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Academic literature on the topic 'Serpientes venenosas'
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Journal articles on the topic "Serpientes venenosas"
1
Sánchez-Paniagua, Katherine, Katherine González-Villalobos, and Juan G. Abarca. "Percepción social y encuentros con serpientes en Costa Rica: un análisis a través de la red social Facebook." Revista de Ciencias Ambientales 52, no. 1 (December 26, 2017): 190. http://dx.doi.org/10.15359/rca.52-1.11.
Full textAbstract:
Las serpientes están entre los animales más afectados por el desconocimiento que tienen muchas personas hacia la vida silvestre. En Costa Rica, se han realizado pocos esfuerzos por conocer cómo son afectadas por causa de las acciones humanas. En el presente estudio se utiliza información suministrada a la página Serpientes de Costa Rica de la red social Facebook para responder: ¿cuáles especies se reportan con mayor frecuencia?, ¿cuáles de estas sufren mayor cantidad de muertes? y ¿qué capacidad para reconocerlas tienen quienes envían los reportes? Se obtuvieron un total de 484 reportes, de los cuales en 389 ocasiones fueron serpientes no venenosas y 95 venenosas, identificándose 66 especies, las más frecuentes fueron Ninia maculata, Senticolis triaspis, Leptodeira rhombifera, Boa imperator, Bothrops asper, Bothriechis schlegelii y Mastigodryas melanolomusy los géneros con mayor mortalidad fueron Mastigodryas, Bothrops, Senticolis, Geophis y Leptodeira. Se pudo concluir que las personas mataban una de cada cuatro serpientes sin importar si era o no venenosa. Las especies de los géneros Mastigodryas, Geophis, Senticolis, Ninia y Leptodeira fueron de las menos identificadasy las mejor identificadas fueron B. imperator, B. asper y B. schlegelii. Solo una de cada cinco personas pudo reconocer correctamente si una serpiente era o no venenosa. Los reportes se dieron con un grupo reducido de especies, por lo que la educación para la conservación de estos animales puede iniciar con estas que parecen ser más frecuentes, y así paulatinamente, las personas pueden reconocer y proteger mejor a estos animales.
2
Maguiña-Vargas, Ciro, Omayra Chincha-Lino, Pierina Vilcapoma-Balbín, and Diana Morante. "Actualización en clínica y terapia de mordedura de serpiente (ofidismo)." Revista Medica Herediana 31, no. 1 (April 29, 2020): 48–55. http://dx.doi.org/10.20453/rmh.v31i1.3729.
Full textAbstract:
Esta revisión sobre mordedura de serpiente (ofidismo), buscar actualizar la epidemiologia clínica y terapia de la patología frecuente en la selva y costa peruana. Entre las serpientes venenosas destaca el accidente producido por el género Bothrops, en el Perú la especie B. atrox (Jergón de la selva) es el causante en más del 90% de los casos.
3
Sandoval, Gustavo A., Yrma Espinoza, Dan Vivas, Edith Rodriguez, Fanny Lazo, and Armando Yarlequé. "Inmunogenicidad de la enzima similar a trombina del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox y su evaluación por métodos inmunoenzimáticos." Ágora Revista Científica 2, no. 1 (July 20, 2015): 73. http://dx.doi.org/10.21679/arc.v2i1.20.
Full textAbstract:
Objetivo: Realizar una evaluación inmunogénica de la EST del veneno de B. atrox y determinar su grado de reactividad contra los venenos de las principales serpientes venenosas del país. Materiales y métodos: Se inmunizaron conejos albinos (2.5 Kg) con 150 μg de la enzima purificada basándose en protocolos estandarizados en nuestro laboratorio. Una vez obtenido el suero hiperinmune anti-EST, se analizaron los patrones de reactividad entre el suero experimental y la enzima purificada, así como contra los venenos totales de Bothrops atrox, Bothrops brazili, Lachesis muta y Crotalus durissus, empleando la técnica de ELISA. Resultados: Se obtuvo, al final del protocolo de inmunización, un suero anti-EST con un título de 64000. Por otro lado, los anticuerpos producidos reaccionaron de forma cruzada con los venenos completos de B. atrox (9.9%) y B. brazili (9.6%), y menor intensidad con los de L. muta (5.1%) y C. durissus (4.8%). Conclusión: La enzima similar a trombina (EST) de B. atrox presenta un elevado potencial inmunogénico, así como una baja reactividad cruzada con otros venenos de serpientes peruanas, por lo que resultaría en una proteína candidato para la elaboración de un kit de diagnóstico rápido y específico del envenenamiento ofídico por esta serpiente.
4
Neri Castro, Edgar Enrique, Melisa Bénard-Valle, Alejandro Alagón, Guillermo Gil, Jorge López de León, and Miguel Borja. "SERPIENTES VENENOSAS EN MÉXICO: UNA REVISIÓN AL ESTUDIO DE LOS VENENOS, LOS ANTIVENENOS Y LA EPIDEMIOLOGÍA." Revista Latinoamericana de Herpetología 3, no. 2 (November 22, 2020): 5. http://dx.doi.org/10.22201/fc.25942158e.2020.2.205.
Full textAbstract:
El estudio de los venenos de serpientes mexicanas ha retomado importancia en los últimos cinco años. Se han caracterizado un número importante de venenos, que incluyen estudios sobre la variación intraespecífica de las especies de mayor importancia médica. Sin embargo, hay una enorme falta de reportes de casos clínicos y estudios sobre la potencia neutralizante de los antivenenos hacia el veneno de las especies mexicanas. En el presente trabajo se realizó una revisión sobre los estudios de los venenos de especies mexicanas, además, se presenta una recopilación de la epidemiología de los accidentes ofídicos que ocurren en el país. Es necesario realizar este tipo de revisiones ya que hacen notar la poca información que se tiene en el país, aunque éste tiene el mayor número de especies de serpientes venenosas en el continente americano.
5
Coto Freund, Fiorella, Fabián Murillo Barquero, and Sebastián Miguel Rocha Monge. "Accidente ofídico." Revista Medica Sinergia 7, no. 2 (February 1, 2022): e756. http://dx.doi.org/10.31434/rms.v7i2.756.
Full textAbstract:
Los accidentes ofídicos corresponden a una importante causa de morbilidad y mortalidad a nivel mundial, se presentan aproximadamente 2.7 millones de eventos anuales. Se conoce gran variedad de serpientes venenosas agrupándose en dos principales familias, Elapidae (serpiente marina y Coral) y Viperidae (tobobas o Viperidos), ambos presentes en América Central, siendo de estos mas frecuentes las mordeduras por Vipéridos. Conocer el tipo de veneno administrado por estos animales es de gran importancia para determinar el manejo y tratamiento a seguir con cada paciente, así como el suero antiofídico a utilizar según corresponda.
6
Vico Andueza, L., L. Martínez Sanchez, J. Martínez Osorio, V. Trenchs Sainz de La Maza, and C. Luaces Cubells. "Mordedura de serpientes venenosas: experiencia durante 5 años." Anales de Pediatría 83, no. 3 (September 2015): 209–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.anpedi.2015.03.010.
Full text
7
Guerra-Centeno, Dennis. "Ética sobre el envenenamiento por serpiente en el agro paisaje de Guatemala." Ciencia, Tecnología y Salud 2, no. 1 (July 1, 2015): 65–73. http://dx.doi.org/10.36829/63cts.v2i1.47.
Full textAbstract:
El envenenamiento ofídico es una enfermedad accidental, no infecciosa o contagiosa, causada por los efectos de los venenos de serpientes de las familias Viperidae, Elapidae y Colubridae. Esta enfermedad representa un problema de salud pública a nivel mundial, afectando principalmente a los trabajadores agrícolas. A pesar de derivarse de una relación ecológica antagónica natural entre humanos y serpientes el accidente ofídico es moralmente juzgado como algo malo. En tal sentido, el examen de esta relación supone un componente ético. En el presente ensayo se discute cuál es el significado moral de las serpientes venenosas bajo las perspectivas antropocentrista y biocentrista. Se abordan los temas de riesgo ocupacional y vulnerabilidad del trabajador agrícola a la enfermedad, se elabora sobre las causas de la desatención de esta enfermedad y se reflexiona sobre cuál es la responsabilidad ética del estado, del empresario y del consumidor, en la existencia de ésta enfermedad. Finalmente se discute el papel de la epidemiología social, como una herramienta generadora de información útil para la comprensión de la realidad multidimensional del envenenamiento ofídico.Â
8
Hidalgo-García, Jorge Arturo, José Rogelio Cedeño-Vázquez, Roberto Luna-Reyes, and David González-Solís. "Modelaje de la distribución geográfica de cuatro especies de serpientes venenosas y su percepción social en el sureste de la altiplanicie de Chiapas." ACTA ZOOLÓGICA MEXICANA (N.S.) 34, no. 1 (October 24, 2018): 1–20. http://dx.doi.org/10.21829/azm.2018.3412111.
Full textAbstract:
Se describe la distribución geográfica de cuatro especies de serpientes venenosas (Bothriechis aurifer, Crotalus simus, Micrurus diastema y M. elegans) que habitan en el área sureste de la Altiplanicie de Chiapas. Estas especies se encuentran en alguna categoría de riesgo en la NOM-059-SEMARNAT-2010, se desconoce su distribución precisa y son de importancia médica. Los modelos de distribución se obtuvieron usando el algoritmo MaxEnt, para ello se usaron registros de museos nacionales y del extranjero, así como búsquedas en internet, en la literatura científica y muestreos en campo. También se realizaron entrevistas para determinar la percepción y la relación que tienen las serpientes venenosas con las poblaciones humanas. Además, se determinó la representatividad de cada una de las especies en las áreas naturales protegidas. Algunas barreras geográficas, como el Valle de Motagua, limitan la distribución de M. elegans y B. aurifer, mientras que el Istmo de Tehuantepec lo hace para C. simus. Se pudo determinar que B. aurifer es la especie más vulnerable, debido a su distribución restringida, y a que se encuentra poco representada en las áreas naturales protegidas. Son frecuentes las mordeduras de serpientes venenosas en algunas localidades. La víbora de cascabel (C. simus) es perseguida por el uso medicinal que le dan los pobladores. La información generada es fundamental para implementar programas de educación ambiental y acciones de manejo que contribuyan a la conservación de estas especies.
9
Guerra-Centeno, Dennis. "Incidencia de accidente ofídico en Guatemala en años recientes." Ciencia, Tecnología y Salud 3, no. 2 (March 17, 2017): 209. http://dx.doi.org/10.36829/63cts.v3i2.329.
Full textAbstract:
El accidente ofídico, es una enfermedad desatendida que afecta principalmente a los campesinos pobres de los países tropicales y subtropicales. Con el objetivo de generar información epidemiológica sobre esta enfermedad en Guatemala, se estudió la incidencia de casos atendidos en hospitales nacionales durante el periodo 2008-2013. Se consultaron los datos oficiales del Sistema de Información Gerencial de Salud (Sigsa) del Ministerio de Salud Pública y Asistencia Social (Minsalud). Se analizó la distribución de las 23 especies de serpientes venenosas, en los 22 departamentos de Guatemala. La incidencia anual en el periodo estudiado, osciló entre 777 y 922 casos con una media anual de 849 casos (IC 95% = 803-894). La mayoría de casos ocurrió en Petén. La actividad agrícola y la distribución de las especies de serpientes venenosas podrían explicar la incidencia espacial de los casos.
10
Terán Z, María del Carmen, Mariana Estrada V, and Manolo Puente. "Prevalencia endoparasitaria de serpientes Bothrops asper (Garman, 1884) y Bothrops atrox (Linnaeus, 1758) en condiciones de cautividad en el Ecuador." Revista Ecuatoriana de Medicina y Ciencias Biológicas 35, no. 1-2 (August 14, 2017): 93–98. http://dx.doi.org/10.26807/remcb.v35i1-2.252.
Full textAbstract:
Un total de 75 serpientes venenosas pertenecientes al proceso de producción de sueros antiofídicos nacionales de la ciudad de Guayaquil, Ecuador fueron analizadas; 48 B. asper y 27 B. atrox muertas en condiciones de cautiverio desde el 2010 al 2013. Los informes anatomopatológicos señalaron el estado caquéctico de la mayor parte de los ofidios ingresados, asàcomo también la observación de lesiones encontradas a nivel de órganos. Los análisis parasitológicos evidenciaron en ambas especies de ofidios la presencia de endoparásitos y la prevalencia obtenida sugiere la aplicación de medidas de control prioritarias para coccidias y nemátodos en serpientes cautivas
Dissertations / Theses on the topic "Serpientes venenosas"
1
Lazo, Manrique Fanny Elizabeth. "Purificación, caracterización y actividad biológica de una L-aminoácido oxidasa presente en el veneno de la serpiente Bothrops atrox "Jergón"." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2005. https://hdl.handle.net/20.500.12672/2102.
Full textAbstract:
Se ha purificado y caracterizado la L-Aminoácido oxidasa del veneno de la serpiente Bothrops atrox, empleando dos pasos cromatográficos, una columna de filtración molecular sobre Sephadex G-100 y otra de intercambio catiónico sobre CM-Sephadex C-50 equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M pH 6. El grado de purificación fue de 12,14 veces con una actividad específica de 4,13 U/mg. Esta enzima es una glicoproteína ácida (17 % de carbohidratos asociados), homodimérica de 127,879 daltons de peso molecular, formada por dos subunidades de 63,128 daltons y posee por lo menos un enlace disulfuro intracatenario, que es importante para su actividad. La enzima mostró un pH óptimo de 8,3 usando L-leucina como substrato, es inestable en el rango de pH alcalino a partir de 9,0; pierde actividad en presencia de Zn2+ y tolera tamperaturas hasta los 55ºC. Se demostró la pureza y antigenicidad de la enzima mediante inmunodifusión e inmunoelectroforesis, empleando suero antibotrópico polivalente. Así mismo el efecto antibacteriano tanto del veneno crudo como de la enzima purificada se evidenció utilizando la técnica de Grove sobre cultivos de Staphylococcus aureus, Streptococcus faecalis, Vibrio cholerae y Escherichia coli observándose que las bacterias Gram positivas son más susceptibles que las Gram negativas. Además el veneno crudo de B. atrox y LAO presentaron un efecto in vitro contra promastigotes de Leishmania braziliensis braziliensis con una CE50 de 7,82 y 1,33 μg/ml respectivamente y contra epimastigotes de Trypanosoma cruzi, con una CE50 de 7,95 μg/ml para el veneno crudo y 1,38 μg/ml para la enzima purificada. La enzima L-aminoácido oxidasa no tiene actividad hemorrágica sobre piel de ratones albinos, ni hemolítica sobre eritrocitos humanos lavados. Sin embargo produce edema, habiéndose calculado la DEM en 15,18 μg de proteína.
Palabras clave: L-aminoácido oxidasa, serpiente, enzima, Bothrops atrox, veneno.A L-Aminoacid oxidase enzyme was purified and characterized from Bothrops atrox snake venom by two steps. It used a Sephadex G-100 column and ion exchange on CM-Sephadex C-50 at pH 6. The purification grade was 12,14 folds with a specific activity of 4,13 U/mg. This enzyme with a molecular weight of 127,879 daltons as determined by gel filtration is a noncovalent dimmer consisting of two subunits with a molecular weight each of 63,128 daltons as determined by SDS-PAGE, with at least one intrachain disulfide bond that is important for its activity. The enzyme exhibited a optimun pH of 8,3 using L- leucine as substrate. It is an acid glicoprotein containing 17% carbohydrate, being thermoestable till 55 ºC, labil to alkaline pH and susceptible to presence of Zn 2+. The antigenicity and homogeneity of enzyme was demonstrated by inmunodiffusion and inmunoelectrophoresis using polivalent antibothropic antivenom. Beside antibacterial effect of whole venom as well as purified enzyme was demonstrated by Grove’s method on Staphylococcus aureus, Streptococcus faecalis, Vibrio cholerae and Escherichia coli grown cultures, being Gram positive bacterials, more susceptible than Gram-negative bacterials. Moreover B. atrox crude venom and its purified enzyme LAO, presented an in vitro effect against Leishmania braziliensis braziliensis promastigotes with an EC50 of 7,82 and 1,33 μg/ml respectively, and Trypanosoma cruzi epimastigotes with an EC50 of 7,95 ug/ml for whole venom and 1,38 μg/ml for purified enzyme. LAO does not have haemorragic nor hemolytic activities on mouse skin (20-22 g body weight) and human red blood cells respectively. However LAO produces edema with a DEM of 15,18 μg of protein. Key words: L-amino acid oxidase, snake, enzyme, Bothrops atrox, venom
Tesis
2
González, Kozlova Edgar Ernesto. "Purificación parcial y caracterización bioquímica de un factor de difusión del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox (Jergón)." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2011. https://hdl.handle.net/20.500.12672/1421.
Full textAbstract:
Se aisló parcialmente una hialuronidasa del veneno de Bothrops atrox mediante dos pasos cromatograficos sobre DEAE Sephadex A-50 y Sephadex G-50, utilizando en ambos casos acetato de amonio 0,05M y pH 5,0. La enzima fue purificada 145 veces con un rendimiento de 72 % y por PAGE-SDS se obtuvo una banda proteica con un peso molecular de 110 kDa en condiciones reductoras y no reductoras. Se determinó la estabilidad de la actividad de esta enzima en distintos valores de pH en el tiempo, así como la neutralización de sueros anti-ofídicos de tipo IgG e IgY producidos en el Instituto Nacional de Salud-Perú y en el Laboratorio de Biología Molecular – UNMSM respectivamente.
La enzima revelo ser sensible a la temperatura, con un pH óptimo de 6,0 y encontrarse en cantidades bajas en el veneno. La actividad enzimática fue inhibida en mayor proporción por sueros anti-lachesicos que por sueros anti-botropicos, ensayos “in vitro” mostraron que incrementa la difusión del veneno en 50 %. Es inhibida totalmente por suero humano y dexametasona mientras que los ensayos con inhibidores demostraron que los residuos de Tyr y Cys son importantes para la actividad de esta enzima.
Palabras clave: Veneno, serpiente, Bothrops atrox, hialuronidasa, glicano hidrolasa.--- A hialuronidase was partially isolated from the venom of Bothrops atrox using DEAE Sephadex A-50 and Sephadex G-50, in both cases using ammonium acetate 0,05M pH 5,0 as buffer. The enzyme was purified with 145 fold, a yield of 72 % and a molecular weight of 110 kDa with and without 2-Mercaptoetanol by PAGE-SDS. The stability of the hialuronidase activity from the venom of the snake Bothrops atrox was defined at different pH values, as well the effect of anti-snakes serums of the IgG and IgY types produced by the National Institute of Health - Perú and the Laboratory of Molecular Biology-UNMSM respectively using the turbidimetric test Di Ferrante. This enzyme elucidate been sensitive to the temperature, optimum pH 6,0 and found at very low concentrations in the venom. The enzyme activity was inhibited in more proportion by the anti-lachesis-serums rather than anti-botropics-serums, also show to increase the venom diffusion in 50 %, besides of been inhibited totally by human-serum and dexametasona while the inhibitors assays showed that Tyr and Cys are important to the active site. Key words: Venom, snake, Bothrops atrox, hialuronidase, glycano hidrolase.
Tesis
3
Vivas, Ruíz Dan Erick. "Purificación y caracterización bioquímica de una enzima similar a trombina aislada del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti (Viperidae) "sacarranca"." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2008. https://hdl.handle.net/20.500.12672/895.
Full textAbstract:
Se ha aislado una enzima similar a trombina del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti mediante dos pasos cromatográficos sobre CM Sephadex C-50 y Sephadex G-100, en ambos casos utilizando Acetato de Amonio 0,05 M a pH 5,0. La enzima fue purificada 45 veces con un rendimiento de 14% y por PAGE-SDS se obtuvo una sola banda proteíca de 52 kDa en condiciones reductoras con 2β-Mercaptoetanol y de 48 kDa en condiciones no reductoras, determinándose que la enzima es de una sola cadena polipeptidica con al menos un enlace disulfuro. El tratamiento con N- glicosidasa (PNGasa F) determinó que es una glicoproteína con un 45% de contenido total de carbohidratos. La enzima mostró tener actividad coagulante sobre plasma citratado y fibrinógeno y actividad amidásica sobre BApNA y Chromozym TH, La potencia coagulante sobre fibrinógeno bovino fue equivalente a 131 unidades NIH de trombina/mg. La enzima es inhibida por PMSF y por el inhibidor de tripsina de soya calificándola como una serinoproteasa; el pH óptimo para la actividad amidolítica fue de 8,0 y es estable hasta los 40 ºC. Se demostró mediante inmunoelectroforesis e inmunodifusión la antigenicidad de la enzima frente al suero antibotrópico polivalente sobre plasma citratado (DE: 250 µl de antiveneno/ mg de enzima).
Palabras clave: Veneno, serpiente, enzima similar a trombina, Bothrops barnetti, coagulante.--- A thrombin- like enzyme was purified from Bothrops barnetti peruvian snake venom using CM Sephadex C-50 followed by Sephadex G-100, in both two cases with 0,05 M Amonium Acetate buffer pH 5,0. The enzyme was purified 45 fold with 14% of yield and the PAGE-SDS showed only protein band of 52 kDa under reducing condition with 2β-Mercaptoetanol and 48 kDa under non reducing condition indicating that the enzyme has a single polypeptide chain with disulfide bond. The PNGase treatment showed that it is a basic glycoprotein containing 45% total carbohydrates. The enzyme has coagulant activity on fibrinogen and citrated plasma and amidolytic activity on BApNA and Chromozym TH. The coagulant potency was equivalent to 131 NIH thrombin Units/ mg. In addition the enzyme is inhibited by PMSF and soybean trypsin inhibitor suggesting that is a serine proteinase. The enzyme had optimal amidolytic activity pH was 8,0 and is stable until 40 ºC. The antigenicity and neutralization of enzyme was demonstrated by inmunodiffusion and inmunoelectrophoresis with the polyvalent antibothropic serum on citrated plasma (ED: 250 µl of antivenom/ mg of enzyme). Key words: Venom, snake, enzyme, thrombin like, Bothrops barnetti, coagulant.
Tesis
4
Lerma, Romero Luis Mario. "Evaluación bioquímica y biológica de una hialuronidasa del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2006. https://hdl.handle.net/20.500.12672/820.
Full textAbstract:
En el presente estudio se han evaluado algunas características bioquímicas y biológicas de una hialuronidasa previamente encontrada en el veneno de Lachesis muta, para lo cual fue necesario optimizar el método de purificación.
Usando 50 mg de veneno disueltos en búfer acetato de amonio 0,05 M pH 5,0, la hialuronidasa fue separada empleando una cromatografía en Sephadex G-100 seguida de una columna de intercambio catiónico en CM Sephadex C-50, utilizando el mismo bufer como eluyente. En este sistema, la enzima se recuperó usando una gradiente de NaCl de 0 a 0,7 M, con un rendimiento de 39.02% y una purificación de 51,4 veces. El análisis de pureza por PAGE-SDS reveló una sola banda proteica con peso molecular de 65 kDa.
La enzima mostró un pH óptimo de 5,0, un Km de 34,4 µg de ácido hialurónico/ml y un Vmax de 40,9 µg de ácido hialurónico hidrolizado/minuto/mg. Así mismo, la hialuronidasa demostró una dependencia absoluta por los iones Cl- y Br-.
En cuanto a la actividad biológica, los ensayos realizados en placas de agar- sangre mostraron que la enzima actúa como un factor difusor que permite la hemólisis por acción de la fosfolipasa del propio veneno. Así también, se ha observado que la inyección por vía subcutánea de la enzima purificada en ratones, no causó ningún efecto hasta las 6 horas usando cantidades de 0,4 hasta 1,6 mg.--- In the present research some biochemical and biological characteristics of a hyaluronidase from the venom of Lachesis muta snake were evaluated. In this way the method for purification of this enzyme was improved. 50 mg of whole venom was disolved in 0.05 M amoniun acetate buffer pH 5.0 and applied to Sephadex G-100 gel filtration chromatography followed by CM Sephadex C-50 exchange chromatography using the same buffer. In the last system, the enzyme was recovered after a gradient of NaCl from 0 to 0,7 M with 51,4 folds and 39,02% of yield. The hyaluronidase was achieved as homogeneus band of protein by PAGE-SDS with 65 kDa of molecular weigth. The enzyme registered 5,0 as optimus pH, Km: 34,4 µg of hyaluronic acid/ml and Vmax: 40.9 µg hidrolizade hyaluronic acid/minute/mg. The enzyme showed a total dependence for Cl- and Br- ions. The biological activity assays using agar-blood plates showed the hyaluronidase was a spreading factor, because of hemolisis by phospholipase A2 ocurred using the total venom. In addition, any biological effect was observed after inoculation of 0,4 to 1,6 mg of the hyaluronidase on mice.
Tesis
5
Ruiz, Guevara Nora Cecilia. "Algunas propiedades catalíticas de la L-aminoácido oxidasa del veneno de la serpiente Bothrops atrox "jergón"." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2009. https://hdl.handle.net/20.500.12672/898.
Full textAbstract:
Se purificó la enzima L-aminoácido oxidasa (LAO) del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox “Jergón” y se determinaron sus propiedades cinéticas. La LAO fue purificada mediante dos pasos cromatográficos, una columna de filtración molecular empleando Sephadex G-75 y otra de intercambio catiónico con CM-Sephadex C-50. La enzima tuvo un peso molecular de 54.6 kDa calculado por PAGE-SDS. Entre los sustratos ensayados a pH 8.5, la LAO presentó mayor actividad específica sobre L-fenilalanina, y luego sobre L-leucina, L-metionina y L-arginina, estando su actividad máxima en un rango de pH de 6.9 a 9.6. Para cada sustrato se determinaron los valores de pH óptimo obteniéndose 8.1 con L-metionina, 8.9 con L-arginina, y 8.2 con L-fenilalanina. Para estos aminoácidos, se determinaron los parámetros cinéticos de Km, Vmax, Kcat y Kcat/Km a pH 7.5 y 8.5. De acuerdo a la eficiencia catalítica, la L-leucina fue el mejor sustrato a pH 8.5 (Kcat/km igual a 71.213 x 104 s-1 M-1) y a 7.5 (Kcat/km igual a 40.903 x 104 s-1 M-1). Asimismo se evaluó la inhibición enzimática a pH 8.5 utilizando ácido antranílico, ácido benzoico, ácido salicílico y ácido sulfanílico, determinándose el modelo de inhibición y los valores de Ki. Se encontró que el ácido antranílico tuvo el menor valor de Ki (0.0082 mM), ajustándose al modelo de inhibición no competitiva, el ácido benzoico fue considerado un inhibidor competitivo y los ácidos salicílico y sulfanílico fueron inhibidores de tipo mixto.An L-amino acid oxidase from Bothrops atrox venom was purified and its kinetic properties determinated. Purification procedure was carried out through two chromatography steps: a size exclusion chromatography on Sephadex G-75, followed by an ion exchange chromatography on CM-Sephadex C-50. This enzyme had a molecular weight of 54.6 kDa calculated by SDS-PAGE. Between substrates assayed to pH 8.5, LAO had higher specific activity on L-phenilalanine followed by L-leucine, L-metionine and L-arginine. These were in a range of pH 6.9 to 9.6 being optimum values of 8.1 for L-metionine, 8.9 for L-arginine, and 8.2 for L-fenilalanine. Kinetics parameters (Km, Vmax, Kcat and Kcat/Km) for these L-amino acids were determinated at pH 7.5 and 8.5. According to catalytic efficiency, we found that L-leucine was the best substrate at pH 7.5 (Kcat/km same to 40.903 x 104 s-1 M-1) and 8.5 (Kcat/km same to 71.213 x 104 s-1 M-1). By the way, we evaluated enzyme inhibition at pH 8.5 using anthranilic, benzoic, salicylic and sulphanylic acid, determinating the best model of enzyme inhibition as well as Ki values. The minimal Ki value was for anthranilic acid Ki (0.0082 mM), fitting it to a non-competitive model. Benzoic acid was considered a competitive inhibitor, while salicylic and sulphanylic acid showed mixed-type inhibition.
Tesis
6
Sandoval, Peña Gustavo Adolfo. "Propiedades bioquímicas e inmunológicas de una enzima similar a trombina aislada del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox ("jergón")." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2009. https://hdl.handle.net/20.500.12672/965.
Full textAbstract:
Se han determinado las principales propiedades bioquímicas e inmunológicas de la enzima similar a trombina (EST) de la serpiente peruana Bothrops atrox (“jergón”). Para este fin, la enzima fue purificada hasta la homogeneidad utilizando tres pasos cromatrográficos en Sephadex G-75, CM-Sephadex C-50 y Agarosa-PAB. Asimismo, se determinó el peso molecular por PAGE-SDS y el porcentaje de carbohidratos asociados mediante hidrólisis y análisis de hexosas, hexosaminas y ácido siálico. Luego se ensayaron las actividades fibrinocoagulante, amidolítica y esterásica, sobre fibrinógeno bovino, BApNA y BAEE, respectivamente, así como la hidrólisis sobre los sustratos cromogénicos S-2238, S-2251 y S-2266 y finalmente se realizó la identificación de la enzima aislada mediante la técnica de peptide mass fingerprinting. Para el análisis inmunoquímico, se inmunizaron conejos albinos con 150 µg de la enzima purificada a fin de obtener un suero hiperinmune anti-EST de B. atrox. Posteriormente se analizaron los patrones de reactividad inmunológica del suero contra la enzima purificada y los venenos de Bothrops atrox, Bothrops brazili, Lachesis muta y Crotalus durissus mediante la técnica de ELISA.
Como resultado del análisis bioquímico se determinó que la enzima constituye el 1.7% del veneno completo, siendo purificada 25.5 veces y con un rendimiento del 43.3% utilizando BApNA como sustrato. La enzima presenta un peso molecular de 29.6 kDa, del cual el 14.2% lo constituyen los carbohidratos asociados, asimismo la EST de B. atrox produjo coagulación del fibrinógeno bovino y presentó actividad sobre BAEE, BApNA, S-2238 y S-2266, siendo incapaz de hidrolizar el sustrato S-2251. El análisis mediante espectrometría de masas de los péptidos obtenidos por la hidrólisis de la EST de B. atrox permitieron relacionarla con la proteína venombina A, presentando una homología en secuencia del 75% con esta proteína. Al finalizar el protocolo de inmunización se obtuvo un suero hiperinmune anti-EST de B. atrox con un título de 64000, siendo evidencia del potencial inmunogénico de esta proteína. Por otro lado, los anticuerpos producidos reaccionaron de forma cruzada con los venenos completos de B. atrox (9.9%) y B. brazili (9.6%) y en menor intensidad con los de L. muta y C. durissus, con valores de 5.1% y 4.8%, respectivamente.We have determinated the main biochemical and immunological properties of a thrombin-like enzyme (TLE) isolated from Bothrops atrox Peruvian snake venom (“jergón”). In this concern, TLE was purified until homogeneity using three chromatographical steps on Sephadex G-75, CM-Sephadex C-50 and Agarose-PAB. Furthermore, molecular weight was determinate by PAGE-SDS and associated carbohydrates by hydrolysis and analysis of hexoses, hexosamines and sialic acid. Then, fibrinocoagulant, amidolytic and sterasic activities were measured on bovine fibrinogen, BApNA and BAEE, respectively, hydrolysis on S-2238, S-2251 and S-2266 chromogenic substrates, and finally molecular identity of this enzyme was determinated by peptide mass fingerprinting technique. For the immunochemical analyses, white rabbits were immunized with 150 µg of EST and a hyperimmune serum anti-TLE was obtained. Patterns of immunological reactivity were determined between this serum against TLE and venoms of Bothrops atrox, Bothrops brazili, Lachesis muta y Crotalus durissus using ELISA technique. As a result of biochemical analysis, we determined that this enzyme represents 1.7% of total venom and was 25.5-fold purified with a 43.3% yield, using BApNA as substrate. This enzyme had 29.6 kDa, where 14.2% was associated carbohydrates. The TLE of B. atrox produced coagulation of bovine fibrinogen and had enzymatic activity on BAEE, BApNA, S-2238 and S-2266, being unable to act on S-2251. Mass spectrometry analysis of hydrolyzed EST of B. atrox results on a 75% sequence homology with venombin A protein. At the final of immunization protocol, we obtained an anti-TLE hyperimmune serum with a title of 64000, which showed the potential immunogenicity of this protein. On the other hand, raised antibodies cross-reacted with total venoms of B. atrox (9.9%) y B. brazili (9.6%) and with less intensity with those from L. muta and C. durissus (5.1% and 4.8%, respectively).
Tesis
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Agurto, Arteaga Andres Alonso. "Identificación de tres especies de serpientes venenosas peruanas responsables de accidentes ofídicos mediante amplificación isotérmica mediada por bucle múltiple (mLAMP-PCR)." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2021. https://hdl.handle.net/20.500.12672/17325.
Full textAbstract:
Los accidentes ofídicos forman parte de las enfermedades tropicales desatendidas que
en ocasiones producen la muerte de las personas afectadas en un corto periodo de
tiempo. La primera línea de tratamiento lo constituyen los antivenenos, que neutralizan
la ponzoña en base en una reacción de reconocimiento específica, y considerando la
variabilidad de los componentes de las ponzoñas, se hace necesario identificar a la
serpiente involucrada en el accidente, con la finalidad de administrar el tratamiento
adecuado. En este trabajo, se buscó desarrollar un método molecular para la
identificación de algunas víboras involucradas en accidentes ofídicos en el Perú:
Bothrops atrox, Lachesis muta y Crotalus durissus, por medio de una amplificación
isotérmica mediada por bucle múltiple (mLAMP). Para ello, se extrajo ADN genómico a
partir de las mudas de las pieles de las serpientes consideradas en el estudio y se
amplificaron los genes mitocondriales Cytb, COI y 12S rRNA. Los productos fueron
secuenciados, analizados y utilizados para el diseño de los cebadores de la reacción
mLAMP, obteniendo para cada especie de serpiente los cebadores directo e inverso,
directo interno e inverso interno, y los cebadores del bucle, portando estos últimos
distintos fluoróforos para la identificación del producto. Finalmente, se estandarizó la
reacción en presencia de todos los conjuntos de cebadores, y 0,2 µM de polietilenimina
de bajo peso molecular. Los productos precipitados se observaron en un transiluminador
de luz UV, encontrando una fluorescencia diferencial según el ADN utilizado, con un
límite de detección a simple vista en el rango de 0,2 a 25 ng de ADN, en un tiempo de
reacción de 30 minutos. Tomando estos resultados, el presente método presenta un
gran potencial para la identificación de las principales especies de serpientes venenosas
peruanas en el contexto de un accidente ofídico.
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Vivas, Ruíz Dan Erick. "Caracterización molecular de la enzima similar a trombina del veneno de la serpiente Bothrops barnetti y el rol de la N-glicosilación en su actividad enzimática." Master's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2012. https://hdl.handle.net/20.500.12672/1588.
Full textAbstract:
Bothrops barnetti es una serpiente venenosa que habita las regiones de costa sierra y selva de la zona norte de Perú. La enzima similar a trombina de esta especie, denominada barnetobina, fue estudiada a partir de la purificación de los ácidos nucleicos así como de la proteína misma para determinar sus características moleculares y funcionales. La secuencia del cDNA de la barnetobina de 750 pb codifica 233 residuos aminoacídicos, los cuales conservan dominios comunes con las serinoproteasas. La barnetobina muestra homología con otras enzimas similares a trombina de veneno de serpientes donde fueron identificados los aminoácidos correspondientes al sitio catalítico y también los subsitios de unión a sustrato S1, S2 y S3. Además, se encontró tres motivos para N-glicosilación. La enzima nativa purificada es una glicoproteína monomérica que bajo condiciones reductoras y no reductoras presenta las dimensiones de 52 kDa y 48 kDa respectivamente, las cuales decrecen a 27 kDa después de la deglicosilación con PNGasa F. La barnetobina mostró actividad catalítica sobre fibrinógeno bovino, plasma y fibrinógeno humano, BApNA, TAME, BAEE y Chromozym TH; asimismo, produjo desfibrinación cuando fue suministrada a ratones por vía subcaudal. La proteasa logró liberar rápidamente el fibrinopéptido A del fibrinógeno humano. La actividad coagulante específica de la enzima fue equivalente a 251,7 NIH U/mg de trombina sobre fibrinógeno bovino. Las actividades amidásica y coagulante fueron inhibidas por el PMSF, el inhibidor de tripsina de soya y el DTT; en contraste, el 2β- mercaptoetanol, TLCK, EDTA y la heparina tuvieron poco o ningún efecto sobre la actividad amidásica. En este estudio se demostró la importancia de los carbohidratos N-ligados sobre la actividad similar a trombina de la barnetobina, la cual perdió su actividad biológica y enzimática cuando los carbohidratos fueron removidos. Se concluye que la barnetobina es una serinoproteasa coagulante del fibrinógeno cuyos azúcares asociados estarían involucrados en la estabilidad enzimática y la unión a sus sustratos.Tesis
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Inga, Arellano Rosalina Rosio. "Caracterización biológica y acción de inhibidores de una fosfolipasa A2 del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2009. https://hdl.handle.net/20.500.12672/896.
Full textAbstract:
El envenenamiento por la serpiente Lachesis muta presenta una fisiopatología compleja debido a la presencia de un numeroso grupo de enzimas como la fosfolipasa A2 (FLA2). Por ello, en el presente estudio se ha investigado algunas propiedades bioquímicas de la FLA2 y sus efectos biológicos in vitro e in vivo. Inicialmente la enzima fue purificada mediante dos pasos cromatográficos un CM-Sephadex C-50 seguido por un Sephadex G-50, obteniéndose un factor de purificación de 55.3 veces con un rendimiento de 34.1% y se obtuvo una única banda proteica de 18749 Da, empleando la técnica de PAGE-SDS en condiciones reductoras y no reductoras, demostrándose que la FLA2 es una proteína monomérica. La enzima es termoestable manteniendo su actividad total a 100°C por 10 minutos, es además una enzima dependiente del ion calcio y es fuertemente inhibida por glutation, cisteína, EDTA y PMSF reduciendo su actividad hasta más del 50%.
En cuanto a su acción biológica, se obtuvo que la Dosis hemolítica media (DH50) es 4.35µg y de 67.6µg para la enzima pura y el veneno respectivamente por lo que FLA2 es 15.5 veces más hemolítica que el veneno total. Así mismo se ha demostrado que la dosis miotóxica mínima (DMM) fue muy baja con un valor de 125, 89 μg/ml mientras que para el veneno crudo fue de 144,21 μg/ml. Además, la dosis edemática mínima (DEM) de la enzima fue 91.5 μg. Por otra parte la enzima no mostró actividad hemorrágica usando hasta 30 μg pero en cambio, si mostró tener acción anticoagulante retardando el tiempo de coagulación del plasma citratado a medida que se incremento la concentración de FLA2.
Adicionalmente las pruebas de inmunodifusión e inmunoelectroforésis revelaron que FLA2 tuvo reactividad inmunogénica contra el antiveneno lachésico monovalente (INS-Perú), así como una neutralización parcial de la actividad enzimática y hemolítica por acción de dicho suero antiofídico.The Lachesis muta’s envenomations induce a complex physiopathology due to the presence of numerous enzymes group such as Phospholipase A2 (PLA2). For this reason, in the present study have been investigated some biochemistries’ properties of PLA2 and its in vitro and in vivo biologics effect. Initially, the enzyme was purified in two chromatographics steps, CM-Sephadex C-50 followed by Sephadex G-50, obtaining a purification factor of 55.3 times and with a yield of 34.1% and a unique protein band of 18749 Da was obtained by SDS-PAGE analysis under reducing and non-reducing conditions, indicating that PLA2 is a monomeric protein. The protein is thermostable maintaining its total activity until 100ºC per 10 minutes, so, it is a Calcium ion depending protein and the activity was strongly inhibited by glutation, cistein, ESTA and PMSF which reduce until more 50% of PLA2 activity. As far as its biologic activity was obtain that Media Hemolytic Doses (DH50) was 4.35µg and 67.6µg to pure enzyme and crude venom respectively, this indicate that PLA2 is 15,5 times more hemolytic than crude venom. Likewise, had demonstrated that Minimum Miotoxic Doses (MMD) is very low to PLA2 (125. 89 μg/ml) while to crude venom was 144,21 μg/ml. The enzyme’s Minimum Edematic Doses (MED) was 91.5 μg. For another hand, the PLA2 didn´t show any hemorrhagic activity until 30 μg but it showed has anticoagulant activity on citrated plasma when the PLA2 concentration was increasing. Additionally, the inmunodiffusion and inmunoelectrophoresis probes showed PLA2 had inmunogenic reactivity against anti lachesic nonovalent serum (INS-Perú), as well as a partial enzymatic activity and hemolytic neutralization.
Tesis
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Mendoza, Fernández Julio César. "Producción de anticuerpos policlonales inmunoglobulina y, en huevos de gallinas inmunizadas con el veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox (jergón)." Bachelor's thesis, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2010. https://hdl.handle.net/20.500.12672/871.
Full textAbstract:
El ofidismo como problemática de salud en el Perú, requiere ser atendido con estudios dirigidos a optimizar la acción de los antivenenos producidos comercialmente y además, desarrollar nuevas tecnologías destinadas a este propósito. En este aspecto, la producción de inmunoglobulina Y específica (IgY) de origen aviar es una alternativa frente a los antivenenos equinos, y es el tema en la presente investigación. Se inmunizaron gallinas ponedoras de la raza Light Brown Leghorn con 500 µg del veneno de Bothrops atrox, emulsificado con adyuvante de Freund, siguiendo la aparición de anticuerpos en suero con la técnica de inmuno difusión doble. Los anticuerpos aviares fueron aislados de la yema de huevos que contenían los niveles más altos de IgY específica, determinados previamente por la técnica de ELISA, utilizando precipitación negativa con ácido caprílico y un paso adicional de precipitación positiva con sulfato de amonio.
La masa de anticuerpos recuperados fue de 8,5 ± 1,35 mg/mL de yema habiéndose determinado en 8,3% la cantidad de IgY específica mediante cromatografía de afinidad en una columna de Sepharosa 4B-veneno. El antiveneno aviar tuvo una DE50 de 575 µL de antiveneno/mg de veneno y una potencia de 1,74 mg de veneno/mL de antiveneno aviar. Asimismo, los ensayos de reactividad cruzada mostraron que el veneno de Bothrops brazili comparte más epítopes comunes con el veneno de Bothrops atrox ya que se obtuvo un valor de 46% de reactividad cruzada en tanto que los venenos de Bothrops pictus y Bothrops barnetti tuvieron valores de 41% y 37% respectivamente; se encontró además que los venenos de Crotalus durissus (12%) y Lachesis muta (19%) tuvieron una baja reactividad cruzada con el veneno en estudio.Ofidism as a health problem in Perú requires to be attended either optimizing commercial antivenom potency and developing news technologist on this. Production of specific avian immunoglobulin Y is an alternative in relationship IgG horse antibodies, which is the main point of this research. Laying Light Brow Leghorn chickens were immunizated with 500 µg of Bothrops atrox snake venom emulsificated with Complete Freund’s adjuvant, and the IgY antibodies production was evaluated with the double immunodiffusion method. The avian antibodies were isolated from egg yolk which contained high level of specific IgY, calculated by ELISA method. Using caprylic acid negative precipitation and ammonium sulfate positive precipitation, mass antibodies recovery was 8,5 ± 1,35 mg/ml of yolk and after step on sepharosa 4B-venom affinity chromatographic, specific IgY recovery was 8,3% . The avian antivenom had a ED50: 575 µL antivenom/mg of venom and potency was 1,74 mg of venom/ml of avian antivenom. In addition, the crossing reactivity assays showed that Bothrops brazili venom share more common epitope with Bothrops atrox venom with a value of 46% of crossing reactivity whilest the Bothrops pictus and Bothrops barnetti venoms had values of 41% and 37% respectly; in contrast the venoms of Crotalus durissus (12%) and Lachesis muta (19%) had low crossing reactivity with Bothrops atrox venom.
Tesis
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Cruz, Gustavo Adolfo. Serpientes venenosas de Honduras. Tegucigalpa, Honduras, C.A: Universidad Nacional Autónoma de Honduras, Editorial Universitaria, 1987.
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Cruz, Gustavo Adolfo. Serpientes venenosas de Honduras. 2nd ed. Tegucigalpa, Honduras, C.A: Universidad Nacional Autónoma de Honduras, Editorial Universitaria, 1997.
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Marineros, Leonel. Conociendo las serpientes venenosas de Honduras. Honduras]: Heliconia Ideas y Publicaciones, 2012.
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Feher, Eduardo Luis. La fiesta de las serpientes y otras historias francamente venenosas. México, D.F: Editorial Praxis, 1992.
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Alejandro R. Vazquez de Kartzow. Mordedura de serpientes venenosas: Guía práctica para la identificación, clasificación, diagnóstico y tratamiento del accidente ofídico. Santafé de Bogotá, Colombia: Colegio Mayor de Nuestra Señora del Rosario, Facultad de Medicina, 1994.
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Yarlequé, Armando. Las serpientes peruanas y sus venenos. Lima, Perú: Fondo Editorial, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2000.
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Salazar, Jorge Villalobos. El envenenamiento ofídico en animales en el continente americano: Serpientes, venenos, patología y tratamiento. [Heredia, Costa Rica]: Menevilla, Centro de Intoxicaciones en Animales, 2008.
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Stone, Lynn M. Serpientes Venenosas (Cara A Cara Con las Serpientes). Rourke Publishing, 2002.
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Stone, L. Serpientes Venenosas / Venomous Snakes (Cara A Cara Con las Serpientes). Tandem Library, 2002.
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