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Academic literature on the topic 'Toxine alpha de scorpion'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 17 February 2022

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Journal articles on the topic "Toxine alpha de scorpion"

1

Strichartz, G. R., and G. K. Wang. "Rapid voltage-dependent dissociation of scorpion alpha-toxins coupled to Na channel inactivation in amphibian myelinated nerves." Journal of General Physiology 88, no. 3 (1986): 413–35. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.88.3.413.

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Abstract:
The voltage-dependent action of several scorpion alpha-toxins on Na channels was studied in toad myelinated nerve under voltage clamp. These toxins slow the declining phase of macroscopic Na current, apparently by inhibiting an irreversible channel inactivation step and thus permitting channels to reopen from a closed state in depolarized membranes. In this article, we describe the rapid reversal of alpha-toxin action by membrane depolarizations more positive than +20 mV, an effect not achieved by extensive washing. Depolarizations that were increasingly positive and of longer duration caused
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2

GREEN, Daniel, Suzi PACE, Suzanne M. CURTIS, et al. "The three-dimensional structural surface of two beta-sheet scorpion toxins mimics that of an alpha-helical dihydropyridine receptor segment." Biochemical Journal 370, no. 2 (2003): 517–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021488.

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Abstract:
An α-helical II—III loop segment of the dihydropyridine receptor activates the ryanodine receptor calcium-release channel. We describe a novel manipulation in which this agonist's activity is increased by modifying its surface structure to resemble that of a toxin molecule. In a unique system, native β-sheet scorpion toxins have been reported to activate skeletal muscle ryanodine receptor calcium channels with high affinity by binding to the same site as the lower-affinity α-helical dihydropyridine receptor segment. We increased the alignment of basic residues in the α-helical peptide to mimic
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3

Kirsch, G. E., A. Skattebøl, L. D. Possani, and A. M. Brown. "Modification of Na channel gating by an alpha scorpion toxin from Tityus serrulatus." Journal of General Physiology 93, no. 1 (1989): 67–83. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.93.1.67.

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Abstract:
The effects of TsIV-5, a toxin isolated from the Brazilian scorpion Tityus serrulatus, on whole-cell and single-channel Na currents were determined in N18 neuroblastoma cells. In whole-cell records at a test potential of -10 mV, external application of 500 nM TsIV-5 slowed inactivation 20-fold and increased peak current by about one-third without changing time-to-peak. Both the steady-state activation and inactivation curves were shifted to more negative potentials. Other alpha scorpion toxins produce similar effects but the single-channel mechanism is not known. TsIV-5 caused a voltage-depend
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4

Wang, G. K., and G. Strichartz. "Kinetic analysis of the action of Leiurus scorpion alpha-toxin on ionic currents in myelinated nerve." Journal of General Physiology 86, no. 5 (1985): 739–62. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.86.5.739.

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Abstract:
The effects of a neurotoxin, purified from the venom of the scorpion Leiurus quinquestriatus, on the ionic currents of toad single myelinated fibers were studied under voltage-clamp conditions. Unlike previous investigations using crude scorpion venom, purified Leiurus toxin II alpha at high concentrations (200-400 nM) did not affect the K currents, nor did it reduce the peak Na current in the early stages of treatment. The activation of the Na channel was unaffected by the toxin, the activation time course remained unchanged, and the peak Na current vs. voltage relationship was not altered. I
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5

Delabre, M. L., P. Pasero, M. Marilley, and P. E. Bougis. "Promoter structure and intron-exon organization of a scorpion .alpha.-toxin gene." Biochemistry 34, no. 20 (1995): 6729–36. http://dx.doi.org/10.1021/bi00020a018.

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6

Stankiewicz, Maria, Françoise Grolleau, Hervé Rochat, Eliahu Zlotkin, Marcel Pelhate, and Bruno Lapied. "Insect background sodium channel as a new target for scorpion alpha toxin." Pesticide Science 55, no. 10 (1999): 1021–26. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1096-9063(199910)55:10<1021::aid-ps58>3.0.co;2-8.

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7

Bouhaouala-Zahar, B., R. Ben Khalifa, I. Zanouaki, et al. "Immunochemical and electrophysiological properties of a novel recombinant scorpion alpha insect toxin." Toxicon 34, no. 10 (1996): 1084. http://dx.doi.org/10.1016/0041-0101(96)83804-9.

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8

Bouhaouala-Zahar, Balkiss, Frederique Ducancel, Ilham Zenouaki, et al. "A Recombinant Insect-Specific alpha-Toxin of Buthus occitanus tunetanus Scorpion Confers Protection Against Homologous Mammal Toxins." European Journal of Biochemistry 238, no. 3 (1996): 653–60. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1996.0653w.x.

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9

Hahin, Richard, Ziyi Chen, Danhui Wang, Giridher Reddy, and Long Mao. "Scorpion Toxins from Buthus martensii Karsch All Possess a Predicted alpha-Tight-Turn." Cell Biochemistry and Biophysics 37, no. 3 (2002): 169–86. http://dx.doi.org/10.1385/cbb:37:3:169.

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10

Tejedor, F. J., and W. A. Catterall. "Site of covalent attachment of alpha-scorpion toxin derivatives in domain I of the sodium channel alpha subunit." Proceedings of the National Academy of Sciences 85, no. 22 (1988): 8742–46. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.85.22.8742.

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Dissertations / Theses on the topic "Toxine alpha de scorpion"

1

Gilles, Nicolas. "Effets pharmacologiques des toxines de type alpha de scorpion sur les canaux sodiques de l'insecte et du mammifère." Paris 5, 2000. http://www.theses.fr/2000PA05P601.

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2

Benoit, Evelyne. "Électrophysiologie et pharmacologie du courant sodium de la fibre nerveuse myélinisée de grenouille : contributions à la mise en évidence de trois formes interconvertibles du canal sodium." Paris 11, 1986. http://www.theses.fr/1986PA112131.

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Abstract:
Cette thèse présente une analyse du courant sodium de la fibre nerveuse myélinisée de grenouille à l'aide de la technique du potentiel imposé. Le courant sodium de la membrane nodale est activé par des impulsions dépolarisantes. Ce courant montre une activation et une inactivation dépendantes du potentiel. La cinétique d'inactivation du courant sodium est bien décrite par la somme de deux phases exponentielles et une phase constante. Ces trois phases présentent des propriétés cinétiques (courbes courant-potentiel, courbes inactivation stationnaire-potentiel, potentiels d'inversion, levées de l
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3

Blanc, Eric. "Structure en solution de neurotoxines de scorpion : vers un nouveau modèle d'interaction toxine -canal potassium." Aix-Marseille 3, 1997. http://www.theses.fr/1997AIX30051.

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Abstract:
Les canaux potassium sont presents dans tous les types cellulaires. En partie responsables de la transmission de l'influx nerveux, ils sont impliques dans de nombreux autres phenomenes biologiques, de la secretion d'insuline a la croissance cellulaire et sont devenus des cibles potentielles pour de nouveaux agents therapeutiques. L'etude de ces canaux au niveau moleculaire a progresse grace a la caracterisation des neurotoxines de scorpion, ligands specifiques de haute affinite, et a la determination de leur mode d'action. La determination de la structure de ces neurotoxines est une etape indi
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4

GUILLOUARD, ISABELLE. "Organisation structurale et fonctionnelle de la toxine alpha de clostridium perfringens." Paris 7, 1997. http://www.theses.fr/1997PA077115.

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Abstract:
La toxine-alpha de clostridium perfringens, principal facteur de virulence produit par les souches pathogenes, joue un role preponderant dans le developpement de la gangrene gazeuse. Phospholipase c, elle peut hydrolyser la phosphatidylcholine (lecithine) et la sphingomyeline, acides gras majeurs des membranes des cellules eucaryotes. Elle est aussi letale, necrosante et hemolytique. Bien caracterisee biochimiquement, les relations existant entre la structure et le mode d'action de la toxine alpha sont encore imprecises. Grace a la remarquable similitude existant entre les 2/3 n-terminaux de l
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5

Boudier, Jean-Louis. "Localisation des canaux sodium potentiel-dépendants à la jonction neuromusculaire par radioautographie des sites recepteurs aux toxines de scorpion." Aix-Marseille 2, 1991. http://www.theses.fr/1991AIX20652.

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6

Landon, Céline. "Determination de la structure tridimensionnelle d'une toxine de scorpion et d'une proteine de defense d'insectes par resonance magnetique nucleaire et modelisation moleculaire." Orléans, 1997. http://www.theses.fr/1997ORLE2016.

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Abstract:
Les toxines de scorpions et les proteines de defense des insectes presentent des analogies structurales alors que leurs origines et leurs activites sont differentes. Dans le but de mieux connaitre le motif csalpha-beta (cysteine stabilized alpha-helix beta-sheet) commun a toutes les proteines de cette super-famille, nous avons etudie la structure de deux proteines qui manifestent des activites originales par rapport aux molecules deja connues : la neurotoxine lqqiii du scorpion leiurus quinquestriatus quinquestriatus est une petite proteine de 64 residus, comportant 4 ponts disulfure. Elle a l
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7

Cau, Pierre. "Localisation des sites recepteurs pour les toxines de scorpion : aspects methodologiques." Aix-Marseille 2, 1987. http://www.theses.fr/1987AIX22079.

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8

Maïga, Arhamatoulaye. "Caractérisation de l'interaction entre la toxine peptidique AdTx1 et le récepteur α1A adrénergique". Paris 6, 2011. http://www.theses.fr/2011PA066037.

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Abstract:
AdTx1 est une toxine à trois doigts de 65 acides aminés découverte dans notre laboratoire à partir du venin du mamba vert (Dendroaspis angusticeps). Elle a une haute affinité et sélectivité pour le récepteur adrénergique α1A-AR par rapport aux autres récepteurs adrénergiques α1. Ces différentes caractéristiques font de cette toxine un outil original pour étudier le récepteur et également une molécule thérapeutique potentielle dans le traitement de l’hypertrophie bénigne de la prostate. Le but de ma thèse est de caractériser le profil pharmacologique de cette toxine et de comprendre l'origine m
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9

TENETTE, CATHERINE. "Modelisation du site de combinaison d'un anticorps libre et lie a son antigene, la toxine alpha." Paris 11, 1996. http://www.theses.fr/1996PA112141.

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Abstract:
Ce travail porte sur la prediction de la structure tridimensionnelle du complexe entre un anticorps monoclonal et son antigene, la toxine alpha. Cet anticorps est capable de neutraliser les toxines curarisantes courtes de serpent et de reconnaitre une partie du site fonctionnel de ces toxines, c'est-a-dire que son epitope sur les toxines recouvre en partie le site toxique reconnu par le recepteur nicotinique a l'acetylcholine. Pour cela, le fragment variable de l'anticorps a ete modelise a partir de sa sequence en acides amines. La modelisation par homologie a ete utilisee pour construire la r
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10

Thiersé, Danièle. "Perméabilisation des cellules chromaffines par la toxine alpha : Rôle des protéines G dans le mécanismes d'exocytose." Université Louis Pasteur (Strasbourg) (1971-2008), 1991. http://www.theses.fr/1991STR1A005.

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Book chapters on the topic "Toxine alpha de scorpion"

1

Cataldi, Mauro. "Scorpion Alpha-Toxins Lqh-2." In xPharm: The Comprehensive Pharmacology Reference. Elsevier, 2009. http://dx.doi.org/10.1016/b978-008055232-3.63503-2.

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2

Cataldi, M. "Scorpion Alpha-Toxins Lqh-2☆." In Reference Module in Biomedical Sciences. Elsevier, 2015. http://dx.doi.org/10.1016/b978-0-12-801238-3.07805-3.

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