fr/2011PA066610.

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Abstract:
La microcine J25 (MccJ25) est un peptide antimicrobien d'origine bactérienne synthétisé par la voie ribosomique et présentant une topologie particulière appelée "lasso" comprenant un nœud peptidique. Elle consiste en un cycle macrolactame N-terminal et une queue C-terminale piégée irréversiblement dans le cycle par des contraintes stériques. MccJ25 est synthétisée chez Escherichia coli sous forme d’un précurseur peptidique McjA, qui est maturé par deux enzymes, McjB et McjC. L’objectif de ce travail a été d’élucider les mécanismes moléculaires gouvernant la biosynthèse de peptides lasso, en utilisant MccJ25 comme modèle. En adoptant une approche basée sur l’ingénierie peptidique, nous avons montré que la structuration en lasso est déterminée par la taille du cycle et les résidus C-terminaux qui empêchent la queue de sortir du cycle, mais pas par la taille de la boucle. Nous avons caractérisé les enzymes de maturation de MccJ25. L’étude in vivo et in vitro de la maturation de MccJ25 nous a permis de montrer que McjB est une nouvelle protéase à cystéine ATP-dépendante, qui clive le précurseur McjA et possède une forte spécificité de substrat pour les positions P2 et P1’. McjC est une lactame synthétase qui catalyse l’activation du substrat en formant un intermédiaire acyl-AMP et assure la fermeture du cycle. Nos résultats montrent que McjB et McjC sont des enzymes interdépendantes agissant en complexe. Nous avons aussi démontré que la machinerie de biosynthèse de McJ25 peut être utilisée pour produire d’autres peptides lasso et des peptides cycliques branchés, ouvrant ainsi des perspectives quant à l’ingénierie de peptides bioactifs à partir de la structure en lasso
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2

Leclerc, Grégory. "Nouveaux peptides antibiotiques de champignons trichoderma biosynthèses dirigées isolement, purification et caractérisation de la peptaibol-synthétase de T. Longibrachiatum." Paris 6, 2000. http://www.theses.fr/2000PA066275.

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Abstract:
Les champignons microscopiques du genre trichoderma biosynthétisent des peptides antibiotiques actifs contre les bactéries a gram positif et les mycoplasmes, la cible étant la membrane plasmique. Ces peptides linéaires hydrophobes, nommes peptaibols, sont riches en acide alpha-aminoisobutyrique (AIB), bloques par un acétyle n-terminal et un amino alcool c-terminal. Ils résultent d'une voie de biosynthèse non ribosomale utilisant des protéines multifonctionnelles, les peptide-synthétases. Nous avons étudié deus souches : I)- T. Longibrachiatum qui produit des peptaibols de 20 résidus, les longibrachines LGA (GLN 1 8), II)- T. Harzianum qui conduit à des peptaibols neutres de 18 résidus (trichorzines PA) et 14 résidus (harzianines pc). Par RMN et modélisation moléculaire, nous avons montre que la structure tridimensionnelle de la longibrachine LGA i est une hélice droite mixte (alpha/3 1 0), présentant dans la région 10-13 un coude du a la proline 14. Ces hélices amphipathiques sont connues pour s'associer dans les bicouches phospholipidiques. La biosynthèse dirigée in vivo par apport exogène d'acides amines (aib, arg, glu) au milieu standard de culture conduit, pour les deux souches, a la simplification des mélanges peptidiques. T. Harzianum fournit ainsi quatre nouveaux peptaibols, dont les séquences ont été déterminées par spectrométrie de masse. La peptide-synthétase de T. Longibrachiatum a été purifiée en cinq étapes. Pour suivre l'activité enzymatique, nous avons mis au point deux tests reposant sur des mesures de radioactivité, l'échange atp- 3 2pppi et la formation d'un thioester avec la valine tritiee. La longibrachine-synthétase est caractérisée par un point isoélectrique de 5,5 et une masse moléculaire de 1920 KDA déterminée par ultracentrifugation (sédimentation a l'équilibre). Cette enzyme est ainsi la peptide-synthétase de plus haute masse moléculaire isolée et caractérisée jusqu'a présent.
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3

Vassiliadis, Gaëlle. "Biosynthèse et mécanisme d'action des microcines sidérophores, peptides antibactériens sécrétés par les entérobactéries." Paris 6, 2009. http://www.theses.fr/2009PA066235.

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Abstract:
Les microcines sont des peptides antimicrobiens de faible poids moléculaire synthétisés par les entérobactéries et impliqués dans les compétitions microbiennes du microbiote intestinal. La microcine E492 (MccE492) fut le premier peptide sidérophore décrit. En effet, cette microcine porte une modification post-traductionnelle originale apparentée aux sidérophores de type catécholate. Nous avons montré que l’entérobactine est un précurseur de la biosynthèse de la partie sidérophore de MccE492. De plus, deux gènes portés par le système génétique impliqué dans la biosynthèse de MccE492, mceC et mceD, se sont avérés indispensables pour l'acquisition de cette modification post-traductionnelle. Ces résultats nous ont permis d’établir un modèle de biosynthèse de MccE492. D’autre part, deux autres microcines, les microcines MccM et MccH47, ont été isolées et caractérisées. Celles-ci adoptent la même modification post-traductionnelle que MccE492. Ces trois microcines forment par conséquent une nouvelle famille, la famille des microcines sidérophores, agissant sur les bactéries cibles selon un mécanisme dit de « cheval de Troie ».
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4

Ouelhazi, Lazhar. "Mise en évidence et caractérisation moléculaire d'une protéine cytokinine-dépendante corrélée à la biosynthèse alcaloïque." Tours, 1994. http://www.theses.fr/1994TOUR3808.

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5

Beuzelin, Isabelle. "Synthèse peptidique prébiotique à partir de N-carbamoylaminoacides." Montpellier 2, 1998. http://www.theses.fr/1998MON20206.

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Abstract:
Le travail presente dans cette these s'inscrit dans le cadre de la chimie de l'evolution et concerne plus particulierement la chimie de l'evolution. Dans la premiere partie de ces travaux, les possibilites competitives de synthese d'-aminoacide et de n-carbamoylaminoacide ont ete analysee. Dans les conditions prebiotiques presumees, l'equilibre resultant du systeme rcho/nh3/hcn entre l'-hydroxynitrile (>99,9%) et l'-aminonitrile (<0,1%) a pu etre cinetiquement deplace vers le precurseur de l'-aminoacide (l'-aminonitrile) dans des conditions diluees extremement douces, selon deux processus catalytiques utilisant le formaldehyde et l'anhydride carbonique. Une etude cinetique du comportement des composes intermediaires de ces deux processus catalytiques a permis de montrer la preeminence des n-carbamoylaminoacides. Dans la deuxieme partie de cette these, le comportement cinetique des -aminoacides en presence de solutions aqueuses de cyanate a ete etudie en prenant en compte les differents processus catalytiques d'hydrolyse des cyanates. La glycine, aminoacide modele dans cette etude, meme a faible concentration (10-3 mol. L-1) est convertie au ph de l'ocean primitif en n-carbamoylglycine. La derniere partie de ces travaux est relative a l'activation chimique des n-carbamoylaminoacides par le systeme gazeux nitrosant no/o2 en phase solide aussi bien qu'en solvant organique. La nitrosation des n-carbamoylaminoacides constitue une voie d'acces simple aux n-carboxyanhydrides avec une tres bonne selectivite et sans rejets autres que n2 et h2o. Cette synthese correspond a une nouvelle voie efficace de preparation des n-carboxyanhydrides, veritables precurseurs peptidiques.
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Mengin-Lecreulx, Dominique. "Étude de la régulation des étapes cytoplasmiques de la biosynthèse du peptidoglycane de Escherichia coli." Paris 11, 1987. http://www.theses.fr/1987PA112207.

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Abstract:
Nous avons développé, au laboratoire, l'étude générale des activités enzymatiques qui participent à la phase cytoplasmique du processus de biosynthèse du peptidoglycane chez Escherichia coli. Cette étude ayant pour but principal de mieux cerner les mécanismes de régulation qui contrôlent la biosynthèse de cette macromolécule, nous l'avons orientée suivant deux directions principales :- la première a trait aux caractéristiques biochimiques de ces différents enzymes in vitro : mise au point des essais, recherche d'effecteurs de ces activités, détermination des paramètres cinétiques. - la deuxième approche vise à mieux définir les conditions réelles de fonctionnement de ces activités enzymatiques dans la cellule bactérienne. Cet aspect de notre travail a supposé la détermination des concentrations intracellulaires des substrats, produits et éventuels effecteurs de ces enzymes, nécessitant en particulier la mise au point de nouvelles techniques d'analyse de ces composés. La connaissance de ces concentrations nous a alors permis de préciser le niveau de fonctionnement réel de ces synthétases in vivo et de pouvoir recréer, in vitro, des conditions d'étude de ces enzymes se rapprochant le plus possible de ce qu'elles sont réellement dans la cellule bactérienne. Nous avons alors étudié de façon générale comment varient les différents paramètres de ce système de biosynthèse (teneur cellulaire en peptidoglycane, activités spécifiques des synthétases, concentrations intra-cellulaires de leurs précurseurs) avec les conditions de croissance bactérienne ou lors de perturbations diverses (action d'antibiotiques) affectant cette voie métabolique. L'ensemble des données obtenues à partir de ces expériences, réalisées soit in vitro, soit sur des cellules en croissance, nous apporte alors de nombreuses informations sur les mécanismes de régulation qui contrôlent le flux de précurseurs dans cette séquence réactionnelle.
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7

Fruitier-Arnaudin, Ingrid. "Les hémorphines : peptides biologiquement actifs issus de l'hémoglobine : détermination d'une voie potentielle de biosynthèse et de dégradation in vivo et mise en évidence de sites récepteurs cibles." La Rochelle, 1999. http://www.theses.fr/1999LAROS039.

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Abstract:
Sur la base de leur activité de type opioïde, des peptides ont été isolés à partir de sang bovin traité enzymatiquement et désignés sous le terme d'hémorphines. Les hémorphines semblent pouvoir être libérées in vivo. L’objectif de notre étude est de contribuer à la compréhension des mécanismes cellulaires responsables de leur apparition dans les tissus. Dans un premier temps, l'étude des mécanismes de dégradation de l'hémoglobine par la cathepsine D a été réalisée. Les résultats obtenus (préférence de clivage pour les acides aminés hydrophobes, clivage précoce des liaisons Leu 3 0-Leu 3 1 et Phe 4 0-Phe 4 1 de la séquence de la chaine de l'hémoglobine et résistance de la Vv-hémorphine-7 à l'action prolongée de la cathepsine D) font de cette enzyme un candidat potentiel pour la libération d'hémorphines in vivo. Dans un second temps, l'hypothèse selon laquelle les lysosomes pourraient être le siège d'une libération d'hémorphines a orienté notre recherche vers l'étude du pouvoir proteolytique de cet organite. La détection de séquences peptidiques apparentées aux hémorphines, effectuée à l'aide d'un dosage immunologique spécifique des séquences de type Vv-hémorphine-7, a permis de mettre en évidence la génération très précoce de trois séquences immunoréactives de type Vv-hémorphine-7 confirmant ainsi notre hypothèse. Enfin, la mise en évidence d'une activité de liaison des hémorphines aux récepteurs AT4 renaux et l'inhibition de l'aminopeptidase N démontrent que ces peptides constituent de nouveaux compétiteurs de l'angiotensine IV dans le système renine-angiotensine. Notre travail a donc conduit d'une part à la caractérisation d'enzymes endogènes susceptibles d'être impliquées dans la libération d'hémorphines in vivo et d'autre part à la démonstration qu'une fois libérés, ces peptides pourraient avoir des effets physiologiques.
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8

Jean, Fabienne. "Incorporation d'un mime de coude β dans deux protéines : études synthétiques, structurales et fonctionnelles." Lille 1, 1997. http://www.theses.fr/1997LIL10215.

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Abstract:
Chronologiquement, l'incorporation d'elements non naturels dans les proteines a tout d'abord consiste en l'introduction d'acides amines d, comportant une chaine laterale modifiee, ou d'une liaison chimique mimant la liaison peptidique. Nous proposons de nous placer plus loin dans le domaine de l'ingenierie des proteines en incorporant un element non naturel (mime de coude ) issu de la synthese organique, en remplacement d'un motif structural. L'incorporation de ce mime a structure dibenzofurane (mime-dbf) a ete decrite de facon tres precise dans des peptides et nous voulions etudier son comportement dans un contexte proteique. Dans un premier temps, nous avons etudie une nouvelle approche de synthese du mime-dbf afin de reduire le nombre d'etapes et de permettre sa fonctionnalisation. La nouvelle strategie repose notamment sur une reaction de metallation ou deux groupements ortho-directeurs sont en competition. L'optimisation des parametres temperature, stoechiometrie de l'agent de lithiation, nature et composition du solvant ont permis d'obtenir une bonne regioselectivite en faveur de la position voulue. Le mime-dbf a ete incorpore en utilisant la synthese peptidique en phase solide dans deux modeles proteiques : la scyllatoxine, une toxine de venin de scorpion, et le domaine b1 de la proteine g du streptocoque. Dans les deux cas, la structure tridimensionnelle des proteines modifiees, etudiee par rmn et modelisation moleculaire, est conservee. La scyllatoxine analogue conserve l'activite biologique au niveau des canaux potassium calcium-dependants mais le domaine b1 analogue, quant a lui, ne reconnait pas les immunoglobulines g dans les conditions du test utilise. D'autre part, le travail effectue lors d'un stage dans le laboratoire du professeur ramage a edimbourg est presente.
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9

Witwinowski, Jerzy. "Caractérisation de voies de biosynthèse de dicétopipérazines chez les actinobactéries." Thesis, Université Paris-Saclay (ComUE), 2017. http://www.theses.fr/2017SACLS273/document.

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Abstract:
Les dicétopipérazines (DKP : diketopiperazines) sont une classe de produits naturels largement utilisée en médecine. Chez les organismes producteurs, elles peuvent servir de facteurs de virulence, de molécules de signalisation ou encore être impliquées dans la concurrence entre (micro-)organismes ou la défense contre les prédateurs, mais souvent leur rôle est inconnu. Elles peuvent être synthétisées par deux voies de biosynthèse principales : soit par des voies dépendant de synthétases de peptides non ribosomiques (NRPS: Non Ribosomal Peptide Synthetase), des complexes enzymatiques de grande taille utilisant comme substrats les acides aminés protéinogènes ou non, soit par des voies dépendant des cyclodipeptide synthases (CDPS), de petites enzymes utilisant comme substrats des ARNt chargés. Je me suis intéressé à ce deuxième type de voie de biosynthèse. J’ai d’abord participé à une étude visant à caractériser la diversité des CDPS et des DKP synthétisées par ces enzymes. Ce travail a permis d’élargir le champ des CDPS caractérisées expérimentalement, de démontrer l’incorporation par ces enzymes de 17 acides aminés dans des DKP et de poser les bases de la prédiction des DKP synthétisées grâce à l’identification dans la séquence protéique des CDPS de motifs de résidus responsables de la sélection du substrat. J’ai ensuite étudié chez Streptomyces venezuelae un cluster de gènes homologues à des gènes essentiels impliqués chez Mycobacterium tuberculosis dans la biosynthèse d’une dicétopipérazine. J’ai enfin identifié chez Streptomyces aizunensis les gènes dirigeant la biosynthèse de la bicyclomycine, un antibiotique de la famille des DKP utilisé en médecine. Je présente la caractérisation complète de la voie de biosynthèse de la bicyclomycine. Cette biosynthèse fait intervenir une CDPS, cinq dioxygénases dépendantes du fer et du 2-oxoglutarate et une monooxygénase de la famille des cytochromes P450. C’est la voie la plus complexe dépendante de CDPS jamais décrite, la seule contenant plusieurs enzymes d’oxydoréduction et la première voie de biosynthèse d’une molécule utilisée en médecine dépendante d’une CDPS
Diketopiperazines (DKP) are a class of natural products widely used in medicine. In producer organisms, they may act as virulence factors, signaling molecules or may be involved in competition between (micro-) organisms or defense against predators, but often their role is unknown. They can be synthesized by two main biosynthetic pathways: either by non-ribosomal peptide synthetase (NRPS) dependent pathways, NRPSs being large enzyme complexes using proteinogenic or non-proteinogenic amino acids as substrates, or by Cyclodipeptide synthases (CDPS), small enzymes using loaded tRNAs as substrates. I was interested in this second type of biosynthetic pathway. I first participated in a study having as a goal to characterize the diversity of CDPSs and DKPs synthesized by these enzymes. This work enabled to widen the field of experimentally characterized CDPSs, to demonstrate the incorporation by these enzymes of 17 amino acids in DKPs and to lay the bases for the prediction of the DKPs synthesized thanks to the identification in the protein sequence of CDPSs of residue patterns responsible for substrate selection. I then studied in Streptomyces venezuelae a cluster of genes homologous to essential genes involved in Mycobacterium tuberculosis in the biosynthesis of a diketopiperazine. I finally identified in Streptomyces aizunensis the genes directing the biosynthesis of bicyclomycin, an antibiotic of the DKP family used in medicine. I present the complete characterization of the bicyclomycin biosynthetic pathway. This biosynthesis involves a CDPS, five iron-2-oxoglutarate-dependent dioxygenases and a cytochrome P450 monooxygenase. It is the most complex CDPS-dependent pathway ever described, the only one containing several redox enzymes and the first CDPS-dependent biosynthetic pathway for a molecule used in medicine
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10

Lecaillon, Jennifer. "Synthèse d'analogues de l'hormone alpha de stimulation des mélanocytes." Montpellier 1, 2008. http://www.theses.fr/2008MON13510.

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Abstract:
L’hormone alpha de stimulation des mélanocytes (α-MSH) appartient à la famille des mélanocortines. Celles-ci interagissent avec des récepteurs couplés aux protéines G, les récepteurs aux mélanocortines (MCRs). A ce jour, cinq sous-types de récepteurs ont été identifiés, et sont impliqués dans la régulation de très nombreux processus physiologiques et physiopathologiques comme l’obésité, l’inflammation, l’activité cardiovasculaire ou la mélanogenèse. Au niveau de la peau, l’α-MSH interagit avec le MC1R principalement pour stimuler la mélanogenèse. Le développement d’analogues de l’α-MSH permettrait donc de réguler la pigmentation de la peau. En particulier, un antagoniste de l’α-MSH pourrait constituer un nouvel agent dépigmentant. Cette thèse est consacrée au développement d’analogues peptidiques de l’α-MSH. Des études de relation structure-activité, basées sur des modifications des extrémités N- et C-terminales et la dimérisation de motifs peptidiques, ont conduit à l’obtention d’antagonistes sélectifs du MC1R. Afin d’augmenter la stabilité protéolytique et la sélectivité des antagonistes obtenus, des analogues cycliques ont été conçus. Pour cela, une nouvelle stratégie de synthèse de peptides cycliques a été développée. Enfin, au vu de la structure de certains des analogues, leurs propriétés antibactériennes ont été étudiées.
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Books on the topic "Peptides – Biosynthèse"

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Gabriele, Bierbaum, and Sahl Hans-Georg, eds. Lantibiotics and related peptides. Austin, Tex: Landes Bioscience, 1998.

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2

Jack, Ralph W. Lantibiotics and Related Peptides. Springer, 2013.

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3

Bierbaum, Gabriele, Hans-Georg Sahl, and Ralph W. Jack. Lantibiotics and Related Peptides (Biotechnology Intelligence Unit). Springer, 2007.

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