Relevant bibliographies by topics / Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase

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  1. Journal articles
  2. Dissertations / Theses
  3. Books
  4. Book chapters
  5. Conference papers

Academic literature on the topic 'Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 13 February 2022

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Journal articles on the topic "Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase"

1

Lavoie, Sébastien B., Alexandra L. Albert, and Michel Vincent. "Pin1 : une peptidyl-prolyl cis/trans isomérase aux rôles insoupçonnés." médecine/sciences 19, no. 12 (December 2003): 1251–58. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200319121251.

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2

Schiene-Fischer, Cordelia. "Multidomain Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerases." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 1850, no. 10 (October 2015): 2005–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2014.11.012.

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3

Maruyama, Tadashi. "Archaeal peptidyl prolyl cis-trans isomerases (PPIases)." Frontiers in Bioscience 5, no. 1 (2000): d821. http://dx.doi.org/10.2741/maruyama.

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4

Maruyama, Tadashi. "Archaeal peptidyl prolyl cis-trans isomerases PPIases." Frontiers in Bioscience 5, no. 3 (2000): d821–836. http://dx.doi.org/10.2741/a554.

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5

Maruyama, Tadashi. "Archaeal peptidyl prolyl cis-trans isomerases (PPIases) update 2004." Frontiers in Bioscience 9, no. 1-3 (2004): 1680. http://dx.doi.org/10.2741/1361.

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6

Schiene, Cordelia, Ulf Reimer, Mike Schutkowski, and Gunter Fischer. "Mapping the stereospecificity of peptidyl prolyl cis/trans isomerases." FEBS Letters 432, no. 3 (August 7, 1998): 202–6. http://dx.doi.org/10.1016/s0014-5793(98)00871-0.

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7

Yli-Kauhaluoma, Jari T., Jon A. Ashley, Chih-Hung L. Lo, Julie Coakley, Peter Wirsching, and Kim D. Janda. "Catalytic Antibodies with Peptidyl−Prolyl Cis−Trans Isomerase Activity." Journal of the American Chemical Society 118, no. 23 (January 1996): 5496–97. http://dx.doi.org/10.1021/ja954206p.

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8

Caporale, Andrea, Fabiola Mascanzoni, Biancamaria Farina, Mattia Sturlese, Gianluigi Di Sorbo, Roberto Fattorusso, Menotti Ruvo, and Nunzianna Doti. "FRET-Protease-Coupled Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase Assay." Journal of Biomolecular Screening 21, no. 7 (July 10, 2016): 701–12. http://dx.doi.org/10.1177/1087057116650402.

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Abstract:
In this work, a sensitive and convenient protease-based fluorimetric high-throughput screening (HTS) assay for determining peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity was developed. The assay was based on a new intramolecularly quenched substrate, whose fluorescence and structural properties were examined together with kinetic constants and the effects of solvents on its isomerization process. Pilot screens performed using the Library of Pharmacologically Active Compounds (LOPAC) and cyclophilin A (CypA), as isomerase model enzyme, indicated that the assay was robust for HTS, and that comparable results were obtained with a CypA inhibitor tested both manually and automatically. Moreover, a new compound that inhibits CypA activity with an IC50 in the low micromolar range was identified. Molecular docking studies revealed that the molecule shows a notable shape complementarity with the catalytic pocket confirming the experimental observations. Due to its simplicity and precision in the determination of extent of inhibition and reaction rates required for kinetic analysis, this assay offers many advantages over other commonly used assays.
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9

Hassidim, Miriam, Rakefet Schwarz, Judy Lieman-Hurwitz, Eduardo Marco, Michal Ronen-Tarazi, and Aaron Kaplan. "A Cyanobacterial Gene Encoding Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase." Plant Physiology 100, no. 4 (December 1, 1992): 1982–86. http://dx.doi.org/10.1104/pp.100.4.1982.

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10

Ruddock, Lloyd. "Peptidyl-Prolyl Cis/Trans Isomerases. Andrzej Galat , Sylvie Riviere." Quarterly Review of Biology 75, no. 3 (September 2000): 312–13. http://dx.doi.org/10.1086/393523.

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Dissertations / Theses on the topic "Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase"

1

Dourlen, Pierre. "Rôle de la peptidyl-prolyl cis/trans isomérase Pin1 dans les cellules neuronales et la maladie d'Alzheimer." Lille 2, 2007. http://www.theses.fr/2007LIL2S008.

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Abstract:
La dégénérescence neurofibrillaire (DNF) est une lésion histologique typique de plusieurs maladies neurodégénératives dont la maladie d'Alzheimer. Elle se caractérise par l'agrégation de protéines microtubulaires Tau, hyperphosphorylées et anormalement phosphorylées, sous forme de filaments appariés en hélice. Des marqueurs du cycle cellulaire sont détectés dans les agrégats de Tau et dans les neurones vulnérables à la DNF. Ces résultats ont conduit à émettre l'hypothèse que la DNF pourrait résulter d'une réactivation anormale du cycle cellulaire dans les neurones. La peptidyl prolyl cis-trans isomérase Pin1 est une protéine régulatrice du cycle cellulaire. Elle est exprimée dans les cellules en prolifération et dans quelques cellules différenciées, tels que les neurones, au sein desquels son rôle est mal connu. Des résultats montrent que la protéine Pin1 accroît la quantité de CyclineD1 dans des cellules issues de neuroblastome. Une augmentation de Cycline D1 dans des cellules neuronales pourrait être à l'origine d'une réactivation pathologique du cycle cellulaire. La protéine Pin1 a été impliquée dans la maladie d'Alzheimer par sa capacité à lier la protéine Tau et à faciliter sa déphosphorylation par la phosphatase PP2A in vitro. L'invalidation de Pin1 dans des souris induit une hyperphosphorylation de Tau et la formation d'agrégats. Cependant, la régulation fine des différents sites de phosphorylation de Tau par Pin1 n'a encore jamais été étudiée dans un contexte intégré. L'objet de ce travail a été donc double, étudier l'effet de la surexpression de Pin1 sur le cycle cellulaire de cellules issues de neuroblastome et étudier le rôle de Pin1 dans la régulation de différents sites de phosphorylation de Tau dans des cellules neuronales. Nos résultats indiquent que malgré l'augmentation de CyclineD1, la surexpression de Pin1 induit un ralentissement du cycle cellulaire à la transition G1/S dans des cellules SY5Y issues de neuroblastome. Cet effet sur le cycle cellulaire s'est accompagné de la découverte d'un nouveau partenaire fonctionnel de Pin1, la Survivine, une molécule de contrôle du cycle et de la mort cellulaire. Le ralentissement à la transition G1/S suggère que Pin1 pourrait inhiber une éventuelle reprise du cycle cellulaire dans les neurones et les maintenir dans un état différencié. Nous avons également mis en évidence une augmentation de la quantité de Pin1 au cours de la différenciation neuronale, ce qui laisse penser que Pin1 pourrait être un acteur précoce de cette différenciation. De plus, l'étude de la déphosphorylation de Tau induite par des stress dans des cultures primaires de neurones murins a permis de montrer que Pin1 facilite la déphosphorylation de Tau, de manière différentielle, sur la Thr231, sans affecter d'autres sites tels que la Thr212. La phosphorylation de la Thr231 est également réduite au cours de la différenciation neuronales et suite à l'induction de Pin1 dans des cellules SY5Y. En conclusion, par son rôle dans l'inhibition du cycle cellulaire et la déphosphorylation de Tau, Pin1 pourrait jouer un rôle neuroprotecteur vis-à-vis de la maladie d'Alzheimer.
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2

Smet-Nocca, Caroline. "Etude des interactions entre la peptidyl-prolyl cis/trans isomérase Pin1 et la protéine microtubulaire Tau. Recherche d'inhibiteurs ciblant la liaison de Pin1 à ses substrats phosphorylés." Phd thesis, Université du Droit et de la Santé - Lille II, 2004. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00354986.

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Abstract:
La phosphorylation constitue un mécanisme de régulation de la fonction biologique des protéines lié au contrôle des associations inter-moléculaires, de l'activité enzymatique ou de la liaison de ligands. L'isomérisation des liaisons Ser/Thr-Pro après phosphorylation par des kinases spécifiques, souvent impliquées dans le contrôle du cycle cellulaire, se présente comme un nouveau mode de régulation. Ces deux mécanismes de signalisation sont étroitement liés par l'intermédiaire d'enzymes catalysant l'isomérisation cis/trans des prolines au niveau de motifs Ser/Thr-Pro phosphorylés telles que les peptidyl-prolyl cis/trans isomérases de la famille de Pin1. Elles jouent un rôle cellulaire essentiel mais leur rôle moléculaire exact est encore mal connu. Les interactions moléculaires entre Pin1 et de nombreuses phospho-protéines mitotiques indiquent un rôle dans la régulation du cycle cellulaire et dans l'oncogénèse, et font de Pin1 une cible pharmacologique émergente dans le traitement des cancers. Récemment, des interactions avec la protéine microtubulaire Tau dans sa forme pathologique hyperphosphorylée, au niveau d'un site unique centré autour du motif Thr231-Pro232, pourraient impliquer Pin1 dans la régulation de la liaison de Tau aux microtubules et dans les phénomènes de neurodégénérescence observés dans la maladie d'Alzheimer.

Nous avons ciblé les interactions entre Pin1 et la protéine Tau comme modèle de substrats pour une étude détaillée des mécanismes intervenant à l'échelle moléculaire, sur base de substrats peptidiques, qui permettraient d'expliquer le rôle fonctionnel de Pin1. L'interaction avec les substrats au travers des motifs Ser/Thr-Pro phosphorylés est double : un domaine de liaison WW permet la liaison du substrat et un domaine catalytique PPIase (peptidyl-prolyl isomérase) catalyse l'isomérisation cis/trans des prolines. Un criblage par RMN des différents motifs phospho-Ser/Thr-Pro au sein de la protéine Tau a permis de déterminer un nouveau site d'interaction centré autour du motif Thr212-Pro213, phosphorylé uniquement dans la forme pathologique de Tau.

Nous avons étendu l'investigation des interactions avec Pin1 à l'échelle de la protéine Tau entière. Comme pour la plupart des régions protéiques impliquées dans les interactions avec Pin1, la protéine Tau se caractérise par une absence de structure globale qui limite considérablement les études par RMN. Un fragment peptidique de 40 acides aminés comprenant les sites Thr231 et Thr212 phosphorylés a permis de montrer un rôle régulateur du domaine WW dans l'activité enzymatique. Une première étude avec une protéine mutante mimant l'état phosphorylé de Tau a montré une interaction avec le domaine catalytique de Pin1 et a nécessité la mise au point préalable d'une technique d'attribution de la protéine Tau par RMN que nous avons appelé « mapping peptidique ».

La phosphorylation du domaine WW de Pin1 est associée à l'inhibition de la liaison des substrats et joue un rôle dans la régulation de l'activité de Pin1 in vivo. La forme non phosphorylée active de Pin1 est retrouvée majoritairement dans les cellules cancéreuses et la forme phosphorylée inactive dans les cellules saines. Nous avons envisagé de cibler les interactions entre Pin1 et les phospho-peptides avec la synthèse de molécules organiques mimant le dipeptide phosphoThr-Pro et la mise en œuvre d'un test de criblage par RMN pour l'obtention d'inhibiteurs ciblant le domaine WW de Pin1 qui pourraient mimer la forme inactive de la protéine.
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3

Pernollet, Martine. "Modification de l'antigène toxine tétanique par des radicaux libres oxygénés et par des protéines à activité peptidyl-prolyl cis-trans isomérase : influence sur sa présentation à des lymphocytes T spécifiques." Université Joseph Fourier (Grenoble ; 1971-2015), 1994. http://www.theses.fr/1994GRE10238.

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Abstract:
L'influence du radical libre oxygene, le radical hydroxyle (oh) et des proteines a activite peptidyl-prolyl cis-trans isomerase sur le traitement de l'antigene toxine tetanique par des cellules presentatrices d'antigenes (lymphocytes b) a ete etudiee. En ce qui concerne le radical hydroxyle, sa production par des cellules de type macrophagique a ete reproduite a l'aide d'un systeme chimique. La toxine tetanique traitee par le radical oh subit un changement de conformation, et des liaisons bityrosine intramoleculaires resistantes a la proteolyse sont formees. La toxine ainsi modifiee est plus resistante a la proteolyse in vitro par des fractions endosomales isolees des cellules presentatrices. Cette diminution de proteolyse est correlee a une meilleure presentation par des cellules presentatrices fixees, a des lymphocytes t lorsque cet antigene est pre-proteolyse in vitro par des fractions endosomales. Ainsi, le radical oh favorise la presentation des epitopes de la toxine en les protegeant contre une proteolyse trop importante. La production du radical oh par un autre systeme chimique a permis de montrer l'existence d'un site de fixation pour le zinc a l'interieur de la chaine legere de la toxine, au niveau d'un epitope t. En ce qui concerne les activites peptidyl-prolyl cis-trans isomerases (ppiase), celles-ci ont pu etre mises en evidence dans les fractions endosomales de cellules presentatrices. L'addition a ces fractions endosomales de proteines a activite ppiase telles que la cyclophiline ou la fkbp augmente la proteolyse de la toxine tetanique. Il reste a tester les consequences de cet effet sur la presentation de cette derniere a des lymphocytes t. Un autre point de ce travail a ete la mise en evidence de la phosphorylation in vitro de la cyclophiline par la proteine kinase c purifiee. L'etude des consequences de cette phosphorylation sur l'activite ppiase de la cyclophiline est en cours
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4

Fanghänel, Jörg. "Untersuchungen zum Katalysemechanismus von Peptidyl-Prolyl-cis- trans-Isomerasen." [S.l.] : [s.n.], 2005. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=980152100.

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5

Edvardsson, Anna. "Peptidyl-prolyl cis-trans Isomerases in the Chloroplast Thylakoid Lumen." Doctoral thesis, Linköping : Univ, 2007. http://www.bibl.liu.se/liupubl/disp/disp2007/med983s.pdf.

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6

Féaux, de Lacroix Boris. "Synthese von Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase Pin1." [S.l.] : [s.n.], 2006. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=98362643X.

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7

Reimer, Tatiana. "Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14." [S.l. : s.n.], 2003. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=969411618.

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8

Chaturvedi, Vandana. "Structure and function relationship among the peptidyl prolyl cis/trans isomerases." Diss., Mississippi State : Mississippi State University, 2007. http://sun.library.msstate.edu/ETD-db/theses/available/etd-11062007-111918.

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9

Rulten, Stuart. "Identification and characterisation of novel human peptidyl-prolyl cis/trans isomerases." Thesis, University of Sussex, 2000. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.324152.

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10

Bose, Suchira. "The characterisation of an endoplasmic reticulum luminal peptidyl prolyl cis-trans isomerase." Thesis, University of Kent, 1994. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.386080.

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Books on the topic "Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase"

1

Sylvie, Rivière, ed. Peptidyl-prolyl cis/trans isomerases. Oxford: Oxford University Press, 1998.

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2

Lim, Jormay, Tae Ho Lee, and Futoshi Suizu, eds. Phosphorylation-Dependent Peptidyl-Prolyl Cis/Trans Isomerase PIN1. Frontiers Media SA, 2021. http://dx.doi.org/10.3389/978-2-88966-381-1.

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Book chapters on the topic "Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase"

1

Donato, Dominique M., Steven K. Hanks, Kenneth A. Jacobson, M. P. Suresh Jayasekara, Zhan-Guo Gao, Francesca Deflorian, John Papaconstantinou, et al. "Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase Pin1." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 1364. New York, NY: Springer New York, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-0461-4_101020.

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2

Donato, Dominique M., Steven K. Hanks, Kenneth A. Jacobson, M. P. Suresh Jayasekara, Zhan-Guo Gao, Francesca Deflorian, John Papaconstantinou, et al. "Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase NIMA-Interacting 1." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 1364. New York, NY: Springer New York, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-0461-4_101019.

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3

Erdmann, Frank, and Gunter Fischer. "The Nickel-Regulated Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerase SlyD." In Nickel and Its Surprising Impact in Nature, 501–18. Chichester, UK: John Wiley & Sons, Ltd, 2007. http://dx.doi.org/10.1002/9780470028131.ch13.

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4

Kuzmič, Petr, James L. Kofron, Vimal Kishore, and Daniel H. Rich. "Mathematical models for the kinetics of peptidyl-prolyl cis-trans isomerases." In Peptides, 470–71. Dordrecht: Springer Netherlands, 1992. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-2264-1_180.

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5

Barth, Holger. "Role of Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerases in Cellular Uptake of Bacterial Protein Toxins." In Heat Shock Proteins, 251–65. Dordrecht: Springer Netherlands, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-007-6787-4_16.

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6

Kundu, Manikuntala. "Helicobacter pylori Peptidyl Prolyl cis, trans Isomerase: A Modulator of the Host Immune Response." In Heat Shock Proteins, 81–91. Dordrecht: Springer Netherlands, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-007-6787-4_5.

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García-Echeverría, Carlos, James L. Kofron, Petr Kuzmic, Vimal Kishore, and Daniel H. Rich. "Intramolecularly quenched fluorescent peptide substrates of peptidyl-prolyl cis-trans isomerases: The first direct fluorimetric assay for PPIases." In Peptides 1992, 479–80. Dordrecht: Springer Netherlands, 1993. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-1470-7_212.

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8

Ernst, Katharina, Leonie Schnell, and Holger Barth. "Host Cell Chaperones Hsp70/Hsp90 and Peptidyl-Prolyl Cis/Trans Isomerases Are Required for the Membrane Translocation of Bacterial ADP-Ribosylating Toxins." In Current Topics in Microbiology and Immunology, 163–98. Cham: Springer International Publishing, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/82_2016_14.

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9

Steinert, Michael, and Can Ünal. "Macrophage Infectivity Potentiator Mip Exhibits Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase Activity, Binds Collagen IV and Enables Legionella pneumophila to Transmigrate Across Tissue Barriers." In Heat Shock Proteins, 93–99. Dordrecht: Springer Netherlands, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-007-6787-4_6.

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10

"Peptidyl Prolyl Cis Trans Isomerase." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 3873. Cham: Springer International Publishing, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-67199-4_102847.

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Conference papers on the topic "Peptidyl-prolyl cis/trans isomérase"

1

Hensel, A., S. Esch, B. Bopp, J. Jose, and S. Brandt. "Cryptotanshinone from Salvia miltiorriza roots reduces Cytokeratin 1/10 expression in keratinocytes by activation of peptidyl-prolyl-cis-trans-isomerase FKBPO1A." In 67th International Congress and Annual Meeting of the Society for Medicinal Plant and Natural Product Research (GA) in cooperation with the French Society of Pharmacognosy AFERP. © Georg Thieme Verlag KG, 2019. http://dx.doi.org/10.1055/s-0039-3400022.

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2

Xu, Meng, Chit Chow, Chartia Ching Mei Cheung, Grace Tin-Yun Chung, and Kwok Wai Lo. "Abstract B238: PIN1 (Peptidyl-prolyl cis/trans-isomerase, NIMA-interacting 1) is a potential therapeutic target for EBV-associated nasopharyngeal carcinoma." In Abstracts: AACR-NCI-EORTC International Conference: Molecular Targets and Cancer Therapeutics--Oct 19-23, 2013; Boston, MA. American Association for Cancer Research, 2013. http://dx.doi.org/10.1158/1535-7163.targ-13-b238.

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3

Tai, Yu-Ling, and Tang-Long Shen. "Abstract LB-026: Pin1 negatively regulated Grb7 protein stability via the ubiquitin-proteasome cascade requires the peptidyl-prolyl cis/trans isomerase activity of Pin1." In Proceedings: AACR 106th Annual Meeting 2015; April 18-22, 2015; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2015. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2015-lb-026.

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