Academic literature on the topic 'Protéine de pois'

Cet article présente les connaissances actuelles sur le déroulement de la digestion des protéines chez les monogastriques, essentiellement les porcs et les volailles. Le pois, qui est un protéagineux important en Europe, a été choisi comme exemple compte tenu des variabilités importantes de digestibilité des protéines qu’il présente. Après un rappel de la composition protéique de cette matière première et des digestibilités chez les monogastriques, les différents composants pouvant intervenir pour expliquer les résultats observés sont présentés. Ainsi plusieurs facteurs antinutritionnels contenus dans ce protéagineux peuvent avoir une influence négative. D’autres consituants du pois ou de l’aliment, tels que les glucides ou les lipides, peuvent aussi être impliqués. De plus, la structure même des protéines entraîne une sensibilité variable à l’hydrolyse. Ainsi certaines caractéristiques telles qu’une hydrophobie importante, une forte glycosylation, une structure secondaire riche en feuillets β, une structure tertiaire compacte et la présence de ponts disulfure semblent avoir une influence négative sur l’hydrolyse des protéines. Les traitements technologiques appliqués aux aliments peuvent aussi avoir dans certains cas un effet sur la digestion des protéines. Ainsi, le broyage peut dans certaines conditions améliorer la digestion. De même des traitements thermiques tels que la granulation ou l’extrusion, dans la mesure où les conditions utilisées ne sont pas extrêmes, peuvent améliorer la digestion des protéines. Les quantités de rejets azotés issus de la digestion dépendent ainsi de nombreux facteurs. Ils sont constitués de protéines mais aussi de fortes proportions de peptides dont l’origine reste à déterminer (alimentaire et/ou endogène) pour proposer des solutions afin de les réduire.

L’insuffisance des ressources fourragères naturelles constitue une contrainte majeure au développement de l’élevage des ruminants dans le Centre et Nord bassin arachidier sénégalais. Pour y faire face, il faut recourir à des techniques telles que la culture fourragère. L’objectif est donc d’étudier la production de fourrage de Mucuna pruriens dans la zone et de déterminer sa valeur nutritive. Du fourrage frais de 79-84 jours et des foins de 60, 75 et 90 jours ont été produits. Les rendements ont été mesurés, les fourrages analysés, les compostions chimiques et les valeurs nutritives déterminées. Les rendements sont globalement faibles, 1,16 à 1,50 t MS/ ha, mais comparables à certains rapportés dans la littérature. Le fourrage frais est plus riche en protéines brutes que les foins, soit 19,56 contre 14,16 à 18,65% de la MS, moins fibreux, soit 27,26 contre 33,82 à 35,27% de la MS et plus nutritif, soit 150,65 contre 96,60 à 141,48 g/ kg MS de protéine brute digestible et 0,70 contre 0,67 à 0,69 UF/ kg MS. Parmi les foins, celui de 75 jours offre un léger avantage. En définitive, cette culture reste possible dans cette zone et peut y être préconisée en vue d’une atténuation du déficit fourrager. Mots clés : Rendement, composition chimique, fourrage frais, foins, valeur azotée, valeur énergétique. English Title: Production and nutritional value of Muscat pea fodder (Mucuna pruriens (L.) DC. var. utilis (Wall. ex Wight) Baker ex Burck) cv. Ghana cultivated in the Center and North senegalese groundnut basin The insufficiency of natural fodder resources constitutes a major constraint to the development of ruminant farming in the Central and Northern senegalese groundnut basin. To deal with this, techniques such as forage cultivation must be used. The objective is therefore to study the forage production of Mucuna pruriens in the area and determine its nutritional value. Fresh forage of 79-84 days and hay of 60, 75 and 90 days were produced. Yields were measured, forages analyzed, chemical compositions and nutrient values determined. Yields are generally low, 1.16 to 1.50 t DM / ha, but comparable to some reported in the literature. Fresh forage is richer in crude protein than hay, 19.56 against 14.16 to 18.65% DM, less fibrous, 27.26 against 33.82 to35.27% DM and more nutritious, 150.65 against 96.60 to 141.48 g/kg DM of digestible crude protein and 0.70 against 0.67 to 0.69 UF /kg DM. Among the hays, that of 75 days offers a slight advantage. Ultimately, this crop remains possible in this area and can be recommended there with a view to reducing the fodder deficit.Keywords: Yield, chemical composition, fresh fodder, hay, nitrogen value, energy value.

<p style="text-align: justify;">Les protéines ou glycoprotéines de poids moléculaire compris entre 20.000 et 35.000 Da sont responsables de la casse protéique des vins blancs.</p><p style="text-align: justify;">Leur séparation par électrophorèse capillaire permet de montrer que ce sont les fractions protéiques les moins thermostables qui sont les plus difficiles à éliminer par la bentonite.</p><p style="text-align: justify;">D'autre part, il est montré que, lors de l'élevage sur lies des vins blancs, on assiste à une amélioration de la stabilité protéique. Cette amélioration n'est pas dûe à une activité protéolytique des levures au cours de leur autolyse puisque les teneurs en protéines varient peu et que l'addition d'un autolysat à activité protéolytique a peu d'effet sur la stabilité protéique. En fait, l'amélioration de la stabilité protéique des vins blancs au cours de l'élevage sur lies apparaÎt essentiellement due à l'effet protecteur de macromolécules libérées à partir des parois levuriennes. En effet, l'addition de mannoprotéines à un vin permet d'augmenter sa stabilité protéique et par la même de diminuer la dose de bentonite nécessaire à sa stabilisation.</p>

La production de protéines (lait, viande, laine, poil) des ruminants peut être limitée par des apports insuffisants en certains acides aminés (AA) appelés pour l’occasion AA limitants. En effet, contrairement à ce qui était généralement admis, la composition des acides aminés digérés par les ruminants n’est pas constante. Si la part des protéines microbiennes et leur composition en AA relativement constante tamponnent les variations de la composition en AA des contenus intestinaux, celle-ci varie en fonction de la composition en AA de la ration et de sa richesse en protéines peu dégradables. L’importance des conséquences des variations de la composition en AA des contenus digestifs sur la production de protéines du lait a été étudiée grâce à des apports postruminaux de doses croissantes d’un acide aminé. La supplémentation postruminale en lysine ou en leucine peut faire gagner jusqu’à 4 g/kg de taux protéique. Le gain maximum n’est que de 2 g/kg avec la méthionine, l’histidine, la phénylalanine et la thréonine. Dans tous les cas l’augmentation du taux protéique porte sur le taux de caséine. En milieu de lactation, l’histidine et la thréonine accroissent aussi le volume de lait produit de façon dose-dépendante.

Riche en protéines, le pois est une matière première d’origine européenne particulièrement intéressante pour l’alimentation des animaux monogastriques. Dans la graine de pois, la principale fonction des protéines est de servir de réserve d’azote et d’acides aminés. Cette fonction engendre, pour ces protéines, certaines caractéristiques particulières, telles qu’une structure particulièrement compacte, ou une résistance à l’hydrolyse avant la germination. En alimentation animale, les protéines de pois présentent une digestibilité assez variable, généralement inférieure à celle d’aliments témoins (soja). La digestibilité des protéines peut être limitée à plusieurs niveaux : au niveau de l’hydrolyse par les enzymes digestives, au niveau de l’absorption des produits d’hydrolyse et au niveau de la réaction de l’animal à l’aliment, pouvant se traduire par une perte accrue de protéines endogènes. Différents facteurs ont été proposés pour expliquer la limitation de la digestibilité des protéines de pois : présence d’inhibiteurs trypsiques, de lectines, de fibres, structure particulière des protéines, antigénicité de ces protéines. L’application de traitements technologiques peut avoir des conséquences positives (dénaturation de protéines, inactivation d’inhibiteurs, perte de la structure cellulaire...) ou négatives (réticulation, insolubilisation de protéines) sur la digestibilité des protéines.

L’apport protéique dans les aliments pour volailles est principalement réalisé avec du tourteau de soja essentiellement importé d’Amérique du Sud. Cependant, cette dépendance protéique pose plusieurs problèmes d’ordre économique (concurrence et volatilité des prix), environnemental (transport, déforestation) et sociétal (soja OGM mal accepté par les consommateurs). Dans un objectif de développement durable, la dépendance protéique vis-à-vis du soja pose question. L’utilisation de matières premières locales riches en protéines (tourteaux de colza, tournesol, pois…) a été étudiée. Plusieurs voies permettant de réduire leur teneur en facteurs antinutritionnels (génétique, procédés technologiques) ou d’améliorer la disponibilité des nutriments (utilisation d’enzymes exogènes, traitements technologiques) pour augmenter leur incorporation dans les aliments volailles ont déjà été explorées. Cependant, d’autres voies existent et nécessitent des approfondissements. Au niveau agronomique, un enjeu important est de mettre au point des itinéraires techniques innovants impliquant de nouvelles variétés de soja adaptées aux différentes conditions pédoclimatiques françaises. Des progrès peuvent être escomptés en termes de process technologiques avec notamment un décorticage plus poussé du tournesol afin d’augmenter sa teneur en protéines. Des travaux sont initiés afin de mieux comprendre les mécanismes de digestion et de mieux appréhender le rôle de la sélection génétique pour aller vers une meilleure valorisation des matières premières par les animaux. Il semble nécessaire de poursuivre les recherches à travers des actions conjointes des acteurs de l’amont et l’aval de la filière afin de proposer des solutions permettant une meilleure utilisation des matières premières locales et de tendre vers des systèmes d’alimentation plus durables.

L’utilisation des protéagineux dans l’alimentation du poulet de chair ne pose pas de problèmes particuliers une fois corrigée leur déficience en acides aminés soufrés. Incorporés dans des proportions allant de 20 à 35 %, ils constituent d’ores et déjà une bonne source de protéines en remplacement du tourteau de soja. Le contenu en énergie métabolisable et la digestibilité des protéines du pois et de la féverole sont accrus par les traitements thermiques et mécaniques. il en est autrement pour l’alimentation des poules pondeuses où seul le pois peut être largement utilisé et apporter jusqu’à 30 % de la matière azotée totale. Le pois est en outre favorable à la qualité organoleptique de l’œuf. La féverole, au contraire, du fait de l’action défavorable de la vicine et de la convicine sur le poids de l’œuf, ne peut être utilisée à des taux supérieurs à 7 %. Elle accroît légèrement la qualité de l’albumen mesurée en unités Haugh mais tend à augmenter la fréquence des taches de sang dans les oeufs. La limite d’utilisation du lupin dans l’alimentation des pondeuses se situe autour de 10 %, taux au-dessus duquel peut apparaître une insuffisance en tryptophane. Des trois protéagineux envisagés, le lupin, du fait de sa richesse en protéines, est celui dont l’emploi se trouve le plus nettement limité par sa faible teneur en cet acide aminé.

Deux rations complètes équilibrées à base d’ensilage de maïs comportant des apports iso-énergétiques d’aliments concentrés témoin classique (1 UFL/kg MS et 115 PDIE/UFL) ou expérimental (pois protéagineux) offertes en quantités limitées ont été comparées. Les apports nutritifs (UFL - PDI) ont été prédéterminés de façon à satisfaire sans excès les besoins des animaux. Selon un schéma expérimental en inversion comportant 2 périodes de 7 semaines, un total de 21 vaches en milieu de lactation (80 % primipares) réparties en 2 lots a reçu l’une ou l’autre de ces rations. Pour des apports moyens de 5,4 kg MS de concentré témoin ou de 4,6 kg MS de pois protéagineux, les quantités ingérées totales ont été identiques (3,08 kg MS % kg de poids vif). Les apports énergétiques ont été comparables (15,6 UFL/j) et ceux de PDI ont été sensiblement plus faibles pour la ration comportant le pois protéagineux. Les bilans énergétiques ont été légèrement excédentaires, surtout pour le traitement expérimental (+ 0,7 UFL). Les bilans PDI sont à l’opposé déficitaires, en particulier pour la ration comportant le pois protéagineux (-130 g contre - 55 g pour le témoin). Pour les 2 traitements, les productions de lait, de matières grasses et de protéines ont été comparables et en moyenne de 23,5 kg, 948 g et 692 g par jour respectivement. La composition du lait a aussi été identique mais les taux protéiques ont été faibles par rapport aux taux butyreux (30 vs 41 g/kg respectivement). Les vaches les plus fortes productrices ont cependant diminué plus fortement leur production de lait 4 % (P < 0,07), de matières grasses (P < 0,02) et le taux butyreux (P < 0,02) lorsqu’elles ont reçu le pois protéagineux. En conclusion, il est possible de valoriser des quantités importantes de pois protéagineux jusqu’à des niveaux de production de 25 à 30 kg de lait par jour. Pour les productions supérieures, il sera nécessaire d’apporter simultanément des protéines de qualité.

Des exons de gènes contrôlent l’information génétique qui est transcrite et traduite en un produit protéique qui produit, directement ou indirectement, des phénotypes observés de caractères. La nécessité de disposer d’informations génétiques, en relation avec les locus qui affectent les caractères de performance, peut être un outil important dans le programme de sélection. La recherche s’est concentrée sur la génétique, l’amplification et le séquençage du gène de la myostatine à partir du sang de la race de chèvre Red Sokoto du Nigéria et sur l’association avec les caractères morphologiques. Les caractères morphologiques, y compris le poids corporel, la hauteur du garrot, la longueur du corps et la profondeur de la poitrine ont été évalués à l’aide d’un équipement standard simple. Le résultat du séquençage des exons 1 et 3 du gène de la myostatine provenant de la chèvre Red Sokoto, largement gérée, a révélé que les régions des exons 1 et 3 sont polymorphes, l’exon 1 étant plus polymorphe. Trois des cinq polymorphismes mononucléotidiques non synonymes obtenus dans l’exon 1 ont eu des effets non neutres possibles sur la fonction protéique. Inversement, un polymorphisme mononucléotidique non synonyme trouvé dans l’exon 3 avait un effet neutre possible sur la fonction de la protéine. La régression logistique a révélé qu’un variant non-synonyme à la région de l’exon 1 du gène de la myostatine était associé à la longueur du corps chez la chèvre rouge Sokoto largement gérée. Cette étude préliminaire sur le gène de la myostatine dans la race chèvre rouge Sokoto au Nigeria a comblé un manque en fournissant une référence valable sur le gène de la myostatine et / ou ses régions intermédiaires, par exemple les exons 1 et 3. Ces connaissances seraient utiles présenter de précieuses ressources pour de futures études sur la génomique caprine.

Le but de cette these est d'etudier la reponse moleculaire de la mitochondrie de feuille de pois aux fortes temperatures. Apres une synthese bibliographique traitant des proteines dont la synthese et l'accumulation sont induites par la temperature, nous avons mis en evidence dans le premier chapitre des resultats une proteine nouvellement induite par un traitement des plantes entieres de 3 heures a 40c, au sein des mitochondries foliaires. De masse moleculaire 22 kda, c'est une proteine soluble representant 1 a 2% des proteines matricielles totales, et qui apparait des 30 minutes de stress. Dans le deuxieme chapitre, nous avons purifie partiellement l'hsp22 (heat shock protein de 22 kda) par chromatographie sur colonne et avons developpe des anticorps polyclonaux. A l'aide de cet outil, nous avons demontre l'existence de l'hsp22 dans les mitochondries de tissus non chlorophylliens. De plus, elle appartient a une structure de masse moleculaire elevee, 230 kda. Dans le troisieme chapitre, nous avons clone par pcr (polymerase chain reaction) puis sequence le fragment d'adn correspondant a l'hsp22 matricielle. La sequence primaire en acides amines deduite a alors permis la recherche d'homologies entre l'hsp22 et les autres hsps connues. L'hsp22 appartient a une famille de petites hsps reunies par leurs regions consensus communes et nous suggerons, au sein de cette famille l'existence d'une nouvelle classe d'hsps localisee dans les mitochondries, en plus des quatre classes deja repertoriees (deux cytosoliques, une chloroplastique, une endoplasmique). L'obtention de la sequence nucleotidique a alors conduit, dans le quatrieme chapitre, a etudier l'expression de l'hsp22, en suivant l'accumulation et la disparition du messager de 900 bases et de l'hsp22 elle-meme

Les protéines LEA (Late Embryogenesis Abundant) forment une large famille de protéines hydrophiles et thermorésistantes qui possèdent des motifs répétés. Elles s'accumulent au cours de la maturation de la graine et disparaissent pendant la germination. De nombreuses protéines LEA sont aussi exprimées dans les tissus végétatifs en réponse à l'ABA et à différents stress. Toutes ces caractéristiques suggèrent que les protéines LEA soient impliquées dans la tolérance à la dessiccation. Elles ont été identifiées dans de nombreux compartiments sub-cellulaires: noyau, chloroplaste, cytosol, reticulum endoplasmique, appareil de Golgi. . . Mais aucune n'a encore été décrite dans les mitochondries. Au cours de l'étude du protéome mitochondrial des graines de pois, une protéine avait montré des similarités de séquences avec une protéine LEA-like de soja (Bardel et al. , 2002). L'ADNc codant cette protéine (PsLEAm) a été cloné, révélant la présence d'une pré-séquence d'adressage mitochondrial. Des expériences de fractionnement sub-mitochondrial ainsi que l'expression transitoire d'une protéine de fusion avec la GFP ont permis de démontrer que PsLEAm était localisée dans la matrice mitochondriale. PsLEAm possède toutes les caractéristiques de la famille des LEA: stabilité à la chaleur, forte hydrophilicité, présence de motifs répétés et accumulation en fin de maturation. L'application d'ABA exogène durant l'imbibition de la graine ou un stress hydrique sévère des plantes développées réinduisent l'expression de PsLEAm. Une protéine PsLEAm mature recombinante a été surexprimée chez Escherichia coli puis partiellement purifiée. Dans un test in vitro, cette protéine est apparue capable de protéger deux enzymes de la matrice mitochondriale, la fumarase et la rhodanèse, lors d'une dessiccation totale. L'analyse ultérieure de la structure et de la fonction de PsLEAm permettront d'élucider l'implication de PsLEAm dans la protection des mitochondries au cours de la maturation
LEA (Late Embryogenesis Abundant) proteins belong to a large hydrophilic heat-resistant family, and exhibit repeated motifs in their sequence. The LEA proteins accumulate during seed maturation and disappear upon germination. A number of LEA proteins have been shown to also accumulate in plant tissues in response to ABA and numerous stresses. All the above characteristics support the idea that LEA proteins are involved in desiccation tolerance. They were found in many sub-cellular compartments: nucleus, chloroplasts, cytosol, endoplasmique reticulum, Golgi apparatus. . . But no LEA protein has been described in mitochondria so far. In a survey of pea mitochondrial proteome, a putative seed mitochondrial protein exhibited peptide tag sequence similarities with a soybean LEA-like protein (Bardel et al, 2002). The cDNA encoded this protein (PsLEAm) was cloned and revealed a typical amino-terminal transit peptide in the protein sequence. Biochemical evidence and GFP reporter transient expression in protoplast indicated that PsLEAm was localized in mitochondria matrix space. PsLEAm exhibited most of the LEA family features: heat solubility, high hydrophilicity, repeated motives and accumulation during late maturation. Moreover, exogenous ABA application during seed imbibition and severe water stress in mature plants re-induced PsLEAm expression. To explore the function of PsLEAm in mitochondria, a recombinant mature PsLEAm was overexpressed in Escherichia coli and was then partially purified. The recombinant protein was shown to protect two mitochondrial matrix enzymes, fumarase and rhodanese, during drying in an in vitro assay. Our future efforts will be focused on structural and functional analyses of PsLEAm, which will be a step forward to understanding the protective role that PsLEAm during seed maturation

A l'exception des graines de plantes supérieures, peu d'organismes sont capables de résister à la dessiccation. La survie à l'état sec est un phénomène multifactoriel impliquant notamment l'accumulation de protéines LEA (Late Embryogenesis Abundant). Nous avons montré que la LEAM, une protéine LEA mitochondriale exprimée dans les graines, est dépliée à l'état natif, mais peut se structurer réversiblement en hélice a sous l'effet de la dessiccation. La LEAM interagit avec les membranes à l'état sec, et plus précisément avec les groupements phosphate des phospholipides. Ces interactions, qui dépendent de la composition lipidique, permettent de protéger les liposomes des effets destructeurs de la dessiccation et de la congélation. L'ensemble de ces résultats indique que la LEAM protège la membrane interne mitochondriale pendant la dessiccation. Des approches de génétique inverse ont été initiées afin de confirmer cet axiome et de préciser le rôle physiologique de la LEAM

Les hydrogels sont des réseaux tridimensionnels capables de retenir une grande quantité d'eau. Ils peuvent être formés à partir d'une large gamme de polymères, seuls ou en combinaison, et ont différentes applications en fonction de leur composition et de leurs caractéristiques rhéologiques. Dans l'industrie alimentaire, les hydrogels sont principalement conçus pour fonctionner comme un système porteur de composés bioactifs, ou pour adapter la texture et la rétention d'eau des aliments. La facilité de modulation de la structure et des interactions des micelles de caséine (CM) par l'application de traitements physiques, chimiques ou enzymatiques en font une excellente matrice protéique pour la formulation d'hydrogels. En raison de la bonne digestibilité des caséines, l'utilisation de MC peut être particulièrement intéressante dans le transport de bioactifs par ingestion orale. De plus, l'utilisation d'hydrogels de caséine peut également être un moyen d'incorporer davantage de protéines végétales dans l'alimentation humaine. Les mélanges de protéines végétales avec de la caséine ont été considérés comme une alternative plus durable à un régime basé principalement sur des protéines animales. Car, avec le mélange, les inconvénients des produits à base de protéines végétales pures, tels que le goût de haricot et la faible solubilité, peuvent potentiellement être atténués par la présence de caséines. Cependant, les interactions des CM avec des micromolécules telles que des composés bioactifs ou des macromolécules telles que des protéines, peuvent modifier les caractéristiques du gel. Ainsi, cette étude a proposé l'utilisation de l'hydrogel à base de caséine dans deux applications distinctes: i. en association avec des composés bioactifs extraits du Jabuticaba, utilisant la transglutaminase pour moduler la microstructure des gels; ii. en association avec des protéines de petit pois, dans des proportions différentes, soumises à des conditions de procédé habituellement appliquées dans l'industrie alimentaire telles que le traitement thermique et l'acidification. Aussi, des ultrasons de haute intensité ont également été appliqués pour améliorer les propriétés gélifiantes des systèmes mixtes de CMs : petit pois. L'ajout de l'extrait bioactif dans les gels a diminué l'élasticité du gel et augmenté la taille des pores. Cependant, ces effets ont été contrebalancés en utilisant la transglutaminase comme agent de réticulation, qui pourrait moduler la libération des extraits bioactifs du gel. Dans les systèmes CMs : protéines de petit pois, le traitement thermique a augmenté l'élasticité des systèmes avec un impact plus important dans les systèmes avec plus de protéines de petit pois. Le renforcement du réseau est causé principalement par des interactions physiques entre les protéines de petit pois. Les liaisons disulfure n'apparaissant qu'entre les protéines de la même source. Au cours de l'acidification, le remplacement de 20 et 40 % des CMs par des protéines de petit pois a provoqué des perturbations dans les premiers stades de formation du réseau tridimensionnel des CMs. Cependant, les élasticités finales des gels étaient plus élevées que dans le gel pur de MC, en raison de la gélification des protéines de petit pois. En général, les protéines de différentes sources forment des réseaux protéiques indépendants, même à des concentrations élevées. Malgré l'interaction réduite entre les CMs et les protéines de petit pois, leur distribution dans le gel est responsable de la modulation de la rigidité finale. De plus, l'application d'ultrasons de haute intensité dans les suspensions mixtes a augmenté l'élasticité des gels acides jusqu'à 10 fois, selon le rapport protéique. Cette étude montre que l'association des CMs avec des molécules bioactives ou des protéines de petit pois dans des systèmes gélifiés a le potentiel pour le développement d'aliments fonctionnels ou d'aliments aux caractéristiques rhéologiques totalement nouvelles
Hydrogels are three-dimensional networks able to entrap a high amount of water. They can be formed by a wide range of polymers alone or in combination and have different applications depending on their composition and rheological features such as in tissue engineering, drug delivery, or food application. In the food industry, hydrogels are mainly designed to work as a carrier system of bioactive compounds or to tailor the texture, mouthfeel, and water retention of foods. The facility to modulate Casein micelles (CMs) structure and interactions by application of physical, chemical, or enzymatic treatments, makes it an excellent protein matrix for the hydrogel's formulation. Because of the good digestibility of caseins, the use of CMs can be particularly valuable to deliver bioactive by oral ingestion. Moreover, the use of casein hydrogels can be also a way to incorporate more plant proteins into human food. The mixtures of plant proteins with caseins have been viewed as a more sustainable alternative to a diet based mainly on animal proteins. Since, in the mixture, the drawbacks of pure plant protein products, such as beany taste and low solubility, could be potentially diminished by the presence of caseins. Nevertheless, the CMs' interactions with micro molecules such as bioactive compounds or macromolecules such as proteins can alter the features of the gel. Thus, this study proposed the utilization of casein-based hydrogel in two distinct applications, i. in association with bioactive compounds extracted from Jabuticaba fruit with the use of transglutaminase for modulation of gels' microstructure and ii. in association with pea proteins (in different ratios) submitted to process conditions usually applied in the food industry such as thermal treatment and acidification, in addition, high-intensity ultrasounds also were applied to improve the gelling properties of the mixed systems of CMs: pea. The addition of the bioactive extract in the gels decreased the gel elasticity and increase the pore sizes. However, these effects were contra-balanced by using transglutaminase as the crosslinking agent, which could modulate the release of the bioactive extracts from the gel. In the CMs: pea proteins systems, the heat treatment increased the elasticity of the systems with a higher impact in the systems with more pea protein. The network reinforcement is caused mainly by physical interactions between pea proteins, with disulfide bonds occurring only between proteins of the same source. During acidification, the replacement of 20 and 40% of CMs for pea protein disturbed the initial steps of CMs network formation, however, the final gel elasticity was higher than pure CMs gel due to the formation of the pea's network. In general, the proteins of different sources form independent protein networks even in high concentrations. Despite the reduced interaction between CMs and pea proteins, their distribution in the gel is responsible for modulating the final stiffness. In addition, the application of high-intensity ultrasound in the mixed suspensions increased the elasticity of the acid gels up to 10 times, depending on the protein ratio. This study shows that the association of CMs with bioactive molecules or pea proteins in gelled systems has the potential for the development of functional foods or foods with totally new rheological features

La paroi primaire végétale est une enveloppe dynamique impliquée dans le développement ainsi que la réponse aux contraintes environnementales. Elle est composée de réseaux de polysaccharides et de protéines dans lesquels interviennent des protéines multi-domaines de type LRX et des protéines à domaine PAC. Ce travail de thèse a consisté à rechercher la fonction de ces protéines dans les parois. Des analyses protéomiques réalisées sur des extraits de protéines pariétales de racines de plantes sauvages ou mutantes lrx1 d'A. thaliana ont permis d'identifier 424/434 protéines pariétales de plantes sauvages/lrx1 respectivement et 25 protéines candidates pouvant jouer un rôle dans la morphogenèse des poils absorbants. Par ailleurs, des protéines à domaine PAC ont été identifiées dans toutes les plantes terrestres étudiées. L'apparition des protéines à domaine PAC a pu être associée à la terrestrialisation. Une analyse phylogénique a permis de grouper les domaines PAC en 10 clades, chacun comportant un domaine PAC d'Amborella trichopoda. Outre les 6 résidus Cys caractérisant le domaine PAC, des motifs conservés ont été repérés dans les clades, ouvrant la voie pour des études fonctionnelles. Des tests in vitro ont montré que les domaines PAC interagissent avec différents types de polysaccharides pariétaux et permis de définir trois types de spécificité vis-à-vis de polysaccharides tels que les ß(1,4) galactanes/RGI, les mannanes, les xyloglucanes et/ou la cellulose. Un nouveau modèle d'interactions supramoléculaires dans les parois végétales faisant intervenir des protéines à domaine PAC et des polysaccharides pariétaux a été proposé
The plant primary cell wall is a dynamic envelope involved in development and in response to environmental constraints. It is composed of networks of polysaccharides and proteins to which multi-domain proteins like LRX (Leucine-Rich repeat Extensin) and PAC (Proline-rich Arabinogalactan Protein Cys-containing) domain proteins contribute. This work aimed at finding partners of such proteins in cell walls using different experimental approaches. Proteomics analyses have been performed on proteins extracted from cell walls of roots of wild type or lrx1 plants. They have allowed the identification of 424/434 cell wall proteins of wild type/lrx1 roots respectively as well as of 25 candidate proteins which could play a role in root hair morphogenesis. Besides, PAC domain proteins have been identified in all the studied terrestrial plants using a bioinformatic approach. The appearance of PAC domain proteins could be associated to terrestrialisation. A phylogenic analysis has allowed to group PAC domains in 10 clades, each of them containing a PAC domain of Amborella trichopoda, an ancestor of angiosperms. In addition to the 6 Cys residues which define the PAC domain, conserved motifs have been identified in each clade. This finding opens the way to functional studies. In vitro tests have shown that the PAC domains could interact with different kinds of cell wall polysaccharides. Three types of specificity could be defined towards ß(1,4) galactans/RGI, mannans, xyloglucans and/or cellulose. A new model of molecular interactions in plant cell walls including PAC domain proteins and polysaccharides has been proposed

Les associations d'espèces sont définies comme la culture simultanée d'au moins deux espèces sur la même parcelle pendant une période significative de leur croissance. Ce système permettrait d'améliorer l'utilisation des ressources du milieu (eau, azote, lumière…) et ainsi d'augmenter le rendement et la qualité des grains par rapport aux cultures monospécifiques. L'objectif de notre travail était d'analyser le fonctionnement et d'évaluer la performance des associations blé dur - pois d'hiver et blé dur - féverole d'hiver pour aider à la conception d'itinéraires techniques adaptés à différents objectifs de production. Pour cela nous avons testé, au cours de trois années d'expérimentations, différentes combinaisons de variétés de blé dur, disponibilités en azote, structures de couverts et densités de plantes. Nos résultats ont confirmé l'intérêt de ces systèmes pour améliorer le rendement et la teneur en protéines du blé dur comparativement aux cultures monospécifiques mais également pour la réduction des ravageurs, maladies et de l'enherbement dans certaines conditions. Ces systèmes sont ainsi particulièrement bien adaptés aux situations à faible disponibilité en azote en raison de la complémentarité entre céréale et légumineuse pour l'utilisation de l'azote (minéral du sol et fixation symbiotique) mais aussi pour la captation de l'énergie lumineuse. In fine, ce travail a permis de proposer des prototypes d'itinéraires techniques d'associations adaptés à différents objectifs de production, grâce notamment à l'analyse dynamique des compétitions et complémentarités entre espèces au sein du couvert et en particulier de l'élaboration du rendement du blé dur en association.

L'etude a permis d'evaluer l'influence des facteurs genotypiques et phenotypiques sur la composition proteique des graines de pois (pisum sativum l. ). Apres optimisation des conditions d'analyse, une methode d'etude, associant la chromatographie et un traitement statistique des courbes, a ete developpee. A partir des chromatogrammes d'une collection de varietes cultivees dans trois lieux differents, l'analyse discriminante pas a pas est utilisee pour predire l'origine genotypique ou geographique. La repartition des echantillons sur les cartes discriminantes montre que la variabilite de la composition proteique globale depend principalement du genotype. Cette approche a, en outre, permis d'evaluer la variabilite genetique de la composition proteique de l'espece pisum. Contrairement aux varietes de grande culture, les varietes atypiques et primitives presentent une variabilite genetique importante. Une etude comparative de ces resultats avec ceux obtenus par spectroscopie proche infrarouge, montre que la methode chromatographique developpee est mieux adaptee a l'analyse de la composition proteique des graines. L'analyse des spectres proche infrarouge permet une meilleure discrimination des lieux de culture et des genotypes lisses/rides, sur la base de bandes d'absorption attribuables a l'eau et a l'amidon. Dans une etude de la variabilite phenotypique du rapport viciline/legumine en fonction de la teneur en proteines des graines, une correlation est mise en evidence entre ces variations et l'heterogeneite moleculaire des proteines. L'influence des conditions de culture sur ce rapport varie suivant les genotypes. Le polymorphisme de ces proteines apparait principalement influence par l'origine genetique de l'echantillon. Son incidence sur la qualite nutritionnelle de la graine est differente selon les varietes. La methode d'analyse developpee dans cette etude, associee a l'analyse multidimensionnelle des donnees, montre des potentialites importantes. En particulier, elle permet de definir des perspectives pour l'amelioration varietale du pois

Le but du present travail est d'apporter une contribution a l'effort deploye par divers groupes de chercheurs afin de mieux comprendre le mode d'action et les effets de la cuisson-extrusion sur les constituants alimentaires. Le pois (pisum sativum l. ) a ete retenu comme substrat en raison de sa composition et de ses potentialites nutritionnelles. Des techniques tres variees faisant appel a la microscopie photonique et electronique, a la spectroscopie et a de nombreuses autres methodes d'etude des proprietes physico-chimiques (solubilite, electrophorese, hydrolyse enzymatique. . . ), ont ete employees afin de caracteriser au mieux les echantillons avant et apres cuisson-extrusion a l'aide d'un extrudeur pilote bi-vis clextral bc-45. Les observations microscopiques ont permis d'expliquer un certain nombre de proprietes des extrudats telles que la densite, la solubilite et la capacite d'absorption d'eau. Par ailleurs, l'etude des effets des variations d'une large gamme de parametres de cuisson-extrusion a permis d'etablir un bareme d'intensite de traitement en relation avec le degre de transformation des constituants (en particulier les proteines) pouvant etre evalue et predit par analyse multidimensionnelle de spectres proche infra-rouge des extrudats. Sous des conditions moderees, les proteines ont ete peu affectees au niveau macromoleculaire malgre leur faible indice de solubilite du a leur agregation. En revanche, sous des conditions severes, toutes les fractions proteiques etaient impliquees dans des pontages covalents et subissaient des degradations chimiques et macromoleculaires notables

La protection et la vectorisation de certaines molécules actives, alimentaires et pharmaceutiques, nécessitent de les séparer de leur environnement en les piégeant dans des matrices structurées capables de les libérer à un endroit et à un instant bien précis. Lorsqu'il s’agit de systèmes d'encapsulation à base d'émulsions sèchées par le procédé d'atomisation, la maîtrise de ces matrices requiert à la fois la connaissance des propriétés des membranes interfaciales et de celles de la matrice de séchage. La caractérisation, par tensiométrie, des propriétés interfaciales des protéines de pois, en présence et en absence de pectine, polyélectrolyte anionique, permet l’étude des interactions protéines/pectine aux interfaces H/E et leur effet sur la stabilité de l’émulsion lors du séchage par atomisation. L’étude de l’effet des propriétés de la matrice de séchage, à base de maltodextrines, permet de relier leurs interactions vis-à-vis de l’eau aux performances d’encapsulation des émulsions séchées. Les études à l’échelle moléculaire mettent en évidence le rôle de la pectine dans la stabilisation de la structure secondaire des globulines de pois lors du séchage, ce qui se traduit par une meilleure protection de la molécule active encapsulée. Enfin, l’analyse de la cinétique de libération d’une molécule volatile modèle, l’hexanoate d’éthyle, permet d’évaluer les propriétés barrière des couches interfaciales et d’identifier le mécanisme de libération. L’ensemble de ces travaux menés à différentes échelles permet de contribuer à la compréhension des divers mécanismes impliqués dans (i) la stabilisation des émulsions par des interfaces multicouches à base de protéines/polysaccharides, (ii) leur résistance au séchage par atomisation et enfin (iii) leur capacité à protéger et à libérer des composés sensibles
The protection and the vectorization of active, food and pharmaceutical molecules, require separating them from their environment by entrapping them in structured matrices able to release them at the precise place and the quite time. When these encapsulation systems are based on dry emulsions, the control of the matrices requires the knowledge of both the properties of the interfacial membranes and those of the drying matrix. The characterization, of the interfacial properties of pea proteins, in presence and absence of pectin, an anionic polyelectrolyte, allows the study of the interactions proteins/pectin at O/W interfaces and their effect on the emulsion stability during spray-drying process. The study of the effect of the properties of the dehydration matrix, maltodextrins, makes it possible to link their interactions with water to the encapsulation efficiency of dry emulsions. The molecular investigation highlights the role of pectin in the stabilization of the secondary structure of pea globulins during drying, which results in a better protection of the encapsulated active molecule. Lastly, the analysis of the release kinetics of a volatile molecule makes it possible to evaluate the barrier properties of the interfacial layers and to identify the release mechanism. The whole of this work at various scales makes it possible to contribute to the understanding of the various mechanisms implied in the emulsion stabilization by multi-layered interfaces containing proteins/polysaccharides, their resistance to spray-drying and finally their capacity to protect fragile compounds