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Journal articles on the topic 'Proteomanalysen'

Author: Grafiati

Published: 4 June 2021

Last updated: 9 February 2022

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1

Lewandrowski, U., R. P. Zahedi, J. Moebius, and A. Sickmann. "Funktionelle Proteomanalyse humaner Thrombozyten." Hämostaseologie 27, no. 04 (2007): 241–45. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1617088.

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Abstract:

ZusammenfassungThrombozyten sind als anukleäre Zellen ideale Forschungsobjekte für moderne Proteomanalysen. Trotz ihrer Bedeutung in Hämostase und Thrombose ist das Proteinrepertoire von Plättchen zu großen Teilen bislang nicht detailliert charakterisiert worden. In Vorbereitung auf bioinformatische und funktionelle Studien wurde eine Reihe von Proteomanalysen auf Thrombozytensubproteome angewendet, die ein Plasmamembranproteom sowie die Analyse von posttranslationalen Modifikationen einschließen. Auf dieser Basis konnten 489 Proteine dargestellt werden, die nicht in bisherigen Proteomansätzen charakterisiert wurden sowie über 550 Phosphorylierungs- und 326 N-Glykosylierungsstellen. Diese Ergebnisse stellen neue Ansatzpunkte für funktionelle Forschungen durch die Identifikation neuer Plättchenproteine bzw. derer Modifikationen dar.

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2

Megger, Dominik A., Helmut E. Meyer, and Barbara Sitek. "Proteomanalysen in der klinischen Forschung." BIOspektrum 17, no. 7 (2011): 776–78. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-011-0129-9.

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3

Eubel, Holger. "Von Organen und Organellen: Proteomanalysen in Pflanzen." BIOspektrum 18, no. 6 (2012): 603–6. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-012-0236-2.

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4

Löhr, J. M., R. Faissner, P. Findeisen, and M. Neumaier. "Proteomanalyse." Der Internist 47, S01 (2006): S40—S48. http://dx.doi.org/10.1007/s00108-006-1634-7.

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5

Ohlendieck, K. "Proteomforschung und molekulare Mechanismen bei Muskelanpassungen und Muskelerkrankungen." Nervenheilkunde 32, no. 06 (2013): 389–94. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1628512.

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Abstract:

ZusammenfassungBiomedizinische Untersuchungen mit global ausgerichteten Forschungsansätzen haben erhebliche Erfolge bei der Erforschung der physiologischen Muskelanpassung und der molekularen Pathogenese von Muskelerkrankungen erzielt. Die Proteomanalyse mittels 2D-Gelelektrophorese, Flüssigkeitschromatografie und Massenspektrometrie wurde gezielt für die Erforschung pathobiochemischer Veränderungen bei der zeitlichen Abfolge der Proteinexpression und der posttranslationalen Modifizierung eingesetzt sowie zur Bestimmung von abnormalen Wechselwirkungen zwischen Muskelproteinen. Die differenzielle Proteomanalyse wurde erfolgreich angewendet zum Vergleich der Expressionsprofile von gesundem menschlichem Muskelgewebe und Muskelbiopsien von Patienten mit Einschlusskörpermyositis, Adipositas, Diabetes mellitus und Sarkopenie. Die zelluläre Plastizität von Muskelfasern wurde bestimmt bei der Muskelanpassung an Ausdauertraining und an Hypoxie. Weiterhin haben Proteomstudien an Modellorganismen mit Muskelerkrankungen zur Identifizierung von potenziell veränderten Reaktionskaskaden bei bestimmten Formen der Muskeldystrophie, Myotonie, Muskelatrophie und der amyotrophen Lateralsklerose geführt.

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6

Neubauer, H., R. Speer, C. Schuetz, E. Solomayer, and T. Fehm. "Diagnostik - Proteomanalyse beim Mammakarzinom." Senologie - Zeitschrift für Mammadiagnostik und -therapie 4, no. 1 (2007): 11–14. http://dx.doi.org/10.1055/s-2007-980300.

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7

Wittke, S., E. Schiffer, and H. W. Bauer. "Kapillarelektrophorese gekoppelte Massenspektrometrie zur Proteomanalyse." Der Urologe 46, no. 7 (2007): 733–39. http://dx.doi.org/10.1007/s00120-007-1302-0.

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8

Rauser, S., H. Höfler, and A. Walch. "In-situ-Proteomanalyse von Geweben." Der Pathologe 30, S2 (2009): 140–45. http://dx.doi.org/10.1007/s00292-009-1185-5.

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9

Lehr, Stefan, Sonja Hartwig, Jörg Kotzka, and Hadi Al-Hasani. "Charakterisierung des Fettzell-sekretoms mittels Proteomanalyse." BIOspektrum 19, no. 5 (2013): 508–10. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-013-0348-3.

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10

Lottspeich, Friedrich. "Proteomanalyse – ein Weg zur Funktionsanalyse von Proteinen." Angewandte Chemie 111, no. 17 (1999): 2630–47. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1521-3757(19990903)111:17<2630::aid-ange2630>3.0.co;2-#.

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11

Jahn, Olaf, Stefan Tenzer, and Hauke B. Werner. "Proteomanalyse des Myelins, der Isolierschicht der Nerven." BIOspektrum 19, no. 3 (2013): 263–65. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-013-0305-1.

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12

Edimiris, P., and A. P. Bielfeld. "Genexpressions- und Proteomanalyse – Reif für die klinische Anwendung?" Gynäkologische Endokrinologie 16, no. 3 (2018): 153–59. http://dx.doi.org/10.1007/s10304-018-0195-x.

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13

Dacheva, I., M. Reich, M. Nobl, et al. "Proteomanalyse unverdünnter Glaskörperflüssigkeit bei Patienten mit einem Venenastverschluss." Der Ophthalmologe 115, no. 3 (2017): 203–15. http://dx.doi.org/10.1007/s00347-017-0469-z.

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14

Drube, Jens, Petra Zürbig, Joachim Beige, Harald Mischak, and Joachim Jankowski. "Proteomanalyse: Neue Wege zur verbesserten Behandlung der diabetischen Nephropathie." Diabetologie und Stoffwechsel 12, no. 03 (2017): 213–21. http://dx.doi.org/10.1055/s-0043-106192.

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Abstract:

ZusammenfassungChronische Nierenerkrankungen sind gekennzeichnet durch einen langsam fortschreitenden Verlust der Nierenfunktion, der schließlich zum Nierenversagen führt. Betroffene Patienten benötigen im Endstadium eine Nierenersatztherapie in Form der Dialyse und/oder Nierentransplantation mit erheblichen Konsequenzen sowohl für Mortalität als auch für die Lebensqualität der Patienten. Da die Prävalenz des Diabetes kontinuierlich deutlich steigt, nimmt gegenwärtig die diabetische Nephropathie (DN) als Dialyseursache zahlenmäßig den höchsten Rang ein. Die individuelle Behandlung der DN sowie der resultierenden kardiovaskulären Komplikationen in der frühen und damit einer Therapie zugänglichen Erkrankungsphase ist derzeit deutlich erschwert, da es an einer effektiven, nichtinvasiven, validen Routinediagnostik dieser Patienten mangelt. Die derzeit verwendeten Marker Serum-Kreatinin/eGFR und Albumin im Urin sind geeignet, um die DN in späteren Stadien abzubilden, jedoch sind sie von geringer Aussagekraft in der Erkennung von frühen Stadien. Eine neue diagnostische Methode ist die Analyse des Proteoms, der Gesamtheit aller Proteine und Peptide. Die Proteomanalyse hat die Identifikation von 273 Biomarkern im Urin zur Diagnostik chronischer Nierenerkrankungen ermöglicht. Ein auf diesen Biomarkern beruhender Klassifikator, CKD273, ermöglicht eine im Verhältnis zu den derzeit verwendeten Biomarkern signifikant bessere Identifizierung der DN. Die Daten zeigen vor allem eine Verbesserung der Früherkennung und Prognostik. Dies ermöglicht eine frühzeitige und gezielte Therapie und damit eine wesentlich verbesserte Option den fortschreitenden Verlust der Nierenfunktion aufzuhalten.

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15

Fritschka, Emanuel. "Gutes Monitoring mit Proteomanalyse im Urin von Typ-2-Diabetikern." Info Diabetologie 5, no. 2 (2011): 28. http://dx.doi.org/10.1007/bf03359309.

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16

Ohlendieck, K. "Biomarkeridentifizierung und Anwendung bei der Muskeldystrophie Typ Duchenne." Nervenheilkunde 34, no. 01/02 (2015): 77–82. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1627549.

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Abstract:

ZusammenfassungObwohl die zur Muskeldystrophie vom Typ Duchenne führenden primären Defekte im Dystrophingen schon seit über zwei Jahrzehnten bekannt sind, haben diese biomedizinischen Erkenntnisse noch nicht zu einer erfolgreichen Therapie des progredienten Muskelschwundes geführt. Möglicherweise können jetzt Impulse gesetzt werden durch neue Einsichten in die molekulare Pathogenese der Muskeldystrophie, welche auf der vergleichenden Proteomanalyse beruhen. Mithilfe der Massenspektrometrie wurden diskrete Veränderungen bei der zeitlichen Abfolge der Proteinexpression im dystrophischen Muskelgewebe ermittelt. Systematische Proteomstudien von Muskelgewebe und Körperflüssigkeiten von Patienten und Modellorganismen haben neue potenzielle Biomarker identifiziert, welche involviert sind in die Muskelkontraktion, die Regulierung der Ionenhomöostase, den Energiestoffwechsel und die zelluläre Stressreaktion sowie die Dynamik des Zytoskeletts und der extrazellulären Matrix. Die Etablierung neuer diagnostischer Biomarker verspricht eine verbesserte klinische Beurteilung von experimentellen Ansätzen wie der Antisensetherapie.

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17

Fröbel, J. "Proteomanalysen bei MDS." TumorDiagnostik & Therapie 33, no. 09 (2012). http://dx.doi.org/10.1055/s-0032-1326656.

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18

Monyer, Hannah, J. von Engelhardt, and P. von Wichert. "Modulation der Funktion von AMPA-Rezeptoren durch auxiliäre Proteine." e-Neuroforum 21, no. 2 (2015). http://dx.doi.org/10.1515/s12269-015-0009-1.

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Abstract:

ZusammenfassungAMPA -Rezeptoren sind ionotrope Glutamat- Rezeptoren, die für einen großen Teil der schnellen Exzitation im zentralen Nervensystem verantwortlich sind. Ihre Funktion wird uber die Zusammensetzung aus den Untereinheiten GluA1-4, aber auch über Interaktion mit auxiliären Untereinheiten moduliert. In den letzten Jahren hat man durch Proteomanalysen eine Reihe an neuen auxiliären Untereinheiten identifiziert und beginnt, die komplexe Kontrolle der physiologischen Eigenschaften und des Membrantransportes der AMPA -Rezeptoren über diese Proteine zu verstehen. Auxiliäre Untereinheiten wie TARPs, Cornichons und CKAMP44 beeinflussen die Lokalisation der Rezeptoren auf der Zellmembran, modulieren deren Stromeigenschaften und spielen eine Rolle bei synaptischer Kurzzeit- und Langzeitplastizität.

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Roesch Ely, M., M. Nees, M. Schnölzer, FX Bosch, and PK Plinkert. "Transkript- und Proteomanalysen: Reduzierte Expression von Calgranulinen und Annexinen in den Plattenepithelkarzinomen." HNO-Informationen (Kongressabstracts) 84, no. 01 (2005). http://dx.doi.org/10.1055/s-2005-869170.

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20

Winkler, S., S. Kalkhof, M. Hempel, S. Brückner, M. von Bergen, and B. Christ. "Validierung des Modells der durch eine Methionin-Cholin-freie Diät induzierten Nicht-alkoholischer Steatohepatitis (NASH) durch Proteomanalysen." Zeitschrift für Gastroenterologie 53, no. 08 (2015). http://dx.doi.org/10.1055/s-0035-1559116.

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21

"Ministerium verschläft Spitzentechnik." kma - Klinik Management aktuell 10, no. 06 (2005): 46–49. http://dx.doi.org/10.1055/s-0036-1573327.

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Abstract:

Der Medizinischen Hochschule Hannover ist jetzt der Durchbruch in der Proteomanalyse gelungen. Das Verfahren ist so genau, dass Krankheiten lange vor der Entstehung prognostiziert werden können. Dennoch wurde der Spitzentechnologie die Forschungsförderung versagt. Begründung: zu visionär.

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22

Lebrecht, A., D. Boehm, R. Schwirz, M. Schmidt, FH Grus, and H. Kölbl. "Proteomanalyse in Serum und Tränenflüssigkeit beim Mammakarzinom." Geburtshilfe und Frauenheilkunde 68, S 01 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-0028-1088820.

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23

Jaksztat, E., O. Holz, K. Paasch, et al. "Genexpression und Proteomanalyse bei Lungenfibroblasten von Patienten mit Emphysem." Pneumologie 58, S 1 (2004). http://dx.doi.org/10.1055/s-2004-819609.

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24

Chen, J., T. Kähne, C. Röcken, P. Malfertheiner, and M. Ebert. "Identifizierung von Cathepsin D in Lebermetastasen des Kolonkarzinoms mittels Proteomanalyse." Zeitschrift für Gastroenterologie 43, no. 05 (2005). http://dx.doi.org/10.1055/s-2005-920126.

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25

Pfeifle, M., V. Lehmensiek, J. Brettschneider, S. Süssmuth, C. Palm, and H. Tumani. "Proteomanalyse im Liquor von Patienten mit chronisch inflammatorischer demyelinisierender Polyneuropathie." Aktuelle Neurologie 35, S 01 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-0028-1086704.

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26

Korfei, M., C. Ruppert, P. Markart, et al. "Proteomanalyse von Lungengewebe von Patienten mit Idiopathischer Pulmonaler Fibrose (IPF)." Pneumologie 61, S 1 (2007). http://dx.doi.org/10.1055/s-2007-973378.

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27

Giebelstein, J., JW Dietrich, W. Schechinger, et al. "Proteomanalyse bei Skelettmuskelbiopsien von schlanken, adipösen und adipösen Probanden mit Diabetes." Diabetologie und Stoffwechsel 5, S 01 (2010). http://dx.doi.org/10.1055/s-0030-1254007.

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28

Palm, C., D. Rau, V. Lehmensiek, et al. "Proteomanalyse im Liquor von Patienten mit klinisch isoliertem Syndrom und Multipler Sklerose." Aktuelle Neurologie 35, S 01 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-0028-1086628.

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Waibel, S., H. Mogel, V. Lehmensiek, et al. "Prognosemarker bei der ALS: Liquor-Proteomanalyse mit der 2-D-DIGE-Methode." Aktuelle Neurologie 36, S 02 (2009). http://dx.doi.org/10.1055/s-0029-1238900.

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Zürbig, P., S. Conrads, P. Rossing, G. Jerums, and H. Mischak. "Proteomanalyse im Urin zur Diagnose, Prognose und Therapie-Überwachung von diabetischer Nephropathie." Diabetologie und Stoffwechsel 5, S 01 (2010). http://dx.doi.org/10.1055/s-0030-1253765.

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31

Schönemeier, B., J. Metzger, J. Rosendahl, et al. "Die Proteomanalyse im Urin als nicht-invasive Methode zur Detektion von Pankreaskarzinomen." Zeitschrift für Gastroenterologie 51, no. 08 (2013). http://dx.doi.org/10.1055/s-0033-1352856.

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32

Lehmann, S., G. Fitzl, M. von Bergen, M. Blüher, and A. Oberbach. "Proteomanalyse und deren Relation zu ultralstrukturellen Anpassungsmechanismen im Skelettmuskel bei Typ 2 Diabetes." Diabetologie und Stoffwechsel 4, S 01 (2009). http://dx.doi.org/10.1055/s-0029-1221864.

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33

Kurek, R., H. Neubauer, S. Clare, et al. "Identifikation differentiell exprimierter Proteine in unterschiedlichen Progressionsstufen von Mammakarzinomgewebe mittels Lasermikrodissektion und Proteomanalyse." Geburtshilfe und Frauenheilkunde 63, no. 12 (2003). http://dx.doi.org/10.1055/s-2003-815167.

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34

Brettschneider, J., H. Mogel, V. Lehmensiek, S. Süssmuth, A. C. Ludolph, and H. Tumani. "Proteomanalyse im Liquor mit der 2-D-DIGE-Methode bei Patienten mit amyotropher Lateralsklerose." Aktuelle Neurologie 35, S 01 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-0028-1086664.

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Boehm, D., A. Lebrecht, K. Keller, et al. "Proteomanalyse mittels Proteinchips in serum und Tränenflüssigkeit: Identifizierung von Biomarkern zur Früherkennung beim Mammakarzinom." Geburtshilfe und Frauenheilkunde 69, no. 09 (2009). http://dx.doi.org/10.1055/s-0029-1238931.

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Boehm, DU, A. Lebrecht, R. Schwirz, M. Schmidt, F. Grus, and H. Kölbl. "Proteomanalyse mittels Proteinchips in Serum und Tränenflüssigkeit: Identifizierung von Biomarkern zur Früherkennung beim Mammakarzinom." Geburtshilfe und Frauenheilkunde 68, no. 05 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-2008-1079251.

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Kohlbacher, Oliver, and Knut Reinert. "Differenzielle Proteomanalyse – Experimentelle Methoden, algorithmische Herausforderungen (Differential Analysis in Proteomics: Experimental Methods, Algorithmic Challenges)." it - Information Technology 46, no. 1 (2004). http://dx.doi.org/10.1524/itit.46.1.31.26506.

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Abstract:

ZusammenfassungNach den großen Genomprojekten steht nun die Erforschung der Genprodukte, der Proteome, an. Die Proteomik verspricht neben fundamentalen Einsichten in die Funktionsweise des menschlichen Organismus, eine endlose Vielfalt von Applikationen in der medizinischen Diagnostik und Therapie. Wir beschreiben die derzeit gängigen experimentellen Techniken in der Proteomik. Diese Techniken erzeugen große Mengen komplexer Daten, die ohne geeignete Informatikmethoden nicht zu analysieren sind. Unter anderem kommen dabei Techniken aus dem Bereich der Statistik, des maschinellen Lernens, der Graphentheorie und der Bildverarbeitung zum Einsatz.

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Hartwig, S., J. Kotzka, H. Avci, W. Passlack, J. Eckel, and S. Lehr. "Serum/Plasma-Fraktionierung mittels ProteoMiner™: Ein Neues leistungsfähiges Werkzeug für die klinische Proteomanalyse." Diabetologie und Stoffwechsel 4, S 01 (2009). http://dx.doi.org/10.1055/s-0029-1221976.

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Suckau, L., K. Rossing, J. Novak, P. Zürbig, JJ Coon, and H. Mischak. "Nicht-invasive Diagnostik und Evaluierung von Biomarkern aus Urin mittels Proteomanalyse bei diabetischer Nephropathie." Diabetologie und Stoffwechsel 3, S 1 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-2008-1076238.

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Neubauer, H., S. Clare, W. Wozny та ін. "Differentielle Proteomanalyse beim Mammakarzinom in Abhängigkeit von der Expression des Östrogenrezeptor-α mittels 2D-PAGE". Senologie - Zeitschrift für Mammadiagnostik und -therapie 2, № 03 (2005). http://dx.doi.org/10.1055/s-2005-917785.

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Czerwenka, K., C. Singer, K. Pischinger, et al. "Differentielle Proteomanalyse von normalen und malignen Brustdrüsengewebe mittels Laserdissektion, 2D-Gelelektrophorese und MALDI-TOF-Massenspektrometrie." Senologie - Zeitschrift für Mammadiagnostik und -therapie 3, no. 03 (2006). http://dx.doi.org/10.1055/s-2006-953696.

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Korfei, M., S. Schmitt, C. Ruppert, et al. "Identifizierung und Charakterisierung von möglichen Biomarkern bei der Idiopathischen Pulmonalen Fibrose (IPF) mittels komparativer Proteomanalyse." Pneumologie 64, S 03 (2010). http://dx.doi.org/10.1055/s-0030-1251105.

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43

Korfei, M., S. Schmitt, C. Ruppert, et al. "Identifizierung und Charakterisierung von möglichen Biomarkern bei der Idiopathischen Pulmonalen Fibrose (IPF) mittels komparativer Proteomanalyse." Pneumologie 64, no. 01 (2010). http://dx.doi.org/10.1055/s-0029-1247929.

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Tews, D., S. Lehr, S. Hartwig, A. Osmers, W. Paßlack, and J. Eckel. "Vergleichende Proteomanalyse isolierter Mitochondrien aus INS-1 Zellen: Rolle von Exendin-4 auf die Zytokin-induzierte Apoptose." Diabetologie und Stoffwechsel 2, S 1 (2007). http://dx.doi.org/10.1055/s-2007-982165.

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Knop, M., A. Jarstorff, V. Vargas-Leal, J. Hornung, C. Turck, and F. Weber. "Proteomanalyse humaner Glatiramerazetat und Myelin basisches Protein spezifischer T-Zell Linien von MS Patienten und gesunden Kontrollpersonen." Aktuelle Neurologie 34, S 2 (2007). http://dx.doi.org/10.1055/s-2007-987987.

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Just, T., E. Gafumbegete, J. Gramberg, I. Prüfer, PHW Pau, and PDM Glocker. "Differentielle Proteomanalyse von Gaumenmandelgewebe bei chronischer Tonsillitis im Vergleich zur reaktiven Hyperplasie im Kindesalter zur Identifizierung von diagnostischen Markerproteinen." HNO-Informationen (Kongressabstracts) 84, no. 01 (2005). http://dx.doi.org/10.1055/s-2005-868872.

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Korfei, M., C. Ruppert, P. Markart, et al. "Proteomanalyse von Lungengewebe von Patienten mit Idiopathischer Pulmonaler Fibrose (IPF) im Vergleich zur Nicht-spezifischen Interstitiellen Pneumonie (NSIP) und zu Lungengewebe von Donoren." Pneumologie 62, S 2 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-2008-1074075.

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Korfei, M., C. Ruppert, P. Markart, et al. "Proteomanalyse von Lungengewebe von Patienten mit Idiopathischer Pulmonaler Fibrose (IPF) im Vergleich zur Nicht-spezifischen Interstitiellen Pneumonie (NSIP) und zu Lungengewebe von Donoren." Pneumologie 62, S 2 (2008). http://dx.doi.org/10.1055/s-2008-1074439.

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