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Girón González, J. A., M. Montes de Oca Arjona, M. Martín Zamorano, and E. García del Río. "Infecciones por priones." Medicine - Programa de Formación Médica Continuada Acreditado 8, no. 72 (January 2002): 3875–80. http://dx.doi.org/10.1016/s0304-5412(02)70718-x.

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2

Calderón de la Barca, Ana María. "Priones y enfermedades espongiformes transmisibles." Salud Pública de México 43, no. 3 (June 2001): 257–58. http://dx.doi.org/10.1590/s0036-36342001000300012.

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3

Gasset, María, and Dave Westaway. "Los priones y su biología." Revista de Neurología 31, no. 02 (2000): 129. http://dx.doi.org/10.33588/rn.3102.99379.

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4

Arranz-Martínez, E., G. Trillo-Sánchez-Redondo, A. Ruiz-García, and S. Ares-Blanco. "Prionpatías: las encefalopatías por priones." SEMERGEN - Medicina de Familia 36, no. 8 (October 2010): 443–48. http://dx.doi.org/10.1016/j.semerg.2010.06.004.

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5

Saiz, Albert, and Arturo Pereira. "Priones y donación de sangre." Medicina Clínica 116, no. 11 (January 2001): 422–24. http://dx.doi.org/10.1016/s0025-7753(01)71854-4.

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6

Rey-Gayo, Antonio, and Francisco Calbo Torrecilla. "Estructura de proteínas: plegamiento y priones." Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica 20, no. 4 (January 2002): 161–67. http://dx.doi.org/10.1016/s0213-005x(02)72779-1.

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7

Carrillo Robles, Daniel, and Gerardo García Maldonado. "Manifestaciones psiquiátricas por priones. Una revisión narrativa." Revista Colombiana de Psiquiatría 45, no. 2 (April 2016): 124–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.rcp.2015.07.005.

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8

Ferrer, Isidro. "Enfermedades por priones. Mecanismos patogénicos en prionopatías." Medicina Clínica 117, no. 2 (January 2001): 52–55. http://dx.doi.org/10.1016/s0025-7753(01)72011-8.

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9

Gonzalo Pascual, Isabel, and N. Cuadrado Corrales. "Técnicas de inmunohistoquímica en las enfermedades por priones." Revista de Neurología 31, no. 02 (2000): 156. http://dx.doi.org/10.33588/rn.3102.99387.

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10

Haïk, S., and J. P. Brandel. "Diagnóstico y tratamiento de las enfermedades por priones." EMC - Tratado de Medicina 15, no. 3 (January 2011): 1–7. http://dx.doi.org/10.1016/s1636-5410(11)71096-0.

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11

Choreño-Parra, José Alberto, Martha Carnalla-Cortés, Nayeli Martínez-Zúñiga, José C. Luna-Muñoz, and Parménides Guadarrama-Ortíz. "Nuevas herramientas moleculares para la detección de priones en muestras biológicas de pacientes con enfermedad de Creutzfeldt-Jakob." Archivos de Neurociencias 23, no. 2 (May 17, 2020): 68–83. http://dx.doi.org/10.31157/archneurosciencesmex.v23i2.12.

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Abstract:
La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob es una encefalopatía espongiforme invariablemente mortal caracterizada por demencia rápidamente progresiva. Constituye un reto diagnóstico dada su rareza y sus manifestaciones neurológicas inespecíficas, las cuales se relacionan con la pérdida global de tejido nervioso secundaria a la acumulación tóxica de la proteína priónica en el cerebro. Su confirmación definitiva depende del análisis histopatológico de biopsias o autopsias y generalmente se realiza de forma post-mortem. No obstante, es de vital importancia la identificación temprana de los casos de este padecimiento para diferenciarlos de otras formas tratables de deterioro cognitivo agudo y prevenir su transmisión iatrogénica. Actualmente se emplean diversos marcadores electrofisiológicos, imagenológicos y moleculares para mejorar el diagnóstico pre-mortem de la enfermedad. Sin embargo, estas pruebas tienen baja sensibilidad. Dada la urgente necesidad de estudios que permitan la detección de priones in vivo, se han desarrollado técnicas moleculares que logran dicho propósito con alta sensibilidad y especificidad, constituyendo una nueva oportunidad para mejorar el diagnóstico y vigilancia de ésta y otras formas de encefalopatías espongiformes. El objetivo de la presente revisión narrativa es proveer una actualización de las nuevas herramientas moleculares para la detección de priones en muestras biológicas de pacientes con sospecha de encefalopatía espongiforme.
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12

de Jong, A., K. A. Kroon, and A. J. M. Loonen. "Molecular Biology and Neuropsychiatry." Acta Neuropsychiatrica 6, no. 1 (March 1994): 12–20. http://dx.doi.org/10.1017/s0924270800033743.

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Abstract:
SummaryAn overview is given of some developments in the field of the molecular biological sciences with their impact on neuropsychiatry and psychopharmacology. Interference with the functioning of the cell will give some clues for the development of new psychotropic drugs. The genesis of disorders will be elucidated. This can lead to new methods of therapy. Moreover, the possibility to affect gene expression may offer opportunities for the development of new drugs. The existence and functioning of priones is explained. Interfering with neuroplastic principles may become an important method for the treatment of neurodegenerative diseases.
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13

Cartier-Rovirosa, Luis. "Enfermedad por priones, encefalopatía espongiforme humana y enfermedad de Creutzfeldt-Jakob." Revista médica de Chile 147, no. 9 (September 2019): 1176–83. http://dx.doi.org/10.4067/s0034-98872019000901176.

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Zarranz, Juan J., José Mª Arteagoitia, Begoña Atares, Ana Belén Rodríguez-Martínez, Marian Martínez-de-Pancorbo, Ramón A. Juste, and Joseba M. Garrido. "Las encefalopatias espongiformes o enfermedades por priones en el pais vasco." Gaceta Médica de Bilbao 104, no. 2 (January 2007): 64–69. http://dx.doi.org/10.1016/s0304-4858(07)74572-9.

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Barashi Gozal, Nimrod Shabtai, Catalina Vargas Acevedo, and Luis Alfonso Zarco. "Enfermedades priónicas humanas." Universitas Médica 54, no. 4 (November 12, 2013): 495–516. http://dx.doi.org/10.11144/javeriana.umed54-4.ephu.

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Abstract:
Los priones son partículas proteicas que, tras una alteración en su estructura secundaria en un proceso postraducción, se vuelven patógenos infecciosos y son responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). La EET más común en humanos es la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) que, según su causa y sus características clínico-patológicas, puede dividirse en cuatro formas: esporádica, genética, iatrogénica y variante. Esta enfermedad se manifiesta como una demencia rápidamente progresiva en personas de mediana edad y ancianos; presenta una incidencia anual de aproximadamente un caso por millón de habitantes. En el presente artículo se realizará una revisión sistemática de la literatura basada en artículos publicados en los últimos diez años acerca de la ECJ, utilizando las bases de datos MedLine y Embase.
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Arbaiza Escalante, Luis Bertrand, and Luis Piscoya Hermosa. "Nueva definición de “vida”: La “vida” es una reacción en cadena que acumula anti-entropía." Tesis (Lima) 12, no. 15 (July 1, 2019): 79–96. http://dx.doi.org/10.15381/tesis.v12i15.18822.

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Abstract:
Carecemos de una definición de “vida” satisfactoria, por ello se propone una nueva basada en una hipótesis: La “vida” es una reacción en cadena que acumula anti-entropía. De este axioma se pueden inferir las siguientes consecuencias: Se caracteriza la vida como un fenómeno físico; No hay contra-ejemplos ni individuos intermedios; La anti-entropía acumulada es causalidad material cuyo efecto prolonga la reacción en cadena; Puede haber vida sin células; los virus son vida, los priones no; La vida terrestre empezó con el primer ARN; El proceso de acumulación de anti-entropía es abiótico, la evolución es un caso particular de esto; Reconocer vida extraterrestre no implica el análisis de individuos sino de sus relaciones; La vida puede existir en otras conformaciones de la materia y las especies de reproducción exclusivamente asexual no son vida.
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Vasek, Olga M., and Lucía F. Falcione. "Quesos artesanales de Corrientes. Riesgo de enfermedades transmitidas por alimentos: Encefalopatia espongiforme Bovina. Review." FACENA 27 (November 17, 2016): 13. http://dx.doi.org/10.30972/fac.270924.

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Abstract:
<p>Las Enfermedades Transmitidas por Alimentos (ETAs) constituyen un problema de Salud Pública, de donde deriva la importancia de conocer la "trazabilidad" de los alimentos para ofrecer productos seguros e inocuos. Entre los casos preocupantes se destaca la Encefalopatía Espongiforme Bovina (EEB), ya que actualmente se conoce que el agente etiológico puede atravesar la barrera de especie y desarrollar su variante humana, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (vECJ). Es preciso considerar el potencial ingreso del agente infectivo en la cadena alimentaria humana durante la alimentación del ganado empleado para la elaboración de derivados de este origen, debido a que el prin1er brote de la enfermedad, surgió a partir de los piensos contaminados, enfatizándose la necesidad de reforzar los controles desde el inicio de la cadena alin1entaria. En el presente trabajo se otorga especial atención a la posibilidad de contaminación por priones durante la elaboración del Queso Artesanal de Corrientes, a través de dos materias primas: el agente coagulante artesanal bovino y la leche.</p>
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Charco, Jorge M., Tomás Barrio, and Hasier Eraña. "Enfermedades priónicas: historia, diversidad e importancia socioeconómica como paradigma de las Enfermedades Raras." Araucaria, no. 46 (2021): 429–51. http://dx.doi.org/10.12795/araucaria.2021.i46.21.

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Abstract:
Las enfermedades raras son aquellas patologías que afectan a una proporción muy reducida de la población (menos de 50 casos por cada 100 000 personas). Por esta razón, la investigación sobre sus causas y mecanismos, algo imprescindible para dar con una forma de tratarlas o prevenirlas, es insuficiente. Por ello, los pacientes denuncien la falta de cobertura del sistema sanitario y la discriminación social que supone padecer una de estas patologías. Entre las enfermedades raras, se encuentran las denominadas enfermedades priónicas o encefalopatías espongiformes transmisibles. A pesar de ser relativamente conocidas gracias a la crisis sanitaria que supuso el “mal de las vacas locas” a finales del siglo pasado, se conoce todavía relativamente poco sobre estas patologías que afectan tanto a animales como a humanos. En este monográfico se pretende dar a conocer la fascinante historia y la diversidad de las enfermedades priónicas, que sacudieron los cimientos de la biología conocida hasta los años 80 al poner en escena a un nuevo y desconcertante tipo de agente infeccioso: los priones.
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Aleman-Iñiguez, Juan Miguel, Pedro José Alemán-Iñiguez, and Fernando Guillén. "Demencia de rápida progresión en enfermedad esporádica por priones: reporte de inédito caso en Ecuador y actualización." Acta Neurológica Colombiana 32, no. 2 (June 13, 2016): 169–78. http://dx.doi.org/10.22379/2422402293.

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HERRERA B., YONAIRO, SANDRA PERDOMO A, and JOSE CARDONA A. "Psitacosis y salmonelosis: zoonosis que involucran a las aves." Revista Colombiana de Ciencia Animal - RECIA 7, no. 1 (January 11, 2015): 100. http://dx.doi.org/10.24188/recia.v7.n1.2015.429.

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Abstract:
Zoonosis se refiere a enfermedades infecciosas de animales que se pueden transmitir a los humanos. Los agentes infecciosos pueden ser protozoarios, hongos, bacterias, clamidias, virus o priones. Las aves representan un riesgo alto de adquirir una enfermedad de este tipo, no solamente por estar en contacto con ellas, sino por consumir alimentos derivados de las mismas. Dos las zoonosis más importantes que involucran a la aves son la psitacosis y salmonelosis. La psitacosis es producida por Chlamydophila psittaci. Puede causar desde una leve neumonía hasta la muerte del animal; se transmite al humano a través de la inhalación del microorganismo, produciendo un cuadro clínico caracterizado por neumonía y manifestaciones generales. Las poblaciones con mayor riesgo de adquirir esta zoonosis son veterinarios, criadores de aves y toda persona en contacto con aves infectadas. La salmonelosis es causada por una gran cantidad de especies de Salmonella. La transmisión se da por el consumo de alimentos contaminados con la bacteria tales como el huevo y la carne. La diarrea, la fiebre y los calambres estomacales severos son síntomas comunes, en el caso de salmonelosis. El objetivo de este artículo se centra en revisar los aspectos generales de las enfermedades y el proceso de transmisión a los humanos.
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Wong, Michelle, Janie Toth, Sandra Haney, Michael G. Tyshenko, Shalu Darshan, Daniel Krewski, Frederick A. Leighton, et al. "Prionet Canada: A Network of Centres of Excellence for Research into Prions and Prion Diseases." Journal of Toxicology and Environmental Health, Part A 72, no. 17-18 (July 31, 2009): 1000–1007. http://dx.doi.org/10.1080/15287390903084108.

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Bândea, C. I. "From prions to prionic viruses." Medical Hypotheses 20, no. 2 (June 1986): 139–42. http://dx.doi.org/10.1016/0306-9877(86)90119-2.

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23

Obi, R. K., and F. C. Nwanebu. "Prions And Prion Diseases." African Journal of Clinical and Experimental Microbiology 9, no. 1 (January 14, 2008): 38. http://dx.doi.org/10.4314/ajcem.v9i1.7481.

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Wickner, R. B., K. L. Taylor, H. K. Edskes, and M.-L. Maddelein. "Prions: Portable prion domains." Current Biology 10, no. 9 (May 2000): R335—R337. http://dx.doi.org/10.1016/s0960-9822(00)00460-7.

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25

Beekes, Michael. "Prions and prion diseases." FEBS Journal 274, no. 3 (January 8, 2007): 575. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05629.x.

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Nixon, Randal R. "Prions and Prion Diseases." Laboratory Medicine 30, no. 5 (May 1, 1999): 335–38. http://dx.doi.org/10.1093/labmed/30.5.335.

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Sánchez-Valle Díaz, Raquel, Francesc Graus Ribas, and Albert Sáiz Hinarejos. "Utilización y validez de la prueba de la proteína 14-3-3 en el diagnóstico de enfermedades por priones: estudio prospectivo de 4 años." Medicina Clínica 120, no. 20 (January 2003): 761–64. http://dx.doi.org/10.1016/s0025-7753(03)73838-x.

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28

Gambetti, P. "Approaches to Prions: Prion Diseases." Science 273, no. 5278 (August 23, 1996): 1052b—1053b. http://dx.doi.org/10.1126/science.273.5278.1052b.

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Stahl, Neil, and Stanley B. Prusiner. "Prions and prion proteins 1." FASEB Journal 5, no. 13 (October 1991): 2799–807. http://dx.doi.org/10.1096/fasebj.5.13.1916104.

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Fraser, Paul E. "Prions and Prion-like Proteins." Journal of Biological Chemistry 289, no. 29 (May 23, 2014): 19839–40. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.r114.583492.

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31

Fisher, Elizabeth, Glenn Telling, and John Collinge. "Prions and the prion disorders." Mammalian Genome 9, no. 7 (July 1, 1998): 497–502. http://dx.doi.org/10.1007/s003359900807.

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32

Ridler, Charlotte. "'Anti-prions' block prion disease onset." Nature Reviews Neurology 13, no. 9 (July 7, 2017): 514. http://dx.doi.org/10.1038/nrneurol.2017.100.

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Belay, Ermias D. "Prions and Prion Diseases: Current Perspectives." Emerging Infectious Diseases 10, no. 12 (December 2004): 2265–66. http://dx.doi.org/10.3201/eid1012.3040847.

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Mathiason, Candace K. "Silent Prions and Covert Prion Transmission." PLOS Pathogens 11, no. 12 (December 10, 2015): e1005249. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1005249.

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Gilch, Sabine, and Hermann M. Schätzl. "Aptamers against prion proteins and prions." Cellular and Molecular Life Sciences 66, no. 15 (April 25, 2009): 2445–55. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-009-0031-5.

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Verma, Ashok. "Prions, prion-like prionoids, and neurodegenerative disordersVacancy." Annals of Indian Academy of Neurology 19, no. 2 (2016): 169. http://dx.doi.org/10.4103/0972-2327.179979.

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Tuite, Mick F. "Yeast Prions and Their Prion-Forming Domain." Cell 100, no. 3 (February 2000): 289–92. http://dx.doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80663-7.

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Ross, Eric D., Ulrich Baxa, and Reed B. Wickner. "Scrambled Prion Domains Form Prions and Amyloid." Molecular and Cellular Biology 24, no. 16 (August 15, 2004): 7206–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.16.7206-7213.2004.

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Abstract:
ABSTRACT The [URE3] prion of Saccharomyces cerevisiae is a self-propagating amyloid form of Ure2p. The amino-terminal prion domain of Ure2p is necessary and sufficient for prion formation and has a high glutamine (Q) and asparagine (N) content. Such Q/N-rich domains are found in two other yeast prion proteins, Sup35p and Rnq1p, although none of the many other yeast Q/N-rich domain proteins have yet been found to be prions. To examine the role of amino acid sequence composition in prion formation, we used Ure2p as a model system and generated five Ure2p variants in which the order of the amino acids in the prion domain was randomly shuffled while keeping the amino acid composition and C-terminal domain unchanged. Surprisingly, all five formed prions in vivo, with a range of frequencies and stabilities, and the prion domains of all five readily formed amyloid fibers in vitro. Although it is unclear whether other amyloid-forming proteins would be equally resistant to scrambling, this result demonstrates that [URE3] formation is driven primarily by amino acid composition, largely independent of primary sequence.
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Peggion, Caterina, Maria Sorgato, and Alessandro Bertoli. "Prions and Prion-Like Pathogens in Neurodegenerative Disorders." Pathogens 3, no. 1 (February 18, 2014): 149–63. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens3010149.

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Bradley, M. E., H. K. Edskes, J. Y. Hong, R. B. Wickner, and S. W. Liebman. "Interactions among prions and prion "strains" in yeast." Proceedings of the National Academy of Sciences 99, Supplement 4 (July 30, 2002): 16392–99. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.152330699.

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Wickner, Reed B., Frank P. Shewmaker, David A. Bateman, Herman K. Edskes, Anton Gorkovskiy, Yaron Dayani, and Evgeny E. Bezsonov. "Yeast Prions: Structure, Biology, and Prion-Handling Systems." Microbiology and Molecular Biology Reviews 79, no. 1 (January 28, 2015): 1–17. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00041-14.

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Bosque, P. J., and K. L. Tyler. "Prions' Travels—Feces and Transmission of Prion Diseases." Journal of Infectious Diseases 198, no. 1 (July 2008): 8–9. http://dx.doi.org/10.1086/588194.

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Imberdis, Thibaut, and David A. Harris. "Synthetic Prions Provide Clues for Understanding Prion Diseases." American Journal of Pathology 186, no. 4 (April 2016): 761–64. http://dx.doi.org/10.1016/j.ajpath.2015.12.005.

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Singh, Neena, Suman Chaudhary, Ajay Ashok, and Ewald Lindner. "Prions and prion diseases: Insights from the eye." Experimental Eye Research 199 (October 2020): 108200. http://dx.doi.org/10.1016/j.exer.2020.108200.

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Piening, Niklas, Petra Weber, Tobias Högen, Michael Beekes, Hans Kretzschmar, and Armin Giese. "Photo-induced crosslinking of prion protein oligomers and prions." Amyloid 13, no. 2 (January 2006): 67–77. http://dx.doi.org/10.1080/13506120600722498.

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Bostock, Chris. "Prions prions prions." Virus Research 48, no. 1 (April 1997): 107–8. http://dx.doi.org/10.1016/s0168-1702(96)01414-1.

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Livingston, K. "More on Prions: Prions Prions Prions." Science 273, no. 5278 (August 23, 1996): 1053a. http://dx.doi.org/10.1126/science.273.5278.1053a.

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48

Liautard, Jean-Pierre. "Les maladies à prions. Le « prion » un agent infectieux différent." Journal de la Société de Biologie 193, no. 3 (1999): 311–16. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/1999193030311.

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49

Bartelt-Hunt, Shannon L., and Jason C. Bartz. "Behavior of Prions in the Environment: Implications for Prion Biology." PLoS Pathogens 9, no. 2 (February 7, 2013): e1003113. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1003113.

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Chesebro, B. "PRION DISEASES: Enhanced: BSE and Prions: Uncertainties About the Agent." Science 279, no. 5347 (January 2, 1998): 42–43. http://dx.doi.org/10.1126/science.279.5347.42.

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