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Journal articles on the topic 'Protéines de lait'

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1

TROCCON, J. L., and R. TOULLEC. "Aliments d’allaitement pour veaux d’élevage. Remplacement de la poudre de lait écrémé par d’autres sources protéiques." INRAE Productions Animales 2, no. 2 (May 10, 1989): 117–28. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1989.2.2.4406.

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Abstract:
L’élévation du prix de la poudre de lait écrémé et des aliments d’allaitement relance l’intérêt d’utiliser des sources protéiques de remplacement. Cependant, les protéines de substitution sont incoagulables dans la caillette et il en résulte une accélération de l’évacuation gastrique des protéines et des lipides. Ces modifications s’accompagnent d’une réduction variable des sécrétions digestives stomacales et (ou) pancréatiques. Certaines sources protéiques (comme le soja) peuvent provoquer des réactions d’intolérance de nature allergique de la part des veaux. La digestibilité des protéines de remplacement est inférieure à celle du lait écrémé, en particulier chez le veau de moins de 1 mois. L’aliment d’allaitement doit fournir en quantité suffisante, des protéines digestibles bien équilibrées en acides aminés. Les risques sanitaires (diarrhées, mortalité) et zootechniques (réduction du gain de poids vif) sont accrus par l’utilisation des protéines de substitution surtout par les jeunes veaux. L’effet dépressif sur le croît des veaux devient important lorsque le taux de substitution atteint 25 à 50 % suivant la nature des protéines et les traitements technologiques. Des adaptations des techniques d’allaitement et de sevrage des veaux sont nécessaires afin de limiter les inconvénients du remplacement des protéines du lait qui demeurent les mieux utilisées.
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2

Boughellout, H., L. Benatallah, and M. N. Zidoune. "Protéines du lait camelin et allergie aux protéines du lait de vache." Revue Française d'Allergologie 55, no. 3 (April 2015): 216. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2015.02.014.

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3

SAUVANT, D., G. CANTALAPIEDRA-HIJAR, L. DELABY, J. B. DANIEL, P. FAVERDIN, and P. NOZIÈRE. "Actualisation des besoins protéiques des ruminants et détermination des réponses des femelles laitières aux apports de protéines digestibles dans l’intestin." INRA Productions Animales 28, no. 5 (January 14, 2020): 347–68. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2015.28.5.3038.

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Abstract:
Dans le cadre de la révision des unités d’alimentation des ruminants (projet INRA « Systali »), les besoins protéiques ainsi que les réponses aux variations des apports protéiques ont été actualisés. Le calcul des besoins d’entretien intègre les trois principales voies de pertes obligatoires azotées, qui aboutissent aux besoins protéiques non productifs : les protéines endogènes fécales, les pertes azotées urinaires endogènes et les pertes de protéines par les phanères. Ces actualisations ont été effectuées par approche factorielle et à partir de méta-analyses de larges bases de données de la littérature. Les nouvelles valeurs de ces besoins en protéines digestibles dans l’intestin (PDI) « non productifs » ont ensuite été appliquées à de nombreuses expériences conduites sur vaches ou chèvres laitières avec pour objectif d’étudier les variations des réponses aux apports protéiques. Pour l’estimation de la réponse de l’efficacité des PDI en protéine de lait (EffPDI), il a été décidé d’appliquer une valeur commune pour les différentes productions de protéines ainsi que pour l’accrétion et la mobilisation des protéines corporelles, liées au bilan d’énergie. EffPDI est une fonction décroissante non linéaire de la concentration en PDI, identique entre les vaches et les chèvres. Il est aussi possible de prédire la réponse de la production des protéines laitières en fonction du niveau d’apport des PDI disponibles et en utilisant, comme situation pivot, soit la production pour EffPDI = 67%, soit le potentiel de production. Les données recueillies ont également permis de calculer, de façon factorielle, les pertes azotées urinaires dont les deux principales causes sont l’inefficacité des PDI et l’état nutritionnel azoté du rumen évalué par le critère de la balance protéique du rumen (BalProRu).
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4

PÉLISSIER, J. P., and B. RIBADEAU-DUMAS. "Synthèse des protéines du lait." Reproduction Nutrition Développement 26, no. 2B (1986): 563–71. http://dx.doi.org/10.1051/rnd:19860404.

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5

Boughellout, H., Y. Choiset, H. Rabesona, J. M. Chobert, T. Haertle, and M. N. Zidoune. "Lait camelin : nouvelle source de protéines pour enfants allergiques aux protéines du lait de vache ?" Revue Française d'Allergologie 56, no. 4 (June 2016): 344–48. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2015.08.011.

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6

AGABRIEL, C., J. B. COULON, C. JOURNAL, and B. DE RANCOURT. "Composition chimique du lait et systèmes de production dans les exploitations du Massif Central." INRAE Productions Animales 14, no. 2 (April 16, 2001): 119–28. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2001.14.2.3733.

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Abstract:
Vingt-cinq exploitations d’Auvergne ont fait l’objet d’un suivi d’élevage durant l’année 1998. Quatre enquêtes, réalisées pendant les différentes saisons, ont permis de caractériser la conduite des vaches laitières. Cinq prélèvements de lait de troupeaux, deux en hiver et trois au pâturage, ont été effectués afin d’analyser les fractions azotées (matières protéiques fromageables, urée), les teneurs en lactose et en minéraux (calcium, phosphore et citrates dans le lait et le sérum), la composition en acides gras, les activités des enzymes protéolytiques et le pH. A partir des 89 échantillons de laits de troupeaux dont le stade moyen de lactation était compris entre 2 et 7 mois, six classes de lait ont été constituées. Elles s’opposent sur l’ensemble des caractéristiques analysées. La saison, la race et la conduite de l’alimentation des vaches sont les principaux facteurs d’explication des variations de la composition chimique du lait. Trois classes de lait retiennent une attention particulière : la première présente, a priori, les caractéristiques les moins favorables (faibles teneurs en protéines et en minéraux, faible acidité). Il s’agit de laits d’hiver produits généralement à partir de fourrages fermentés. A l’inverse, une autre classe rassemble des laits riches en protéines et en minéraux, et dont les proportions d’acides gras longs et insaturés dans la matière grasse sont les plus fortes. Il s’agit de laits de fin d’été, produits par des troupeaux de race Montbéliarde. Enfin une classe, spécifique de la race Salers, est caractérisée par un très faible taux butyreux et de très faibles activités des enzymes protéolytiques. Les aptitudes fromagères de ces différents types de lait restent à quantifier.
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7

Lafitedupont, Aurélie, and Aurélie Lafitedupont. "Protéines du lait de vache et composition des laits animaux." Pratiques en nutrition 8, no. 32 (October 2012): 20–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.pranut.2012.09.004.

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8

De Ménibus, A. C., T. Guiddir, C. Billard, P. Poncet, M. A. Selva, H. Sénéchal, Y. Chantran, and A. Nemni. "Protéines de lait de vache cachées." Revue Française d'Allergologie 60, no. 4 (June 2020): 323. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2020.02.074.

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9

BOICHARD, D., A. GOVIGNON-GION, H. LARROQUE, C. MAROTEAU, I. PALHIÈRE, G. TOSSER-KLOPP, R. RUPP, M. P. SANCHEZ, and M. BROCHARD. "Déterminisme génétique de la composition en acides gras et protéines du lait des ruminants, et potentialités de sélection." INRAE Productions Animales 27, no. 4 (October 21, 2014): 283–98. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2014.27.4.3074.

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Abstract:
Cette étude présente les principaux résultats d’estimation de paramètres génétiques et de détection de QTL obtenus dans le cadre du programme PhénoFinlait sur les caractères de composition en Acides Gras (AG) et protéines du lait dans trois races bovines (Holstein, Montbéliarde et Normande), deux races ovines (Lacaune et Manech Tête Rousse) et deux races caprines (Alpine et Saanen). La composition du lait est estimée à partir de la spectrométrie dans le moyen infrarouge. Les paramètres génétiques sont estimés à partir des données de 102 000 contrôles laitiers de 22 000 vaches en première lactation, 67 000 contrôles de 20 000 brebis, et 45 000 contrôles de 13 700 chèvres. Ils sont très homogènes entre espèces et entre races. En revanche, ils dépendent beaucoup du mode d’expression des caractères, exprimés en proportion du lait ou de la matière. Exprimés en teneur dans le lait, les AG saturés présentent une héritabilité plus élevée que les insaturés chez les bovins et les ovins, mais l’écart est plus faible quand ils sont exprimés en teneur dans le gras. Chez les caprins, les estimations d’héritabilité sont plus élevées pour les caractères exprimés en teneur dans la matière grasse. Les mesures d’AG sont fortement corrélées entre stades de lactation, à l’exception du premier mois qui apparaît comme un caractère assez différent. Les corrélations génétiques sont positives entre AG saturés et entre AG insaturés. Entre AG saturés et insaturés, les corrélations sont positives pour les AG exprimés en teneur dans le lait mais négatives quand les AG sont exprimés en pourcentage de la matière grasse. Les AG saturés sont très fortement corrélés au taux butyreux du lait. Concernant les protéines, les estimations d’héritabilité sont très élevées pour la bêta-lactoglobuline, assez élevées pour les caséines, plus modérées pour l’alpha-lactalbumine. Concernant les corrélations, il existe une forte analogie entre AG et protéines. Ainsi, les caséines sont fortement corrélées entre elles et fortement liées au taux protéique. Leur corrélation avec les protéines sériques est positive quand les protéines sont exprimées en teneur dans le lait, mais très négatives quand elles sont exprimées en teneur dans les protéines. Les analyses de détection de QTL reposent sur les données de 7 800 vaches, 1 800 brebis et 2 300 chèvres génotypées avec des puces SNP pangénomiques. En moyenne, 9 QTL d’AG ont été détectés par caractère et par race bovine. Les QTL les plus importants ont été trouvés sur les chromosomes 14 (gène DGAT1), 5, 19, 27, 17, 11 et 13. On observe une forte co-localisation de QTL entre AG du même type, reflétant leur origine métabolique commune. Une fraction notable de ces QTL semble partagée entre races. 22 à 29 QTL sont détectés en moyenne pour chaque taux de protéine. Les plus significatifs se situent sur les chromosomes 6 (2 régions QTL, régions des gènes ABCG2 et des caséines), 11 (gène de la bêta-lactoglobuline) et 20 (gène GHR vers 32 Mb, mais aussi vers 58Mb). Le gène DGAT1 affecte également de nombreuses protéines exprimées en teneur dans le lait. Ces résultats indiquent que la composition fine du lait pourrait être modifiée par sélection, même si les grands équilibres entre composants peuvent difficilement être bouleversés. Il est ainsi possible d’augmenter la fraction de caséines dans les protéines. Il est aussi possible d’augmenter la fraction d’AG insaturés dans le lait, mais sans doute au prix d’une diminution du taux butyreux.
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BOCQUIER, F., and G. CAJA. "Production et composition du lait de brebis : effets de l’alimentation." INRAE Productions Animales 14, no. 2 (April 16, 2001): 129–40. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2001.14.2.3734.

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Abstract:
Le niveau d’alimentation est un des facteurs d’élevage qui affecte la production et la composition du lait chez la brebis laitière. La production laitière augmente avec le niveau d’alimentation et inversement, alors que les effets sur la composition du lait sont moins nets. Le taux butyreux du lait est généralement corrélé négativement au bilan énergétique des brebis, alors que le taux protéique est corrélé positivement avec celui-ci : un niveau d’alimentation élevé diminue généralement la teneur en matières grasses du lait et augmente légèrement la teneur en protéines. La distribution de grandes quantités de concentrés, qui est un moyen simple d’augmenter l’apport d’énergie dans la ration, risque de provoquer une chute des taux butyreux et protéique et, secondairement, entraîne une réorientation des flux d’énergie vers le dépôt de gras corporel. Lorsque la brebis n’a pas atteint son potentiel de production, l’augmentation de la teneur protéique de la ration augmente la production de protéines du lait, mais sans modification du taux protéique du lait. L’utilisation de certains nutriments tels que les matières grasses ou les acides aminés protégés semble intéressante comme moyen d’accroître les teneurs en matières grasses et/ou protéiques du lait, mais peu d’expériences ont été effectuées sur brebis laitières et l’intérêt de ces nutriments est encore mal connu. Dans les conditions pratiques d’élevage de brebis laitières, généralement alimentées en groupes, les effets de l’alimentation sont souvent masqués par d’autres facteurs d’élevage connus pour modifier eux-mêmes la composition du lait. Il est donc nécessaire de prendre en compte la variabilité individuelle (stade de lactation notamment) pour définir la stratégie d’alimentation qui permette de maîtriser la composition du lait collecté.
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Pétrus, M., M. Lacrampe, C. Villefranche, G. Cossarizza, and G. Dutau. "Allergie aux protéines du lait et aux hydrolysats de protéines de lait : à propos d'une observation au diagnostic retardé." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 46, no. 4 (June 2006): 416–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.allerg.2006.02.013.

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GROSCLAUDE, F. "Le polymorphisme génétique des principales lactoprotéines bovines. Relations avec la quantité, la composition et les aptitudes fromagères du lait." INRAE Productions Animales 1, no. 1 (February 10, 1988): 5–17. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1988.1.1.4430.

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Abstract:
Quatre des six protéines principales du lait de vache (caséines αS1, βet κ et β-lactoglobuline) présentent dans les populations au moins deux variants génétiques identifiables par électrophorèse. L’inventaire de ce polymorphisme a été effectué dans 21 races bovines françaises, où les variants les plus fréquents sont αS1 -Cn B et C pour la caséine αS1 , (β-Cn A1 , A2 et B pour la caséine β, κ-Cn A et B pour la caséine κ, et β-Lg A et B pour la β-lactoglobuline. Les particularités biochimiques des principaux variants sont connues. Les gènes de structure des caséines αS1, αS2, β et κ sont très étroitement liés, de sorte que l’unité génétique de transmission est l’haplotype, combinaison comprenant un allèle de chacun des quatre locus. Le locus de la β-lactoglobuline a un effet majeur sur le taux de cette protéine dans le lait (β-Lg A > β-Lg B), qui se répercute sur le taux d’ensemble des protéines du lactosérum. Ces différences étant compensées par des différences en sens inverse du taux de caséine totale, l’allèle β-Lg B a un effet favorable sur ce taux de caséine et sur l’indice de caséine du lait (+ 2,5 à 3 %). Par rapport au variant κ-Cn A, le variant κ-Cn B confère au lait de meilleures aptitudes fromagères : temps de coagulation et temps de raffermissement du caillé plus courts, caillé mieux réticulé et plus ferme, et, pour certains types de fromages, rendement de fabrication supérieur (4 à 8 % entre les laits des deux homozygotes). Les effets du variant β-Cn B vont dans le même sens que ceux du variant κ-Cn B. L’intérêt et les conditions d’une prise en compte de ce polymorphisme dans la sélection laitière restent à évaluer.
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Isolauri, E. "Le traitement de l'allergie aux protéines de lait." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 36, no. 3 (May 1996): 347–48. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(96)80105-5.

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RULQUIN, H., R. VÉRITÉ, J. GUINARD-FLAMENT, and P. M. PISULEWSKI. "Acides aminés digestibles dans l’intestin. Origines des variations chez les ruminants et répercussions sur les protéines du lait." INRAE Productions Animales 14, no. 3 (June 16, 2001): 201–10. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2001.14.3.3740.

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Abstract:
La production de protéines (lait, viande, laine, poil) des ruminants peut être limitée par des apports insuffisants en certains acides aminés (AA) appelés pour l’occasion AA limitants. En effet, contrairement à ce qui était généralement admis, la composition des acides aminés digérés par les ruminants n’est pas constante. Si la part des protéines microbiennes et leur composition en AA relativement constante tamponnent les variations de la composition en AA des contenus intestinaux, celle-ci varie en fonction de la composition en AA de la ration et de sa richesse en protéines peu dégradables. L’importance des conséquences des variations de la composition en AA des contenus digestifs sur la production de protéines du lait a été étudiée grâce à des apports postruminaux de doses croissantes d’un acide aminé. La supplémentation postruminale en lysine ou en leucine peut faire gagner jusqu’à 4 g/kg de taux protéique. Le gain maximum n’est que de 2 g/kg avec la méthionine, l’histidine, la phénylalanine et la thréonine. Dans tous les cas l’augmentation du taux protéique porte sur le taux de caséine. En milieu de lactation, l’histidine et la thréonine accroissent aussi le volume de lait produit de façon dose-dépendante.
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DOREAU, M., and Y. CHILLIARD. "Influence d’une supplémentation de la ration en lipides sur la qualité du lait chez la vache." INRAE Productions Animales 5, no. 2 (February 28, 1992): 103–11. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1992.5.2.4224.

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Abstract:
L’enrichissement en matières grasses des rations est couramment pratiqué pour les vaches laitières fortes productrices. L’une des conséquences les plus fréquentes est la diminution de la teneur en protéines, et plus particulièrement en caséines du lait. Les causes en sont encore mal connues. Une partie de cet effet est liée à la dilution des protéines dans un volume accru de lait, car la sécrétion totale de protéines n’est que peu affectée. La diminution du taux protéique est beaucoup plus modérée au début de la lactation, où l’effet positif sur la production laitière est moins net, qu’après le pic de production. L’incorporation de matières grasses dans les rations a un effet très variable sur le taux butyreux, qui dépend du bilan entre l’augmentation des acides gras longs d’origine alimentaire et la réduction de la synthèse mammaire des acides gras à chaîne courte ou moyenne. La teneur en acides gras polyinsaturés dans le lait n’est presque jamais fortement modifiée, en raison de l’hydrogénation des lipides alimentaires dans le rumen. Seule la technique d’encapsulation des lipides dans une coque de protéines tannées protège les lipides alimentaires de l’hydrogénation ruminale. Certains types de suppléments lipidiques entraînent une détérioration de la valeur organoleptique des produits laitiers, en particulier par oxydation et rancissement.
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TOULLEC, R., J. F. GRONGNET, H. FLAGEUL, J. LAREYNIE, and P. M. LUCAS. "Remplacement partiel des protéines du lait par celles du blé ou du maïs dans les aliments d’allaitement : influence sur l’utilisation digestive chez le veau de boucherie." INRAE Productions Animales 3, no. 3 (July 4, 1990): 201–6. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1990.3.3.4376.

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Abstract:
Le but de cet essai était d’étudier l’influence du remplacement d’une partie des protéines du lait par celles du blé ou du maïs, sur la digestibilité de l’aliment et la rétention azotée, chez le veau de boucherie. Pour cela, 4 laits de remplacement (T, BV, BD et M) ont été distribués à des lots de 6 veaux entre les âges d’environ 4 et 19 semaines. Dans l’aliment T, les protéines étaient apportées en totalité par de la poudre de lait écrémé. Dans les autres aliments, 19 % des protéines étaient fournies soit par du gluten de blé vital (BV) ou dévitalisé (BD), soit par un concentrat protéique de maïs (M). La digestibilité apparente et la rétention azotée, mesurées au cours des 8e et 14e semaines d’âge, n’ont pas été significativement affectées par la nature des protéines de l’aliment : en moyenne, la digestibilité de l’azote a été de 0,95, 0,95, 0,95 et 0,93 pour les aliments T, BV, BD et M, respectivement. Les valeurs calculées ont été de 0,94, 0,93 et 0,86 pour la digestibilité de l’azote des produits BV, BD et M. Les veaux des lots BV, BD et M ont développé des anticorps systémiques contre les protéines étudiées. Cependant, aucune de ces dernières ne semble avoir entraîné de réactions allergiques. La dévitalisation n’a pas eu d’influence notable sur l’utilisation du gluten de blé par les animaux, mais elle a permis d’améliorer son maintien en suspension.
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GELÉ, M., S. MINERY, J. M. ASTRUC, P. BRUNSCHWIG, M. FERRAND-CALMELS, G. LAGRIFFOUL, H. LARROQUE, et al. "Phénotypage et génotypage à grande échelle de la composition fine des laits dans les filières bovine, ovine et caprine." INRAE Productions Animales 27, no. 4 (October 21, 2014): 255–68. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2014.27.4.3072.

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Abstract:
Les acteurs des filières laitières bovine, caprine et ovine françaises se sont regroupés dans le programme PhénoFinlait autour d’un but commun : caractériser la composition du lait en Acides Gras (AG) et protéines afin de la maîtriser. La quantification des AG et des protéines devait être possible à grande échelle et à moindre coût avant d’identifier des leviers permettant d’adapter cette composition à la demande. PhénoFinlait s’est organisé autour de trois objectifs : i) caractériser précisément la composition du lait, ii) phénotyper et génotyper une large population de femelles sur l’ensemble du territoire français et iii)identifier les leviers génétiques et alimentairespermettant de maîtriser cette composition. La spectrométrie dans le Moyen InfraRouge (MIR) a été choisie comme méthode de quantification à haut débit des composants du lait. Elle permet la quantification précise en routine de 15 à 27 AG, des quatre caséines et des deux protéines majeures du lactosérum. Une collecte de données de grande ampleur a été mise en œuvre dans plus de 1 500 élevages bovins, caprins et ovins. Les données de production laitière, les spectres MIR du lait, les informations sur le stade physiologique des femelles et sur la composition de l’alimentation des troupeaux ont été recueillies. Plus de 12 000 vaches, chèvres et brebis ont été génotypées. Finalement, plus de 800 000 données représentatives des situations de l’élevage français ont été stockées dans une base de données destinée à l’étude du déterminisme génétique de la composition en AG et en protéines du lait, et des facteurs d’élevage l’influençant.
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Blond, G., and I. Montupet. "Capacité de rétention d'eau des protéines laitières." Le Lait 69, no. 2 (1989): 151–54. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1989212.

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Bidat, E., A. Deschildre, A. Lemoine, G. Benoist, J. Valleteau de Moulliac, C. Tressol, K. Garcette, et al. "Allergie aux protéines du lait de vache : guide pratique de la réintroduction des protéines du lait de vache : quand, comment réintroduire." Perfectionnement en Pédiatrie 2, no. 1 (March 2019): 10–21. http://dx.doi.org/10.1016/j.perped.2019.01.010.

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Bidat, E., A. Deschildre, A. Lemoine, G. Benoist, J. Valleteau de Moulliac, C. Tressol, K. Garcette, et al. "Allergie aux protéines du lait de vache : guide pratique de la réintroduction des protéines du lait de vache : quand, comment réintroduire." Revue Française d'Allergologie 59, no. 1 (February 2019): 41–53. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2018.11.006.

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Morali, Alain. "Allergie aux protéines du lait de vache en pédiatrie." Revue Française des Laboratoires 2004, no. 363 (May 2004): 47–55. http://dx.doi.org/10.1016/s0338-9898(04)80070-2.

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Guénard-Bilbault, L., and D. A. Moneret-Vautrin. "allergie aux protéines du lait de vache chez l'enfant." Journal de Pédiatrie et de Puériculture 16, no. 1 (February 2003): 36–43. http://dx.doi.org/10.1016/s0987-7983(03)90052-1.

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M, J. M. "Allergie aux protéines du lait : technique française à l’épreuve." Revue Francophone des Laboratoires 2015, no. 469 (February 2015): 14. http://dx.doi.org/10.1016/s1773-035x(15)72804-2.

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Houdebine, L. M. "Expression de protéines recombinantes dans le lait d'animaux transgéniques." Revue Française de Transfusion et d'Hémobiologie 36, no. 1 (January 1993): 49–72. http://dx.doi.org/10.1016/s1140-4639(05)80168-6.

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GUILLOU, H., J. P. PELISSIER, and R. GRAPPIN. "Méthodes de dosage des protéines du lait de vache." Le Lait 66, no. 2 (1986): 143–75. http://dx.doi.org/10.1051/lait:198629.

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Ribadeau-Dumas, B. "Physicochimie et biochimie des protéines du lait. Données récentes." Le Lait 71, no. 2 (1991): 133–39. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1991211.

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Siala, N., I. Fetni, O. Azzabi, O. Rebah, S. Briki, M. Ben Hariz, and A. Maherzi. "Allergie aux hydrolysats de protéines de lait de vache." Revue Française d'Allergologie 53, no. 3 (April 2013): 336. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2013.02.015.

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de Boissieu, D., and C. Dupont. "Allergie aux hydrolysats de protéines du lait chez l'enfant." Archives de Pédiatrie 14, no. 1 (January 2007): 124–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.arcped.2006.10.006.

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Le Loir, Yves, Sébastien Nouaille, Luciana Ribeiro, Jacqueline Commissaire, Gérard Corthier, Sébastien Gilbert, Jean-Marc Chatel, René L'Haridon, Alexandra Gruss, and Philippe Langella. "Sécrétion de protéines d'intérêt thérapeutique chez Lactococcus lactis." Le Lait 81, no. 1-2 (January 2001): 217–26. http://dx.doi.org/10.1051/lait:2001125.

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HODEN, A., B. MARQUIS, and L. DELABY. "Association de betteraves fourragères à une ration mixte d’ensilages de maïs et de trèfle violet pour vaches laitières." INRAE Productions Animales 1, no. 3 (July 11, 1988): 165–69. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1988.1.3.4448.

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Abstract:
Des betteraves fourragères entières ont été distribuées (20 kg/j) en complément d’une ration mixte d’ensilages de maïs et de trèfle violet afin de mettre en évidence leurs effets sur les performances des vaches laitières. Cette association a permis d’améliorer les productions de lait (+ 2 kg/j) et de matière utile (+ 100 g/j matières grasses, + 60 g/j matières protéiques) ainsi que la composition du lait (taux butyreux : + 2 g/kg, taux protéique : + 1 g/kg). Ces effets positifs sont probablement à attribuer aux modifications d’orientations fermentaires dans le rumen concernant le taux butyreux et au meilleur niveau d’apport énergétique pour la synthèse des protéines. Dans nos conditions d’utilisation, ces betteraves apportées en quantités relativement faibles ont permis d’augmenter le niveau de production permis par la ration de base d’environ 2,5 kg de lait. Leur valorisation énergétique correspond à celle proposée par les nouvelles Tables INRA (1988).
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BROCHARD, M., K. DUHEM, T. GESLAIN, P. L. GASTINEL, and J. L. PEYRAUD. "Phénotypage et génotypage de la composition fine du lait : les filières laitières et la recherche française investissent pour l’avenir." INRAE Productions Animales 27, no. 4 (October 21, 2014): 299–302. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2014.27.4.3075.

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Abstract:
Le programme PhénoFinlait a permis de nombreux développements en matière d’analyse du lait, de mise en relation des facteurs d’élevage et d’alimentation avec la composition fine du lait, et de déterminisme génétique des acides gras et protéines. Cela a été permis, en particulier, par un suivi de quelques 1500 fermes privées. Les filières laitières françaises, bovines, caprines et ovines, disposent, à l’issu de ce programme d’équations d’estimation en routine à partir des données spectrales MIR de la composition fine du lait en acides gras et protéines ; d’une nouvelle méthode hautement résolutive d’analyse qualitative et quantitative des protéines du lait ; de référentiels sur les liens entre les systèmes d’élevage et d’alimentation et la composition fine du lait, allant jusqu’à un outil de prédiction de sa composition en quelques acides gras d’un mois sur l’autre ; de populations de référence pour l’évaluation génomique et plus généralement d’une connaissance du déterminisme génétique de ces caractères. Au-delà de ces résultats, le programme PhénoFinlait est également à l’origine de méthodologies relatives à l’exploitation des spectres MIR éprouvées ainsi que de bases de données et de banques d’échantillons (lait et ADN) conséquentes, aisément mobilisables pour aller plus loin dans la caractérisation fine du lait ou pour explorer d’autres domaines (traçabilité des modes de production, suivi des animaux - santé, reproduction -, rejets de méthane entérique…). L’appropriation et la valorisation de ces acquis par les différentes filières est en cours, mais elle est encore très partielle car un travail conséquent d’explication et d’analyse cas par cas des modalités de valorisation les plus adaptées est nécessaire. Par ailleurs, plusieurs nouveaux projets sont issus ou s’appuient en partie sur l’investissement initial PhénoFinlait. Gageons que cela génère encore pendant plusieurs années des connaissances, références et outils nouveaux pour la recherche, les éleveurs et les filières françaises.
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Héchard, Y., D. Renault, Y. Cenatiempo, F. Letellier, A. Maftah, C. Jayat, P. Bressolier, et al. "Les bactériocines contre Listeria : une nouvelle famille de protéines ?" Le Lait 73, no. 2 (1993): 207–13. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1993219.

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COULON, J. B., C. HURTAUD, B. RÉMOND, and R. VÉRITÉ. "Facteurs de variation de la proportion de caséines dans les protéines du lait de vache." INRAE Productions Animales 11, no. 4 (October 3, 1998): 299–310. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.4.3956.

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Abstract:
L’objectif de cette étude a été de préciser et de hiérarchiser les différents facteurs de variation de la proportion entre les caséines et les protéines totales dans le lait de vache. Au total 29 essais, tous effectués dans les unités de l’INRA de Rennes ou de Theix et regroupant 821 lactations ont été utilisés. Pour 551 de ces lactations, les variants génétiques des lactoprotéines avaient été déterminés. Les autres lactations faisaient partie d’essais dans lesquels les animaux étaient leurs propres témoins. Le principal facteur de variation de ce rapport est le polymorphisme génétique de la beta-lactoglobuline : toutes choses étant égales par ailleurs, les animaux de type BB présentent un rapport supérieur, de près de 3 points, à celui des vaches de type AA. Le variant B de la caséine kappa exerce aussi un effet favorable (+1,2 points à l’avantage des animaux BB). En dehors de la première semaine de lactation et des deux dernières semaines de gestation, le rapport caséines/protéines varie peu au cours de la lactation mais tend à diminuer légèrement en fin de lactation. Ce rapport est significativement diminué lorsque la numération cellulaire du lait dépasse 200 000 cellules/ml. Il diminue par ailleurs légèrement avec l’âge. Parmi les différents facteurs alimentaires étudiés (niveau et nature des apports énergétiques et azotés, mode de conservation et nature des fourrages), aucun n’a eu un effet significatif sur le rapport caséines/protéines du lait, sauf dans des conditions de sous-alimentation très prononcées. Ce rapport augmente très légèrement avec le niveau de production laitière des animaux et le taux protéique du lait. En pratique, la mesure du taux protéique du lait, chez des animaux indemnes de mammites reste donc un très bon indicateur du taux de caséines, dont il explique à lui seul 93 % des variations.
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Houdebine, LM. "Le contrôle et l'utilisation des gènes des protéines du lait." médecine/sciences 16, no. 2 (2000): 219. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1625.

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Aboudiab, T., L. Jarosson, J. P. Chouraki, A. Dalleac, C. Kohler, M. C. Béné, and M. N. Kolopp-Sarda. "Anorexie révélatrice d’une intolérance aux protéines du lait de vache." Archives de Pédiatrie 10, no. 7 (July 2003): 649–50. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(03)00289-6.

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Viola, S. "Traitement diététique de l'allergie aux protéines de lait de vache." EMC - Pédiatrie - Maladies infectieuses 7, no. 1 (January 2012): 1–5. http://dx.doi.org/10.1016/s1637-5017(12)70020-0.

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Grasset, E. "Protéines du lait et nutrition des différentes catégories de population." Le Lait 71, no. 2 (1991): 181–89. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1991214.

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Chanat, Eric, Etienne Aujean, Adrian Balteanu, Sophie Chat, Nicolas Coant, Marie-Louise Fontaine, Cathy Hue-Beauvais, et al. "Organisation nucléaire et expression des gènes des protéines du lait." Journal de la Société de Biologie 200, no. 2 (2006): 181–92. http://dx.doi.org/10.1051/jbio:2006020.

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Viola, S. "Traitement diététique de l’allergie aux protéines de lait de vache." Journal de Pédiatrie et de Puériculture 27, no. 3 (June 2014): 122–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpp.2014.03.006.

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Girardet, J. P., and MA Le Bars. "Traitement diététique de l'allergie aux protéines du lait de vache." EMC - Traité de médecine AKOS 1, no. 1 (January 2006): 1–4. http://dx.doi.org/10.1016/s1634-6939(06)75584-3.

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Siala, N., I. Fetni, O. Rebah, O. Azzabi, Y. Dridi, I. Selmi, S. Halioui, and A. Maherzi. "Allergie aux protéines de lait de vache persistante chez l’enfant." Revue Française d'Allergologie 54, no. 3 (April 2014): 230–31. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2014.02.016.

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Bendeddouche, A., K. Bouriche, and D. Senouci. "Profil épidémiologique des allergies aux protéines du lait de vache." Revue Française d'Allergologie 58, no. 3 (April 2018): 229–30. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2018.02.017.

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Cacciatore, Sylvie. "Enfant allaité et allergie aux protéines de lait de vache." Cahiers de la Puéricultrice 55, no. 315 (March 2018): 37–38. http://dx.doi.org/10.1016/j.cahpu.2018.01.004.

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Viola, S., and F. Sarrio. "Traitement diététique de l'allergie aux protéines du lait de vache." EMC - Pédiatrie 1, no. 4 (November 2004): 335–40. http://dx.doi.org/10.1016/j.emcped.2004.07.002.

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45

Chouraqui, J. P., M. Barbier, A. Joannard, P. Rambaud, and M. Bost. "Colite néonatale par allergie aux protéines du lait de vache." Acta Endoscopica 24, no. 5 (September 1994): 461–68. http://dx.doi.org/10.1007/bf02968667.

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Barnig, C., U. Schulmeister, I. Swoboda, J. C. Bessot, S. Spitzauer, and G. Pauli. "Allergie aux protéines du lait de vache sans allergie associée au lait de brebis chez l'adulte." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 45, no. 8 (December 2005): 608–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.allerg.2005.10.003.

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PIERRE, A., and J. FAUQUANT. "Principes pour un procédé industriel de fractionnement des protéines du lactosérum." Le Lait 66, no. 4 (1986): 405–19. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1986426.

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48

Vuillemard, J. C., S. Gauthier, and P. Paquin. "Les ingrédients à base de protéines laitières : obtention, propriétés et utilisations." Le Lait 69, no. 4 (1989): 323–51. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1989426.

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49

Gault, P., M. Mahaut, and J. Korolczuk. "Caractéristiques rhéologiques et gélification thermique du concentré de protéines de lactosérum." Le Lait 70, no. 3 (1990): 217–32. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1990318.

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Rancé, F., A. Juchet, and G. Dutau. "Comment ré-introduire le lait de vache au cours de l'allergie aux protéines du lait de vache ?" Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 36, no. 2 (April 1996): 185–90. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(96)80081-5.

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