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Dissertations / Theses on the topic 'Proteinkinasa'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 6 February 2022

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1

Niefind, Karsten. "50 Jahre Proteinkinase CK2 ein Beitrag zur Strukturbiologie eukaryontischer Proteinkinasen /." [S.l.] : [s.n.], 2004. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=981517218.

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2

Schneider, Thorsten. "Kinetische und strukturelle Untersuchungen zur Funktion ausgewählter konservierter Aminosäurereste der katalytischen Untereinheit Ca [Calpha] der Proteinkinase A." [S.l.] : [s.n.], 2002. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=964486571.

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3

Schneider, Thorsten. "Kinetische und strukturelle Untersuchungen zur Funktion ausgewählter konservierter Aminosäurereste der katalytischen Untereinheit C[alpha] [Calpha] der Proteinkinase A." [S.l. : s.n.], 2002. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=964486571.

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4

Kleis, Frank. "Molecular-Modelling-Untersuchungen an der humanen Proteinkinase CK2." Göttingen Cuvillier, 2008. http://d-nb.info/99103287X/04.

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5

Na, Shin-Young. "PKB-Akt a critical regulator of lymphocyte development and function /." Doctoral thesis, [S.l.] : [s.n.], 2005. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=976116464.

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6

Ermakova, Inessa. "Proteinkinase CK2: neue Einsichten aus kristallographischen und kalorimetrischen Studien." [S.l.] : [s.n.], 2004. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=973899085.

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7

Lehmann, Ingo. "Proteinkinase C[alpha] [C-alpha] im Zellkern Kernimport, Interaktionspartner und Substrate /." [S.l. : s.n.], 2002. http://www.diss.fu-berlin.de/2002/259/index.html.

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8

Brodbeck, Christian. "Einfluß chronischer Endothelinstimulation auf glatte Gefäßmuskulatur und Herzmuskulatur Veränderung der Proteinkinase C /." [S.l. : s.n.], 2004. http://www.bsz-bw.de/cgi-bin/xvms.cgi?SWB11380527.

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9

Breitenlechner, Christine Brigitte. "Röntgenkristallographische Untersuchungen von Inhibitor-Komplexen der Proteinkinase A und der Kinasedomäne von Src." [S.l. : s.n.], 2004. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=971921776.

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10

Sacher, Frank. "Generierung und phänotypische Analyse von Proteinkinase-Cd-e-doppeldefizienten [Proteinkinase-C-delta-epsilon-doppeldefizienten] Mäusen." [S.l. : s.n.], 2004. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=974985228.

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11

Bracht, Kathrin. "Neue Inhibitoren zellmembranständiger Proteinkinasen /." Konstanz, 2008. http://opac.nebis.ch/cgi-bin/showAbstract.pl?sys=000252796.

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12

Bracht, Kathrin. "Neue Inhibitoren zellmembranständiger Proteinkinasen." [S.l. : s.n.], 2007. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:352-opus-51965.

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13

Urschel, Susanne. "Charakterisierung des Grb10-Akt-Komplexes und Identifikation von 14-3-3 als neuen Interaktionspartner von Grb10." [S.l.] : [s.n.], 2003. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=969358342.

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14

Ellwanger, Kornelia. "Protein kinase D (PKD) mouse models - towards an understanding of the physiological role of PKD." [S.l. : s.n.], 2008. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-38442.

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15

Hiester, Andreas [Verfasser]. "Proteininteraktion der Proteinkinase AKT 1 / Andreas Hiester." Düsseldorf : Universitäts- und Landesbibliothek der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, 2014. http://d-nb.info/1046174215/34.

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16

Himpel, Sunke. "Charakterisierung der Proteinkinase DYRK1A Substrat- und Autophosphorylierung /." [S.l.] : [s.n.], 2005. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=979119545.

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17

Middel, Ines Kristin. "Quantitative Untersuchung der Proteinkinase AKT am Ovarialkarzinom." Köln Deutsche Zentralbibliothek für Medizin, 2010. http://d-nb.info/1000727416/34.

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18

Wagner, Stefan. "Untersuchungen zur subzellulären Verteilung von Proteinkinase C." [S.l. : s.n.], 1999. http://www.diss.fu-berlin.de/1999/58/index.html.

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19

Wulf, Andrea. "Regulierung eines kalziumempfindlichen Kaliumkanals durch Proteinkinase C." Doctoral thesis, [S.l. : s.n.], 2001. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=963114727.

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20

Blum, Christopher T. F. "Funktionelle Analyse des Proteinkinase-A-Ankerproteins Ht31." [S.l.] : [s.n.], 2005. http://www.diss.fu-berlin.de/2005/346/index.html.

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21

Auer, Alexandra Melanie. "Charakterisierung der regulatorischen Domäne der Proteinkinase D2." [S.l. : s.n.], 2006. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-56123.

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22

Weiwad, Matthias. "Untersuchungen zur Konformerspezifität prolinspezifischer Proteinkinasen." [S.l.] : [s.n.], 2002. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=965202801.

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23

Kessler, Dino. "Wirkung der Pityriarubine - neue Tryptophan-Metabolite von Malassezia furfur - auf humane Granulozyten." Giessen VVB Laufersweiler, 2007. http://d-nb.info/98877335X/34.

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24

Dyachenko, Viktor. "Identifizierung einer Proteinkinase mit Calmodulin-ähnlicher Domäne bei Eimeria bovis und Studien zu ihrer Lokalisation im Parasiten." Wettenberg : VVB Laufersweiler, 2006. http://deposit.d-nb.de/cgi-bin/dokserv?idn=980114071.

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25

Shoshiashvili, Levani. "Identifizierung von Proteinkinasen, die Casein kinase 1-delta (CK1-delta) im C-Terminus phosphorylieren." [S.l. : s.n.], 2008. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-61438.

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26

Seifert, Markus Hans-Jürgen. "NMR-spektroskopische Studien zur strukturellen Dynamik des grün fluoreszierenden Proteins und der cAMP-abhängigen Protein-Kinase." [S.l. : s.n.], 2002. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=965242803.

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27

Falke, Hannes [Verfasser]. "Neue selektive Hemmstoffe der Proteinkinase DYRK1A / Hannes Falke." Aachen : Shaker, 2014. http://d-nb.info/1060623307/34.

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28

Schaefer, Olaf. "Proteinkinase C in der Signaltransduktion promyeloider 32D-Zellen." [S.l.] : [s.n.], 2001. http://www.diss.fu-berlin.de/2001/5/index.html.

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29

Schulz, Timm. "Nachweis Proteinkinase C abhängig exprimierter Gene in Astrozytomen." [S.l.] : [s.n.], 2003. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=969422636.

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30

Schulz, Timm. "Nachweis Proteinkinase C abhängig exprimierter Gene in Astrozytomen." Doctoral thesis, Humboldt-Universität zu Berlin, Medizinische Fakultät - Universitätsklinikum Charité, 2003. http://dx.doi.org/10.18452/14945.

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Abstract:
Die Proteinkinase C (PKC) ist eine wichtige Signaltransduktionskomponente, deren Aktivierung die Expression zahlreicher Gene induziert und zur Zelldifferenzierung und Zellproliferation führt. Ein besonders hohes Expressionsniveau der PKC findet man in vielen Tumoren. So korreliert in malignen Gliazellen das Expressionsniveau der PKC mit deren Wachstumsgeschwindigkeit. Es wird angenommen, daß die aktivierte PKC eine wichtige Rolle in der Tumorpromotion hat. In der vorliegenden Arbeit wurde untersucht, ob in Astrozytomzellinien Gene zu finden sind, die nach PKC-Aktivierung durch den Phorbol-Ester TPA differentiell exprimiert werden. Zunächst wurden kultivierte Zellen der Astrozytomzellinie LN-405 mit TPA respektive dem PKC-Inhibitor Chelerythrin behandelt. Nach Gewinnung der mRNA aus der zuvor isolierten RNA wurden in einem mehrstufigem PCR-Verfahren (SSH) cDNA-Abschnitte gewonnen, die zu vermeintlich differentiell exprimierten Genen gehören. Diese cDNA-Abschnitte wurden in Plasmid-Vektoren eingefügt, kloniert und zur Bestimmung sequenziert. Um falsch positive Sequenzen zu erkennen, wurden die zuvor radioaktiv markierten cDNA-Abschnitte mit Northernblots hybridisiert. Gleichzeitig ließ sich so ein zeitabhängiger Anstieg der Expression nach PKC-Stimulation untersuchen. Durch den PCR-Select-Assay (SSH) konnten insgesamt 11 Gene gefunden werden, die sich in der radioaktiven Northernblot-Hybridisierung, als nach PKC-Aktivierung differentiell exprimiert, darstellen ließen. Dabei bestätigt der gefundene Zusammenhang zwischen PKC-Aktivierung und differentieller Exprimierung bei fünf der 11 Gene (IL-8, Calpain, Interferon-gamma Rezeptor 2, Methionin Adenosyltransferase, beta-2 adrenerger Rezeptor) Ergebnisse anderer Autoren, wobei dieser Zusammenhang nur bei zwei Genen (IL-8 und Calpain) auch in Astrozytom- bzw. Gliom-Zellen schon früher gezeigt werden konnte. Sechs Gene (M-Phase Phosphoprotein-1, ect2-Onkogen, ERM-Gen, Ornithin-Decarboxylase-Antizym 2, MHC-bindendes Protein 2, Sequenz aus Cosmid F0811) wurden in der vorliegenden Arbeit erstmalig als PKC-abhängig exprimiert beschrieben. Die gefundenen Gene haben auf verschiedene Funktionen der Zellen Einfluß. So beeinflussen sie die Regulation des Zellzyklus (MPP1, ect2-Oncogen), die Immunregulation (MBP-2, IL-8, Interferon-gamma Rezeptor 2), die Signaltransduktion (beta-2 AR), die Transkription (ERM-Gen), die Proteinsynthese (ODC-Antizym, MAT), die Wachstumskontrolle (ODC-Antizym) und die Regulation der PKC selbst (Calpain). Für fünf Gene läßt sich ein eindeutiger Zusammenhang mit der Tumorpromotion herstellen: IL-8 (Angioneogenese), MBP-2 (Immunsuppression), ERM-Gen (Transkriptionspromotion), MAT (allgemein fördernder Einfluß auf den Metabolismus) und ect2-Oncogen (Oncogen).
The protein kinase C (PKC) is one of the major signal transduction systems and its activation leads to the induction of the expression of several genes, to cell differentiation and cell proliferation. Very high expressed PKC are found in many tumors. In malignant glia cells the expression of PKC correlates with their proliferation rate. The PKC activity has an important role for the tumor promotion. The object of this paper, was to investigated, if there are genes differentialy expressed after activation of PKC through the phorbol-ester TPA in astrocytoma cell lines. The astrocytoma cell line LN-405 was incubated with TPA and the PKC-inhibitor chelerythrine respectively. After isolation of RNA and mRNA the suppression subtractive hybridization (SSH) was used to isolate differentially expressed cDNA fragments. These cDNA fragments were inserted into the T/A cloning vector, cloned and sequenced. To detect false positives the cDNA fragments were analysed with northern blot technique. Examined was also a time-dependent acceleration of expression after TPA treatment. 11 genes were detected by suppression subtractive hybridization, showing differentially expressed in the northern blot hybridization. Five of the genes were found differentially expressed after PKC activation before (IL-8, calpain, interferon gamma receptor 2, beta-2-adrenergic receptor, methionine adenosyltransferase alpha), two of these genes (IL-8, calpain) also in astrocytoma- and glioma-cells respectively. Six genes (M-phase phosphoprotein 1, ect2-onkogene, erm gene, ornithine decarboxylase antizyme 2, MHC binding protein 2, sequence from Cosmid F0811) were described as PKC dependent expressed for the first time. The genes detected influence several cell functions. They are involved in cell-cycle regulation (MPP1, ect2-oncogene), immuneregulation (MBP-2, IL-8, interferon gamma receptor 2), signal transduction (beta 2 adrenergic receptor), transcription (erm-gene), synthesis of proteins (ODC-antizyme 2, MAT), growth control (ODC-antizyme) and regulation of PKC (Calpain). Five genes show a clear connection to tumor promotion: IL-8 (angioneogenesis), MPB-2 (immunesuppression), erm gene (promotion of transcription), MAT (promotion of metabolism) and ect2-oncogene (oncogene).
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Krug, Martin Willi Herbert. "Entwicklung, Synthese und biologische Evaluation neuartiger selektiver Proteinkinaseinhibitoren." kostenfrei, 2009. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:gbv:3:4-1090.

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32

Pörtner, Sandy [Verfasser]. "Charakterisierung der Proteinkinase pUS3 des Pseudorabis Virus / Sandy Pörtner." Greifswald : Universitätsbibliothek Greifswald, 2012. http://d-nb.info/1022772562/34.

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33

Weng, Stephan. "Rolle der Proteinkinase C bei der Wirkung antiarrhythmischer Peptide." [S.l.] : [s.n.], 2003. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=970636547.

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34

Ullrich-Kornadt, Barbara. "Analyse eines Mikrosatellitenmarkers des Proteinkinase-C[beta]-Gens [Proteinkinase-C-Beta-Gens] bei Typ 2-Diabetikern Vergleich zur Normalbevölkerung und Analyse von Geschwisterpaaren /." [S.l.] : [s.n.], 2005. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=97601999X.

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35

Kaupisch, Alexandra [Verfasser]. "Biochemische und Zellbiologische Charakterisierung der humanen Proteinkinase X / Alexandra Kaupisch." Kassel : Universitätsbibliothek Kassel, 2008. http://d-nb.info/1000168794/34.

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36

Wieland, Andreas [Verfasser]. "Funktion der p38 mitogenaktivierten Proteinkinase in kultivierten Pankreaskarzinomzellen / Andreas Wieland." Ulm : Universität Ulm. Medizinische Fakultät, 2014. http://d-nb.info/1049561392/34.

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37

Middel, Ines Kristin [Verfasser]. "Quantitative Untersuchung der Proteinkinase AKT am Ovarialkarzinom / Ines Kristin Middel." Köln : Deutsche Zentralbibliothek für Medizin, 2010. http://d-nb.info/1000727416/34.

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38

Müller, Johannes. "C-reaktives Protein und Atherogenese - Untersuchungen zum Proteinkinase-C-abhängigen Syntheseweg des C-reaktiven Proteins in Leberzellen." [S.l. : s.n.], 2008. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-64314.

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39

Woste-Seewald, Alexandra [Verfasser]. "Einfluss der Proteinkinase A und der Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase II auf den Reperfusionsschaden und die Funktion des Sarkoplasmatischen Retikulums in isolierten Kardiomyozyten / Alexandra Woste-Seewald." Gießen : Universitätsbibliothek, 2020. http://d-nb.info/1223462390/34.

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40

Rohloff, Eleonore [Verfasser]. "Herstellung und Charakterisierung eines zellkernspezifischen Inhibitors der Proteinkinase C / Eleonore Rohloff." Berlin : Freie Universität Berlin, 2003. http://d-nb.info/102155667X/34.

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41

Jiao, Jian. "Studien zur Regulation der Proteinkinase MARK aus Rattus norvegicus (Berkenhout, 1769)." [S.l.] : [s.n.], 2006. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=979754054.

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42

Radau, Boris. "Die Regulation der Vesikelbildung am trans-Golgi-Netzwerk durch Proteinkinase C." [S.l.] : [s.n.], 2001. http://www.diss.fu-berlin.de/2001/89/index.html.

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43

Korr, Daniel. "Leucine-rich repeat kinase 1: Charakterisierung einer intramolekular GTP-regulierten Proteinkinase." [S.l.] : [s.n.], 2005. http://www.diss.fu-berlin.de/2006/203/index.html.

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44

Determann, Renate [Verfasser], and C. [Akademischer Betreuer] Kunick. "Proteinkinase-Inhibitoren mit neuartiger chemischer Grundstruktur / Renate Determann ; Betreuer: C. Kunick." Braunschweig : Technische Universität Braunschweig, 2012. http://d-nb.info/1175824275/34.

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45

Hasemann, Stefanie [Verfasser]. "Die Tumorzellinduzierte Stimulation von pankreatischen Sternzellen über Proteinkinase A / Stefanie Hasemann." Ulm : Universität Ulm, 2019. http://d-nb.info/1192373219/34.

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46

Loebnitz, Christiane [Verfasser]. "Die Proteinkinase D2 als kritischer Parameter während der Skelettmuskeldifferenzierung / Christiane Loebnitz." Ulm : Universität Ulm. Medizinische Fakultät, 2014. http://d-nb.info/1053380941/34.

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Angermeier, Elisabeth [Verfasser], and Franz [Akademischer Betreuer] Hofmann. "cGMP-abhängige Proteinkinase I und Eisenstoffwechsel / Elisabeth Angermeier. Betreuer: Franz Hofmann." München : Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität, 2016. http://d-nb.info/1102896993/34.

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48

Dinev, Dragomir. "Analysis of the role of extracellular signal regulated kinase (ERK5) in the differentiation of muscle cells." Doctoral thesis, [S.l.] : [s.n.], 2001. https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bvb:20-1180481.

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Abstract:
The MEK5/ ERK5 kinase module is a relatively new discovered mitogen-activated protein kinase (MAPK) signalling pathway with a poorly defined physiological function. Since ERK5 and its upstream activator MEK5 are abundant in skeletal muscle a function of the cascade during muscle differentiation was examined. ERK5 becomes activated upon induction of differentiation in mouse myoblasts. The selective activation of the pathway results in promoter activation of differentiation-specific genes, such as the cdk-inhibitor p21 gene, the myosin light chain (MLC1A) gene, or an E-box containing promoter element, where myogenic basic-helix-loop-helix proteins such as MyoD or myogenin bind. Moreover, myogenic differentiation is completely blocked, when ERK5 expression is inhibited by antisense RNA. The effect can be detected also on the expression level of myogenic determination and differentiation markers such as p21, MyoD and myogenin. Another new finding is that stable expression of ERK5 in C2C12 leads to differentiation like phenotype and to increased p21 expression levels under growth conditions. These results provide first evidence that the MEK5/ERK5 MAP kinase cascade is critical for early steps of muscle cell differentiation
MEK5/ ERK5 ist ein erst kürzlich entdeckter MAPK- Signalweg, dessen physiologische Funktion noch wenig verstanden ist. Da ERK5 und der in der Kaskade oberhalb liegende Aktivator MEK5 in Skelettmuskeln hoch expremiert werden, wurde eine Funktion der Kaskade während des Muskel-Differenzierung untersucht. ERK5 wird nach einer Induktion der Differenzierung in Maus-Myoblasten aktiviert. Die gezielte Aktivierung dieses Signalwegs führt zur Induzierung von Promotoren differenzierungs-spezifischer Gene, wie z.B. des cdk-Inhibitors p21, der MLC1A, oder eines Promotors, der E-Boxen enthält, woran myogene Basische-Helix- loop- Helix Proteine, wie MyoD oder Myogenin binden können. Darüber hinaus ist die Muskeldifferenzierung völlig blockiert, wenn die Expression von ERK5 mittels antisense-RNA inhibiert wird. Diesen Effekt kann man auch an hand der Menge von exprimierten muskelspezifischen Differenzierungsproteinen, wie p21, MyoD und Myogenin nachweisen. Eine weitere neue Entdeckung ist, daß stabile Expression von ERK5 in C2C12 Zellen zu einem differenzierungsähnlichen Phänotyp und gesteigerter p21 Expression unter Wachstum-bedingungen führt. Diese Ergebnisse geben erste Anhaltspunkte, daß der MEK5/ ERK5 MAP Kinase Signalweg entscheidend für frühe Stadien der Muskeldifferenzierung ist
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49

David, Dana-Ionica [Verfasser]. "Synthese neuer Inhibitoren für transmembranständige Proteinkinasen / Dana-Ionica David." Konstanz : Bibliothek der Universität Konstanz, 2012. http://d-nb.info/1025226127/34.

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50

Kroj, Thomas. "Mitogen-aktivierte Proteinkinasen neue Signalelemente in der pflanzlichen Pathogenabwehr /." [S.l. : s.n.], 1999. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=960681159.

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