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Journal articles on the topic 'Signalisations intracellulaires'

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1

Carreno, M. P. "Signalisations intracellulaires et inflammation: variations pour une symphonie intracellulaire. Deuxième mouvement." La Revue de Médecine Interne 20, no. 11 (November 1999): 1051–55. http://dx.doi.org/10.1016/s0248-8663(00)87092-7.

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2

Carreno, M. P. "Signalisations intracellulaires et inflammation: variations pour une symphonie intracellulaire. Premier mouvement." La Revue de Médecine Interne 20, no. 9 (September 1999): 829–32. http://dx.doi.org/10.1016/s0248-8663(00)88697-x.

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3

Dam, Julie. "Trafic et signalisation du récepteur de la leptine." Biologie Aujourd'hui 212, no. 1-2 (2018): 35–43. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2018020.

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Abstract:
Les récepteurs sont les pièces maîtresses véhiculant l’information apportée par l’hormone de l’environnement extracellulaire vers le milieu intracellulaire. Par ce fait, la fraction de récepteur à la surface de la cellule peut déterminer la force du signal. La régulation du trafic du récepteur vers la surface de la cellule ainsi que les processus de rétention du récepteur dans les compartiments intracellulaires constituent des mécanismes clés pour l’activité du récepteur de la leptine (ObR). Une altération de ces mécanismes conduit au développement de l’obésité. Par ailleurs, la part du mécanisme classique d’activation des récepteurs à la membrane plasmique est mise en question, depuis la découverte d’une activité de signalisation propre à ces récepteurs intracellulaires. Ceux-ci peuvent déclencher une signalisation régulant une fonction particulière, différente de la signalisation des récepteurs de surface, ou en continuité avec ces derniers. Nous aborderons à la fois ces deux aspects en nous intéressant particulièrement au cas du récepteur de la leptine, c’est à dire i) la régulation de son niveau d’exposition à la surface cellulaire et ses répercussions sur le développement de l’obésité, et ii) la découverte de sa localisation et de sa signalisation dans certains compartiments intracellulaires.
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4

Bonnerot, C., and C. Hivroz. "Signalisation et transport intracellulaire des immunorécepteurs." médecine/sciences 15, no. 8-9 (1999): 923. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1461.

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5

Zanin, Natacha, and Cedric M. Blouin. "Contrôle endosomal de la signalisation intracellulaire." Biologie Aujourd'hui 212, no. 1-2 (2018): 45–51. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2018023.

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Abstract:
Les récepteurs membranaires contrôlent les mécanismes essentiels tels que la croissance, l’adhésion, la différenciation et le métabolisme cellulaires via l’activation de voies de signalisation spécifiques. Il apparaît désormais que ces récepteurs ne signalent pas seulement depuis la surface des cellules, mais également, depuis des compartiments intracellulaires, en particulier les endosomes, seulement après avoir été internalisés avec leurs ligands via des voies d’endocytose différentes. Cette synthèse illustre comment une telle compartimentation spatio-temporelle de la transduction du signal permet un degré supplémentaire de régulation des processus cellulaires engagés.
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6

Lahuna, Olivier, and Ralf Jockers. "Signalisation mitochondriale des récepteurs couplés aux protéines G." Biologie Aujourd'hui 212, no. 1-2 (2018): 21–26. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2018024.

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Abstract:
Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) forment la plus grande famille de récepteurs membranaires avec 800 membres chez l’Homme qui sont exprimés à la surface de la cellule où ils répondent à un large panel de stimuli extracellulaires. Des avancées récentes indiquent que les RCPG sont également exprimés dans des compartiments intracellulaires où ils remplissent des fonctions importantes. Dans cette revue, nous nous intéresserons à la localisation et à la fonction des RCPG exprimés dans les mitochondries.
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7

Humbert, Sandrine, and Frédéric Saudou. "Maladie de Huntington : signalisation intracellulaire et mort neuronale." Journal de la Société de Biologie 199, no. 3 (2005): 247–51. http://dx.doi.org/10.1051/jbio:2005026.

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8

Bogdanowicz, P., and JP Pujol. "Rôle des inositolphosphates glycanes dans la signalisation intracellulaire : relations avec la pathologie." médecine/sciences 17, no. 5 (2001): 577. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1970.

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9

Ismail, Sadek, Véronique Gigoux, and Daniel Fourmy. "Signalisation endosomale du récepteur du peptide insulinotrope dépendant du glucose (GIP)." Biologie Aujourd'hui 212, no. 1-2 (2018): 13–19. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2018018.

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Abstract:
Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) représentent la plus grande famille de récepteurs membranaires. Classiquement, il était admis que la signalisation des RCPG, résultant de leur couplage aux protéines G, provenait exclusivement du pool de récepteurs présents à la surface cellulaire et, qu’une fois internalisés, les RCPG devenaient « silencieux ». À l’heure actuelle, il existe des preuves expérimentales montrant que des RCPG internalisés continuent à produire un signal via les protéines G. Dans notre travail, nous avons démontré, qu’une fois internalisé et présent dans la membrane des endosomes précoces, le récepteur du peptide insulinotrope dépendant du glucose (RGIP) continue de stimuler la production d’AMPc et d’activer la protéine kinase-A (PKA). En plus de preuves indirectes montrant que les cinétiques de production d’AMPc et d’activation de la PKA sont dépendantes de l’internalisation du RGIP et de son trafic intracellulaire, nous avons identifié la forme active de Gαs dans les endosomes précoces contenant le RGIP et détecté un signal au moyen d’une sonde par RET d’AMPc démontrant une production d’AMPc à la surface des endosomes contenant le GIP.
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10

Morel, Jacques, and Francis Berenbaum. "Les voies de signalisation intracellulaire : de nouvelles cibles thérapeutiques dans la polyarthrite rhumatoïde." Revue du Rhumatisme 71, no. 12 (December 2004): 1104–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.rhum.2004.03.012.

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11

Gouin, Olivier, Olivier Mignen, Killian L’Herondelle, Raphaele Le Garrec, Christelle Le Gall-Ianotto, Mehdi Sakka, Raphael Leschiera, et al. "Rôle inflammatoire et voie de signalisation intracellulaire de PAR-2 dans les kératinocytes différenciés." Annales de Dermatologie et de Vénéréologie 143, no. 12 (December 2016): S424—S425. http://dx.doi.org/10.1016/j.annder.2016.09.062.

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Wendling, Daniel, Clément Prati, Eric Toussirot, and Georges Herbein. "Ciblage thérapeutique des voies de signalisation intracellulaire dans la polyarthrite rhumatoïde : la boîte de Pandore ?" Revue du Rhumatisme 77, no. 2 (March 2010): 118–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.rhum.2009.10.028.

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Fayon, M., M. Rebola, P. Berger, S. Daburon, O. Ousova, A. Labbé, and R. Marthan. "La sécrétion accrue de « leukaemia inhibitory factor » par les cellules musculaires lisses immatures des voies aériennes augmente la signalisation calcique intracellulaire." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 46, no. 6 (October 2006): 592–93. http://dx.doi.org/10.1016/j.allerg.2006.09.017.

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Toure, F., G. Fritz, Q. Li, V. Rai, Y. Zou, R. Rosario, R. Ramasamy, et al. "Rôle de la formine mDia1 dans la signalisation intracellulaire de RAGE (Receptor for Advanced Glycation end products) au cours du remodelage vasculaire." Néphrologie & Thérapeutique 7, no. 5 (September 2011): 295. http://dx.doi.org/10.1016/j.nephro.2011.07.076.

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Julien, S., J. Lainé, and J. Morisset. "L’insuline exerce un effet direct sur les cellules RIN-14b pour inhiber l’expression de l’arnm et la synthèse de la somatostatine : recherche des voies intracellulaires de signalisation." Gastroentérologie Clinique et Biologique 29, no. 4 (April 2005): 447. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-8320(05)80803-6.

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Hurtel, A. S., R. Mentaverri, A. Wattel, F. Cournarie, S. Kamel, and M. Brazier. "Le ranélate de strontium et le calcium exercent des effets cumulatifs sur les ostéoclastes en activant différentes voies de signalisation intracellulaires en aval des récepteurs sensibles au calcium." Revue du Rhumatisme 74, no. 10-11 (November 2007): 1137. http://dx.doi.org/10.1016/j.rhum.2007.10.254.

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Tazi Ahnini, K., V. Saada, A. Bezeaud, D. Lebrec, and R. Moreau. "CA - 29Altération de la signalisation intracellulaire en réponse à l’engagement du « toll-like receptor 4 » (TLR4) par le lipopolysaccharide (LPS) dans les monocytes des malades atteints de cirrhose." Gastroentérologie Clinique et Biologique 28, no. 8-9 (August 2004): 792. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-8320(04)95123-8.

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Mascarelli, Frédéric, Christiane Hecquet, Xavier Guillonneau, and Yves Courtois. "Contrôle de la signalisation intracellulaire induite par les facteurs de croissance des fibroblastes (FGF) sur la prolifération et la survie des cellules de l’épithélium pigmenté de la rétine : exemple de régulation de la signalisation des facteurs de croissance endogènes à la rétine." Journal de la Société de Biologie 195, no. 2 (2001): 101–6. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2001195020101.

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Pillon, N., B. Zarrouki, M. Lagarde, and C. Soulage. "P79 Altération des voies intracellulaires de signalisation de l’insuline dans les cellules adipeuses et musculaires par les produits de peroxydation lipidiques 4-hydroxy-2-nonenal (4-HNE) et 4-hydroxy-hexenal (4-HHE)." Diabetes & Metabolism 35 (March 2009): A46—A47. http://dx.doi.org/10.1016/s1262-3636(09)71877-4.

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Chen, Yu, and R. William Currie. "ANTI-INFLAMMATION: FINDING A NEW ROLE FOR HEAT SHOCK PROTEINS IN HUMAN HEALTH." Proceedings of the Nova Scotian Institute of Science (NSIS) 43, no. 1 (April 1, 2005). http://dx.doi.org/10.15273/pnsis.v43i1.3626.

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Abstract:
Heat shock proteins (Hsps) are highly conserved proteins and have been proven to protect prokaryotic and eukaryotic cells in most organisms against external stressors, whether environmental or pathophysiological. This defense mechanism probably depends on the roles of Hsps as molecular chaperones in governing proper protein assembly, folding and transport or as anti -apoptotic regulators of cell death pathways. Recent investigations on human inflammatory diseases indicate that Hsps may be involved in the process of inflammation. In this short review, we describe the general concept of heat shock proteins and inflammation and the new anti-inflammation role of heat shock proteins in various inflammatory diseases such as infection, autoimmune diseases, ischemia/reperfusion injury, cardiovascular diseases and chemical-induced diseases. The Hsps may act as autoantigens to stimulate the immune system and interact with inflammatory intracellular signaling pathways to regulate the inflammatory response. There are still unanswered questions about the heat shock response that require further investigation.Les proteines de choc thermique (Hsps) sont des proteines hautement conservees qui protegent les cellules de la plupart des organismes procaryotes et eucaryotes contre les facteurs de stress externes, que ceux-ci soient d'origine environnementale ou pathophysiologique. Ce mecanisme de defense est probablement lie au role de molecule chaperonne des Hsps qui interviennent dans I'assemblage, Ie repliement et Ie transport des proteines ou qui agissent comme agents anti-apoptotiques (regulation de la mort cellulaire). Oes recherches recentes sur les maladies inflammatoires humaines indiquent que les Hsps peuvent intervenir dans Ie processus d'inflammation. Dans Ie cadre de cecourt resum,e, nous decrivons Ie concept general de proteines de choc thermique et de I'inflammation ainsi que Ie nouveau role anti-inflammatoire des proteines de choc thermique dans diverses maladies inflammatoires telles que les infections, les maladies autoimmunes, les lesions d'ischemie/reperfusion , les maladies cardiovasculaires et les maladies d'origine chimique. Les Hsps peuvent agir it titre d'autoantigimes qui stimulent Ie systeme immunitaire et interviennent dans les voies de signalisation intracellulaire en cas d'inflammation pour reguler la reaction inflamrnatoire. Les questions qui restent toujours sans reponse it propos de la rea ction au choc thermique doivent faire I'objet de recherchesplus poussees.
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