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Contents

  1. Journal articles
  2. Dissertations / Theses
  3. Book chapters
  4. Conference papers
  5. Reports

Academic literature on the topic 'Tryptophane hydroxylase'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 1 February 2022

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Journal articles on the topic "Tryptophane hydroxylase"

1

Bókay, János. "A tetrahidrobiopterin (BH4)-deficientia diagnosztikája és kezelése." Orvosi Hetilap 158, no. 48 (December 2017): 1897–902. http://dx.doi.org/10.1556/650.2017.30895.

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Abstract:
Abstract: Since the initial breaking discovery of Følling that the severe neurological consequences of phenylketonuria could be prevented by use of low phenylalanine (Phe) diet, it has been shortly recognised that defective phenylalanine metabolism may also arise from the deficiency of tetrahydrobiopterin (BH4) cofactor, required for phenylalanine-hydroxylase activity. Furthermore, as BH4 is in Phe metabolism, it is also a cofactor for the activities of tyrosine hydroxylase and tryptophane hydroxylase, enzymes required for the synthesis of catecholamines and serotonin neurotransmitters. Besides hyperphenylalaninemia in patients with tetrahydrobiopterin deficiencies, dopamine and serotonin deficiencies, with different disorders of the central nervous system also develop. Mild form of tetrahydrobiopterin deficiency is rare, most of the patients have severe neurological abnormalities including progressive mental retardation if not treated properly. Early diagnosis and treatment are essential and can improve the clinical course and prognosis. Orv Hetil. 2017; 158(48): 1897–1902.
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2

Mallet, J. "Control of the expression of genes related to serotonergic transmission: The tryptophane hydroxylase implication." European Neuropsychopharmacology 8 (November 1998): S74. http://dx.doi.org/10.1016/s0924-977x(98)80036-9.

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3

Werner, Ernst R. "Three classes of tetrahydrobiopterin-dependent enzymes." Pteridines 24, no. 1 (June 1, 2013): 7–11. http://dx.doi.org/10.1515/pterid-2013-0003.

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Abstract:
AbstractCurrent knowledge distinguishes three classes of tetrahydrobiopterin-dependent enzymes as based on protein sequence similarity. These three protein sequence clusters hydroxylate three types of substrate atoms and use three different forms of iron for catalysis. The first class to be discovered was the aromatic amino acid hydroxylases, which, in mammals, include phenylalanine hydroxylase, tyrosine hydroxylase, and two isoforms of tryptophan hydroxylases. The protein sequences of these tetrahydrobiopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases are significantly similar, and all mammalian aromatic amino acid hydroxylases require a non-heme-bound iron atom in the active site of the enzyme for catalysis. The second classes of tetrahydrobiopterin-dependent enzymes to be characterized were the nitric oxide synthases, which in mammals occur as three isoforms. Nitric oxide synthase protein sequences form a separate cluster of homologous sequences with no similarity to aromatic amino acid hydroxylase protein sequences. In contrast to aromatic amino acid hydroxylases, nitric oxide synthases require a heme-bound iron for catalysis. The alkylglycerol monooxygenase protein sequence was the most recent to be characterized. This sequence shares no similarity with aromatic amino acid hydroxylases and nitric oxide synthases. Motifs contained in the alkylglycerol monooxygenase protein sequence suggest that this enzyme may use a di-iron center for catalysis.
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4

Cotton, R. G. H., W. McAdam, I. Jennings, and F. J. Morgan. "A monoclonal antibody to aromatic amino acid hydroxylases. Identification of the epitope." Biochemical Journal 255, no. 1 (October 1, 1988): 193–96. http://dx.doi.org/10.1042/bj2550193.

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Abstract:
PH8 monoclonal antibody has previously been shown to react with all three aromatic amino acid hydroxylases, being particularly useful for immunohistochemical staining of brain tissue [Haan, Jennings, Cuello, Nakata, Chow, Kushinsky, Brittingham & Cotton (1987) Brain Res. 426, 19-27]. Western-blot analysis of liver extracts showed that PH8 reacted with phenylalanine hydroxylase from a wide range of vertebrate species. The epitope for antibody PH8 has been localized to the human phenylalanine hydroxylase sequence between amino acid residues 139 and 155. This highly conserved region of the aromatic amino acid hydroxylases has 11 out of 17 amino acids identical in phenylalanine hydroxylase, tyrosine hydroxylase and tryptophan hydroxylase.
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5

Triki, S., A. Fakhfakh, I. Marbouk, F. Neffati, A. Omezzine, and M. F. Najjar. "Implication du polymorphisme A218C du gène de la tryptophane hydroxylase 1 (TPH1) dans la dépression chez les diabétiques type 2." Annales d'Endocrinologie 79, no. 4 (September 2018): 269. http://dx.doi.org/10.1016/j.ando.2018.06.214.

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6

Rodriguez Cetina Biefer, Hector, Anju Vasudevan, and Abdallah Elkhal. "Aspects of Tryptophan and Nicotinamide Adenine Dinucleotide in Immunity: A New Twist in an Old Tale." International Journal of Tryptophan Research 10 (January 1, 2017): 117864691771349. http://dx.doi.org/10.1177/1178646917713491.

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Abstract:
Increasing evidence underscores the interesting ability of tryptophan to regulate immune responses. However, the exact mechanisms of tryptophan’s immune regulation remain to be determined. Tryptophan catabolism via the kynurenine pathway is known to play an important role in tryptophan’s involvement in immune responses. Interestingly, quinolinic acid, which is a neurotoxic catabolite of the kynurenine pathway, is the major pathway for the de novo synthesis of nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+). Recent studies have shown that NAD+, a natural coenzyme found in all living cells, regulates immune responses and creates homeostasis via a novel signaling pathway. More importantly, the immunoregulatory properties of NAD+ are strongly related to the overexpression of tryptophan hydroxylase 1 (Tph1). This review provides recent knowledge of tryptophan and NAD+ and their specific and intriguing roles in the immune system. Furthermore, it focuses on the mechanisms by which tryptophan regulates NAD+ synthesis as well as innate and adaptive immune responses.
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7

Iyer, Shyam R., Kasper D. Tidemand, Jeffrey T. Babicz, Ariel B. Jacobs, Leland B. Gee, Lærke T. Haahr, Yoshitaka Yoda, et al. "Direct coordination of pterin to FeII enables neurotransmitter biosynthesis in the pterin-dependent hydroxylases." Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no. 15 (April 5, 2021): e2022379118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2022379118.

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Abstract:
The pterin-dependent nonheme iron enzymes hydroxylate aromatic amino acids to perform the biosynthesis of neurotransmitters to maintain proper brain function. These enzymes activate oxygen using a pterin cofactor and an aromatic amino acid substrate bound to the FeII active site to form a highly reactive FeIV = O species that initiates substrate oxidation. In this study, using tryptophan hydroxylase, we have kinetically generated a pre-FeIV = O intermediate and characterized its structure as a FeII-peroxy-pterin species using absorption, Mössbauer, resonance Raman, and nuclear resonance vibrational spectroscopies. From parallel characterization of the pterin cofactor and tryptophan substrate–bound ternary FeII active site before the O2 reaction (including magnetic circular dichroism spectroscopy), these studies both experimentally define the mechanism of FeIV = O formation and demonstrate that the carbonyl functional group on the pterin is directly coordinated to the FeII site in both the ternary complex and the peroxo intermediate. Reaction coordinate calculations predict a 14 kcal/mol reduction in the oxygen activation barrier due to the direct binding of the pterin carbonyl to the FeII site, as this interaction provides an orbital pathway for efficient electron transfer from the pterin cofactor to the iron center. This direct coordination of the pterin cofactor enables the biological function of the pterin-dependent hydroxylases and demonstrates a unified mechanism for oxygen activation by the cofactor-dependent nonheme iron enzymes.
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8

Kulikov, A. V., V. S. Naumenko, D. V. Bazovkina, V. Yu Dee, D. V. Osipova, and N. K. Popova. "Effect of Mouse Chromosome 13 Terminal Fragment on Liability to Catalepsy and Expression of Tryptophane Hydroxylase-2, Serotonin Transporter, and 5-HT1A Receptor Genes in the Brain." Bulletin of Experimental Biology and Medicine 147, no. 5 (May 2009): 621–24. http://dx.doi.org/10.1007/s10517-009-0567-2.

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9

Betari, Nibal, Kristoffer Sahlholm, Yuta Ishizuka, Knut Teigen, and Jan Haavik. "Discovery and biological characterization of a novel scaffold for potent inhibitors of peripheral serotonin synthesis." Future Medicinal Chemistry 12, no. 16 (August 2020): 1461–74. http://dx.doi.org/10.4155/fmc-2020-0127.

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Abstract:
Aim: Tryptophan hydroxylase 1 (TPH1) catalyzes serotonin synthesis in peripheral tissues. Selective TPH1 inhibitors may be useful for treating disorders related to serotonin dysregulation. Results & methodology: Screening using a thermal shift assay for TPH1 binders yielded Compound 1 (2-(4-methylphenyl)-1,2-benzisothiazol-3(2 H)-one), which showed high potency (50% inhibition at 98 ± 30 nM) and selectivity for inhibiting TPH over related aromatic amino acid hydroxylases in enzyme activity assays. Structure–activity relationships studies revealed several analogs of 1 showing comparable potency. Kinetic studies suggested a noncompetitive mode of action of 1, with regards to tryptophan and tetrahydrobiopterin. Computational docking studies and live cell assays were also performed. Conclusion: This TPH1 inhibitor scaffold may be useful for developing new therapeutics for treating elevated peripheral serotonin.
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10

Rönnberg, Elin, Gabriela Calounova, and Gunnar Pejler. "Mast cells express tyrosine hydroxylase and store dopamine in a serglycin-dependent manner." Biological Chemistry 393, no. 1-2 (January 1, 2012): 107–12. http://dx.doi.org/10.1515/bc-2011-220.

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Abstract:
AbstractHere we show that mast cells contain dopamine and that mast cell activation causes dopamine depletion, indicating its presence within secretory granules. Dopamine storage increased during mast cell maturation from bone marrow precursors, and was dependent on the presence of serglycin. Moreover, the expression of tyrosine hydroxylase, the key enzyme in dopamine biosynthesis, was induced during mast cell maturation; histidine decarboxylase and tryptophan hydroxylase 1 were also induced. Mast cell activation caused a robust induction of histidine decarboxylase, but no stimulation of tyrosine hydroxylase or tryptophan hydroxylase 1 expression. The present study points toward a possible role of dopamine in mast cell function.
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Dissertations / Theses on the topic "Tryptophane hydroxylase"

1

BOULARAND, SYLVIANE. "Etude du gene de la tryptophane hydroxylase humaine." Paris 7, 1994. http://www.theses.fr/1994PA077208.

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Abstract:
La tryptophane hydroxylase (tph) catalyse l'etape limitante de la voie de biosynthese de la serotonine. Elle est localisee principalement dans les noyaux serotonergiques, dans l'epiphyse et en peripherie, dans les plexus myenteriques et les cellules enterochromaffines. L'isolement des clones adnc codant pour la tryptophane hydroxylase humaine puis du gene correspondant a permis la comparaison de ces sequences avec celles obtenues dans d'autres especes et pour d'autres membres de la famille des hydroxylases d'acides amines aromatiques, a laquelle appartient la tph. La conservation des domaines catalytique et regulateur de l'enzyme, la localisation chromosomique (11q) et les relations phylogenetiques des membres de cette famille de gene ont ete precisees. Le gene tph humain est transcrit a partir d'un seul site d'initiation de transcription et comprend 13 exons dont deux ont ete caracterises comme exons alternatifs dans la region 5' non codante. La distribution tissulaire revele l'existence de quatre especes d'arnm tph, abondamment exprimes dans la glande pineale et les tumeurs carcinoides. La diversite moleculaire des arnm tph est restreinte a la region 5' non codante et resulte de la conservation d'une, deux ou trois regions introniques. Leur elimination, mecanisme peu frequent dans l'epiphyse et pratiquement inexistant dans les tumeurs carcinoides, generent une population d'arnm tph aux courtes regions 5' non codantes. Cette diversite des arnm tph pourrait introduire une possibilite de regulation supplementaire, au niveau traductionnel. Un fragment de 2 kb situee en amont de l'origine de transcription a ete inseree dans un vecteur d'expression et transfectee dans differents types cellulaires qui expriment ou non la tph. Cette construction est pourvue d'une forte activite transcriptionnelle, sans pour autant conferer la specificite d'expression tissulaire attendue. Enfin, une augmentation intracellulaire des taux d'ampc stimule fortement l'activite du promoteur tph et requiert un nouveau motif correspondant a une boite ccaat inversee
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2

Delort, Jacques. "Etude de l'expression de la tryptophane hydroxylase de rat." Paris 6, 1991. http://www.theses.fr/1991PA066091.

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Abstract:
Dans le systeme nerveux central, la serotonine (5-ht) est un neurotransmetteur implique dans certaines maladies neuropsychiatriques, tandis que dans la glande pineale, c'est un precurseur de l'hormone melatonine. La tryptophane hydroxylase (tph) catalyse l'etape limitante de l'anabolisme de la 5-ht. A l'aide de clones d'adn complementaires (adnc) d'arnm codant pour une tph de glande pineale de rat, nous avons etudie la structure des arnm tph. Pour ce faire, nous avons en particulier developpe une strategie de clonage qui permet d'isoler des adnc complets. Nous montrons l'existence de deux types d'extremite 5 et de trois sites de polyadenylation pour les arnm tph; six formes d'arnm tph, codant tous pour la meme enzyme, peuvent donc etre generes. Les arnm tph ont des stabilites et des efficacites de traduction differentes, ce qui suggere que leur diversite peut etre impliquee dans la regulation de l'expression de l'enzyme. Par ailleurs, la comparaison de l'expression de la tph dans la glande pineale et dans le raphe, qui contient l'essentiel des neurones 5-th du cerveau, montre qu'un anticorps anti-tph detecte des quantites de proteine equivalentes dans les deux tissus, tandis que les arnm tph sont tres abondants dans la glande et tres rares dans le raphe. En fait, la proteine majoritaire detectee dans le raphe est absente de la glande pineale; la sequence partielle de cette proteine, designee par p58, indique qu'elle derive d'un gene different de celui de la tph de glande pineale. Ces resultats suggerent qu'il existe plusieurs genes codant pour des enzymes tph, et que la p58 pourrait correspondre a une forme de tph specifiquement exprimee dans les neurones
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3

Salam, Soha. "Inhibition sélective de l'expression de la tryptophane hydroxylase 2 in vivo : étude de la fonction des neurones sérotoninergiques des noyaux du raphé chez les rongeurs." Paris 6, 2011. http://www.theses.fr/2011PA066580.

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Abstract:
La perturbation de la neurotransmission sérotoninergique est associée à des pathologies psychiatriques telles que la dépression et les troubles obsessionnels compulsifs. La détermination du rôle des neurones sérotoninergiques du raphé a été jusqu’à présent, essentiellement réalisée suite à des lésions, non spécifiques, toxiques ou détruisant les neurones. Dans le but de disséquer plus précisément le rôle d’une structure sérotoninergique particulière, nous avons développé une approche permettant d’inactiver une sous population de neurones sérotoninergiques sans les détruire. La stratégie consiste à inhiber l’expression de la tryptophane hydroxylase 2 (TPH2), enzyme neuronale de biosynthèse de la sérotonine, de manière sélective dans les neurones d’intérêt par la méthode d’interférence par l’ARN et à analyser les conséquences fonctionnelles de leur inactivation. Nous avons construit et produit un vecteur lentiviral exprimant un shARN, conservé chez le rat et la souris, capable d’inhiber efficacement l’expression de la TPH2 in vitro. L’efficacité de ce vecteur a été validée dans des cultures primaires de neurones sérotoninergiques. L’administration de ce vecteur in vivo dans le noyau du raphé dorsal (NRD) de souris et de rat entraîne une baisse importante des niveaux de sérotonine dans les structures cibles : cortex frontal et striatum. Les conséquences d’un déficit de synthèse de sérotonine cérébrale sur le comportement de type « anxio-dépressif » et sur la réponse à un stress ont été analysées dans les deux espèces. Nos premiers résultats suggèrent que l’inhibition de l’expression de la TPH2 dans le NRD, a un effet sur l’activité locomotrice spontanée chez la souris.
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Fligny, Cécile. "Invalidation du gène TPH1 chez la souris : rôle de la sérotonine circulante et implication de la sérotonine maternelle dans la fonction cardiaque." Paris 6, 2007. https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00184157.

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Abstract:
La sérotonine (5-HT) participe à de multiples fonctions dans l’organisme, selon les tissus dans lesquels elle est présente (système nerveux central, glande pinéale, intestins, sang) et le stade de développement (chez l’embryon puis chez l’adulte). A la périphérie, la 5-HT est stockée majoritairement dans les plaquettes sanguines. Elle participe à la régulation de l’hémostase, des fonctions cardiaques ou de la motilité gastro-intestinale. L’enzyme limitante de la voie de biosynthèse de la sérotonine est la tryptophane hydroxylase (TPH). Pour préciser le rôle de la sérotonine in vivo, l’invalidation constitutive du gène Tph par recombinaison homologue chez la souris a été réalisée au laboratoire. Cette approche nous a permis de montrer l’existence d’un second gène Tph, nommé Tph2, dont l’expression est spécifiquement neuronale. Le gène Tph1, non neuronal, pourvoit à la production de la quasi-totalité de la sérotonine circulante. Les souris Tph1-/-, avec un taux de 5-HT réduit uniquement à la périphérie, développent à l’âge adulte une cardiomyopathie dilatée (CMD), causée par un défaut de la commande électrique cardiaque, ainsi que de la réponse mécanique du myocarde. Les souris Tph1-/- n’ont aucune réserve contractile et sont incapables de répondre à une stimulation adrénergique qui sollicite le cœur. Le faible taux de 5-HT circulante entraîne une augmentation de l’expression du récepteur 5-HT2B et du transporteur de la 5-HT SERT au niveau cardiaque. L’âge d’apparition et la cinétique de progression de la CMD observée chez la souris Tph1-/- adulte dépendent i) de leur taux individuel de sérotonine plasmatique ii) de leur fond génétique et iii) du génotype de leur mère.
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Poncet, Ludovic. "L'acclimatation à l'hypoxie de longue durée chez le rat : aspects neurochimiques et chronobiologiques." Lyon 1, 1996. http://www.theses.fr/1996LYO1T071.

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6

Thévenot, Etienne. "Mutagenèse conditionnelle dans le système sérotoninergique central de la souris par transfert viral de la recombinase Cre." Paris 6, 2003. http://www.theses.fr/2003PA066318.

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7

Darmon, Michèle. "La tryptophane hydroxylase de rat : isolement de clones adnc et etude de l'expression du gene." Paris 7, 1990. http://www.theses.fr/1990PA077027.

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Abstract:
L'ensemble des resultats presentes dans cette these concerne l'etude de la tryptophane hydroxylase (tph) au niveau moleculaire, enzyme qui catalyse l'etape limitante de la voie de synthese de la serotonine. Deux clones adnc, correspondant aux deux arnm tph exprimes dans la glande pineale, ont ete isoles a partir d'une banque d'adnc de glande pineale de rat. Ces deux clones possedent la meme sequence codante (darmon et coll. , febs lett. , 1986, 206, 43-46, et darmon et coll. , 1988, j. Neurochem. 51, 312-316). Les diversites de sequence 5 et 3 non codantes proviennent de l'utilisation de deux promoteurs et de trois sites de polyadenylation. L'etude de l'expression du gene tph dans la glande pineale et le raphe, au niveau de la proteine et de l'arnm montrent que le meme gene est exprime dans ces deux tissus, bien que le rapport arn tph/proteine tph soit 450 fois plus faible dans le raphe que dans la glande pineale (dumas et coll. , 1989, j. Neuroscience res. , 24, 537-547). Cette difference de rapport arn tph/proteine tph pourrait etre expliquee par une regulation traductionnelle des arns tph. Enfin, deux arnm tph sont egalement exprimes dans les tumeurs carcinoides a serotonine de mastomys natalensis (ganem et coll. , 1989, biogenic amines 6, 495-511)
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8

Besançon, Roger. "Régulation de l'expression du gène de la tryptophane hydroxylase dans la glande pinéale de rat : rôle de l'innervation sympathique." Lyon 1, 1996. http://www.theses.fr/1996LYO1T152.

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9

Raison, Sylvie. "Expression de la tryptophane hydroxylase dans les noyaux du raphé ponto-mésencéphalique du rat adulte : modèles lésionnel, pharmacologiques et physiologique." Lyon 1, 1996. http://www.theses.fr/1996LYO1T204.

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10

Malek, Zeina Pévet Paul. "Régulation circadienne de la tryptophane hydroxylase dans les neurones sérotoninergiques du Raphé dorsal et médian chez le Rat." Strasbourg : Université Louis Pasteur, 2007. http://eprints-scd-ulp.u-strasbg.fr:8080/772/01/malek2007.pdf.

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More sources

Book chapters on the topic "Tryptophane hydroxylase"

1

Nawa, Yukino, Luca Colucci-D’Amato, and Hiroaki Matsui. "Tryptophan Hydroxylase 2." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 5762–71. Cham: Springer International Publishing, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-67199-4_101618.

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2

Nawa, Yukino, Luca Colucci-D’Amato, and Hiroaki Matsui. "Tryptophan Hydroxylase 2." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 1–10. New York, NY: Springer New York, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-6438-9_101618-1.

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3

Fitzpatrick, Paul F., S. Colette Daubner, and Graham R. Moran. "Mechanistic Studies of Tryptophan Hydroxylase." In Chemistry and Biology of Pteridines and Folates, 91–95. Boston, MA: Springer US, 2002. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4615-0945-5_15.

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4

Joh, T. H. "Tryptophan Hydroxylase: Molecular Biology and Regulation." In Serotoninergic Neurons and 5-HT Receptors in the CNS, 117–29. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2000. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-60921-3_4.

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5

Cash, C. D., M. A. Ehret, and M. Maitre. "RAT BRAIN TRYPTOPHAN HYDROXYLASE : PURIFICATION, ACTIVATION AND STABILISATION." In Progress in Tryptophan and Serotonin Research 1986, edited by David A. Bender, Michael H. Joseph, Walter Kochen, and Hans Steinhart, 13–18. Berlin, Boston: De Gruyter, 1987. http://dx.doi.org/10.1515/9783110854657-007.

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6

Hasegawa, H., Y. Iida, K. Oguro, M. Kojima, and A. Ichiyama. "Tryptophan Hydroxylase Activity in Serotonin Producing Mast Cells." In Advances in Experimental Medicine and Biology, 513–17. Boston, MA: Springer US, 1996. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4613-0381-7_79.

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7

Smith, Gary K. "BIOSYNTHESIS OF TETRAHYDROBIOPTERIN, THE COFACTOR FOR THE AROMATIC AMINO ACID HYDROXYLASES." In Progress in Tryptophan and Serotonin Research 1986, edited by David A. Bender, Michael H. Joseph, Walter Kochen, and Hans Steinhart, 7–12. Berlin, Boston: De Gruyter, 1987. http://dx.doi.org/10.1515/9783110854657-006.

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8

Kuhn, Donald M. "Tryptophan Hydroxylase Regulation Drug-Induced Modifications that Alter Serotonin Neuronal Function." In Advances in Experimental Medicine and Biology, 19–27. Boston, MA: Springer US, 1999. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4615-4709-9_3.

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9

Redfern, P. H., and K. Sinei. "24-hour Variation in Synaptosomal Tryptophan-5-Hydroxylase Activity in the Rat Brain." In Circadian Rhythms in the Central Nervous System, 193–98. London: Palgrave Macmillan UK, 1985. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-349-07837-0_16.

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10

Nagatsu, T., M. Sawada, M. Hagihara, N. Iwata, H. Arai, and R. Iizuka. "Tyrosine hydroxylase, tryptophan hydroxylase, biopterin and neopterin in the brains and biopterin and neopterin in sera from patients with Alzheimer’s disease." In Key Topics in Brain Research, 253–60. Vienna: Springer Vienna, 1990. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-7091-3396-5_26.

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Conference papers on the topic "Tryptophane hydroxylase"

1

Zavadoski, William, Patricia-Ann Bourassa, Nicole Barucci, Qing Zhang, Stephane De Lombaert, Daniel Goldberg, Jeffrey Dubins, Vishwas Paralkar, and Robert Aiello. "Tryptophan hydroxylase-1 inhibitors reduce serotonin levels and mast cell numbers in monocrotaline-treated rat lungs." In Annual Congress 2015. European Respiratory Society, 2015. http://dx.doi.org/10.1183/13993003.congress-2015.pa4909.

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2

Ciuclan, Loredana I., Martin Hussey, Nicholas Duggan, Victoria J. Burton, Robert Good, Sarah Beach, Peter Jones, et al. "Imatinib Attenuates Hypoxia-Induced PAH Pathology Via Reduction In Serotonin Through Inhibition Of Tryptophan Hydroxylase 1 Expression." In American Thoracic Society 2012 International Conference, May 18-23, 2012 • San Francisco, California. American Thoracic Society, 2012. http://dx.doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2012.185.1_meetingabstracts.a1242.

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3

Voronova, Irina, and Alexander Kulikov. "TRYPTOPHAN HYDROXYLASES – THE KEY ENZYMES OF SEROTONIN SYNTHESIS IN MECHANISMS OF ADAPTIVE AND PATHOLOGICAL REACTIONS OF THE ORGANISM." In XV International interdisciplinary congress "Neuroscience for Medicine and Psychology". LLC MAKS Press, 2019. http://dx.doi.org/10.29003/m348.sudak.ns2019-15/125-126.

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Reports on the topic "Tryptophane hydroxylase"

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Lu, Zhidong. Ovarian Steroid Regulation of Tryptophan Hydroxylase Enzyme Level in the Midbrain Raphe in Ovariectomized Guinea Pigs. Portland State University Library, January 2000. http://dx.doi.org/10.15760/etd.7193.

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