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  1. Journal articles
  2. Dissertations / Theses
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  5. Conference papers

Academic literature on the topic 'Phosphorylierungen'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 7 February 2022

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Journal articles on the topic "Phosphorylierungen"

1

Radziwill, Gerald, Adrian Fischer, and Bettina Warscheid. "Phosphorylierungen bei Signalproteinen erkennen und deuten." BIOspektrum 19, no. 3 (2013): 270–73. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-013-0307-z.

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2

Himmel, Sebastian, Sebastian Wolff, Stefan Becker, Donghan Lee, and Christian Griesinger. "Nachweis und Identifizierung von Protein-Phosphorylierungen in Histidinen mithilfe von HNP-Korrelationen." Angewandte Chemie 122, no. 47 (2010): 9155–58. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201003965.

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3

Siffert, W. "Na+/H+-Austausch und Thrombozytenaktivierung." Hämostaseologie 07, no. 06 (1987): 147–50. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1660546.

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Abstract:
ZusammenfassungDie Stimulation von Thrombozyten mit Thrombin führt zur Erhöhung von pHi. Diese Alkalisierung des Zytoplasmas wird durch die Aktivität eines Na+/H+-Austauschers in der Plasmamembran bewirkt. Vermutlich katalysiert die Proteinkinase C die Phosphorylierung dieses Transportsystems. Die Erhöhung von pHi ist eine wichtige Voraussetzung für die IP3-induzierte Ca2+-Freisetzung aus intrazellulären Speichern und damit unerläßlich für die Thrombozytenaktivierung (Abb. 5).
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4

Peng, Shu, Andrea Barba-Bon, Yu-Chen Pan, Werner M. Nau, Dong-Sheng Guo, and Andreas Hennig. "Phosphorylierung reguliert den Membrantransport von Peptiden." Angewandte Chemie 129, no. 49 (2017): 15948–51. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201707979.

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5

Kyrle, P. A. "Die Bedeutung von Kalzium bei der Aktivierung der Blutplättchen." Hämostaseologie 07, no. 03/04 (1987): 57–62. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1660430.

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Abstract:
ZusammenfassungIn jüngster Vergangenheit konnte gezeigt werden, daß der Freisetzung intrazellulären Kalziums bei der Aktivierung von Blutplättchen wesentliche Bedeutung zukommt. Externe Stimuli aktivieren durch Bindung an Rezeptoren, die sich an der Oberfläche der Plättchen befinden, die an der Innenseite der Plasmamembran lokalisierte Phospholipase C. Phospholipase C wandelt das ebenfalls an der Innenseite der Plasmamembran lokalisierte Phospholipid Phosphatidylinosittriphosphat (PIP3) in Inosittriphosphat (IP3) und Diacylglycerin (DAG) um. IP3 setzt höchstwahrscheinlich aus intrazellulären S
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6

Krebs, Edwin G. "Protein-Phosphorylierung und Zellregulation I (Nobel-Vortrag)." Angewandte Chemie 105, no. 8 (1993): 1173–80. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19931050805.

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7

Fischer, Edmond H. "Protein-Phosphorylierung und Zellregulation II (Nobel-Vortrag)." Angewandte Chemie 105, no. 8 (1993): 1181–88. http://dx.doi.org/10.1002/ange.19931050806.

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8

Berger, R., J. P. Steigelmann, J. Kriegelstein, and A. Jensen. "Oxidative Phosphorylierung im fetalen Gehirn bei Sauerstoffmangel." Archives of Gynecology and Obstetrics 254, no. 1-4 (1993): 1571–72. http://dx.doi.org/10.1007/bf02266535.

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9

Adamzik, M., H. S. Bachmann, K. Görlinger, et al. "Methoden zur Messung der Azetylsalizylsäure- bzw. Clopidogrelresistenz." Hämostaseologie 28, no. 01/02 (2008): 66–71. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1616924.

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Abstract:
ZusammenfassungBasierend auf der Prämisse, wonach eine so genannte Resistenz gegenüber Thrombozytenfunktionshemmern vorliegt, wenn das Pharmakon den für die klinische Wirksamkeit entscheidenden pharmakodynamischen Effekt nicht ausübt, sollten zur Evaluation der Wirkung von Thrombozytenfunktionshemmern Laborteste eingesetzt werden, die den pharmakodynamischen Effekt möglichst direkt erfassen.Für die Evaluation von Azetylsalizylsäurewirkungen scheint die Messung von Thromboxan B2 oder die der Arachidonsäure- induzierten Aggregation (Turbidimetrie oder Vollblutaggregometrie) angebracht. Für die E
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10

Lewandrowski, U., R. P. Zahedi, J. Moebius, and A. Sickmann. "Funktionelle Proteomanalyse humaner Thrombozyten." Hämostaseologie 27, no. 04 (2007): 241–45. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1617088.

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Abstract:
ZusammenfassungThrombozyten sind als anukleäre Zellen ideale Forschungsobjekte für moderne Proteomanalysen. Trotz ihrer Bedeutung in Hämostase und Thrombose ist das Proteinrepertoire von Plättchen zu großen Teilen bislang nicht detailliert charakterisiert worden. In Vorbereitung auf bioinformatische und funktionelle Studien wurde eine Reihe von Proteomanalysen auf Thrombozytensubproteome angewendet, die ein Plasmamembranproteom sowie die Analyse von posttranslationalen Modifikationen einschließen. Auf dieser Basis konnten 489 Proteine dargestellt werden, die nicht in bisherigen Proteomansätzen
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More sources

Dissertations / Theses on the topic "Phosphorylierungen"

1

Evers, Sven. "Protein-Phosphorylierungen im Signaltransfer zur Aktivierung des Alkaloidstoffwechsels in Eschscholzia californica." [S.l. : s.n.], 2003. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=96948691X.

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2

Palkowitsch, Lysann [Verfasser]. "Die Rolle negativer Phosphorylierungen in der Regulation klassischer NF-kappaB-Signalwege / Lysann Palkowitsch." Ulm : Universität Ulm. Fakultät für Naturwissenschaften, 2011. http://d-nb.info/1016718225/34.

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3

Klein, Adrian. "Untersuchungen zum Nachweis von Phosphorylierungen an Proteinen und Peptiden mit Eisen(III)-(N-ethyliminodiessigsäure-N'-fluorescein-thioharnstoff)." [S.l. : s.n.], 2001. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=961232811.

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4

Poel, Saskia van de [Verfasser], and Boris [Akademischer Betreuer] Maček. "Identifizierung und funktionelle Charakterisierung von Phosphorylierungen des HPV31 E8^E2 Proteins / Saskia van de Poel ; Betreuer: Boris Maček." Tübingen : Universitätsbibliothek Tübingen, 2018. http://d-nb.info/1199354821/34.

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5

Deng, Yi. "Effekte von Phosphorylierungen des humanen Herzmuskel-Troponin-I und Mutationen im Troponin-I-Gen auf die Regulation der Aktomyosin-Interaktion." [S.l.] : [s.n.], 2002. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=967169275.

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6

Kemmler, Stefan. "Mps1-dependent phosphorylation of the kinetochore protein Ndc80 is an intrinsic step in spindle checkpoint activation." [S.l. : s.n.], 2007. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:16-opus-79592.

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7

Kohlstedt, Karin Herta. "Phosphorylierung des Angiotensin konvertierenden Enzyms Identifikation und funktionelle Bedeutung /." [S.l.] : [s.n.], 2002. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=967178436.

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8

Pötz, Oliver. "Qualitative und quantitative Analyse von Beta-Catenin in Catnb-mutierten hepatozellulären Tumoren der Maus mit Array-basierten Methoden." [S.l. : s.n.], 2005. http://www.bsz-bw.de/cgi-bin/xvms.cgi?SWB12046221.

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9

Jeyaraj, Sankarganesh. "Role of serum and glucocorticoid inducible kinase SGK1 in the regulatin of glucose transport." [S.l. : s.n.], 2007.

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10

Shoshiashvili, Levani. "Identifizierung von Proteinkinasen, die Casein kinase 1-delta (CK1-delta) im C-Terminus phosphorylieren." [S.l. : s.n.], 2008. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-61438.

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More sources

Books on the topic "Phosphorylierungen"

1

Paul, Mattson Mark, ed. Protein phosphorylation in aging and age-related disease. Elsevier, 2004.

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2

Hardie, D. G. Protein Phosphorylation: A Practical Approach (Practical Approach Series). Oxford University Press, USA, 1999.

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3

G, Hardie D., ed. Protein phosphorylation: A practical approach. 2nd ed. Oxford University Press, 1999.

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4

Hardie, D. G. Protein Phosphorylation: A Practical Approach (Practical Approach Series). Oxford University Press, USA, 1999.

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Book chapters on the topic "Phosphorylierungen"

1

Stryer, Lubert. "Die oxydative Phosphorylierung." In Biochemie. Vieweg+Teubner Verlag, 1987. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-322-83526-0_14.

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2

Berg, Jeremy M., John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto, and Lubert Stryer. "Die oxidative Phosphorylierung." In Stryer Biochemie. Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-54620-8_18.

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3

Berg, Jeremy M., John L. Tymoczko, and Lubert Stryer. "Die oxidative Phosphorylierung." In Stryer Biochemie. Springer Berlin Heidelberg, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-8274-2989-6_18.

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4

Vogel, Sebastian. "Atmungskette und oxidative Phosphorylierung." In Zellbiologie 3. Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-55283-4_9.

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5

Münch, Harald. "Atmungskette und oxidative Phosphorylierung." In Wissenschaftliches Englisch. Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-55299-5_5.

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6

Nelson, David L., and Michael M. Cox. "Oxidative Phosphorylierung und Photophosphorylierung." In Springer-Lehrbuch. Springer Berlin Heidelberg, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-540-68638-5_19.

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7

Löffler, Georg. "Atmungskette und oxidative Phosphorylierung." In Springer-Lehrbuch. Springer Berlin Heidelberg, 1999. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-05983-8_8.

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8

Löffler, Georg. "Atmungskette und oxidative Phosphorylierung." In Springer-Lehrbuch. Springer Berlin Heidelberg, 2003. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-05984-5_9.

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9

Löffler, Georg. "Elektronentransport und oxidative Phosphorylierung." In Biochemie und Pathobiochemie. Springer Berlin Heidelberg, 1998. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-06060-5_18.

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10

Löffler, Georg. "Elektronentransport und oxidative Phosphorylierung." In Biochemie und Pathobiochemie. Springer Berlin Heidelberg, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-06062-9_18.

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Conference papers on the topic "Phosphorylierungen"

1

Walter, L., P. Franz, R. Lindner, G. Tsiavaliaris, N. Hensel, and P. Claus. "Einfluss der Phosphorylierung von Profilin2 auf veränderte Aktindynamiken bei Spinaler Muskelatrophie." In 24. Kongress des Medizinisch-Wissenschaftlichen Beirates der Deutschen Gesellschaft für Muskelkranke (DGM) e.V. Georg Thieme Verlag KG, 2019. http://dx.doi.org/10.1055/s-0039-1685068.

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