Relevant bibliographies by topics / Ubiquitine ligases

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  1. Journal articles
  2. Dissertations / Theses
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  4. Book chapters
  5. Conference papers
  6. Reports

Academic literature on the topic 'Ubiquitine ligases'

Author: Grafiati
Published: 23 November 2024
Last updated: 31 July 2025

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Journal articles on the topic "Ubiquitine ligases"

1

de Palma, Luigi, Mario Marinelli, Matteo Pavan, and Alessandro Orazi. "Rôle des ubiquitine ligases MuRF1 et MAFbx dans l’atrophie musculaire chez l’homme." Revue du Rhumatisme 75, no. 1 (2008): 56–60. http://dx.doi.org/10.1016/j.rhum.2007.04.021.

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2

Reboud-Ravaux, Michèle. "Dégradation induite des protéines par des molécules PROTAC et stratégies apparentées : développements à visée thérapeutique." Biologie Aujourd’hui 215, no. 1-2 (2021): 25–43. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2021007.

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Abstract:
Alors que, pour la plupart, les médicaments actuels sont de petites molécules inhibant l’action d’une protéine en bloquant un site d’interaction, la dégradation ciblée des protéines, découverte il y a une vingtaine d’années via les petites molécules PROTAC, connaît aujourd’hui un très grand développement, aussi bien au niveau universitaire qu’industriel. Cette dégradation ciblée permet de contrôler la concentration intracellulaire d’une protéine spécifique comme peuvent le faire les techniques basées sur les acides nucléiques (oligonucléotides antisens, ARNsi, CRISPR-Cas9). Les molécules PROTA
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3

Dumétier, Baptiste, Aymeric Zadoroznyj, and Laurence Dubrez. "IAP-Mediated Protein Ubiquitination in Regulating Cell Signaling." Cells 9, no. 5 (2020): 1118. http://dx.doi.org/10.3390/cells9051118.

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Abstract:
Over the last decade, the E3-ubiquitine ligases from IAP (Inhibitor of Apoptosis) family have emerged as potent regulators of immune response. In immune cells, they control signaling pathways driving differentiation and inflammation in response to stimulation of tumor necrosis factor receptor (TNFR) family, pattern-recognition receptors (PRRs), and some cytokine receptors. They are able to control the activity, the cellular fate, or the stability of actors of signaling pathways, acting at different levels from components of receptor-associated multiprotein complexes to signaling effectors and
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Taillandier, Daniel. "Contrôle des voies métaboliques par les enzymes E3 ligases : une opportunité de ciblage thérapeutique." Biologie Aujourd’hui 215, no. 1-2 (2021): 45–57. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2021006.

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Abstract:
Depuis sa découverte, le Système Ubiquitine Protéasome (UPS) est reconnu pour son rôle majeur dans le contrôle de la plupart des voies métaboliques de la cellule. Outre son rôle primordial dans la dégradation des protéines, il intervient aussi dans l’adressage, la signalisation ou la réparation de l’ADN, ce qui en fait un acteur incontournable de l’homéostasie cellulaire. Bien que d’autres systèmes de contrôles existent dans la cellule, l’UPS est souvent considéré comme le chef d’orchestre. Au vu de son importance, toute dérégulation de l’UPS entraîne des désordres plus ou moins sévères pour l
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Lee, Jaeseok, Youngjun Lee, Young Mee Jung, Ju Hyun Park, Hyuk Sang Yoo, and Jongmin Park. "Discovery of E3 Ligase Ligands for Target Protein Degradation." Molecules 27, no. 19 (2022): 6515. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27196515.

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Abstract:
Target protein degradation has emerged as a promising strategy for the discovery of novel therapeutics during the last decade. Proteolysis-targeting chimera (PROTAC) harnesses a cellular ubiquitin-dependent proteolysis system for the efficient degradation of a protein of interest. PROTAC consists of a target protein ligand and an E3 ligase ligand so that it enables the target protein degradation owing to the induced proximity with ubiquitin ligases. Although a great number of PROTACs has been developed so far using previously reported ligands of proteins for their degradation, E3 ligase ligand
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6

Wang, Xiangyi S., Jenny Jiou, Anthony Cerra, et al. "The RBR E3 ubiquitin ligase HOIL-1 can ubiquitinate diverse non-protein substrates in vitro." Life Science Alliance 8, no. 6 (2025): e202503243. https://doi.org/10.26508/lsa.202503243.

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Abstract:
HOIL-1 is a RING-between-RING-family E3 ubiquitin ligase and a component of the linear ubiquitin chain assembly complex. Although most E3 ubiquitin ligases conjugate ubiquitin to protein lysine sidechains, HOIL-1 has also been reported to ubiquitinate hydroxyl groups in protein serine and threonine sidechains and glucosaccharides, such as glycogen and its building block maltose, in vitro. However, HOIL-1 substrate specificity is currently poorly defined. Here, we show that HOIL-1 is unable to ubiquitinate lysine but can efficiently ubiquitinate serine and a variety of model and physiologically
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Del Prete, Dolores, Richard C. Rice, Anjali M. Rajadhyaksha, and Luciano D'Adamio. "Amyloid Precursor Protein (APP) May Act as a Substrate and a Recognition Unit for CRL4CRBN and Stub1 E3 Ligases Facilitating Ubiquitination of Proteins Involved in Presynaptic Functions and Neurodegeneration." Journal of Biological Chemistry 291, no. 33 (2016): 17209–27. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m116.733626.

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Abstract:
The amyloid precursor protein (APP), whose mutations cause Alzheimer disease, plays an important in vivo role and facilitates transmitter release. Because the APP cytosolic region (ACR) is essential for these functions, we have characterized its brain interactome. We found that the ACR interacts with proteins that regulate the ubiquitin-proteasome system, predominantly with the E3 ubiquitin-protein ligases Stub1, which binds the NH2 terminus of the ACR, and CRL4CRBN, which is formed by Cul4a/b, Ddb1, and Crbn, and interacts with the COOH terminus of the ACR via Crbn. APP shares essential funct
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Catlett, Jerrel Lewis, Zhijie Deng, Youngeun Lee, Yan Xiong, Husnu Ü. Kaniskan, and Jian Jin. "Abstract 3758: Discovery of a bridged proteolysis targeting chimera (PROTAC) recruiting the SPOP E3 ubiquitin ligase for targeted protein degradation." Cancer Research 85, no. 8_Supplement_1 (2025): 3758. https://doi.org/10.1158/1538-7445.am2025-3758.

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Abstract:
Abstract Proteolysis Targeting Chimeras (PROTACs) are promising therapeutic modalities for eliminating disease-causing proteins, particularly in oncology. However, the widespread applicability of PROTAC technology is limited by the paucity of suitable E3 ubiquitin ligases available for targeted protein degradation (TPD) despite the existence of over 600 such ligases in the human genome. Many E3 ligases lack small-molecule ligands, rendering them inaccessible to recruitment by traditional PROTAC design methodology. To overcome this challenge, we instead leverage a high-affinity binder of the hi
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Kim, Jong Hum, Seok Keun Cho, Tae Rin Oh, Moon Young Ryu, Seong Wook Yang, and Woo Taek Kim. "MPSR1 is a cytoplasmic PQC E3 ligase for eliminating emergent misfolded proteins in Arabidopsis thaliana." Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no. 46 (2017): E10009—E10017. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1713574114.

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Abstract:
Ubiquitin E3 ligases are crucial for eliminating misfolded proteins before they form cytotoxic aggregates that threaten cell fitness and survival. However, it remains unclear how emerging misfolded proteins in the cytoplasm can be selectively recognized and eliminated by E3 ligases in plants. We found that Misfolded Protein Sensing RING E3 ligase 1 (MPSR1) is an indispensable E3 ligase required for plant survival after protein-damaging stress. Under no stress, MPSR1 is prone to rapid degradation by the 26S proteasome, concealing its protein quality control (PQC) E3 ligase activity. Upon proteo
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Windheim, Mark, Mark Peggie, and Philip Cohen. "Two different classes of E2 ubiquitin-conjugating enzymes are required for the mono-ubiquitination of proteins and elongation by polyubiquitin chains with a specific topology." Biochemical Journal 409, no. 3 (2008): 723–29. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071338.

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Abstract:
RING (really interesting new gene) and U-box E3 ligases bridge E2 ubiquitin-conjugating enzymes and substrates to enable the transfer of ubiquitin to a lysine residue on the substrate or to one of the seven lysine residues of ubiquitin for polyubiquitin chain elongation. Different polyubiquitin chains have different functions. Lys48-linked chains target proteins for proteasomal degradation, and Lys63-linked chains function in signal transduction, endocytosis and DNA repair. For this reason, chain topology must be tightly controlled. Using the U-box E3 ligase CHIP [C-terminus of the Hsc (heat-s
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Dissertations / Theses on the topic "Ubiquitine ligases"

1

Lotte, Romain. "Caractérisation des interactions moléculaires entre la GTPase Rac1 et son régulateur HACE1 : perspectives en infectiologie et en cancérologie." Electronic Thesis or Diss., Université Côte d'Azur (ComUE), 2017. http://www.theses.fr/2017AZUR4087.

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Abstract:
La GTPase Rac1 est une protéine de signalisation intracellulaire qui joue notamment un rôle clé dans la prolifération cellulaire. Notre laboratoire a montré que la toxine CNF1, produite par les Escherichia coli pathogènes, catalyse l’activation de Rac1. Nous avons également identifié le rôle de la E3 ubiquitine-ligase HACE1, un suppresseur de tumeur avéré, dans la régulation par ubiquitylation de Rac1 actif. S’il est prouvé que la forme activée de Rac1 est une cible d’HACE1, le mode d’interaction de ces deux protéines reste à définir ainsi que le rôle de ces interactions dans l’infection et le
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Wakeford, Emmrich. "L’inhibition de la dégradation protéasomale causée par l’altération du bon fonctionnement du processus d’ubiquitination influe négativement sur la propagation du norovirus murin." Electronic Thesis or Diss., Université de Lille (2022-....), 2024. http://www.theses.fr/2024ULILS084.

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Abstract:
Le norovirus, un virus non-enveloppé à ARN simple brin positif (+) de la famille des Caliciviridae est très contagieux et résistant. Un important effort de recherche est mené pour comprendre les mécanismes de la pathogenèse norovirale. Le système immunitaire inné est principalement activé lors des infections à norovirus. L'ubiquitination est un processus post-traductionnel ATP-dépendant, qui régule de nombreuses étapes de cette réponse immunitaire en catalysant l’ajout de différents types de chaînes de polyubiquitine sur certains résidus lysine de protéines cibles de manière à réguler leur sor
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Fressigne, Lucile, and Lucile Fressigne. "Caractérisation du rôle de deux interacteurs moléculaires du complexe de dégradation des microARN dans la régulation des courts ARN non codants chez le nématode C. elegans." Doctoral thesis, Université Laval, 2018. http://hdl.handle.net/20.500.11794/33960.

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Abstract:
Les courts ARN non codants tels que les microARN, les piARN et les siARN sont de petites molécules d’ARN de 20 à 30 nucléotides de long qui sont très bien conservées au cours de l’évolution. Elles s’associent à des protéines Argonautes afin de former un complexe effecteur appelé RISC (RNA induced silencing complex). Ces courtes séquences, ne codant pour aucune protéine, agissent comme de puissants régulateurs de l’expression des gènes. De nombreuses évidences supportent qu’une dérégulation du niveau d’expression de ces courts ARN non codants contribue au développement et au maintien de nombreu
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Perron, Tiphaine. "Caractérisation d'un nouveau mécanisme de régulation de la E3 ubiquitine ligase WWP1 impliquée dans la tumorigenèse." Electronic Thesis or Diss., Sorbonne université, 2024. http://www.theses.fr/2024SORUS250.

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Abstract:
L'ubiquitination joue un rôle clé dans le maintien de l'homéostasie cellulaire en régulant la fonction et/ou la dégradation des protéines. Les E3 ubiquitine ligases sont les acteurs clés du mécanisme d'ubiquitination en transférant la molécule d'ubiquitine sur le substrat. Parmi les E3 ubiquitine ligases, WWP1 est fréquemment amplifiée dans de nombreux cancers, notamment les cancers mammaires, et est associée à un mauvais pronostic. En accord avec ces observations, WWP1 favorise la survie et la prolifération cellulaire et inhibe l'apoptose. Mes travaux de thèse ont permis d'identifier la proté
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Basu, Shrivastava Meenakshi. "Régulation de la stabilité de NFATc3 par SUMO et les E3 ubiquitine-ligases Trim39 et Trim17." Thesis, Montpellier, 2020. http://www.theses.fr/2020MONTT043.

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Abstract:
Les facteurs de transcription NFAT (facteur nucléaire des cellules T activées) jouent un rôle physiologique important dans le développement et le fonctionnement de nombreux organes, notamment dans le système immunitaire et le système nerveux. Par conséquent, leur dérégulation a été impliquée dans diverses maladies humaines telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et les maladies auto-immunes. La régulation de l'activité de NFAT par translocation nucléo-cytoplasmique a été largement étudiée. En revanche, la régulation du niveau protéique de NFAT par le système ubiquitine-protéasome
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Nassar, Joelle. "Caractérisation de la fonction de OBI1, une E3 ubiquitine ligase, dans la réplication de l'ADN." Thesis, Montpellier, 2019. http://www.theses.fr/2019MONTT039.

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Abstract:
La division cellulaire est l’un des processus cellulaires les plus complexes. Pour que cette division se déroule correctement, la cellule doit répliquer de manière fiable l’intégralité de son génome. Durant ce processus, la réplication de l’ADN est initiée a des sites prédéfinis du génome, appelés « origines de réplication ». Vu qu’un dysfonctionnement de l'activité des origines est lié à plusieurs pathologies humaines, leur activation doit être hautement régulée. Plusieurs protéines ont été trouvées aux origines de la réplication, mais aucune n’explique comment ces origines sont reconnues et
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Depaux, Arnaud. "Régulation des complexes d'ubiquitinylation et de sumoylation par la ligase E3 hSIAH2." Paris 7, 2006. http://www.theses.fr/2006PA077094.

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Abstract:
Les modifications post-traductionnelles des protéines (phosphorylation, l'acétylation ou l'ubiquitinylation) permettent de réguler leur activité, stabilité, localisation ou interactions avec d'autres facteurs. Les complexes permettant la modification par l'ubiquitine ou Sumo bien que d'organisation similaire sont composés de protéines différentes : une ligase El qui active le résidu, une ligase E2 permettant le transfert de l'ubiquitine sur le substrat et une ligase E3 qui assure la spécificité de reconnaissance du substrat. Plusieurs familles de ligases E3 ont été décrites mais seule la famil
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Lotte, Romain. "Caractérisation des interactions moléculaires entre la GTPase Rac1 et son régulateur HACE1 : perspectives en infectiologie et en cancérologie." Thesis, Université Côte d'Azur (ComUE), 2017. http://www.theses.fr/2017AZUR4087/document.

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Abstract:
La GTPase Rac1 est une protéine de signalisation intracellulaire qui joue notamment un rôle clé dans la prolifération cellulaire. Notre laboratoire a montré que la toxine CNF1, produite par les Escherichia coli pathogènes, catalyse l’activation de Rac1. Nous avons également identifié le rôle de la E3 ubiquitine-ligase HACE1, un suppresseur de tumeur avéré, dans la régulation par ubiquitylation de Rac1 actif. S’il est prouvé que la forme activée de Rac1 est une cible d’HACE1, le mode d’interaction de ces deux protéines reste à définir ainsi que le rôle de ces interactions dans l’infection et le
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El, Hachem Najla. "Rôle pro-tumorigénique de HACE1 dans le mélanome." Electronic Thesis or Diss., Université Côte d'Azur (ComUE), 2017. http://www.theses.fr/2017AZUR4035.

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Abstract:
L’incidence du mélanome a augmenté de façon considérable lors des trente dernières années avec un doublement tous les dix ans. Le mélanome ne représente que 5% des cancers cutanés mais entraîne 80% de décès, ce qui constitue un problème majeur de santé publique. En effet, cette tumeur est extrêmement agressive et possède un fort potentiel métastatique. Dès l’apparition de métastases, le pronostic vital devient fortement défavorable. Malgré des avancées thérapeutiques majeures, de nombreux patients sont encore réfractaires à ces nouveaux traitements. La compréhension des mécanismes impliqués da
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Delance, Cécile. "Analyse des mécanismes assurant la robustesse d’un événement de transdifférenciation : rôle de l’ubiquitine ligase E3 SEL-10." Thesis, Strasbourg, 2018. http://www.theses.fr/2018STRAJ027.

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Abstract:
Les cellules différenciées peuvent changer de destin cellulaire de manière induite ou naturelle. Afin de comprendre et connaître les acteurs et mécanismes contrôlant les processus de reprogrammation, notre laboratoire étudie le changement d'identité (ou transdifférenciation, Td) naturel d’une cellule épithéliale rectale (nommée Y) en motoneurone (nommé PDA) chez Caenorhabditis elegans. Les travaux préliminaires ont montré qu’il existe une synergie entre les modifications d’histone (jmjd-3.1 et wdr-5.1) et l’ubiquitination (sel-10). SEL-10 est une ubiquitine ligase E3 possédant un domaine Fbox
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Books on the topic "Ubiquitine ligases"

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Inuzuka, Hiroyuki, and Wenyi Wei. SCF and APC E3 Ubiquitin Ligases in Tumorigenesis. Springer International Publishing, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-05026-3.

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Inuzuka, Hiroyuki. SCF and APC E3 ubiquitin ligases in tumorigenesis. Springer, 2014.

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3

Di, Napoli Mario, and Wójcik Cezary 1968-, eds. The ubiquitin proteasome system in the central nervous system: From physiology to pathology : 2008 update. Nova Science, 2009.

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Hyŏmnyŏktan, Koryŏ Taehakkyo Sanhak. E3, ubiquitin ligase chŏhaeje rŭl wihan E1-E2-E3-substrate cognate pair network chŏngnip kisul kaebal kwa i rŭl iyong han tanangsŏng sinjŭnghugun (ADPKD) ch'iryoje kaebal yŏn'gu =: Study on E1-E2-E3-substrate cognate pair network for E3 ligase inhibitor and application. Pogŏn Pokchi kajokpu, 2008.

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5

Bolanos-Garcia, Victor M., Julien Licchesi, Heike Laman, and Fumiyo Ikeda, eds. E3 Ubiquitin Ligases: From Structure to Physiology. Frontiers Media SA, 2020. http://dx.doi.org/10.3389/978-2-88963-883-3.

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6

Ang, Xiaolu Lulu Lim. Substrates of the SCF-beta-TRCP E3 ubiquitin ligase complex: Mechanisms of recognition and delivery to the proteasome. 2009.

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7

Groettrup, Marcus. Conjugation and Deconjugation of Ubiquitin Family Modifiers. Springer, 2010.

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8

Groettrup, Marcus. Conjugation and Deconjugation of Ubiquitin Family Modifiers. Springer, 2016.

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9

Conjugation And Deconjugation Of Ubiquitin Family Modifiers. Springer, 2010.

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Harris, Edward T. Ubiquitin Ligase: New Insights, Emerging Roles and Clinical Implications. Nova Science Publishers, Incorporated, 2017.

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Book chapters on the topic "Ubiquitine ligases"

1

Proske, Uwe, David L. Morgan, Tamara Hew-Butler, et al. "E3 Ubiquitin Ligases." In Encyclopedia of Exercise Medicine in Health and Disease. Springer Berlin Heidelberg, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-540-29807-6_2315.

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2

Dobrodziej, Jennifer, Hanqing Dong, Kurt Zimmermann, and Christopher M. Hickey. "Evaluating Ligands for Ubiquitin Ligases Using Affinity Beads." In Targeted Protein Degradation. Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1665-9_4.

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3

Beasley, Steven A., Yaya Wang, and Donald E. Spratt. "RBR E3 Ubiquitin Ligases." In Encyclopedia of Signaling Molecules. Springer International Publishing, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-67199-4_101592.

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Zhang, Hui. "Cullin Ubiquitin E3 Ligases." In Encyclopedia of Cancer. Springer Berlin Heidelberg, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-27841-9_7191-1.

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5

Beasley, Steven A., Yaya Wang, and Donald E. Spratt. "RBR E3 Ubiquitin Ligases." In Encyclopedia of Signaling Molecules. Springer New York, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-6438-9_101592-1.

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6

Zhang, Hui. "Cullin Ubiquitin E3 Ligases." In Encyclopedia of Cancer. Springer Berlin Heidelberg, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-46875-3_7191.

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7

Burger, Angelika M., and Arun K. Seth. "Ubiquitin Ligases and Cancer." In Modulation of Protein Stability in Cancer Therapy. Springer US, 2009. http://dx.doi.org/10.1007/978-0-387-69147-3_1.

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8

Schomburg, Dietmar, and Dörte Stephan. "Ubiquitin-calmodulin ligase." In Enzyme Handbook 17. Springer Berlin Heidelberg, 1998. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-58969-0_75.

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Westermann, Frank. "Ubiquitin Ligase SCF-Skp2." In Encyclopedia of Cancer. Springer Berlin Heidelberg, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-27841-9_6086-3.

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10

Westermann, Frank. "Ubiquitin Ligase SCF-Skp2." In Encyclopedia of Cancer. Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-46875-3_6086.

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Conference papers on the topic "Ubiquitine ligases"

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Fefilova, E. A., and O. Yu Shuvalov. "THE EFFECT OF MDM2 UBIQUITIN LIGASE ON ENERGY METABOLISM ENZYMES IN CELL MODELS OF HUMAN NON-SMALL CELL LUNG CANCER." In X Международная конференция молодых ученых: биоинформатиков, биотехнологов, биофизиков, вирусологов и молекулярных биологов — 2023. Novosibirsk State University, 2023. http://dx.doi.org/10.25205/978-5-4437-1526-1-380.

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Zhi, Xu, Dong Zhao, Zhongmei Zhou, and Ceshi Chen. "Abstract 213: RNF126 E3 ubiquitin ligase targets p21cipfor ubiquitin-mediated degradation." In Proceedings: AACR 103rd Annual Meeting 2012‐‐ Mar 31‐Apr 4, 2012; Chicago, IL. American Association for Cancer Research, 2012. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2012-213.

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Yoshida, Yukiko, Koji Matsuoka, Tomoki Chiba, Toshiaki Suzuki, Keiji Tanaka, and Tadashi Tai. "N-GLYCANS ARE RECOGNIZED BY E3 UBIQUITIN-LIGASE." In XXIst International Carbohydrate Symposium 2002. TheScientificWorld Ltd, 2002. http://dx.doi.org/10.1100/tsw.2002.430.

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Li, Hui, Lei Jia, Fan Yan, and Pengbo Zhou. "Abstract 4733: Dysregulation of CUL4A and CUL4B ubiquitin ligases in lung cancer." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2017; April 1-5, 2017; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2017. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2017-4733.

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Tsai, M. J., R. Rayner, L. Chafin, et al. "Influenza Reduces Ubiquitin E3 Ligase March10 to Inhibit Ciliary Function." In American Thoracic Society 2023 International Conference, May 19-24, 2023 - Washington, DC. American Thoracic Society, 2023. http://dx.doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2023.207.1_meetingabstracts.a1257.

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6

Leboeuf, Dominique, Timofei Zatsepin, Daniel G. Anderson, and Konstantin Piatkov. "Abstract 3131: Ubiquitin ligases: a new target for RNAi therapy of hepatocellular carcinoma." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2017; April 1-5, 2017; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2017. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2017-3131.

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Cole, Alexander J., Kristie-Ann Dickson, Roderick Clifton-Bligh, and Deborah J. Marsh. "Abstract 3538: Targeting the E3 ubiquitin ligase RNF20 in ovarian cancer." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2018; April 14-18, 2018; Chicago, IL. American Association for Cancer Research, 2018. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2018-3538.

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"Functional roles of the E3 ubiquitin ligase HYD in Drosophila tissues." In Bioinformatics of Genome Regulation and Structure/ Systems Biology. institute of cytology and genetics siberian branch of the russian academy of science, Novosibirsk State University, 2020. http://dx.doi.org/10.18699/bgrs/sb-2020-012.

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9

Nelson, David E., and Heike Laman. "Abstract 2961: Spatiotemporal regulation of the SCF ubiquitin ligase component, Fbxo7." In Proceedings: AACR 102nd Annual Meeting 2011‐‐ Apr 2‐6, 2011; Orlando, FL. American Association for Cancer Research, 2011. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2011-2961.

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10

Ho, King Ching, and Xiaolong Yang. "Abstract 5097: ITCH E3 ubiquitin ligase regulates LATS1 tumor suppressor stability." In Proceedings: AACR 101st Annual Meeting 2010‐‐ Apr 17‐21, 2010; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2010. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am10-5097.

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Reports on the topic "Ubiquitine ligases"

1

Royer, Lacey. Cul3 Ubiquitin Ligase and Ctb73 Protein Interactions. Portland State University Library, 2014. http://dx.doi.org/10.15760/honors.48.

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2

Zhang, Hui. The Role of Ubiquitin E3 Ligase SCFSKP2 in Prostate Cancer Development. Defense Technical Information Center, 2005. http://dx.doi.org/10.21236/ada435854.

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3

Davidge, Brittney. The Cul3 Ubiquitin Ligase: An Essential Regulator of Diverse Cellular Processes. Portland State University Library, 2000. http://dx.doi.org/10.15760/etd.5666.

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4

Chen, Ceshi. The Oncogenic Role of WWP1 E3 Ubiquitin Ligase in Prostate Cancer Development. Defense Technical Information Center, 2011. http://dx.doi.org/10.21236/ada549835.

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5

Zhang, Hui. The Role of Ubiquitin E3 Ligase SCF-SKP2 in Prostate Cancer Development. Defense Technical Information Center, 2007. http://dx.doi.org/10.21236/ada470865.

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6

Mitchell, Jennifer. Characterization of Functional Domains of Cul3, an E3 Ubiquitin Ligase, Using Chimeric Analysis. Portland State University Library, 2000. http://dx.doi.org/10.15760/etd.1969.

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7

Chen, Xiaowei. BRCC36, A Novel Subunit of a BRCA1 E3 Ubiquitin Ligase Complex: Candidates for BRCA3. Defense Technical Information Center, 2005. http://dx.doi.org/10.21236/ada440291.

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8

Spiegelman, Vladimir S. The Role of Beta-TrCP Ubiquitin Ligase Receptor in the Development of Breast Cancer. Defense Technical Information Center, 2006. http://dx.doi.org/10.21236/ada484616.

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9

Chen, Xiaowei. BRCC36, a Novel Subunit of a BRCA1 E3 Ubiquitin Ligase Complex: Candidates for BRCA3. Defense Technical Information Center, 2008. http://dx.doi.org/10.21236/ada486006.

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10

Harper, Jeffrey. Regulation of NF (kappa) B-Dependent Cell Survival Signals Through the SCF (Slimb) Ubiquitin Ligase Pathway. Defense Technical Information Center, 2000. http://dx.doi.org/10.21236/ada395543.

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