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Academic literature on the topic 'Protéine prions'

Author: Grafiati

Published: 12 April 2025

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Journal articles on the topic "Protéine prions"

1

TSIROULNIKOV, K., H. REZAEI, E. BONCH-OSMOLOVSKAYA, et al. "Utilisation des microorganismes dans l’hydrolyse des amyloïdes et des farines animales." INRAE Productions Animales 17, HS (2020): 109–15. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3636.

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Abstract:

A la suite de l’interdiction des farines animales en alimentation animale, il est nécessaire de mettre au point des procédés simples et économiques pour les valoriser et les décontaminer vis-à-vis de la présence possible de prion pathogène. L’usage des microorganismes est une solution possible. Aussi, des collections de microorganismes capables de croître sur la kératine ou sur des farines animales et sécrétant des protéases capables de dégrader la PrPsc contenue dans les farines animales ont été criblées. Ceci a permis de découvrir trois souches de bactéries thermophiles, isolées de différent

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2

Laurent, M. "Les maladies à prions : l'hypothèse de la "protéine seule" et ses conséquences dynamiques." médecine/sciences 12, no. 6-7 (1996): 774. http://dx.doi.org/10.4267/10608/818.

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3

MOUDJOU, M., E. SABUNCU, D. VILETTE, A. LEDUR, and H. LAUDE. "Approche immunochimique de la structure de la protéine cellulaire PrPc ovine. Caractérisation d’anticorps discriminant les glycoformes et les allèles de la protéine Prion chez le mouton." INRAE Productions Animales 17, HS (2004): 51–53. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3627.

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Abstract:

Les Encéphalopathies Spongiformes Transmissibles (EST) sont des maladies neurodégénératives caractérisées par l’accumulation dans le cerveau d’une forme anormale de la protéine prion, la PrP. La PrP cellulaire est une glycoprotéine membranaire qui a deux sites de glycosylation. La susceptibilité des moutons à la tremblante, la plus répandue des EST, est sous le contrôle d’un polymorphisme génétique en position 136, 154 et 171 de la protéine PrP. Différents travaux ont montré que l’efficacité de la conversion de la PrP normale (PrPc) en PrP anormale (PrPsc) pouvait être influencée à la fois par

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4

ELSEN, J. M., and J. M. AYNAUD. "Introduction au numéro hors série Encéphalopathies spongiformes transmissibles animales." INRAE Productions Animales 17, HS (2004): 5–6. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3613.

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Abstract:

Les agents des encéphalopathies spongiformes transmissibles (ESST) sont responsables de maladies neurodégénératives fatales chez l’homme (maladie de Creutzfeldt-Jakob, insomnie fatale familiale, syndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker, Kuru) et chez les animaux (tremblante ovine et caprine, encéphalopathie spongiforme bovine, encéphalopathie spongiforme féline, encéphalopathie transmissible du vison, dépérissement chronique des cervidés. L’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) est une maladie nouvelle apparue en 1985 au Royaume-Uni, puis s’est propagée ensuite dans les autres pays europé

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5

Comoy, E. E., N. Jaffré, J. Mikol, et al. "Induction d’une maladie neurologique transmissible sans accumulation de protéine du prion chez des primates inoculés avec des dérivés sanguins contaminés : un nouveau risque transfusionnel lié aux prions ?" Transfusion Clinique et Biologique 20, no. 3 (2013): 267. http://dx.doi.org/10.1016/j.tracli.2013.04.052.

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6

SARRADIN, P., and H. LAUDE. "Diversité des souches d’Encéphalopathie Spongiforme Transmissible chez les ruminants : enjeux, bilan et perspectives." INRAE Productions Animales 17, HS (2004): 13–20. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3617.

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Abstract:

Les Encéphalopathies Spongiformes Transmissibles (EST) ou maladies à prion se caractérisent par l’accumulation dans le tissu nerveux d’une forme anormalement repliée d’une protéine cellulaire de l’hôte, la PrPc. Cette isoforme anormale, ou PrPsc, supposée responsable des désordres neurodégénératifs observés, est aussi assimilée par de nombreux auteurs à l’agent transmissible lui-même, lequel serait alors dépourvu de génome et se propagerait de manière épigénétique. Un phénomène au coeur des recherches sur les EST est l’existence de variants phénotypiques, ou souches. Les souches de prions peuv

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7

LEPAGE, C., H. RABESONA, S. KOZIN, et al. "Approche physicochimique de la structure de la protéine prion PrPc : Plasticité conformationnelle de peptides de la région 121-170 (H1-S2) de la protéine prion ovine." INRAE Productions Animales 17, HS (2004): 39–44. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3624.

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Abstract:

Le passage de la forme non pathogène de la protéine prion normalement présente chez l’individu sain (PrPC) vers la forme pathogène (PrPSc) se traduit par une augmentation de la proportion de feuillet bêta dans la protéine, favorisant son agrégation, la formation de fibrilles et la résistance à la protéinase K. La structure tridimensionnelle de PrPC, déterminée pour quatre espèces, est extrêmement conservée. Elle comporte un segment désordonné et très flexible à l’extrémité N-terminale et une partie globulaire, constituée de deux brins bêta (S1, S2) et de trois hélices alpha (H1 à H3) associés

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8

JOLY, J. S., V. NGUYEN, and F. BOURRAT. "Conservation des ’prions’ chez les Vertébrés." INRAE Productions Animales 14, no. 2 (2001): 91–96. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2001.14.2.3728.

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Abstract:

Le terme prion a tendance à être utilisé pour désigner un nombre de plus en plus vaste de protéines souvent très divergentes. L’état actuel des connaissances permet de conclure à l’existence de ’prions’ potentiellement pathogènes chez les Mammifères uniquement. Des protéines de la même famille ont été trouvées chez les Oiseaux et les Tortues. Enfin, aucun homologue des ’prions’ n’a pu être mis en évidence chez les Poissons, en dépit de recherches approfondies. Une révision de la nomenclature de ces molécules semble donc s’imposer, à des fins de précision scientifique et d’information claire du

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9

GATTI, J. L., J. L. VILOTTE, M. OLLIVIER-BOUSQUET, and M. ELOIT. "Recherche d’une rôle physiologique pour la protéine prion cellulaire (PrPc)." INRAE Productions Animales 17, HS (2004): 55–60. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3628.

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Abstract:

De nombreuses études sont menées pour élucider le mécanisme de la transformation de la protéine prion normale (PrPc) en protéine pathogène résistante aux protéases (PrPres) et pour comprendre comment l’accumulation de cette PrPres peut induire les dégénérescences nerveuses observées lors des Encéphalopathies Spongiformes Transmissibles (EST). Cependant, la protéine prion est une protéine ubiquitaire présente dans de nombreux tissus autres que le tissu nerveux et le rôle cellulaire «normal» joué par cette PrPc est très controversé et reste encore une énigme. Différentes équipes INRA utilisent l

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10

Lehmann, Sylvain. "La Protéine du Prion." Journal de la Société de Biologie 196, no. 4 (2002): 309–12. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2002196040309.

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