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Academic literature on the topic 'Protéines chaperons'

Author: Grafiati

Published: 25 May 2024

Last updated: 31 July 2025

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Journal articles on the topic "Protéines chaperons"

1

Morange, M. "Protéines chaperons." médecine/sciences 16, no. 5 (2000): 630. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1706.

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2

Nau, Jean-Yves. "Protéines chaperons et eau de Jouvence." Revue Médicale Suisse 4, no. 167 (2008): 1780. http://dx.doi.org/10.53738/revmed.2008.4.167.1780.

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3

Arrigo, André-Patrick. "Chaperons moléculaires et repliement des protéines : L’exemple de certaines protéines de choc thermique." médecine/sciences 21, no. 6-7 (2005): 619–25. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2005216-7619.

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4

Ba, Moly, Maëlle Paillat, Nolan Tronche, Amélie Vigneron-Bouquet, and Amel Latifi. "Le rôle des protéines chaperons dans les mécanismes d’adaptation bactériens." médecine/sciences 37, no. 3 (2021): 293–97. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2021020.

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5

Mazodier, P., G. Guglielmi, P. Servant, C. Thompson, and J. Davies. "Analyse de la réponse au choc thermique chez les Streptomyces : caractérisation de protéines chaperons et détection de modifications post-traductionneIles thermo-dépendantes." Le Lait 73, no. 2 (1993): 109–17. http://dx.doi.org/10.1051/lait:199328.

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6

Durand, R. "Une nouvelle classe de protéines : les molécules chaperonnes." médecine/sciences 7, no. 5 (1991): 496. http://dx.doi.org/10.4267/10608/4391.

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7

Liautard, JP. "Les prions sont-ils des protéines chaperonnes mal repliées ?" médecine/sciences 8, no. 1 (1992): 55. http://dx.doi.org/10.4267/10608/3042.

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8

Robitaille, Mélanie, Denis J. Dupré, and Terence E. Hébert. "Fonction des chaperonnes moléculaires dans l’assemblage des protéines G hétérotrimériques." médecine/sciences 25, no. 10 (2009): 821–25. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20092510821.

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9

Labie, Dominique. "Une protéine chaperon pour la synthèse coordonnée des chaînes de globine." médecine/sciences 18, no. 12 (2002): 1189–90. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200218121189.

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10

Vervoort, M. "La protéine de choc thermique, Hsp90, un chaperon pour le développement et l'évolution ?" médecine/sciences 15, no. 10 (1999): 1160. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1233.

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Dissertations / Theses on the topic "Protéines chaperons"

1

Le, Hai-Tuong. "Nouveaux chaperons de stress chez Escherichia coli." Paris 7, 2010. http://www.theses.fr/2010PA077005.

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Abstract:

Dans leur habitat naturel, les bactéries sont soumises à différents types de stress environnementaux tels les stress uv, thermique, acide, oxydatif et osmotique. Ces bouleversements entraînent des modifications structurales des macromolécules (adn/arn, protéines et lipides), et si ces dernières ne sont pas dégradées par des protéases ou resolubilisées par des protéines chaperons, elles deviennent toxiques pour la cellule. Les bactéries ont au cours de l'évolution mis au point des systèmes de défenses contre les agressions exterieures. Nous avons pris comme modèle la bactérie escherichia coli p

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2

Hage, Aziz El. "Protéines chaperons intervenant dans l'assemblage des ribosomes chez Escherichia coli." Paris 7, 2004. http://www.theses.fr/2004PA077059.

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3

Wattin, Marion. "Modulation des mécanismes de Contrôle Qualité des Protéines dans la dystrophie musculaire de Duchenne." Thesis, Lyon, 2017. http://www.theses.fr/2017LYSE1323/document.

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Abstract:

De nombreuses études ont mis en évidence l’importance du contrôle qualité des protéines, c’est à dire des mécanismes de reconformation (chaperons moléculaires) et de dégradation (autophagie, proteasome) des protéines dans différentes pathologies musculaires telles que la dystrophie musculaire d’Ullrich (UCMD), de Duchenne (DMD) ou d’Emery-Dreifuss (EDMD) ; cependant, à l’heure actuelle, aucune n’a été menée sur l’ensemble de ces mécanismes dans un seul et même modèle et sur des cellules musculaires avant leur différenciation en muscles. Nous nous sommes donc intéressés à la fonctionnalité des

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4

Al-Fawares, O'la. "Structure-fonction des protéines Hsp70-like chez les mycobactéries." Thesis, Toulouse 3, 2019. http://www.theses.fr/2019TOU30025.

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Abstract:

Les protéines Hsp70 appartiennent à une famille de chaperons moléculaires très conservés qui jouent un rôle essentiel dans le contrôle qualité des protéines et qui protègent les cellules contre diverses agressions de l'environnement. Pour fonctionner comme un chaperon moléculaire, les protéines Hsp70 agissent de concert avec plusieurs co-chaperons et co-facteurs nécessaires au fonctionnement de son cycle ATPasique. Nos travaux montrent que les bactéries du genre Mycobacterium codent pour une nouvelle famille de protéines atypiques apparentées à Hsp70 dont l'architecture s'articule autour d'un

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5

Stuttmann, Johannes. "Contrôle des modifications post-traductionnelles des protéines par le co-chaperon SGT1 chez Arabidopsis thaliana : ubiquitination, neddylation et chaperons moléculaires." Aix-Marseille 2, 2008. http://www.theses.fr/2008AIX22104.

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Abstract:

SGT1 (Supressor of G2 allele of skp1) est une protéine essentielle et conservée chez les eucaryotes. Cette protéine est impliquée dans la protéolyse dépendante de l’ubiquitination et le repliement/maturation des protéines en tant que co-chaperon putatif des chaperons moléculaires HSP90 et HSC70. SGT1 et HSC70 interagissent directement et ont des fonctions similaires dans l’immunité des plantes et dans la tolérance au stress thermique. Nous avons montré que SGT1-HSC70 interagissent directement par le domaine C-terminal de SGT1 et qu’un HSC70 complet est requis pour l’interaction avec SGT1. SGT1

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6

Abdallah, Jad. "Escherichia Coli face aux stress : rôle des chaperons et des protéases." Paris 7, 2006. http://www.theses.fr/2006PA077065.

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Abstract:

De nombreuses maladies sont dues à des défauts de repliement ou de solubilité des protéines. La base de ces pathologies est liée à la formation d'agrégats toxiques de protéines, et à l'incapacité des cellules à les dégrader. Notre travail porte sur la solubilisation des protéines, avec intervention de protéines chaperons et de protéases spécifiques. Nous nous intéressons en particulier aux stress thermique et acide, et à la correction des problèmes d'agrégation de protéines qui en résultent. Après avoir caractérisé ses propriétés chaperons, nous avons démontré que la protéine Hsp31 est très ef

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7

Ilbert, Marianne. "Etude des protéines chaperons de la famille TorD dédiées à la maturation de molybdoenzymes." Aix-Marseille 2, 2005. http://www.theses.fr/2005AIX22022.

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Abstract:

J'ai décrit au cours de cette thèse une nouvelle famille de protéines chaperons de plus de trente membres impliquées spécifiquement dans la maturation de molybdoenzymes chez les procaryotes. La protéine TorD d'Escherichia coli, notre modèle, est impliquée dans la maturation cytoplasmique de TorA. En effet, TorD interagit directement avec la forme cytoplasmique non mature de TorA (apoTorA). Des études par mutagenèse dirigée laisse penser qu'une région hydrophobe de TorD serait impliquée dans cette interaction. De plus, nous avons montré par des systèmes de reconstitution in vitro que la présenc

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8

Messaoudi, Nadia. "Rôle de la protéine YajL de Escherichia coli et de la protéine DJ-1 associée au Parkinsonisme, dans la protection contre l'oxydation et l'agrégation des protéines." Paris 7, 2013. http://www.theses.fr/2013PA077009.

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Abstract:

La protéine YajL est l'homologue procaryote de la protéine DJ-1 associée au Parkinsonisme et impliquée dans la résistance au stress oxydatif. Dans le mutant yajL, les protéines subissent une agrégation dépendante du stress oxydatif. Elles subissent une carbonylation ainsi qu'une oxydation de leurs cystéines, principalement représentée par une sulfénylation (P-SOH). Nous avons montré que les protéines YajL et DJ-1 ont une fonction chaperon covalent qui leur permet de protéger les protéines contre la sulfénylation. Certains substrats de la protéine YajL sont inactivés dans le mutant yajL, ce qui

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9

Castanié-Cornet, Marie-Pierre. "Etude fonctionnelle et rôle physiologique des protéines chaperons GroES et GroEL de la bactérie Eschericchia coli." Toulouse 3, 1997. http://www.theses.fr/1997TOU30262.

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Abstract:

Les chaperons moleculaires forment une famille de proteines dont le role est d'aider d'autres polypeptides a se replier, sans pour autant intervenir dans leur structure finale et dans leur fonction. Chez e. Coli, la chaperonine groel, 60kda, fonctionne avec son cochaperon, groes pour promouvoir via l'hydolyse d'atp, le repliement de substrats partiellement denatures ; ces deux proteines sont necessaires a la vie cellulaire a toutes temperatures. Nous avons realise une etude structurale et fonctionnelle d'une proteine groel tronquee pour 141 acides amines dans sa partie carboxy-terminale. Cette

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10

Corpet, Armelle. "Rôle des protéines chaperons d'histones ASF1A et ASF1B humaines dans le maintien de l'organisation du génome." Paris 6, 2010. http://www.theses.fr/2010PA066181.

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Abstract:

Au coeur du noyau des cellules eucaryotes se trouve l'ADN génomique organisé en une structure complexe: la chromatine. Cette organisation est essentielle pour la compaction de l'ADN et le maintien d'une identité cellulaire. L'unité de base de la chromatine, le nucléosome, est formé d'un octamère de protéines histones autour duquel s'enroule environ 147 pb de l'ADN. Au cours de ma thèse, mon attention s'est portée sur la protéine chaperon d'histones Asf1, impliquée dans la dynamique de la chromatine. J'ai abordé deux questions essentielles :(1) Quel est le rôle d'Asf1 dans la dynamique des hist

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More sources

Books on the topic "Protéines chaperons"

1

Prof, Bukau Bernd, ed. Molecular chaperones and folding catalysts: Regulation, cellular function, and mechanisms. Harwood Academic Publishers, 1999.

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2

Bakau, Bernd. Molecular Chaperones and Folding Catalysts: Regulation, Cellular Functions and Mechanisms. Taylor & Francis Group, 1999.

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3

(Editor), Peter Csermely, and László Vígh (Editor), eds. Molecular Aspects of the Stress Response: Chaperones, Membranes and Networks (Advances in Experimental Medicine and Biology). Springer, 2006.

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4

Csermely, Peter, and László Vígh. Molecular Aspects of the Stress Response: Chaperones, Membranes and Networks. Springer, 2010.

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5

Csermely, Peter, and László Vígh. Molecular Aspects of the Stress Response: Chaperones, Membranes and Networks. Springer London, Limited, 2007.

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